Peter Guy Wolynes es un químico y físico teórico estadounidense. Desde 2011 ha sido profesor de ciencia de la Fundación Bullard-Welch y profesor de química en la Universidad de Rice . Es ampliamente reconocido por sus importantes contribuciones a las teorías del plegamiento de proteínas , los vidrios y las redes de genes . Anteriormente fue profesor James R. Eiszner en la Universidad de Illinois en Urbana-Champaign , y presidente de Ciencias Físicas Francis HC Crick en la Universidad de California, San Diego .
Peter G. Wolynes nació en Chicago, Illinois el 21 de abril de 1953. Se graduó de la Universidad de Indiana en 1971 con una licenciatura en Química y de la Universidad de Harvard con un doctorado en Física Química en 1976.
Después de una breve investigación postdoctoral en el Instituto de Tecnología de Massachusetts con John Deutch , [1] en el otoño de 1976 se convirtió en profesor asistente en el departamento de química de la Universidad de Harvard a la edad de 23 años. En 1980 se trasladó a la Universidad de Illinois, eventualmente convirtiéndose en el Profesor del Centro de Estudios Avanzados de Química, Física y Biofísica. En 2000 se trasladó al Departamento de Química y Bioquímica de la Universidad de California, San Diego, como Cátedra Francis Crick de Ciencias Físicas. Además de continuar su trabajo en muchas físicas químicas corporales, plegamiento de proteínas y predicción de estructuras, estudió aspectos estocásticos de la biología celular. [2]En 2011 se trasladó a la Universidad de Rice como Profesor de Ciencias de la Fundación Bullard-Welch y Profesor de Química y Física. [3]
En cuanto a 2021, Peter Wolynes ha publicado más de 460 artículos de investigación y tiene un índice h igual a 112 según su perfil de Google Scholar .
Paisaje energético del plegamiento de proteínas: Wolynes es mundialmente conocido en el campo de la biofísica por su teoría de paisajes energéticos y el principio de frustración mínima. Esta teoría, que fue publicada en 1987 [4] junto con Joseph Bryngelson, afirma que las proteínas evolucionadas naturalmente han optimizado sus paisajes de energía de plegamiento y que la naturaleza ha elegido secuencias de aminoácidos para que el estado plegado de la proteína sea suficientemente estable. Además, la adquisición del estado plegado tenía que convertirse en un proceso suficientemente rápido. Aunque la naturaleza ha reducido el nivel de frustración en las proteínas, hasta ahora permanece cierto grado, como puede observarse en presencia de mínimos locales en el panorama energético de las proteínas.
Es miembro de la Academia Nacional de Ciencias y de la Academia Alemana de Ciencias Leopoldina . Es miembro de la Sociedad Estadounidense de Física , [5] la Sociedad Biofísica , la Sociedad Filosófica Estadounidense , la Academia Estadounidense de Artes y Ciencias y miembro extranjero de la Royal Society . [6] En 2012, recibió el premio ACS en Química Teórica. [7]