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No confundir con Esterase .
ARN polimerasa de Saccharomyces cerevisiae complejado con α-amanitina (en rojo). A pesar del uso del término "polimerasa", las ARN polimerasas se clasifican como una forma de nucleotidil transferasa. [1]

Una transferasa es cualquiera de una clase de enzimas que realizan la transferencia de grupos funcionales específicos (por ejemplo, un grupo metilo o glicosilo ) de una molécula (llamada donante) a otra (llamada aceptor). [2] Están involucrados en cientos de diferentes vías bioquímicas a lo largo de la biología y son parte integral de algunos de los procesos más importantes de la vida.

Las transferasas están involucradas en innumerables reacciones en la célula. Tres ejemplos de estas reacciones son la actividad de la coenzima A (CoA) transferasa, que transfiere los ésteres de tiol , [3] la acción de la N-acetiltransferasa , que es parte de la vía que metaboliza el triptófano , [4] y la regulación de la piruvato deshidrogenasa. (PDH), que convierte el piruvato en acetil CoA . [5] Las transferasas también se utilizan durante la traducción. En este caso, una cadena de aminoácidos es el grupo funcional transferido por una peptidil transferasa.. La transferencia implica la eliminación de la creciente amino ácido de cadena desde el tRNA molécula en el A-sitio del ribosoma y su posterior además del ácido amino unido al tRNA en el sitio P . [6]

Mecánicamente, una enzima que catalizó la siguiente reacción sería una transferasa:

En la reacción anterior, X sería el donante e Y sería el aceptor. [7] "Grupo" sería el grupo funcional transferido como resultado de la actividad transferasa. El donante suele ser una coenzima .

Historia [ editar ]

Algunos de los descubrimientos más importantes relacionados con las transferasas ocurrieron ya en la década de 1930. Los primeros descubrimientos de la actividad de la transferasa ocurrieron en otras clasificaciones de enzimas , incluidas la beta-galactosidasa , la proteasa y la fosfatasa ácido / base . Antes de darse cuenta de que las enzimas individuales eran capaces de realizar tal tarea, se creía que dos o más enzimas realizaban transferencias de grupos funcionales. [8]

Biodegradación de la dopamina a través de la catecol-O-metiltransferasa (junto con otras enzimas). El mecanismo de degradación de la dopamina llevó al Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1970.

La transaminación , o la transferencia de un grupo amina (o NH 2 ) de un aminoácido a un cetoácido por una aminotransferasa (también conocida como "transaminasa"), fue notada por primera vez en 1930 por Dorothy M. Needham , después de observar la desaparición. de ácido glutámico añadido al músculo de la pechuga de paloma. [9] Esta observancia fue verificada más tarde por el descubrimiento de su mecanismo de reacción por Braunstein y Kritzmann en 1937. [10] Su análisis mostró que esta reacción reversible podría aplicarse a otros tejidos. [11] Esta afirmación fue validada por el trabajo de Rudolf Schoenheimer conradioisótopos como trazadores en 1937. [12] [13] Esto a su vez allanaría el camino para la posibilidad de que transferencias similares fueran un medio principal de producir la mayoría de los aminoácidos a través de la transferencia de amino. [14]

Otro ejemplo de las primeras investigaciones sobre las transferasas y la reclasificación posterior implicó el descubrimiento de la uridil transferasa. En 1953, se demostró que la enzima UDP-glucosa pirofosforilasa era una transferasa, cuando se descubrió que podía producir de forma reversible UTP y G1P a partir de UDP-glucosa y un pirofosfato orgánico . [15]

Otro ejemplo de importancia histórica relativa a transferasa es el descubrimiento del mecanismo de catecolamina desglose por la catecol-O-metiltransferasa . Este descubrimiento fue en gran parte el motivo del premio Nobel de Fisiología o Medicina de 1970 de Julius Axelrod (compartido con Sir Bernard Katz y Ulf von Euler ). [dieciséis]

La clasificación de las transferasas continúa hasta el día de hoy, y con frecuencia se descubren nuevas. [17] [18] Un ejemplo de esto es Pipe, una sulfotransferasa involucrada en el patrón dorsal-ventral de Drosophilia . [19] Inicialmente, se desconocía el mecanismo exacto de Pipe, debido a la falta de información sobre su sustrato. [20] La investigación sobre la actividad catalítica de Pipe eliminó la probabilidad de que sea un glicosaminoglicano de heparán sulfato. [21] Investigaciones posteriores han demostrado que Pipe se dirige a las estructuras ováricas para la sulfatación. [22] Actualmente, la tubería se clasifica como una heparán sulfato 2-O-sulfotransferasa de Drosophilia . [23]

Nomenclatura [ editar ]

Los nombres sistemáticos de las transferasas se construyen en forma de "donante: grupo aceptor transferasa". [24] Por ejemplo, metilamina: L-glutamato N-metiltransferasa sería la convención de nomenclatura estándar para la transferasa metilamina-glutamato N-metiltransferasa , donde la metilamina es el donante, el L-glutamato es el aceptor y la metiltransferasa es el grupo de categorías de la CE. . Esta misma acción de la transferasa se puede ilustrar de la siguiente manera:

metilamina + L-glutamato NH 3 + N-metil-L-glutamato [25]

Sin embargo, otros nombres aceptados se usan con más frecuencia para las transferasas y, a menudo, se forman como "transferasa del grupo aceptor" o "transferasa del grupo donante". Por ejemplo, una ADN metiltransferasa es una transferasa que cataliza la transferencia de un grupo metilo a un aceptor de ADN . En la práctica, no se hace referencia a muchas moléculas con esta terminología debido a los nombres comunes más frecuentes. [26] Por ejemplo, ARN polimerasa es el nombre común moderno para lo que antes se conocía como ARN nucleotidiltransferasa, una clase de nucleotidil transferasa que transfiere nucleótidos al extremo 3 'de una cadena de ARN en crecimiento . [27]En el sistema de clasificación de la CE, el nombre aceptado para la ARN polimerasa es ARN polimerasa dirigida por ADN. [28]

Clasificación [ editar ]

Descritas principalmente en función del tipo de grupo bioquímico transferido, las transferasas se pueden dividir en diez categorías (según la clasificación del número CE ). [29] Estas categorías comprenden más de 450 enzimas únicas diferentes. [30] En el sistema de numeración CE, a las transferasas se les ha dado una clasificación de EC2 . El hidrógeno no se considera un grupo funcional cuando se trata de objetivos de transferasas; en cambio, la transferencia de hidrógeno se incluye en las oxidorreductasas , [30] debido a consideraciones de transferencia de electrones.

Clasificación de transferasas en subclases
Número CEEjemplos deGrupo (s) transferidos
EC 2.1metiltransferasa y formiltransferasagrupos de un solo carbono
EC 2.2transcetolasa y transaldolasagrupos aldehído o cetona
EC 2.3aciltransferasagrupos acilo o grupos que se convierten en grupos alquilo durante la transferencia
EC 2.4glicosiltransferasa , hexosiltransferasa y pentosiltransferasagrupos glicosilo , así como hexosas y pentosas
EC 2.5riboflavina sintasa y clorofila sintasagrupos alquilo o arilo , distintos de los grupos metilo
EC 2.6transaminasa y oximinotransferasagrupos nitrogenados
EC 2.7fosfotransferasa , polimerasa y quinasagrupos que contienen fósforo ; las subclases se basan en el aceptor (por ejemplo , alcohol , carboxilo , etc.)
EC 2.8sulfurtransferasa y sulfotransferasagrupos que contienen azufre
EC 2.9selenotransferasagrupos que contienen selenio
EC 2.10molibdenotransferasa y tungstentransferasamolibdeno o tungsteno

Rol [ editar ]

EC 2.1: transferasas de carbono único [ editar ]

Reacción con aspartato transcarbamilasa.

EC 2.1 incluye enzimas que transfieren grupos de un solo carbono. Esta categoría consta de transferencias de grupos metilo , hidroximetilo , formilo, carboxi, carbamoílo y amido. [31] Las carbamoiltransferasas, por ejemplo, transfieren un grupo carbamoílo de una molécula a otra. [32] Los grupos carbamoílo siguen la fórmula NH 2 CO. [33] En ATCasa dicha transferencia se escribe como carbamoil fosfato + L- aspartato L-carbamoil aspartato + fosfato . [34]

EC 2.2: aldehídos y cetonas transferasas [ editar ]

La reacción catalizada por transaldolasa

Enzimas que transfieren grupos aldehído o cetona e incluidas en EC 2.2. Esta categoría consta de varias transcetolasas y transaldolasas. [35] La transaldolasa, el nombre de las aldehído transferasas, es una parte importante de la vía de las pentosas fosfato. [36] La reacción que cataliza consiste en una transferencia de un grupo funcional dihidroxiacetona al gliceraldehído 3-fosfato (también conocido como G3P). La reacción es la siguiente: sedoheptulosa 7-fosfato + gliceraldehído 3-fosfato eritrosa 4-fosfato + fructosa 6-fosfato . [37]

EC 2.3: acil transferasas [ editar ]

La transferencia de grupos acilo o grupos acilo que se convierten en grupos alquilo durante el proceso de transferencia son aspectos clave de EC 2.3. Además, esta categoría también diferencia entre grupos aminoacilo y no aminoacilo. La peptidil transferasa es una ribozima que facilita la formación de enlaces peptídicos durante la traducción . [38] Como aminoacyltransferase, que cataliza la transferencia de un péptido a una aminoacil-tRNA , después de esta reacción: peptidil-ARNt A + aminoacil-tRNA B tRNA A + peptidil aminoacil-tRNA B . [39]

EC 2.4: glicosil, hexosil y pentosil transferasas [ editar ]

EC 2.4 incluye enzimas que transfieren grupos glicosilo , así como aquellas que transfieren hexosa y pentosa. La glicosiltransferasa es una subcategoría de EC 2.4 transferasas que participa en la biosíntesis de disacáridos y polisacáridos mediante la transferencia de monosacáridos a otras moléculas. [40] Un ejemplo de una glicosiltransferasa prominente es la lactosa sintasa, que es un dímero que posee dos subunidades proteicas . Su acción principal es producir lactosa a partir de glucosa y UDP-galactosa. [41]Esto ocurre a través de la siguiente vía: UDP-β-D-galactosa + D-glucosa UDP + lactosa. [42]

EC 2.5: alquil y aril transferasas [ editar ]

EC 2.5 se refiere a enzimas que transfieren grupos alquilo o arilo, pero no incluye grupos metilo. Esto contrasta con los grupos funcionales que se convierten en grupos alquilo cuando se transfieren, ya que se incluyen en EC 2.3. EC 2.5 actualmente solo posee una subclase: alquil y aril transferasas. [43] La cisteína sintasa , por ejemplo, cataliza la formación de ácidos acéticos y cisteína de O 3 -acetil-L-serina y sulfuro de hidrógeno: O 3 -acetil-L-serina + H 2 S L-cisteína + de etilo. [44]

EC 2.6: transferasas nitrogenadas [ editar ]

La aspartato aminotransferasa puede actuar sobre varios aminoácidos diferentes

El agrupamiento compatible con la transferencia de grupos nitrogenados es EC 2.6. Esto incluye enzimas como la transaminasa (también conocida como "aminotransferasa") y una cantidad muy pequeña de oximinotransferasas y otras enzimas que transfieren grupos de nitrógeno. EC 2.6 anteriormente incluía amidinotransferasa, pero desde entonces se ha reclasificado como una subcategoría de EC 2.1 (enzimas de transferencia de carbono único). [45] En el caso de la aspartato transaminasa , que puede actuar sobre la tirosina , la fenilalanina y el triptófano , transfiere reversiblemente un grupo amino de una molécula a la otra. [46]

La reacción, por ejemplo, sigue el siguiente orden: L-aspartato + 2-oxoglutarato oxalacetato + L-glutamato. [47]

EC 2.7: transferasas de fósforo [ editar ]

Aunque EC 2.7 incluye enzimas que transfieren grupos que contienen fósforo , también incluye nuclotidil transferasas. [48] ​​La subcategoría fosfotransferasa se divide en categorías según el tipo de grupo que acepta la transferencia. [24] Los grupos que se clasifican como aceptores de fosfato incluyen: alcoholes, grupos carboxi, grupos nitrogenados y grupos fosfato. [29] Otros componentes de esta subclase de transferasas son varias quinasas. Una quinasa prominente es la quinasa dependiente de ciclina (o CDK), que comprende una subfamilia de proteína quinasas . Como su nombre lo indica, las CDK dependen en gran medida de ciclina específicamoléculas para la activación . [49] Una vez combinado, el complejo CDK-ciclina es capaz de realizar su función dentro del ciclo celular. [50]

La reacción catalizada por CDK es la siguiente: ATP + una proteína diana ADP + una fosfoproteína. [51]

EC 2.8: transferasas de azufre [ editar ]

Diagrama de cinta de una estructura variante de estrógeno sulfotransferasa (PDB 1aqy EBI) [52]

La transferencia de grupos que contienen azufre está cubierta por EC 2.8 y se subdivide en las subcategorías de sulfurtransferasas, sulfotransferasas y CoA-transferasas, así como enzimas que transfieren grupos alquiltio. [53] Un grupo específico de sulfotransferasas son las que usan PAPS como donante de grupos sulfato. [54] Dentro de este grupo se encuentra la alcohol sulfotransferasa, que tiene una amplia capacidad de direccionamiento. [55] Debido a esto, la alcohol sulfotransferasa también se conoce con varios otros nombres, como "hidroxiesteroide sulfotransferasa", "esteroide sulfocinasa" y "estrógeno sulfotransferasa". [56] La disminución de su actividad se ha relacionado con la enfermedad hepática humana. [57]Esta transferasa actúa mediante la siguiente reacción: 3'-fosfoadenilil sulfato + un alcohol adenosina 3 ', 5'bisfosfato + un alquil sulfato. [58]

EC 2.9: transferasas de selenio [ editar ]

EC 2.9 incluye enzimas que transfieren grupos que contienen selenio . [59] Esta categoría solo contiene dos transferasas y, por lo tanto, es una de las categorías más pequeñas de transferasas. La selenocisteína sintasa, que se añadió por primera vez al sistema de clasificación en 1999, convierte el seril-tRNA (Sec UCA) en selenocysteyl-tRNA (Sec UCA). [60]

EC 2.10: transferasas de metales [ editar ]

La categoría de EC 2.10 incluye enzimas que transfieren grupos que contienen molibdeno o tungsteno . Sin embargo, a partir de 2011, solo se ha agregado una enzima: molibdopterina molibdotransferasa . [61] Esta enzima es un componente de la biosíntesis de MoCo en Escherichia coli . [62] La reacción que cataliza es la siguiente: adenilil- molibdopterina + molibdato cofactor de molibdeno + AMP. [63]

Papel en el grupo histo-sanguíneo [ editar ]

Las transferasas A y B son la base del sistema de grupo sanguíneo ABO humano . Tanto las transferasas A como las B son glicosiltransferasas, lo que significa que transfieren una molécula de azúcar a un antígeno H. [64] Este permite H-antígeno para sintetizar la glicoproteína y glicolípidos conjugados que se conocen como los A / B antígenos . [64] El nombre completo de A transferasa es alfa 1-3-N-acetilgalactosaminiltransferasa [65] y su función en la célula es agregar N-acetilgalactosamina al antígeno H, creando el antígeno A. [66] : 55 El nombre completo de la B transferasa es alfa 1-3-galactosiltransferasa, [65]y su función en la célula es añadir una molécula de galactosa al antígeno H, creando el antígeno B. [66]

Es posible que el Homo sapiens tenga cualquiera de los cuatro tipos de sangre diferentes : Tipo A (expresan antígenos A), Tipo B (expresan antígenos B), Tipo AB (expresan antígenos A y B) y Tipo O (expresan ni A ni B) antígenos). [67] El gen de las transferasas A y B se encuentra en el cromosoma 9 . [68] El gen contiene siete exones y seis intrones [69] y el gen en sí tiene más de 18 kb de longitud. [70] Los alelos de las transferasas A y B son extremadamente similares. Las enzimas resultantes solo se diferencian en 4 residuos de aminoácidos. [66] Los residuos diferentes se encuentran en las posiciones 176, 235, 266 y 268 de las enzimas.[66] : 82–83

Deficiencias [ editar ]

E. coli galactosa-1-fosfato uridiltransferasa. Una deficiencia de la isoforma humana de esta transferasa causa galactosemia

.

Las deficiencias de transferasas son la causa de muchas enfermedades comunes . El resultado más común de una deficiencia de transferasa es la acumulación de un producto celular .

Deficiencia de SCOT [ editar ]

Succinil-CoA: la deficiencia de 3-cetoácido CoA transferasa (o deficiencia de SCOT ) conduce a una acumulación de cetonas . [71] Las cetonas se crean al descomponer las grasas en el cuerpo y son una importante fuente de energía. [72] La incapacidad para utilizar cetonas conduce a una cetoacidosis intermitente , que por lo general se manifiesta por primera vez durante la infancia. [72] Las personas que padecen enfermedades experimentan náuseas, vómitos, incapacidad para alimentarse y dificultades para respirar. [72] En casos extremos, la cetoacidosis puede provocar coma y la muerte. [72] La deficiencia es causada por una mutación en el gen OXCT1. [73]Los tratamientos se basan principalmente en el control de la dieta del paciente. [74]

Deficiencia de CPT-II [ editar ]

La deficiencia de carnitina palmitoiltransferasa II (también conocida como deficiencia de CPT-II ) conduce a un exceso de ácidos grasos de cadena larga , ya que el cuerpo carece de la capacidad de transportar ácidos grasos a las mitocondrias para ser procesados ​​como fuente de combustible. [75] La enfermedad es causada por un defecto en el gen CPT2. [76] Esta deficiencia se presentará en los pacientes de una de estas tres formas: neonatal letal, hepatocardiomuscular infantil grave y miopática. [76] La miopía es la forma menos grave de la deficiencia y puede manifestarse en cualquier momento de la vida del paciente. [76] Las otras dos formas aparecen en la infancia. [76]Los síntomas comunes de la forma letal neonatal y de las formas infantiles graves son insuficiencia hepática, problemas cardíacos, convulsiones y muerte. [76] La forma miopática se caracteriza por dolor muscular y debilidad después de un ejercicio vigoroso. [76] El tratamiento generalmente incluye modificaciones dietéticas y suplementos de carnitina. [76]

Galactosemia [ editar ]

La galactosemia es el resultado de la incapacidad de procesar la galactosa, un azúcar simple . [77] Esta deficiencia ocurre cuando el gen de la galactosa-1-fosfato uridililtransferasa (GALT) tiene cualquier cantidad de mutaciones, lo que lleva a una deficiencia en la cantidad de GALT producida. [78] [79] Hay dos formas de galactosemia: clásica y Duarte. [80] La galactosemia Duarte es generalmente menos grave que la galactosemia clásica y es causada por una deficiencia de galactoquinasa . [81] La galactosemia hace que los bebés no puedan procesar los azúcares de la leche materna, lo que provoca vómitos y anorexia a los pocos días del nacimiento. [81] La mayoría de los síntomas de la enfermedad son causados ​​por la acumulación de galactosa-1-fosfato en el cuerpo. [81] Los síntomas comunes incluyen insuficiencia hepática, sepsis , retraso del crecimiento y deterioro mental, entre otros. [82] La acumulación de una segunda sustancia tóxica, el galactitol , se produce en el cristalino de los ojos y provoca cataratas . [83] Actualmente, el único tratamiento disponible es el diagnóstico temprano seguido de la adherencia a una dieta sin lactosa y la prescripción de antibióticos para las infecciones que puedan desarrollarse. [84]

Deficiencias de colina acetiltransferasa [ editar ]

La colina acetiltransferasa (también conocida como ChAT o CAT) es una enzima importante que produce el neurotransmisor acetilcolina . [85] La acetilcolina está involucrada en muchas funciones neuropsíquicas como la memoria, la atención, el sueño y la excitación. [86] [87] [88] La enzima tiene forma globular y consta de una sola cadena de aminoácidos. [89] ChAT funciona para transferir un grupo acetilo de la acetil coenzima A a la colina en las sinapsis de las células nerviosas y existe en dos formas: soluble y unida a la membrana. [89] El gen ChAT se encuentra en el cromosoma 10 .[90]

Enfermedad de Alzheimer [ editar ]

La disminución de la expresión de ChAT es una de las características distintivas de la enfermedad de Alzheimer . [91] Los pacientes con enfermedad de Alzheimer muestran una reducción del 30 al 90% en la actividad en varias regiones del cerebro, incluidos el lóbulo temporal , el lóbulo parietal y el lóbulo frontal . [92] Sin embargo, no se cree que la deficiencia de ChAT sea la principal causa de esta enfermedad. [89]

Esclerosis lateral amiotrófica (ELA o enfermedad de Lou Gehrig) [ editar ]

Los pacientes con ELA muestran una marcada disminución de la actividad de ChAT en las neuronas motoras de la médula espinal y el cerebro . [93] Los niveles bajos de actividad de ChAT son una indicación temprana de la enfermedad y son detectables mucho antes de que las neuronas motoras comiencen a morir. Esto incluso se puede detectar antes de que el paciente sea sintomático . [94]

Enfermedad de Huntington [ editar ]

Los pacientes con Huntington también muestran una marcada disminución en la producción de ChAT. [95] Aunque la causa específica de la producción reducida no está clara, se cree que la muerte de neuronas motoras de tamaño mediano con dendritas espinosas conduce a niveles más bajos de producción de ChAT. [89]

Esquizofrenia [ editar ]

Los pacientes con esquizofrenia también presentan niveles reducidos de ChAT, localizados en el tegmento mesopontino del cerebro [96] y el núcleo accumbens , [97] que se cree que se correlaciona con la disminución del funcionamiento cognitivo experimentado por estos pacientes. [89]

Síndrome de muerte súbita del lactante (SMSL) [ editar ]

Estudios recientes han demostrado que los bebés con SMSL muestran niveles reducidos de ChAT tanto en el hipotálamo como en el cuerpo estriado . [89] Los bebés con SMSL también muestran menos neuronas capaces de producir ChAT en el sistema vago. [98] Estos defectos en la médula podrían conducir a una incapacidad para controlar funciones autónomas esenciales como los sistemas cardiovascular y respiratorio . [98]

Síndrome miasténico congénito (CMS) [ editar ]

CMS es una familia de enfermedades que se caracterizan por defectos en la transmisión neuromuscular que conducen a episodios recurrentes de apnea (incapacidad para respirar) que pueden ser fatales. [99] La deficiencia de ChAT está implicada en los síndromes de miastenia donde el problema de transición ocurre presinápticamente . [100] Estos síndromes se caracterizan por la incapacidad de los pacientes para resintetizar la acetilcolina . [100]

Usos en biotecnología [ editar ]

Transferencias terminales [ editar ]

Las transferasas terminales son transferasas que pueden usarse para marcar ADN o para producir vectores plasmídicos . [101] Lleva a cabo ambas tareas agregando desoxinucleótidos en forma de plantilla en el extremo aguas abajo o en el extremo 3 ' de una molécula de ADN existente. La transferasa terminal es una de las pocas ADN polimerasas que pueden funcionar sin un cebador de ARN. [101]

Transferasas de glutatión [ editar ]

La familia de las glutatión transferasas (GST) es extremadamente diversa y, por lo tanto, se puede utilizar para varios fines biotecnológicos. Las plantas usan glutatión transferasas como un medio para segregar los metales tóxicos del resto de la célula. [102] Estas glutatión transferasas se pueden utilizar para crear biosensores para detectar contaminantes como herbicidas e insecticidas. [103] Las glutatión transferasas también se utilizan en plantas transgénicas para aumentar la resistencia al estrés biótico y abiótico. [103] Las glutatión transferasas se están explorando actualmente como objetivos para los medicamentos contra el cáncer debido a su papel en la resistencia a los medicamentos . [103] Además, los genes de la glutatión transferasa se han investigado debido a su capacidad para prevenir el daño oxidativo y han mostrado una resistencia mejorada en cultivos transgénicos . [104]

Transferasas de caucho [ editar ]

Actualmente, la fuente comercial sólo está disponible de los recursos naturales de caucho es la Hevea planta ( Hevea brasiliensis ). El caucho natural es superior al caucho sintético en varios usos comerciales. [105] Se están realizando esfuerzos para producir plantas transgénicas capaces de sintetizar caucho natural, incluidos el tabaco y el girasol . [106] Estos esfuerzos se centran en la secuenciación de las subunidades del complejo enzimático transferasa de caucho para transfectar estos genes en otras plantas. [106]

Transferasas asociadas a la membrana [ editar ]

Muchas transferasas se asocian con membranas biológicas como proteínas de membrana periférica o ancladas a membranas a través de una única hélice transmembrana , [107] por ejemplo, numerosas glicosiltransferasas en el aparato de Golgi . Algunos otros son de tramos múltiples proteínas transmembrana , por ejemplo ciertos oligosaccharyltransferases o microsomales glutatión S-transferasa de la familia MAPEG .

Referencias [ editar ]

  1. ^ "EC 2.7.7 Nucleotidyltransferases" . Nomenclatura de enzimas. Recomendaciones . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 4 de octubre de 2020 .
  2. ^ "Transferasa" . Referencia casera de la genética . Instituto Nacional de Salud . Consultado el 4 de noviembre de 2013 .
  3. ^ Moore SA, Jencks WP (septiembre de 1982). "Reacciones modelo para CoA transferasa que implican la transferencia de tiol. Formación de anhídrido a partir de ésteres de tiol y ácidos carboxílicos". La Revista de Química Biológica . 257 (18): 10882–92. PMID 6955307 . 
  4. ^ Wishart D. "Metabolismo del triptófano" . Base de datos de vías de moléculas pequeñas . Departamento de Ciencias de la Computación y Ciencias Biológicas, Universidad de Alberta . Consultado el 4 de noviembre de 2013 .
  5. ^ Herbst EA, MacPherson RE, LeBlanc PJ, Roy BD, Jeoung NH, Harris RA, Peters SJ (enero de 2014). "La piruvato deshidrogenasa quinasa-4 contribuye a la recirculación de precursores gluconeogénicos durante la recuperación de glucógeno post-ejercicio" . Revista estadounidense de fisiología. Fisiología reguladora, integradora y comparada . 306 (2): R102–7. doi : 10.1152 / ajpregu.00150.2013 . PMC 3921314 . PMID 24305065 .  
  6. ^ Watson, James D. Biología molecular del gen . Upper Saddle River, Nueva Jersey: Pearson, 2013. Impresión.
  7. ^ Boyce S, Tipton KF (2005). "Clasificación y nomenclatura de enzimas". eLS . doi : 10.1038 / npg.els.0003893 . ISBN 978-0470016176. Falta o vacío |title=( ayuda )
  8. ^ Morton RK (julio de 1953). "Actividad transferasa de enzimas hidrolíticas". Naturaleza . 172 (4367): 65–8. Código Bibliográfico : 1953Natur.172 ... 65M . doi : 10.1038 / 172065a0 . PMID 13072573 . S2CID 4180213 .  
  9. ^ Needham, Dorothy M (1930). "Un estudio cuantitativo del ácido succínico en el músculo: ácidos glutámico y aspártico como precursores" . Biochem J . 24 (1): 208-27. doi : 10.1042 / bj0240208 . PMC 1254374 . PMID 16744345 .  
  10. ^ Snell EE, Jenkins WT (diciembre de 1959). "El mecanismo de la reacción de transaminación". Revista de fisiología celular y comparada . 54 (S1): 161-177. doi : 10.1002 / jcp.1030540413 . PMID 13832270 . 
  11. ↑ Braunstein AE, Kritzmann MG (1937). "Formación y descomposición de aminoácidos por transferencia intermolecular del grupo amino". Naturaleza . 140 (3542): 503–504. Código Bibliográfico : 1937Natur.140R.503B . doi : 10.1038 / 140503b0 . S2CID 4009655 . 
  12. ^ Schoenheimer R (1949). El estado dinámico de los constituyentes corporales . Hafner Publishing Co Ltd. ISBN 978-0-02-851800-8.
  13. ^ Guggenheim KY (noviembre de 1991). "Rudolf Schoenheimer y el concepto del estado dinámico de los constituyentes del cuerpo". La Revista de Nutrición . 121 (11): 1701–4. doi : 10.1093 / jn / 121.11.1701 . PMID 1941176 . 
  14. ^ Hird FJ, Rowsell EV (septiembre de 1950). "Transaminaciones adicionales por preparaciones de partículas insolubles de hígado de rata". Naturaleza . 166 (4221): 517–8. Código bibliográfico : 1950Natur.166..517H . doi : 10.1038 / 166517a0 . PMID 14780123 . S2CID 4215187 .  
  15. ^ Munch-Petersen A, Kalckar HM, Cutolo E, Smith EE (diciembre de 1953). "Uridil transferasas y la formación de trifosfato de uridina; producción enzimática de trifosfato de uridina: pirofosforólisis de uridina difosfoglucosa". Naturaleza . 172 (4388): 1036–7. Código Bibliográfico : 1953Natur.172.1036M . doi : 10.1038 / 1721036a0 . PMID 13111246 . S2CID 452922 .  
  16. ^ "Fisiología o Medicina 1970 - Comunicado de prensa" . Nobelprize.org . Nobel Media AB . Consultado el 5 de noviembre de 2013 .
  17. ^ Lambalot RH, Gehring AM, Flugel RS, Zuber P, LaCelle M, Marahiel MA, Reid R, Khosla C, Walsh CT (noviembre de 1996). "Una nueva superfamilia de enzimas - las fosfopanteteinil transferasas" . Química y Biología . 3 (11): 923–36. doi : 10.1016 / S1074-5521 (96) 90181-7 . PMID 8939709 . 
  18. ^ Wongtrakul J, Pongjaroenkit S, Leelapat P, Nachaiwieng W, Prapanthadara LA, Ketterman AJ (marzo de 2010). "Expresión y caracterización de tres nuevas transferasas de glutatión, un épsilon (AcGSTE2-2), omega (AcGSTO1-1) y theta (AcGSTT1-1) de Anopheles cracens (Diptera: Culicidae), un importante vector tailandés de la malaria". Revista de Entomología Médica . 47 (2): 162–71. doi : 10.1603 / me09132 . PMID 20380296 . S2CID 23558834 .  
  19. ^ Sen J, Goltz JS, Stevens L, Stein D (noviembre de 1998). "La expresión espacialmente restringida de la pipa en la cámara de huevos de Drosophila define la polaridad embrionaria dorsal-ventral". Celular . 95 (4): 471–81. doi : 10.1016 / s0092-8674 (00) 81615-3 . PMID 9827800 . S2CID 27722532 .  
  20. ^ Moussian B, Roth S (noviembre de 2005). "Formación del eje dorsoventral en el embrión de Drosophila - conformación y transducción de un gradiente de morfógeno". Biología actual . 15 (21): R887–99. doi : 10.1016 / j.cub.2005.10.026 . PMID 16271864 . S2CID 15984116 .  
  21. ^ Zhu X, Sen J, Stevens L, Goltz JS, Stein D (septiembre de 2005). "La actividad de la proteína de la pipa de Drosophila en el ovario y la glándula salival embrionaria no requiere glicosaminoglicanos de heparán sulfato" . Desarrollo . 132 (17): 3813-22. doi : 10.1242 / dev.01962 . PMID 16049108 . 
  22. ^ Zhang Z, Stevens LM, Stein D (julio de 2009). "La sulfatación de los componentes de la cáscara de huevo por Pipe define la polaridad dorsal-ventral en el embrión de Drosophila" . Biología actual . 19 (14): 1200–5. doi : 10.1016 / j.cub.2009.05.050 . PMC 2733793 . PMID 19540119 .  
  23. ^ Xu D, Song D, Pedersen LC, Liu J (marzo de 2007). "Estudio mutacional de heparán sulfato 2-O-sulfotransferasa y condroitín sulfato 2-O-sulfotransferasa" . La Revista de Química Biológica . 282 (11): 8356–67. doi : 10.1074 / jbc.M608062200 . PMID 17227754 . 
  24. ^ a b "Introducción a EC 2" . Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de Queen Mary, Universidad de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 5 de noviembre de 2013 .
  25. ^ Shaw WV, Tsai L, Stadtman ER (febrero de 1966). "La síntesis enzimática del ácido N-metilglutámico". La Revista de Química Biológica . 241 (4): 935–45. PMID 5905132 . 
  26. ^ Inferior S. "Nombrar sustancias químicas" . Libro de texto virtual de química general Chem1 . Consultado el 13 de noviembre de 2013 .
  27. ^ Hausmann R. Para captar la esencia de la vida: una historia de la biología molecular . Dordrecht: Springer. págs. 198-199. ISBN 978-90-481-6205-5.
  28. ^ "EC 2.7.7.6" . Nomenclatura de enzimas IUBMB . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 12 de noviembre de 2013 .
  29. ^ a b "Nomenclatura de la transferasa EC2" . Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de Queen Mary, Universidad de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 4 de noviembre de 2013 .
  30. ^ a b "Transferasa" . Encyclopædia Britannica . Enciclopedia Británica, Inc . Consultado el 28 de julio de 2016 .
  31. ^ "EC 2.1.3: Carboxi y carbamoiltransferasas" . Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de Queen Mary, Universidad de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 25 de noviembre de 2013 .
  32. ^ "carbamoiltransferasa" . El diccionario gratuito . Farlex, Inc . Consultado el 25 de noviembre de 2013 .
  33. ^ "grupo carbamoilo (CHEBI: 23004)" . ChEBI: Base de datos y ontología de entidades químicas de interés biológico . Laboratorio Europeo de Biología Molecular . Consultado el 25 de noviembre de 2013 .
  34. ^ Reichard P, Hanshoff G (1956). "Aspartato carbamil transferasa de Escherichia coli " (PDF) . Acta Chemica Scandinavica . 10 : 548–566. doi : 10.3891 / acta.chem.scand.10-0548 .
  35. ^ "ENZIMA clase 2.2.1" . ExPASy: Portal de recursos bioinformáticos . Instituto Suizo de Bioinformática . Consultado el 25 de noviembre de 2013 .
  36. ^ "Vía de la pentosa fosfato" . Notas de Bioquímica Molecular II . El Programa de Bioquímica y Biofísica del Instituto Politécnico Renssalaer . Consultado el 25 de noviembre de 2013 .
  37. ^ "EC 2.2.1.2 Transaldolasa" . Base de datos de estructuras enzimáticas . Laboratorio Europeo de Biología Molecular . Consultado el 25 de noviembre de 2013 .
  38. ^ Voorhees RM, Weixlbaumer A, Loakes D, Kelley AC, Ramakrishnan V (mayo de 2009). "Información sobre la estabilización del sustrato a partir de instantáneas del centro de la peptidil transferasa del ribosoma 70S intacto" . Naturaleza Biología Molecular y Estructural . 16 (5): 528–33. doi : 10.1038 / nsmb.1577 . PMC 2679717 . PMID 19363482 .  
  39. ^ "Entrada ENZIMA: EC 2.3.2.12" . ExPASy: Portal de recursos bioinformáticos . Instituto Suizo de Bioinformática . Consultado el 26 de noviembre de 2013 .
  40. ^ "Palabra clave glicosiltransferasa" . UniProt . Consorcio UniProt . Consultado el 26 de noviembre de 2013 .
  41. ^ Fitzgerald DK, Brodbeck U, Kiyosawa I, Mawal R, Colvin B, Ebner KE (abril de 1970). "Alfa-lactoalbúmina y la reacción de la lactosa sintetasa" . La Revista de Química Biológica . 245 (8): 2103–8. PMID 5440844 . 
  42. ^ "Entrada ENZIMA: EC 2.4.1.22" . ExPASy: Portal de recursos bioinformáticos . Instituto Suizo de Bioinformática . Consultado el 26 de noviembre de 2013 .
  43. ^ "EC 2.5" . IntEnz . Laboratorio Europeo de Biología Molecular . Consultado el 26 de noviembre de 2013 .
  44. ↑ Qabazard B, Ahmed S, Li L, Arlt VM, Moore PK, Stürzenbaum SR (2013). "El envejecimiento de C. elegans está modulado por sulfuro de hidrógeno y la sulfhidrilasa / cisteína sintasa cysl-2" . PLOS ONE . 8 (11): e80135. Código Bibliográfico : 2013PLoSO ... 880135Q . doi : 10.1371 / journal.pone.0080135 . PMC 3832670 . PMID 24260346 .  
  45. ^ "EC 2.6.2" . Nomenclatur de enzimas IUBMB . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 28 de noviembre de 2013 .
  46. ^ Kirsch JF, Eichele G, Ford GC, Vincent MG, Jansonius JN, Gehring H, Christen P (abril de 1984). "Mecanismo de acción de la aspartato aminotransferasa propuesto en base a su estructura espacial". Revista de Biología Molecular . 174 (3): 497–525. doi : 10.1016 / 0022-2836 (84) 90333-4 . PMID 6143829 . 
  47. ^ "Entrada de enzima: 2.6.1.1" . ExPASy: Portal de recursos bioinformáticos . Instituto Suizo de Bioinformática . Consultado el 28 de noviembre de 2013 .
  48. ^ "EC 2.7" . Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de Queen Mary, Universidad de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 4 de diciembre de 2013 .
  49. ^ Yee A, Wu L, Liu L, Kobayashi R, Xiong Y, Hall FL (enero de 1996). "Caracterización bioquímica de la quinasa activadora de proteína quinasa dependiente de ciclina humana. Identificación de p35 como una nueva subunidad reguladora" . La Revista de Química Biológica . 271 (1): 471–7. doi : 10.1074 / jbc.271.1.471 . PMID 8550604 . S2CID 20348897 .  
  50. ^ Lewis R (2008). Genética humana: conceptos y aplicaciones (8ª ed.). Boston: McGraw-Hill / Educación superior. pag. 32 . ISBN 978-0-07-299539-8.
  51. ^ "Entrada ENZIMA: EC 2.7.11.22" . ExPASy: Portal de recursos bioinformáticos . Instituto Suizo de Bioinformática . Consultado el 4 de diciembre de 2013 .
  52. ^ "Resumen 1aqy" . Banco de datos de proteínas en Europa aportando estructura a la biología . El Instituto Europeo de Bioinformática . Consultado el 11 de diciembre de 2013 .
  53. ^ "EC 2.8 Transferencia de grupos que contienen azufre" . Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de Queen Mary, Universidad de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 11 de diciembre de 2013 .
  54. ^ Negishi M, Pedersen LG, Petrotchenko E, Shevtsov S, Gorokhov A, Kakuta Y, Pedersen LC (junio de 2001). "Estructura y función de las sulfotransferasas" . Archivos de Bioquímica y Biofísica . 390 (2): 149–57. doi : 10.1006 / abbi.2001.2368 . PMID 11396917 . 
  55. ^ "EC 2.8 Transferencia de grupos que contienen azufre" . Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de Queen Mary, Universidad de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 11 de diciembre de 2013 .
  56. ^ "Enzima 2.8.2.2" . Kegg: DBGET . Centro de Bioinformática de la Universidad de Kyoto . Consultado el 11 de diciembre de 2013 .
  57. ^ Ou Z, Shi X, Gilroy RK, Kirisci L, Romkes M, Lynch C, Wang H, Xu M, Jiang M, Ren S, Gramignoli R, Strom SC, Huang M, Xie W (enero de 2013). "Regulación de la hidroxiesteroide sulfotransferasa humana (SULT2A1) por RORα y RORγ y su potencial relevancia para las enfermedades hepáticas humanas" . Endocrinología molecular . 27 (1): 106-15. doi : 10.1210 / me.2012-1145 . PMC 3545217 . PMID 23211525 .  
  58. ^ Sekura RD, Marcus CJ, Lyon ES, Jakoby WB (mayo de 1979). "Ensayo de sulfotransferasas". Bioquímica analítica . 95 (1): 82–6. doi : 10.1016 / 0003-2697 (79) 90188-x . PMID 495970 . 
  59. ^ "EC 2.9.1" . Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de Queen Mary, Universidad de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 11 de diciembre de 2013 .
  60. ^ Forchhammer K, Böck A (abril de 1991). "Selenocisteína sintasa de Escherichia coli. Análisis de la secuencia de reacción". La Revista de Química Biológica . 266 (10): 6324–8. PMID 2007585 . 
  61. ^ "EC 2.10.1" . Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas de Queen Mary, Universidad de Londres . Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB) . Consultado el 11 de diciembre de 2013 .
  62. ^ Nichols JD, Xiang S, Schindelin H, Rajagopalan KV (enero de 2007). "Análisis mutacional de Escherichia coli MoeA: mapa de dos actividades funcionales para la hendidura del sitio activo" . Bioquímica . 46 (1): 78–86. doi : 10.1021 / bi061551q . PMC 1868504 . PMID 17198377 .  
  63. ^ Wünschiers R, Jahn M, Jahn D, Schomburg I, Peifer S, Heinzle E, Burtscher H, Garbe J, Steen A, Schobert M, Oesterhelt D, Wachtveitl J, Chang A (2010). "Capítulo 3: Metabolismo". En Michal G, Schomburg D (eds.). Vías bioquímicas: un atlas de bioquímica y biología molecular (2ª ed.). Oxford: Wiley-Blackwell. pag. 140. doi : 10.1002 / 9781118657072.ch3 . ISBN 9780470146842.
  64. ↑ a b Nishida C, Tomita T, Nishiyama M, Suzuki R, Hara M, Itoh Y, Ogawa H, Okumura K, Nishiyama C (2011). "La B-transferasa con una sustitución de Pro234Ser adquiere actividad AB-transferasa" . Biociencia, Biotecnología y Bioquímica . 75 (8): 1570–5. doi : 10.1271 / bbb.110276 . PMID 21821934 . 
  65. ^ a b "Grupo sanguíneo ABO ABO (transferasa A, alfa 1-3-N-acetilgalactosaminiltransferasa; transferasa B, alfa 1-3-galactosiltransferasa) [Homo sapiens (humano)]" . NCBI . Consultado el 2 de diciembre de 2013 .
  66. ↑ a b c d Datta SP, Smith GH, Campbell PN (2000). Diccionario Oxford de Bioquímica y Biología Molecular (Rev. ed.). Oxford: Universidad de Oxford. Prensa. ISBN 978-0-19-850673-7.
  67. ^ O'Neil D. "Grupos sanguíneos ABO" . Sangre humana: una introducción a sus componentes y tipos . Departamento de Ciencias del Comportamiento, Palomar College . Consultado el 2 de diciembre de 2013 .
  68. ^ "Grupo sanguíneo ABO (transferasa A, alfa 1-3-N-acetilgalactosaminiltransferasa; transferasa B, alfa 1-3-galactosiltransferasa)" . GeneCards: el compendio de genes humanos . Instituto de Ciencias Weizmann . Consultado el 2 de diciembre de 2013 .
  69. ↑ Moran, Lawrence (22 de febrero de 2007). "Gen ABO humano" . Consultado el 2 de diciembre de 2013 .
  70. ^ Kidd, Kenneth. "Grupo sanguíneo ABO (transferasa A, alfa 1-3-N-acetilgalactosaminiltransferasa; transferasa B, alfa 1-3-galactosiltransferasa)" . Consultado el 2 de diciembre de 2013 .
  71. ^ "Succinil-CoA: deficiencia de 3-cetoácido CoA transferasa" . Referencia casera de la genética . Instituto Nacional de Salud . Consultado el 4 de noviembre de 2013 .
  72. ^ a b c d "SUCCINIL-CoA: DEFICIENCIA DE TRANSFERASA DE 3-OXOACID CoA" . OMIM . Consultado el 22 de noviembre de 2013 .
  73. ^ "Deficiencia de SCOT" . NIH . Consultado el 22 de noviembre de 2013 .
  74. ^ "Deficiencia de succinil-CoA 3-oxoácido transferasa" (PDF) . Climb National Information Center . Consultado el 22 de noviembre de 2013 .
  75. ^ "Deficiencia de carnitina plamitoiltransferasa I" . Referencia casera de la genética . Instituto Nacional de Salud . Consultado el 4 de noviembre de 2013 .
  76. ↑ a b c d e f g Weiser, Thomas (1993). "Deficiencia de carnitina palmitoiltransferasa II" . NIH . Consultado el 22 de noviembre de 2013 .
  77. ^ "Galactosemia" . Referencia casera de la genética . Instituto Nacional de Salud . Consultado el 4 de noviembre de 2013 .
  78. ^ Dobrowolski SF, Banas RA, Suzow JG, Berkley M, Naylor EW (febrero de 2003). "Análisis de mutaciones comunes en el gen de la galactosa-1-fosfato uridil transferasa: nuevos ensayos para aumentar la sensibilidad y especificidad del cribado neonatal de galactosemia" . La Revista de Diagnóstico Molecular . 5 (1): 42–7. doi : 10.1016 / S1525-1578 (10) 60450-3 . PMC 1907369 . PMID 12552079 .  
  79. ^ Murphy M, McHugh B, Tighe O, Mayne P, O'Neill C, Naughten E, Croke DT (julio de 1999). "Base genética de la galactosemia deficiente en transferasa en Irlanda y la historia de la población de los viajeros irlandeses" . Revista europea de genética humana . 7 (5): 549–54. doi : 10.1038 / sj.ejhg.5200327 . PMID 10439960 . S2CID 22402528 .  
  80. ^ Mahmood U, Imran M, Naik SI, Cheema HA, Saeed A, Arshad M, Mahmood S (noviembre de 2012). "Detección de mutaciones comunes en el gen GALT mediante ARMS". Gene . 509 (2): 291–4. doi : 10.1016 / j.gene.2012.08.010 . PMID 22963887 . 
  81. ^ a b c "Galactosemia" . NORD . Consultado el 22 de noviembre de 2013 .
  82. ^ Berry GT (2000). "Galactosemia clásica y galactosemia clínica variante" . GeneReviews [Internet] . PMID 20301691 . 
  83. ^ Bosch AM (agosto de 2006). "Galactosemia clásica revisitada". Revista de enfermedades metabólicas hereditarias . 29 (4): 516-25. doi : 10.1007 / s10545-006-0382-0 . PMID 16838075 . S2CID 16382462 .  
  84. ^ Karadag N, Zenciroglu A, Eminoglu FT, Dilli D, Karagol BS, Kundak A, Dursun A, Hakan N, Okumus N (2013). "Revisión de la literatura y evolución de la galactosemia clásica diagnosticada en el período neonatal". Laboratorio clínico . 59 (9–10): 1139–46. doi : 10.7754 / clin.lab.2013.121235 . PMID 24273939 . 
  85. ^ Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (febrero de 1991). "Mapas de genes de colina acetiltransferasa humana a la región 10q11-q22.2 por hibridación in situ". Genómica . 9 (2): 396–8. doi : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90273-H . PMID 1840566 . 
  86. ^ Braida D, Ponzoni L, Martucci R, Sparatore F, Gotti C, Sala M (mayo de 2014). "Papel de los receptores de acetilcolina nicotínicos neuronales (nAChR) en el aprendizaje y la memoria en el pez cebra". Psicofarmacología . 231 (9): 1975–85. doi : 10.1007 / s00213-013-3340-1 . PMID 24311357 . S2CID 8707545 .  
  87. ^ Stone TW (septiembre de 1972). "Mecanismos colinérgicos en la corteza cerebral somatosensorial de rata" . La revista de fisiología . 225 (2): 485–99. doi : 10.1113 / jphysiol.1972.sp009951 . PMC 1331117 . PMID 5074408 .  
  88. ^ Guzman MS, De Jaeger X, Drangova M, Prado MA, Gros R, Prado VF (marzo de 2013). "Los ratones con eliminación selectiva de la liberación de acetilcolina estriatal son delgados, muestran una homeostasis energética alterada y un ciclo de sueño / vigilia modificado" . Revista de neuroquímica . 124 (5): 658–69. doi : 10.1111 / jnc.12128 . PMID 23240572 . S2CID 22798872 .  
  89. ↑ a b c d e f Oda Y (noviembre de 1999). "Colina acetiltransferasa: la estructura, distribución y cambios patológicos en el sistema nervioso central" (PDF) . Patología Internacional . 49 (11): 921–37. doi : 10.1046 / j.1440-1827.1999.00977.x . PMID 10594838 . S2CID 23621617 .   
  90. ^ "Colina O-acetiltransferasa" . GeneCards: el compendio de genes humanos . Instituto de Ciencias Weizmann . Consultado el 5 de diciembre de 2013 .
  91. ^ Szigeti C, Bencsik N, Simonka AJ, Legradi A, Kasa P, Gulya K (mayo de 2013). "Efectos a largo plazo de las inmunolesiones selectivas de las neuronas colinérgicas del núcleo basalis magnocellularis sobre las vías colinérgicas ascendentes en la rata: un modelo para la enfermedad de Alzheimer" (PDF) . Boletín de investigación del cerebro . 94 : 9-16. doi : 10.1016 / j.brainresbull.2013.01.007 . PMID 23357177 . S2CID 22103097 .   
  92. ^ González-Castañeda RE, Sánchez-González VJ, Flores-Soto M, Vázquez-Camacho G, Macías-Islas MA, Ortiz GG (marzo de 2013). "Expresión del factor silenciador restrictivo neural y colina acetiltransferasa en el tejido cerebral de pacientes con enfermedad de Alzheimer: un estudio piloto" . Genética y Biología Molecular . 36 (1): 28–36. doi : 10.1590 / S1415-47572013000100005 . PMC 3615522 . PMID 23569405 .  
  93. ^ Rowland LP, Shneider NA (mayo de 2001). "La esclerosis lateral amiotrófica". La Revista de Medicina de Nueva Inglaterra . 344 (22): 1688–700. doi : 10.1056 / NEJM200105313442207 . PMID 11386269 . 
  94. ^ Casas C, Herrando-Grabulosa M, Manzano R, Mancuso R, Osta R, Navarro X (marzo de 2013). "Disfunción colinérgica presintomática temprana en un modelo murino de esclerosis lateral amiotrófica" . Cerebro y comportamiento . 3 (2): 145–58. doi : 10.1002 / brb3.104 . PMC 3607155 . PMID 23531559 .  
  95. ^ Smith R, Chung H, Rundquist S, Maat-Schieman ML, Colgan L, Englund E, Liu YJ, Roos RA, Faull RL, Brundin P, Li JY (noviembre de 2006). "Defecto neuronal colinérgico sin pérdida celular en la enfermedad de Huntington" . Genética molecular humana . 15 (21): 3119–31. doi : 10.1093 / hmg / ddl252 . PMID 16987871 . 
  96. ^ Karson CN, Casanova MF, Kleinman JE, Griffin WS (marzo de 1993). "Colina acetiltransferasa en la esquizofrenia". La Revista Estadounidense de Psiquiatría . 150 (3): 454–9. doi : 10.1176 / ajp.150.3.454 . PMID 8434662 . 
  97. ^ Mancama D, Mata I, Kerwin RW, Arranz MJ (octubre de 2007). "Variantes de colina acetiltransferasa y su influencia en la respuesta de esquizofrenia y olanzapina". American Journal of Medical Genetics Parte B . 144B (7): 849–53. doi : 10.1002 / ajmg.b.30468 . PMID 17503482 . S2CID 6882521 .  
  98. ↑ a b Mallard C, Tolcos M, Leditschke J, Campbell P, Rees S (marzo de 1999). "Reducción de la inmunorreactividad de la colina acetiltransferasa pero no la inmunorreactividad del receptor muscarínico-m2 en el tronco cerebral de los bebés con SMSL" . Revista de Neuropatología y Neurología Experimental . 58 (3): 255–64. doi : 10.1097 / 00005072-199903000-00005 . PMID 10197817 . 
  99. ^ Engel AG, Shen XM, Selcen D, Sine S (diciembre de 2012). "Nuevos horizontes para los síndromes miasténicos congénitos" . Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 1275 (1): 54–62. Código bibliográfico : 2012NYASA1275 ... 54E . doi : 10.1111 / j.1749-6632.2012.06803.x . PMC 3546605 . PMID 23278578 .  
  100. ↑ a b Maselli RA, Chen D, Mo D, Bowe C, Fenton G, Wollmann RL (febrero de 2003). "Mutaciones de colina acetiltransferasa en síndrome miasténico debido a resíntesis deficiente de acetilcolina". Músculo y nervio . 27 (2): 180–7. doi : 10.1002 / mus.10300 . PMID 12548525 . S2CID 10373463 .  
  101. ^ a b Bowen, R. "Terminal Transferasa" . Biotecnología e Ingeniería Genética . Universidad Estatal de Colorado . Consultado el 10 de noviembre de 2013 .
  102. ^ Kumar B, Singh-Pareek SL, Sopory SK (2008). "Capítulo 23: Homeostasis del glutatión y estrés abiótico en plantas: enfoques fisiológicos, bioquímicos y moleculares". En Kumar A, Sopory S (eds.). Avances recientes en biotecnología vegetal y sus aplicaciones: volumen conmemorativo del Prof. Dr. Karl-Hermann Neumann . Nueva Delhi: IK International Pub. Casa. ISBN 9788189866099.
  103. ↑ a b c Chronopoulou EG, Labrou NE (2009). "Transferasas de glutatión: herramientas multidisciplinarias emergentes en biotecnología roja y verde". Patentes recientes sobre biotecnología . 3 (3): 211-23. doi : 10.2174 / 187220809789389135 . PMID 19747150 . 
  104. ^ Sytykiewicz H (2011). "Patrones de expresión del gen de la glutatión transferasa (GstI) en plántulas de maíz bajo estrés oxidativo inducido por juglona" . Revista Internacional de Ciencias Moleculares . 12 (11): 7982–95. doi : 10.3390 / ijms12117982 . PMC 3233451 . PMID 22174645 .  
  105. ^ Shintani D. "¿Qué es el caucho?" . Elastómica . Universidad de Nevada, Reno . Consultado el 23 de noviembre de 2013 .
  106. ^ a b "Desarrollo de cultivos industriales nacionales productores de caucho natural mediante biotecnología" . USDA . Consultado el 23 de noviembre de 2013 .
  107. ^ Superfamilias de transferasas transmembrana de un solo paso en la base de datos Membranome