TRiC (complejo)
El complejo de anillo de proteína del complejo T ( TRiC ), también conocido como chaperonina que contiene TCP-1 ( CCT ), [a] es un complejo multiproteico y la chaperonina de las células eucariotas. Al igual que el GroEL bacteriano , el complejo TRiC ayuda al plegamiento de ~ 10% del proteoma, y la actina y la tubulina son algunos de sus sustratos más conocidos. [2] [3] TRiC es un ejemplo de una máquina biológica que pliega sustratos dentro de la cavidad central de su conjunto en forma de barril utilizando la energía de la hidrólisis de ATP .
El complejo TRiC humano está formado por dos anillos que contienen 8 subunidades similares pero no idénticas, cada una con pesos moleculares de ~ 60 kDa. Los dos anillos se apilan de forma asimétrica, formando una estructura en forma de barril con un peso molecular de ~ 1 MDa. [2] [3]
En sentido antihorario desde el exterior, cada anillo está formado por las subunidades en el siguiente orden: 6-8-7-5-2-4-1-3. [4]
El CCT evolucionó a partir del termosoma arqueológico ~ 2Gya , y las dos subunidades se diversificaron en múltiples unidades. El CCT cambió de tener un tipo de subunidad a tener dos, tres, cinco y finalmente ocho tipos. [4] : fig. 4
