En biología molecular, el dominio C4 del colágeno tipo IV (o dominio NC1 del colágeno IV) es un dominio duplicado presente en el extremo C-terminal de los colágenos tipo IV . Cada colágeno de tipo IV contiene un dominio colágeno de triple hélice largo flanqueado por un dominio 7S corto de 25 aminoácidos y un dominio C4 globular no colágeno de ~ 230 aminoácidos en el extremo N y C, respectivamente. En el ensamblaje de protómeros, los dominios C4 de tres cadenas interactúan, formando un trímero C4, para seleccionar y registrar cadenas para la formación de triple hélice . En el ensamblaje de la red, los trímeros C4 de dos protómeros interactúan, formando una estructura de hexámero C4, para seleccionar y conectar protómeros. [1] [2] [3]
El dominio C4 de colágeno IV contiene 12 cisteínas y todas ellas están involucradas en enlaces disulfuro . Se pliega en una estructura terciaria con hebras beta predominantemente. El dominio C4 de colágeno IV se compone de dos subdominios plegados de manera similar estabilizados por 3 enlaces disulfuro intracadena que involucran los siguientes pares: C1-C6, C2-C5 y C3-C4. Cada subdominio representa una estructura triangular compacta estabilizada con disulfuro, desde la cual un bucle de horquilla en forma de dedo se proyecta hacia una hoja beta de seis hebras formada de forma incompleta de un subdominio adyacente del mismo o de una cadena adyacente que sujeta los subdominios firmemente entre sí. [1] [2][3]