La estromelisina-1 también conocida como metaloproteinasa de matriz-3 (MMP-3) es una enzima que en los seres humanos está codificada por el gen MMP3 . El gen MMP3 es parte de un grupo de genes MMP que se localizan en el cromosoma 11q22.3. [5] MMP-3 tiene un peso molecular estimado de 54 kDa. [6]
• zinc ion de unión • actividad peptidasa • actividad endopeptidasa • actividad metaloendopeptidasa • GO: proteína de unión 0001948 • actividad hidrolasa • unión de iones metálicos • actividad endopeptidasa de tipo serina • actividad metalopeptidasa
• colágeno catabólica proceso • respuesta celular a óxido nítrico • regulación negativa de peróxido de hidrógeno proceso metabólico • matriz extracelular desmontaje • proteolisis • regulación positiva de la oligomerización de proteínas • regulación positiva de la muerte celular inducida por el estrés oxidativo • vía mediada por citoquinas de señalización • respuesta a la hipoxia • regulación de la migración celular • regulación de la respuesta neuroinflamatoria • organización de la matriz extracelular • respuesta a la beta amiloide
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies
Humano
Ratón
Entrez
4314
17392
Ensembl
ENSG00000149968
ENSMUSG00000043613
UniProt
P08254
P28862
RefSeq (ARNm)
NM_002422
NM_010809
RefSeq (proteína)
NP_002413
NP_034939
Ubicación (UCSC)
Crónicas 11: 102,84 - 102,84 Mb
Crónicas 9: 7,45 - 7,46 Mb
Búsqueda en PubMed
[3]
[4]
Wikidata
Ver / editar humano
Ver / Editar mouse
Estromelisina 1
Identificadores
CE no.
3.4.24.17
No CAS.
79955-99-0
Bases de datos
IntEnz
Vista IntEnz
BRENDA
Entrada BRENDA
FÁCIL
NiceZyme vista
KEGG
Entrada KEGG
MetaCyc
camino metabólico
PRIAM
perfil
Estructuras PDB
RCSB PDB PDBe PDBsum
Buscar
PMC
artículos
PubMed
artículos
NCBI
proteinas
Función
Las proteínas de la familia de las metaloproteinasas de la matriz ( MMP ) participan en la degradación de las proteínas de la matriz extracelular y durante la remodelación tisular en los procesos fisiológicos normales, como el desarrollo y la reproducción embrionarios, así como en los procesos patológicos, como la artritis y la metástasis tumoral . La mayoría de las MMP se secretan como proproteínas inactivas que se activan cuando se escinden mediante proteinasas extracelulares. [7]
La enzima MMP-3 degrada los tipos de colágeno II, III, IV, IX y X, proteoglicanos , fibronectina , laminina y elastina . [8] [9] [10] Además, MMP-3 también puede activar otras MMP como MMP-1 , MMP-7 y MMP-9 , lo que hace que la MMP-3 sea crucial en la remodelación del tejido conectivo. [11] También se cree que la enzima está involucrada en la reparación de heridas, la progresión de la aterosclerosis y la iniciación del tumor.
Además de las funciones clásicas de MMP3 en el espacio extracelular, MMP3 puede entrar en los núcleos celulares y controlar la transcripción. [12]
Regulación genética
La propia MMP3 puede entrar en los núcleos de las células y regular el gen diana, como el gen CTGF / CCN2. [12]
La expresión de MMP3 se regula principalmente a nivel de transcripción, donde el promotor del gen responde a diversos estímulos, incluidos factores de crecimiento , citocinas , promotores de tumores y productos oncogénicos . [13] Un polimorfismo en el promotor del gen MMP3 se informó por primera vez en 1995. [14] El polimorfismo es causado por una variación en el número de adenosinas ubicadas en la posición -1171 en relación con el sitio de inicio de la transcripción, lo que resulta en un alelo que tiene cinco adenosinas (5A) y el otro alelo que tiene seis adenosinas (6A). Los análisis funcionales del promotor in vitro mostraron que el alelo 5A tenía mayores actividades de promotor en comparación con el alelo 6A. [11] Se ha demostrado en diferentes estudios que los individuos portadores del alelo 5A tienen una mayor susceptibilidad a enfermedades atribuidas a una mayor expresión de MMP, como el infarto agudo de miocardio y el aneurisma de la aorta abdominal . [15] [16]
Por otro lado, se ha encontrado que el alelo 6A está asociado con enfermedades caracterizadas por una expresión insuficiente de MMP-3 debido a una menor actividad promotora del alelo 6A, como la aterosclerosis coronaria progresiva . [11] [17] [18] La variante -1171 5A / 6A también se ha asociado con anomalías congénitas como labio leporino y paladar hendido , donde los individuos con labio leporino / paladar hendido presentaron significativamente más genotipos 6A / 6A que los controles. [19] Recientemente, se demostró que el gen MMP3 está regulado a la baja en individuos con labio leporino y paladar hendido en comparación con los controles, [20] reforzando la naturaleza del labio leporino / paladar hendido como una condición resultante de una remodelación del tejido embrionario insuficiente o defectuoso.
Estructura
Estructura general de las metaloproteinasas de matriz.
La mayoría de los miembros de la familia MMP están organizados en tres dominios básicos, distintivos y bien conservados basados en consideraciones estructurales: un propéptido amino-terminal ; un dominio catalítico; y un dominio similar a la hemopexina en el extremo carboxi-terminal. El propéptido consta de aproximadamente 80 a 90 aminoácidos que contienen un residuo de cisteína, que interactúa con el átomo de zinc catalítico a través de su grupo tiol de cadena lateral. En el propéptido está presente una secuencia muy conservada (. .PRCGXPD...). La eliminación del propéptido por proteólisis da como resultado la activación del zimógeno , ya que todos los miembros de la familia MMP se producen en forma latente.
El dominio catalítico contiene dos iones zinc y al menos un ión calcio coordinado con varios residuos. Uno de los dos iones zinc está presente en el sitio activo y participa en los procesos catalíticos de las MMP. El segundo ión de zinc (también conocido como zinc estructural) y el ión de calcio están presentes en el dominio catalítico aproximadamente a 12 Å del zinc catalítico. El ion de zinc catalítico es esencial para la actividad proteolítica de las MMP; los tres residuos de histidina que se coordinan con el zinc catalítico se conservan entre todas las MMP. Se sabe poco acerca de las funciones del segundo ión zinc y el ión calcio dentro del dominio catalítico, pero se ha demostrado que las MMP poseen altas afinidades por los iones estructurales de zinc y calcio.
TIMP-1 (azul) en complejo con MMP-3 (rojo). Tenga en cuenta la quelación Cys1 (verde) TIMP-1 con el zinc catalítico (púrpura). También se muestran los iones de calcio (amarillo). Basado en la representación PyMOL de PDB 1UEA . Por simplicidad, no se muestra el otro monómero de MMP-3 complejado con su TIMP-1 respectivo.
El dominio catalítico de MMP-3 puede inhibirse mediante inhibidores tisulares de metaloproteinasas (TIMP) . El fragmento n-terminal del TIMP se une en la hendidura del sitio activo de forma muy similar a como se uniría el sustrato peptídico. El residuo Cys1 del TIMP quela al zinc catalítico y forma enlaces de hidrógeno con uno de los oxígenos carboxilato del residuo de glutamato catalítico (Glu202, ver mecanismo a continuación). Estas interacciones obligan a la molécula de agua unida a zinc que es esencial para la función de la enzima a abandonar la enzima. La pérdida de la molécula de agua y el bloqueo del sitio activo por TIMP desactivan la enzima. [21]
El dominio similar a la hemopexina de las MMP está muy conservado y muestra una secuencia similar a la de la proteína plasmática, la hemopexina. Se ha demostrado que el dominio similar a la hemopexina juega un papel funcional en la unión del sustrato y / o en las interacciones con los inhibidores tisulares de las metaloproteinasas (TIMP), una familia de inhibidores de proteínas MMP específicas. [22]
Mecanismo
El mecanismo de MMP-3 es una variación de un tema más amplio observado en todas las metaloproteinasas de matriz. En el sitio activo, una molécula de agua se coordina con un residuo de glutamato (Glu202) y uno de los iones de zinc presentes en el dominio catalítico. En primer lugar, la molécula de agua coordinada realiza un ataque nucleofílico sobre el carbono escindible del sustrato peptídico, mientras que el glutamato extrae simultáneamente un protón de la molécula de agua. A continuación, el protón extraído se elimina del glutamato mediante el nitrógeno de la amida escindible. Esto forma un intermedio de diolato de gema tetraédrico que está coordinado con el átomo de zinc. [23] Para que el producto amida se libere del sitio activo, la amida escindible debe extraer un segundo protón de la molécula de agua coordinada. [24] Alternativamente, se ha demostrado para la termolisina (otra metaloproteinasa) que el producto amida se puede liberar en su forma neutra (R-NH2). [25] [26] El producto carboxilato se libera después de que una molécula de agua ataca el ion zinc y desplaza el producto carboxilato. [27] Se cree que la liberación del producto carboxilato es el paso limitante de la velocidad de la reacción. [26]
Además de la molécula de agua directamente involucrada en el mecanismo, se sugiere que una segunda molécula de agua sea parte del sitio activo de MMP-3. Se cree que esta molécula de agua auxiliar estabiliza el intermedio de diolato de gema así como los estados de transición al reducir la energía de activación para su formación. [23] [28] Esto se demuestra en el diagrama de coordenadas de mecanismo y reacción a continuación.
El mecanismo catalítico de MMP-3 con una molécula de agua auxiliar. Los cargos que se muestran son cargos formales.
Relevancia de la enfermedad
Se ha implicado a la MMP-3 en la exacerbación de los efectos de la lesión cerebral traumática (TBI) a través de su alteración de la barrera hematoencefálica (BBB). Diferentes estudios han demostrado que después de que el cerebro sufre un trauma y ha comenzado la inflamación , aumenta la producción de MMP en el cerebro. [29] [30] En un estudio realizado con ratones MMP-3 de tipo salvaje (WT) y knockout (KO) , se demostró que MMP-3 aumenta la permeabilidad de BBB después de una lesión traumática. [31] Se demostró que los ratones WT tenían niveles más bajos de claudina -5 y ocludina que los ratones KO después de una lesión cerebral traumática. La claudina y la ocludina son proteínas esenciales para la formación de uniones estrechas entre las células de la barrera hematoencefálica. [32] [33] El tejido de cerebros de ratones WT y KO ilesos también se trató con MMP-3 activa. Tanto los tejidos WT como KO mostraron una caída en la claudina-5, ocludina y laminina- α1 (una proteína de la lámina basal ), lo que sugiere que la MMP-3 destruye directamente las proteínas de la unión estrecha y de la lámina basal.
La MMP-3 también daña la barrera hemato- médula espinal (BSCB), el equivalente funcional de la barrera hematoencefálica, [34] después de una lesión de la médula espinal (LME). En un estudio similar realizado con ratones MMP-3 WT y KO, se demostró que MMP-3 aumenta la permeabilidad de BSCB, y los ratones WT muestran una mayor permeabilidad de BSCB que los ratones KO después de una lesión de la médula espinal. El mismo estudio también encontró una disminución de la permeabilidad de BSCB cuando los tejidos de la médula espinal se trataron con un inhibidor de MMP-3. Estos resultados sugieren que la presencia de MMP-3 sirve para aumentar la permeabilidad de BSCB después de SCI. [35] El estudio mostró que MMP-3 logra este daño degradando claudin-5, occludin y ZO-1 (otra proteína de unión estrecha), similar a cómo MMP-3 daña la BBB.
El aumento de la permeabilidad de la barrera hematoencefálica y la barrera hematoencefálica permite que más neutrófilos se infiltran en el cerebro y la médula espinal en el lugar de la inflamación. [31] Los neutrófilos portan MMP-9., [36] que también se ha demostrado que degrada la ocludina. [37] Esto conduce a una mayor perturbación de BBB y BSCB [38]
Referencias
^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000149968 - Ensembl , mayo de 2017
^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000043613 - Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^"Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^"Entrez Gene: metalopeptidasa 3 de la matriz de MMP3 (estromelisina 1, progelatinasa)" .
^"Anticuerpo anti-MMP-3" .
^Emonard H, Grimaud JA (1990). "Metaloproteinasas de matriz. Una revisión". Biología Celular y Molecular . 36 (2): 131–53. PMID 2165861 .
^Chin JR, Murphy G, Werb Z (octubre de 1985). "Estromelisina, una metaloendopeptidasa que degrada el tejido conectivo secretada por fibroblastos sinoviales de conejo estimulados en paralelo con colagenasa. Biosíntesis, aislamiento, caracterización y sustratos". La revista de química biológica . 260 (22): 12367–76. PMID 2995374 .
^Okada Y, Nagase H, Harris ED (octubre de 1986). "Una metaloproteinasa de fibroblastos sinoviales reumatoides humanos que digiere los componentes de la matriz del tejido conectivo. Purificación y caracterización". La revista de química biológica . 261 (30): 14245–55. PMID 3095317 .
^Docherty AJ, Murphy G (junio de 1990). "La familia de las metaloproteinasas tisulares y el inhibidor TIMP: un estudio utilizando ADNc y proteínas recombinantes". Anales de las enfermedades reumáticas . 49 Supl. 1: 469–79. PMID 2197998 .
^ a b cYe S, Eriksson P, Hamsten A, Kurkinen M, Humphries SE, Henney AM (mayo de 1996). "La progresión de la aterosclerosis coronaria está asociada con una variante genética común del promotor de la estromelisina-1 humana que da como resultado una expresión génica reducida" . La revista de química biológica . 271 (22): 13055–60. doi : 10.1074 / jbc.271.22.13055 . PMID 8662692 .
^ a bEguchi T, Kubota S, Kawata K, Mukudai Y, Uehara J, Ohgawara T, Ibaragi S, Sasaki A, Kuboki T, Takigawa M (abril de 2008). "Función similar al factor de transcripción novela de la metaloproteinasa de matriz humana 3 que regula el gen CTGF / CCN2" . Biología Molecular y Celular . 28 (7): 2391–413. doi : 10.1128 / MCB.01288-07 . PMC 2268440 . PMID 18172013 .
^Matrisian LM (abril de 1990). "Metaloproteinasas y sus inhibidores en la remodelación de la matriz". Tendencias en Genética . 6 (4): 121–5. doi : 10.1016 / 0168-9525 (90) 90126-Q . PMID 2132731 .
^Ye S, Watts GF, Mandalia S, Humphries SE, Henney AM (marzo de 1995). "Informe preliminar: la variación genética en el promotor de estromelisina humana se asocia con la progresión de la aterosclerosis coronaria" . British Heart Journal . 73 (3): 209–15. doi : 10.1136 / hrt.73.3.209 . PMC 483800 . PMID 7727178 .
^Terashima M, Akita H, Kanazawa K, Inoue N, Yamada S, Ito K, Matsuda Y, Takai E, Iwai C, Kurogane H, Yoshida Y, Yokoyama M (junio de 1999). "El polimorfismo del promotor de estromelisina 5A / 6A está asociado con el infarto agudo de miocardio" . Circulación . 99 (21): 2717–9. doi : 10.1161 / 01.cir.99.21.2717 . PMID 10351963 .
^Yoon S, Tromp G, Vongpunsawad S, Ronkainen A, Juvonen T, Kuivaniemi H (noviembre de 1999). "Análisis genético de MMP3, MMP9 y PAI-1 en pacientes finlandeses con aneurismas aórticos o intracraneales abdominales". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 265 (2): 563–8. doi : 10.1006 / bbrc.1999.1721 . PMID 10558909 .
^Humphries SE, Luong LA, Talmud PJ, Frick MH, Kesäniemi YA, Pasternack A, Taskinen MR, Syvänne M (julio de 1998). "El polimorfismo 5A / 6A en el promotor del gen de la estromelisina-1 (MMP-3) predice la progresión de la enfermedad arterial coronaria determinada angiográficamente en los hombres en el estudio LOCAT de gemfibrozil. Ensayo de angiografía coronaria lopida". Aterosclerosis . 139 (1): 49–56. doi : 10.1016 / S0021-9150 (98) 00053-7 . PMID 9699891 .
^de Maat MP, Jukema JW, Ye S, Zwinderman AH, Moghaddam PH, Beekman M, Kastelein JJ, van Boven AJ, Bruschke AV, Humphries SE, Kluft C, Henney AM (marzo de 1999). "Efecto del promotor de estromelisina-1 sobre la eficacia de pravastatina en aterosclerosis coronaria y reestenosis". La Revista Estadounidense de Cardiología . 83 (6): 852–6. doi : 10.1016 / S0002-9149 (98) 01073-X . PMID 10190398 .
^Letra A, Silva RA, Menezes R, Astolfi CM, Shinohara A, de Souza AP, Granjeiro JM (octubre de 2007). "Polimorfismos del gen MMP como contribuyentes para el labio leporino / paladar hendido: asociación con MMP3 pero no MMP1". Archivos de Biología Oral . 52 (10): 954–60. doi : 10.1016 / j.archoralbio.2007.04.005 . PMID 17537400 .
^Bueno DF, Sunaga DY, Kobayashi GS, Aguena M, Raposo-Amaral CE, Masotti C, Cruz LA, Pearson PL, Passos-Bueno MR (junio de 2011). "Los cultivos de células madre humanas de pacientes con labio leporino / paladar hendido muestran un enriquecimiento de las transcripciones involucradas en el modelado de la matriz extracelular en comparación con los controles" . Reseñas de células madre . 7 (2): 446–57. doi : 10.1007 / s12015-010-9197-3 . PMC 3073041 . PMID 21052871 .
^Gomis-Rüth FX, Maskos K, Betz M, Bergner A, Huber R, Suzuki K, Yoshida N, Nagase H, Brew K, Bourenkov GP, Bartunik H, Bode W (septiembre de 1997). "Mecanismo de inhibición de la metaloproteinasa de matriz humana estromelisina-1 por TIMP-1". Naturaleza . 389 (6646): 77–81. doi : 10.1038 / 37995 . PMID 9288970 . S2CID 152666 .
^Massova I, Kotra LP, Fridman R, Mobashery S (septiembre de 1998). "Matriz de metaloproteinasas: estructuras, evolución y diversificación". Revista FASEB . 12 (25n26): 1075–95. CiteSeerX 10.1.1.31.3959 . doi : 10.1142 / S0217984998001256 . PMID 9737711 .
^ a bPelmenschikov V, Siegbahn PE (noviembre de 2002). "Mecanismo catalítico de metaloproteinasas de matriz: estudio ONIOM de dos capas". Química inorgánica . 41 (22): 5659–66. doi : 10.1021 / ic0255656 . PMID 12401069 .
^Hangauer DG, Monzingo AF, Matthews BW (noviembre de 1984). "Un estudio interactivo de gráficos por computadora de la escisión de péptidos catalizados por termolisina y la inhibición por dipéptidos de N-carboximetilo". Bioquímica . 23 (24): 5730–41. doi : 10.1021 / bi00319a011 . PMID 6525336 .
^Pelmenschikov V, Blomberg MR, Siegbahn PE (marzo de 2002). "Un estudio teórico del mecanismo de hidrólisis de péptidos por termolisina". Revista de Química Inorgánica Biológica . 7 (3): 284–98. doi : 10.1007 / s007750100295 . PMID 11935352 . S2CID 23262392 .
^ a bVasilevskaya T, Khrenova MG, Nemukhin AV, Thiel W (agosto de 2015). "Mecanismo de proteólisis en la matriz metaloproteinasa-2 revelada por modelado QM / MM". Revista de Química Computacional . 36 (21): 1621–30. doi : 10.1002 / jcc.23977 . PMID 26132652 . S2CID 25062943 .
^Harrison RK, Chang B, Niedzwiecki L, Stein RL (noviembre de 1992). "Estudios mecanicistas sobre la estromelisina de metaloproteinasa de matriz humana". Bioquímica . 31 (44): 10757–62. doi : 10.1021 / bi00159a016 . PMID 1420192 .
^Browner MF, Smith WW, Castelhano AL (mayo de 1995). "Complejos inhibidores de matrilisina: temas comunes entre metaloproteasas". Bioquímica . 34 (20): 6602–10. doi : 10.1021 / bi00020a004 . PMID 7756291 .
^Falo MC, Fillmore HL, Reeves TM, Phillips LL (septiembre de 2006). "El perfil de expresión de la metaloproteinasa-3 de la matriz diferencia la plasticidad sináptica adaptativa y desadaptativa inducida por una lesión cerebral traumática". Revista de Investigación en Neurociencias . 84 (4): 768–81. doi : 10.1002 / jnr.20986 . PMID 16862547 . S2CID 7191007 .
^Morita-Fujimura Y, Fujimura M, Gasche Y, Copin JC, Chan PH (enero de 2000). "La sobreexpresión de superóxido dismutasa de cobre y zinc en ratones transgénicos previene la inducción y activación de metaloproteinasas de matriz después de un trauma cerebral inducido por lesión por frío" . Revista de flujo sanguíneo cerebral y metabolismo . 20 (1): 130–8. doi : 10.1097 / 00004647-200001000-00017 . PMID 10616801 .
^ a bGurney KJ, Estrada EY, Rosenberg GA (julio de 2006). "La ruptura de la barrera hematoencefálica por estromelisina-1 facilita la infiltración de neutrófilos en la neuroinflamación". Neurobiología de la enfermedad . 23 (1): 87–96. doi : 10.1016 / j.nbd.2006.02.006 . PMID 16624562 . S2CID 20979287 .
^Furuse M, Fujita K, Hiiragi T, Fujimoto K, Tsukita S (junio de 1998). "Claudin-1 y -2: nuevas proteínas integrales de membrana que se localizan en uniones estrechas sin similitud de secuencia con la ocludina" . The Journal of Cell Biology . 141 (7): 1539–50. doi : 10.1083 / jcb.141.7.1539 . PMC 2132999 . PMID 9647647 .
^Nitta T, Hata M, Gotoh S, Seo Y, Sasaki H, Hashimoto N, Furuse M, Tsukita S (mayo de 2003). "Aflojamiento selectivo por tamaño de la barrera hematoencefálica en ratones deficientes en claudina-5" . The Journal of Cell Biology . 161 (3): 653–60. doi : 10.1083 / jcb.200302070 . PMC 2172943 . PMID 12743111 .
^Bartanusz V, Jezova D, Alajajian B, Digicaylioglu M (agosto de 2011). "La barrera sangre-médula espinal: morfología e implicaciones clínicas". Annals of Neurology . 70 (2): 194-206. doi : 10.1002 / ana.22421 . PMID 21674586 . S2CID 15642099 .
^Lee JY, Choi HY, Ahn HJ, Ju BG, Yune TY (noviembre de 2014). "La metaloproteinasa-3 de la matriz promueve la ruptura y la hemorragia tempranas de la barrera hemato-espinal y deteriora la recuperación neurológica a largo plazo después de una lesión de la médula espinal" . La Revista Estadounidense de Patología . 184 (11): 2985–3000. doi : 10.1016 / j.ajpath.2014.07.016 . PMID 25325922 .
^Opdenakker G, Van den Steen PE, Dubois B, Nelissen I, Van Coillie E, Masure S, Proost P, Van Damme J (junio de 2001). "La gelatinasa B funciona como regulador y efector en biología de leucocitos". Revista de biología de leucocitos . 69 (6): 851–9. PMID 11404367 .
^Giebel SJ, Menicucci G, McGuire PG, Das A (mayo de 2005). "Matriz de metaloproteinasas en la retinopatía diabética temprana y su papel en la alteración de la barrera hemato-retiniana" . Investigación de laboratorio; Revista de métodos técnicos y patología . 85 (5): 597–607. doi : 10.1038 / labinvest.3700251 . PMID 15711567 .
^Aubé B, Lévesque SA, Paré A, Chamma É, Kébir H, Gorina R, Lécuyer MA, Alvarez JI, De Koninck Y, Engelhardt B, Prat A, Côté D, Lacroix S (septiembre de 2014). "Los neutrófilos median la interrupción de la barrera sangre-médula espinal en enfermedades neuroinflamatorias desmielinizantes" . Revista de inmunología . 193 (5): 2438–54. doi : 10.4049 / jimmunol.1400401 . PMID 25049355 .
Otras lecturas
Matrisian LM (abril de 1990). "Metaloproteinasas y sus inhibidores en la remodelación de la matriz". Tendencias en Genética . 6 (4): 121–5. doi : 10.1016 / 0168-9525 (90) 90126-Q . PMID 2132731 .
Massova I, Kotra LP, Fridman R, Mobashery S (septiembre de 1998). "Matriz de metaloproteinasas: estructuras, evolución y diversificación". Revista FASEB . 12 (25n26): 1075–95. CiteSeerX 10.1.1.31.3959 . doi : 10.1142 / S0217984998001256 . PMID 9737711 .
Nagase H, Woessner JF (julio de 1999). "Matriz de metaloproteinasas" . La revista de química biológica . 274 (31): 21491–4. doi : 10.1074 / jbc.274.31.21491 . PMID 10419448 .
Lijnen HR (enero de 2002). "Matriz de metaloproteinasas y actividad fibrinolítica celular". Bioquímica. Biokhimiia . 67 (1): 92–8. doi : 10.1023 / A: 1013908332232 . PMID 11841344 . S2CID 2905786 .
enlaces externos
La base de datos en línea MEROPS para peptidasas y sus inhibidores: M10.005
Stromelysin + 1 en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .