La proteína tensioactiva C ( SP-C ), es una de las proteínas tensioactivas pulmonares . En los seres humanos, esto está codificado por el gen SFTPC . [5] [6] [7]
SFTPC es una proteína de 197 residuos formada por dos mitades: un dominio propéptido N-terminal único y un dominio BRICHOS C-terminal . El dominio propéptido de alrededor de 100 aa de longitud en realidad contiene no solo la parte escindida, sino también el péptido maduro. Se puede descomponer aún más en un propéptido transmembrana helicoidal de 23 aa propiamente dicho, el SP-C secretado maduro (24-58) y un enlazador (59-89) que se conecta al dominio BRICHOS. [8]
El propéptido del tensioactivo pulmonar C tiene un segmento de hélice alfa N-terminal cuya función sugerida era la estabilización de la estructura de la proteína, ya que el péptido maduro puede transformarse irreversiblemente de su estructura de hélice alfa nativa a agregados de hoja beta y formar fibrillas de amiloide . También se ha informado que el tráfico intracelular correcto de proSP-C depende del propéptido. [9]
Se solucionó la estructura del dominio BRICHOS. Las mutaciones en este dominio también conducen a fibrillas amiloides compuestas por el péptido maduro, lo que sugiere una actividad chaperona . [8]
Se ha descrito un proceso para producir en masa un análogo llamado rSP-C33Le por fusión con espidroína . [10]
1spf : LA ESTRUCTURA DE RMN DEL POLIPÉPTIDO SP-C ASOCIADO CON SURFACTANTE PULMONAR EN UN SOLVENTE APOLAR CONTIENE UNA HÉLICE ALFA RICA EN VALÍL