La hidrólisis de ATP es el proceso de reacción catabólica mediante el cual la energía química que se ha almacenado en los enlaces fosfoanhídrido de alta energía en el trifosfato de adenosina (ATP) se libera al dividir estos enlaces, por ejemplo en los músculos , al producir trabajo en forma de energía mecánica . El producto es difosfato de adenosina (ADP) y un fosfato inorgánico (P i ). ADP puede hidrolizarse adicionalmente para dar energía, monofosfato de adenosina (AMP), y otro fosfato inorgánico (P i ). [1]La hidrólisis de ATP es el vínculo final entre la energía derivada de los alimentos o la luz solar y el trabajo útil como la contracción muscular , el establecimiento de gradientes electroquímicos a través de las membranas y los procesos biosintéticos necesarios para mantener la vida.
La descripción y el libro de texto típico etiquetan los enlaces anhídridos como "enlaces de alta energía" . Los enlaces PO son de hecho bastante fuertes (~ 30 kJ / mol más fuertes que los enlaces CN) [2] [3] y no son particularmente fáciles de romper. Como se indica a continuación, la hidrólisis del ATP libera energía. Sin embargo, cuando se rompen los enlaces de PO, se requiere la entrada de energía. Es la formación de nuevos enlaces y fosfato inorgánico de menor energía con la liberación de una mayor cantidad de energía lo que reduce la energía total del sistema y lo hace más estable. [1]
La hidrólisis de los fosfatos grupos en ATP es especialmente exergónica , debido a que el ion molecular fosfato inorgánico resultante se estabiliza en gran medida por múltiples estructuras de resonancia , por lo que los productos (ADP y P i ) menor energía que el reactivo (ATP). La alta densidad de carga negativa asociada con las tres unidades de fosfato adyacentes de ATP también desestabiliza la molécula, haciéndola más alta en energía. La hidrólisis alivia algunas de estas repulsiones electrostáticas, liberando energía útil en el proceso al provocar cambios conformacionales en la estructura enzimática.
En los seres humanos, aproximadamente el 60 por ciento de la energía liberada por la hidrólisis del ATP produce calor metabólico en lugar de alimentar las reacciones reales que tienen lugar. [4] Debido a las propiedades ácido-base del ATP, ADP y fosfato inorgánico, la hidrólisis del ATP tiene el efecto de reducir el pH del medio de reacción. En determinadas condiciones, los niveles elevados de hidrólisis de ATP pueden contribuir a la acidosis láctica .
Cuánta energía produce la hidrólisis de ATP
La hidrólisis del enlace fosfoanhidrídico terminal es un proceso altamente exergónico. La cantidad de energía liberada depende de las condiciones de una célula en particular. Específicamente, la energía liberada depende de las concentraciones de ATP, ADP y P i . A medida que las concentraciones de estas moléculas se desvíen de los valores en equilibrio, el valor del cambio de energía libre de Gibbs (Δ G ) será cada vez más diferente. En condiciones estándar (ATP, ADP y P i concentraciones son iguales a 1 M, la concentración de agua es igual a 55 M) el valor de Δ G es de entre -28 a -34 kJ / mol. [5] [6]
El rango del valor Δ G existe porque esta reacción depende de la concentración de cationes Mg 2+ , que estabilizan la molécula de ATP. El entorno celular también contribuye a las diferencias en el valor de Δ G ya que la hidrólisis de ATP depende no solo de la célula estudiada, sino también del tejido circundante e incluso del compartimento dentro de la célula. La variabilidad en los Δ G tanto, se espera que los valores. [6]
La relación entre el cambio de energía libre estándar de Gibbs Δ r G o y el equilibrio químico es reveladora. Esta relación está definida por la ecuación Δ r G o = - RT ln ( K ), donde K es la constante de equilibrio , que es igual al cociente de reacción Q en equilibrio. El valor estándar de Δ G para esta reacción es, como se mencionó, entre -28 y -34 kJ / mol; sin embargo, las concentraciones determinadas experimentalmente de las moléculas involucradas revelan que la reacción no está en equilibrio. [6] Dado este hecho, una comparación entre la constante de equilibrio, K , y el cociente de reacción, Q , proporciona información. K tiene en cuenta las reacciones que tienen lugar en condiciones estándar, pero en el entorno celular las concentraciones de las moléculas implicadas (es decir, ATP, ADP, y P i ) están lejos de la norma 1 M. De hecho, las concentraciones se miden más apropiadamente en mM, que es menor que M en tres órdenes de magnitud. [6] Usando estas concentraciones no estándar, el valor calculado de Q es mucho menor que uno. Al relacionar Q con Δ G usando la ecuación Δ G = Δ r G o + RT ln ( Q ), donde Δ r G o es el cambio estándar en la energía libre de Gibbs para la hidrólisis de ATP, se encuentra que la magnitud de Δ G es mucho mayor que el valor estándar. Las condiciones no estándar de la celda dan como resultado una reacción más favorable. [7]
En un estudio particular, determinar Δ G in vivo en seres humanos, la concentración de ATP, ADP, y P i se midió utilizando resonancia magnética nuclear. [6] En las células musculares humanas en reposo, se encontró que la concentración de ATP era de alrededor de 4 mM y la concentración de ADP era de alrededor de 9 µM. Al ingresar estos valores en las ecuaciones anteriores, se obtiene Δ G = -64 kJ / mol. Después de la isquemia , cuando el músculo se está recuperando del ejercicio, la concentración de ATP es tan baja como 1 mM y la concentración de ADP es de alrededor de 7 µM. Por lo tanto, el Δ G absoluto sería tan alto como -69 kJ / mol. [8]
Al comparar el valor estándar de Δ G y el valor experimental de Δ G , se puede ver que la energía liberada por la hidrólisis de ATP, medida en humanos, es casi el doble de la energía producida en condiciones estándar. [6] [7]
Ver también
Referencias
- ↑ a b Lodish, Harvey (2013). Biología celular molecular (7ª ed.). Nueva York: WH Freeman and Co. págs. 52, 53. ISBN 9781464109812. OCLC 171110915 .
- ^ Darwent, B. deB. (1970). "Energías de disociación de enlaces en moléculas simples", Nat. Pararse. Árbitro. Data Ser., Nat. Rebaba. Pararse. (Estados Unidos) 31, 52 páginas.
- ^ "Common Bond Energies (D" . Www.wiredchemist.com . Consultado el 4 de abril de 2020 .
- ^ Fisiología de Berne & Levy . Berna, Robert M., 1918-2001., Koeppen, Bruce M., Stanton, Bruce A. (sexta, edición actualizada). Filadelfia, PA: Mosby / Elsevier. 2010. ISBN 9780323073622. OCLC 435728438 .CS1 maint: otros ( enlace )
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- ^ a b c d e f Philips, Ron Milo y Ron. "» ¿Cuánta energía se libera en la hidrólisis de ATP? " . book.bionumbers.org . Consultado el 25 de enero de 2018 .
- ^ a b "ATP: trifosfato de adenosina" . cnx.org . Consultado el 16 de mayo de 2018 .
- ^ Wackerhage, H .; Hoffmann, U .; Essfeld, D .; Leyk, D .; Mueller, K .; Zange, J. (diciembre de 1998). "Recuperación de ADP libre, Pi y energía libre de la hidrólisis de ATP en el músculo esquelético humano". Revista de fisiología aplicada . 85 (6): 2140–2145. doi : 10.1152 / jappl.1998.85.6.2140 . ISSN 8750-7587 . PMID 9843537 .
Otras lecturas
- Syberg, F .; Suveyzdis, Y .; Kotting, C .; Gerwert, K .; Hofmann, E. (2012). "Espectroscopía infrarroja por transformada de Fourier resuelta en el tiempo del dominio de unión a nucleótidos del transportador de casete de unión a ATP MsbA: ID de hidrólisis de ATP El paso limitante de la velocidad en el ciclo catalítico" . Revista de Química Biológica . 278 (28): 23923–23931. doi : 10.1074 / jbc.M112.359208 . PMC 3390668 . PMID 22593573 .
- Zharova, TV; Vinogradov, AD (2003). "ATP-sintasa de translocación de protones de Paracoccus denitrificans: ATP-actividad hidrolítica". Bioquímica . Moscú. 68 (10): 1101–1108. doi : 10.1023 / A: 1026306611821 . PMID 14616081 . S2CID 19570212 .
- Kamerlin, SC; Warshel, A. (2009). "Sobre la energética de la hidrólisis de ATP en solución". Revista de Química Física . B. 113 (47): 15692-15698. doi : 10.1021 / jp907223t . PMID 19888735 .
- Bergman, C .; Kashiwaya, Y .; Veech, RL (2010). "El efecto del pH y el Mg2 + libre sobre las enzimas ligadas a ATP y el cálculo de la energía libre de Gibbs de la hidrólisis de ATP". Revista de Química Física . B. 114 (49): 16137–16146. doi : 10.1021 / jp105723r . PMID 20866109 .
- Berg, JM; Tymoczko, JL; Stryer, L. (2011). Bioquímica (ed. Internacional). Nueva York: WH Freeman. pag. 287.