En enzimología , una adenilil-sulfato quinasa ( EC 2.7.1.25 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
adenililsulfato quinasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 2.7.1.25 | |||||||
No CAS. | 9012-38-8 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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APS_kinase | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | APS_kinase | |||||||
Pfam | PF01583 | |||||||
Clan pfam | CL0023 | |||||||
InterPro | IPR002891 | |||||||
SCOP2 | 1d6j / SCOPe / SUPFAM | |||||||
CDD | cd02027 | |||||||
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- ATP + sulfato de adenililo ADP + 3'-fosfoadenilil sulfato
Así, los dos sustratos de esta enzima son ATP y adenilil sulfato , mientras que sus dos productos son ADP y 3'-fosfoadenilil sulfato .
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente las que transfieren grupos que contienen fósforo ( fosfotransferasas ) con un grupo alcohol como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP: adenilil-sulfato 3'-fosfotransferasa . Otros nombres en uso común incluyen quinasa adenylylsulfate (fosforilar) , 5 'fosfoadenosina sulfato de quinasa , adenosina 5' fosfosulfato quinasa , adenosina quinasa fosfosulfato , phosphosulfokinase adenosina , adenosina-5'-fosfosulfato-3 'fosfoquinasa , y APS quinasa . Esta enzima participa en 3 vías metabólicas : metabolismo de las purinas , metabolismo del selenoaminoácido y metabolismo del azufre .
Esta enzima contiene un motivo de bucle P de unión a ATP . [1]
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 11 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1D6J , 1M7G , 1M7H , 1X6V , 1XJQ , 1XNJ , 2AX4 , 2GKS , 2OFW , 2OFX y 2PEY .
Referencias
- ^ MacRae IJ, Rose AB, Segel IH (octubre de 1998). "Adenosina 5'-fosfosulfato quinasa de Penicillium chrysogenum. Mutagénesis dirigida al sitio en residuos putativos de aceptación de fosforilo y ATP P-loop" . J. Biol. Chem . 273 (44): 28583–9. doi : 10.1074 / jbc.273.44.28583 . PMID 9786849 .
Otras lecturas
- Bandurski RS, Wilson LG, Squires CL (1956). "El mecanismo de formación" del "sulfato activo". Mermelada. Chem. Soc . 78 (24): 6408–6409. doi : 10.1021 / ja01605a028 .
- ROBBINS PW, LIPMANN F (1957). "Aislamiento e identificación de sulfato activo". J. Biol. Chem . 229 (2): 837–51. PMID 13502346 .
- Venkatachalam KV, Akita H, Strott CA (1998). "Clonación molecular, expresión y caracterización de la 3'-fosfoadenosina 5'-fosfosulfato sintasa bifuncional humana y sus dominios funcionales" . J. Biol. Chem . 273 (30): 19311–20. doi : 10.1074 / jbc.273.30.19311 . PMID 9668121 .