En enzimología , una 4-hidroxi-2-oxovalerato aldolasa ( EC 4.1.3.39 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
Por lo tanto, esta enzima tiene un sustrato , 4-hidroxi-2-oxopentanoato y dos productos , acetaldehído y piruvato . Baker y col. mostró que BphI, un miembro de esta familia de Burkholderia xenovorans LB400 era capaz de utilizar 4-hidroxi-2-oxohexanoato (HOHA) con la misma eficacia catalítica que 4-hidroxi-2-oxopentanoato, produciendo propionaldehído + piruvato. Además, la enzima también pudo catalizar la escisión de 4-hidroxi-2-oxoheptanoato (HOHEP), formando butiraldehído + piruvato. Baker y col.También pudimos demostrar que el acetaldehído y el propionaldehído no se liberan en el disolvente a granel, sino que se canalizan a una acetaldehído deshidrogenasa asociada conocida como BphJ. Esta es la primera demostración de canalización de sustrato en esta familia de enzimas.
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente las oxoácido-liasas, que escinden los enlaces carbono-carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 4-hidroxi-2-oxopentanoato piruvato-liasa (formadora de acetaldehído) . Otros nombres de uso común incluyen 4-hidroxi-2-cetovalerato aldolasa , HOA , DmpG , BphI , 4-hidroxi-2-oxovalerato piruvato-liasa y 4-hidroxi-2-oxopentanoato piruvato-liasa . Esta enzima participa en 8 vías metabólicas : metabolismo de la fenilalanina , degradación del benzoato por hidroxilación ,degradación de bifenilo , degradación de tolueno y xileno , degradación de 1,4-diclorobenceno , degradación de fluoreno , degradación de carbazol y degradación de estireno .