Spidroin
Las espidroínas son las principales proteínas de la seda de araña . Los diferentes tipos de seda de araña contienen diferentes espidroínas, todas las cuales son miembros de una sola familia de proteínas . [1] El tipo de spidroins más investigado son las principales proteínas de seda ampolladas (MaSp) utilizadas en la construcción de la seda de dragalina, el tipo más fuerte de seda de araña. La fibra de seda de dragalina se compone de dos tipos de spidroins, spidroin-1 (MaSp1) y spidroin-2 (MaSp2). [2] [3]
La espidroína es parte de un gran grupo de proteínas llamadas escleroproteínas . Este grupo incluye otras proteínas estructurales insolubles como el colágeno y la queratina .
Una fibra de espidroína de dragalina es tan gruesa y resistente como una de acero, pero es más flexible. Se puede estirar hasta aproximadamente el 135% de su longitud original sin romperse. Sus propiedades lo convierten en un excelente candidato para su uso en diversos campos científicos. [4]
Las principales espidroínas ampolladas son proteínas grandes con una extensión de 250-350 kDa , con un promedio de 3500 aminoácidos . Representan una organización polimérica, basada principalmente en repeticiones en tándem altamente homogeneizadas . Hay 100 copias en tándem de 30 a 40 aminoácidos que repiten secuencia y representan más del 90% de la secuencia de proteínas. [5] Los residuos de alanina y glicina son los más abundantes. La alanina aparece en bloques de seis a catorce unidades que forman láminas β . Estos bloques de alanina pueden apilarse para crear estructuras cristalinas en la fibra, uniendo diferentes moléculas de proteína. La glicina está presente en diferentes motivos, como GGX y GPGXX (donde X = A, L, Q o Y), que también tienen estructuras secundarias específicas ( 3 10 hélice y β-espiral, respectivamente). Las regiones ricas en glicina son más amorfas y contribuyen a la extensibilidad y flexibilidad. Algunas de las diferencias observadas entre la espidroína 1 y la espidroína 2 (las principales espidroínas ampolladas más importantes) son el contenido de prolina , que es muy bajo en la primera pero significativo en la segunda, y los motivos . Motif (GGX) n es característico en spidroin 1, mientras que GPG y QQ son típicos en spidroin 2.
Por otro lado, las espidroínas tienen dominios terminales amino (N) y carboxilo (C) no repetitivos de aproximadamente 150 y 100 aminoácidos respectivamente. Los dominios N- y C-terminales comparten poca semejanza, excepto que ambos son ricos en serina y ambos son en gran parte estructuras secundarias α-helicoidales anfipáticas . Estos dominios se conservan no solo entre la espidroína 1 y 2, sino también entre muchos tipos de seda y especies de arañas. Los datos experimentales muestran que los dominios de los terminales N y C contribuyen al ensamblaje de la fibra. [6] El dominio C-terminal está involucrado en la transición organizada de una solución de espidroína soluble a una fibra insoluble durante el hilado. [7] En elDominio N-terminal , hay péptidos señal que regulan la secreción de espidroína de las células de la glándula de seda. [8] [9]
Una araña individual hila una multitud de tipos de seda, y cada tipo emerge de su propio conjunto distintivo de glándulas de seda abdominales . Esta compleja maquinaria de seda permite a las arañas utilizar sedas específicas para cada tarea (p. Ej., Para ensamblar telarañas, construir cajas de huevos, envolver presas, etc.). [9] Los diferentes tipos de seda (seda ampollada mayor, seda ampullada menor, seda flageliforme, seda aciniforme, seda tubiliforme, seda piriforme y seda agregada) [10] se componen de diferentes tipos de proteínas.
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