En enzimología , una proteína-glutamato O-metiltransferasa ( EC 2.1.1.80 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
proteína-glutamato O-metiltransferasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 2.1.1.80 | |||||||
No CAS. | 9055-09-8 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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CheR metiltransferasa, dominio todo alfa | ||||||||
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![]() reconocimiento del receptor de quimiotaxis por la proteína metiltransferasa cher | ||||||||
Identificadores | ||||||||
Símbolo | CheR_N | |||||||
Pfam | PF03705 | |||||||
InterPro | IPR022641 | |||||||
SCOP2 | 1af7 / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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CheR metiltransferasa, dominio de unión SAM | ||||||||
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![]() reconocimiento del receptor de quimiotaxis por la proteína metiltransferasa cher | ||||||||
Identificadores | ||||||||
Símbolo | CheR | |||||||
Pfam | PF01739 | |||||||
Clan pfam | CL0063 | |||||||
InterPro | IPR022642 | |||||||
SCOP2 | 1af7 / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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- S-adenosil-L-metionina + proteína L-glutamato S-adenosil-L-homocisteína + éster metílico de proteína L-glutamato
Así, los dos sustratos de esta enzima son S-adenosil metionina y proteína L- ácido glutámico , mientras que sus dos productos son S-adenosilhomocisteína y éster metílico de proteína L- glutamato .
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente las que transfieren metiltransferasas de un grupo de carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es S-adenosil-L-metionina: proteína L-glutamato O-metiltransferasa . Otros nombres en uso común incluyen metil-aceptar quimiotaxis proteína O-metiltransferasa , metiltransferasa S-adenosilmetionina-glutamil , proteína quimiotaxis metil-aceptar metiltransferasa II , S-adenosilmetionina: proteína-carboxilo O-metiltransferasa , proteína metilasa II , MCP metiltransferasa I , MCP metiltransferasa II , proteína O-metiltransferasa , proteína (aspartato) metiltransferasa , proteína (carboxil) metiltransferasa , proteína carboxil-metilasa , proteína carboxil-O-metiltransferasa , proteína carboxilmetiltransferasa II , proteína carboximetilasa , proteína carboximetiltransferasa y proteína II . Esta enzima participa en la quimiotaxis bacteriana (quimiotaxis general y bacteriana) específica del organismo .
Las proteínas CheR son parte del mecanismo de señalización de quimiotaxis que metila el receptor de quimiotaxis en residuos de glutamato específicos . La transferencia de metilo desde la ubicua S-adenosil-L-metionina (AdoMet / SAM) a átomos de nitrógeno , oxígeno o carbono se emplea con frecuencia en diversos organismos que van desde bacterias hasta plantas y mamíferos . La reacción es catalizada por metiltransferasas (Mtasas) y modifica el ADN , el ARN , las proteínas y las moléculas pequeñas, como la catecol, con fines regulatorios. Los diversos aspectos del papel de la metilación del ADN en los sistemas de modificación de restricción procariotas y en varios procesos celulares en eucariotas, incluida la regulación y diferenciación génica, están bien documentados.
Las bacterias flageladas nadan hacia las sustancias químicas favorables y se alejan de las perjudiciales. La detección de gradientes chemoeffector implica quimiotaxis receptores, transmembrana (TM) de proteínas que detectan los estímulos a través de sus periplásmicas dominios y transducen las señales a través de sus citoplasmáticos dominios . [1] Las salidas de señalización de estos receptores están influenciadas tanto por la unión del ligando quimioefector a sus dominios periplásmicos como por la metilación de residuos de glutamato específicos en sus dominios citoplásmicos . La metilación es catalizada por CheR, una metiltransferasa dependiente de S-adenosilmetionina, [1] que metila de manera reversible residuos de glutamato específicos dentro de una región de espiral enrollada , para formar residuos de éster gamma-glutamil metil éster. [1] [2] La estructura del receptor de quimiotaxis de Salmonella typhimurium metiltransferasa CheR, unido a S-adenosilhomocisteína , se ha determinado con una resolución de 2,0 Angstrom. [1] La estructura revela que CheR es una proteína de dos dominios, con un dominio helicoidal N-terminal más pequeño unido a través de una única conexión polipeptídica a un dominio alfa / beta C-terminal más grande. El dominio C-terminal tiene las características de un pliegue de unión a nucleótidos, con una inserción de un pequeño subdominio de hoja beta anti-paralelo . El sitio de unión de S-adenosilhomocisteína está formado principalmente por el dominio grande, con contribuciones de residuos dentro del dominio N-terminal y la región enlazadora. [1]
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto dos estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1AF7 y 1BC5 .
Referencias
- ↑ a b c d e Djordjevic S, Stock AM (abril de 1997). "La estructura cristalina del receptor de quimiotaxis metiltransferasa CheR sugiere un motivo estructural conservado para la unión de S-adenosilmetionina". Estructura . 5 (4): 545–58. doi : 10.1016 / S0969-2126 (97) 00210-4 . PMID 9115443 .
- ^ Djordjevic S, Stock AM (junio de 1998). "Reconocimiento del receptor de quimiotaxis por la proteína metiltransferasa CheR". Nat. Struct. Biol . 5 (6): 446–50. doi : 10.1038 / nsb0698-446 . PMID 9628482 . S2CID 28557040 .
Otras lecturas
- Burgess-Cassler A, Ullah AH, Ordal GW (1982). "Purificación y caracterización de Bacillus subtilis metil-aceptor quimiotaxis proteína metiltransferasa II". J. Biol. Chem . 257 (14): 8412–7. PMID 6806296 .
- Kleene SJ, Toews ML, Adler J (1977). "Aislamiento de éster metílico de ácido glutámico de una proteína de membrana de Escherichia coli implicada en quimiotaxis". J. Biol. Chem . 252 (10): 3214–8. PMID 16888 .
- Simms SA, Stock AM, Stock JB (1987). "Purificación y caracterización de la S-adenosilmetionina: glutamil metiltransferasa que modifica proteínas quimiorreceptoras de membrana en bacterias". J. Biol. Chem . 262 (18): 8537–43. PMID 3298235 .
- Springer WR, Koshland DE (1977). "Identificación de una proteína metiltransferasa como producto del gen cheR en el sistema de detección bacteriana" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 74 (2): 533–7. Código Bibliográfico : 1977PNAS ... 74..533S . doi : 10.1073 / pnas.74.2.533 . PMC 392324 . PMID 322131 .