4-trimetilamoniobutiraldehído deshidrogenasa
| 4-trimetilamoniobutiraldehído deshidrogenasa | ||||||||
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| Identificadores | ||||||||
| CE no. | 1.2.1.47 | |||||||
| No CAS. | 73361-01-0 | |||||||
| Bases de datos | ||||||||
| IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
| BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
| FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
| KEGG | Entrada KEGG | |||||||
| MetaCyc | camino metabólico | |||||||
| PRIAM | perfil | |||||||
| Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
| Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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En enzimología , una 4-trimetilamoniobutiraldehído deshidrogenasa ( EC 1.2.1.47 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
- 4-trimetilamoniobutanal + NAD + + H 2 O 4-trimetilamoniobutanoato + NADH + 2 H +
Los 3 sustratos de esta enzima son 4-trimetilamoniobutanal , NAD + y H 2 O , mientras que sus 3 productos son 4-trimetilamoniobutanoato , NADH y H + .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre el grupo aldehído u oxo del donante con NAD + o NADP + como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 4-trimetilamoniobutanal: NAD + 1-oxidorreductasa . Otros nombres de uso común incluyen 4-trimetilaminobutiraldehído deshidrogenasa y 4-N-trimetilaminobutiraldehído deshidrogenasa . Esta enzima participa en la degradación de la lisina y la biosíntesis de carnitina .
Ver también
Referencias
- Rebouche CJ, Engel AG (1980). "Distribución tisular de enzimas biosintéticas de carnitina en el hombre". Biochim. Biophys. Acta . 630 (1): 22–9. doi : 10.1016 / 0304-4165 (80) 90133-6 . PMID 6770910 .
- EC 1.2.1
- Enzimas dependientes de NADH
- Enzimas de estructura desconocida
- Talones EC 1.2
