La beta-glucosidasa es una enzima que cataliza la hidrólisis de los enlaces glucosídicos a residuos terminales no reductores en beta-D-glucósidos y oligosacáridos, con liberación de glucosa. [2]
β-glucosidasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.2.1.21 | |||||||
No CAS. | 9001-22-3 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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Estructura
La beta-glucosidasa está compuesta por dos cadenas polipeptídicas. Estas dos cadenas son de naturaleza quiral, lo que significa que las cadenas son asimétricas y no se pueden superponer. [3] Cada cadena está formada por 438 aminoácidos y constituye una subunidad de la enzima. [4] Cada una de estas subunidades contiene un sitio activo. El sitio activo sirve como el lugar donde se unen una enzima y un sustrato y puede ocurrir una reacción enzimática. El sitio activo tiene tres componentes potenciales: el bolsillo, la hendidura y el túnel. [5] La estructura de la bolsa es beneficiosa para el reconocimiento de monosacáridos como la glucosa. La hendidura permite la unión de azúcares para formar polisacáridos. El túnel permite que la enzima se adhiera al polisacárido y luego libere el producto mientras aún está unido al azúcar. [5]
Función
La función de la enzima es la hidrólisis de preformas de varios glucósidos y oligosacáridos. El oligosacárido más importante con el que reacciona la beta-glucosidasa es la celulosa. La celulosa es un polímero compuesto por residuos de glucosilo con enlaces beta-1,4. Varios organismos necesitan beta-glucosidasas, celulasas ( endoglucanasas ), celobiosidasas ( exoglucanasas ) para consumirlo. Estas enzimas son herramientas poderosas para la degradación de las paredes celulares de las plantas por patógenos y otros organismos que consumen biomasa vegetal. Las beta glucosidasas son esenciales para que muchos organismos digieran una variedad de nutrientes. Esta enzima completa la reacción de doble desplazamiento, lo que significa que la enzima cambia a una forma intermedia cuando el primer sustrato ingresa al sitio activo, luego libera el producto antes de que otro sustrato se una y vuelve a su forma original al final de la reacción. [6] En el caso de la beta-glucosidasa, dos residuos carboxilato de glucósidos, celobiosa, celotriosa y celotetraosa están involucrados en el sitio activo. El propósito de la reacción es eliminar los residuos de la celobiosa del disacárido para producir glucosa durante la hidrólisis de la biomasa. [7] Dependiendo de la reacción de la enzima con el producto final, habrá una o dos moléculas de glucosa.
Humanos
Los seres humanos son incapaces de digerir la celulosa de las células vegetales. Esto se debe a que la enzima no está presente en el estómago humano, ya que el pH óptimo es 5.6, mientras que el pH del estómago humano es ácido (entre 1.5 y 3.5). [8] Sin embargo, los seres humanos necesitan beta-glucosidasa, beta-glucosidasa lisosomal, ya que juega un papel importante en la degradación de los glucoesfingolípidos. La enzima descompondrá la glucosilceramida en ceramida y glucosa. [9] Si se produce una acumulación, esto conducirá a la enfermedad de Gaucher . La acumulación de sustancias grasas puede conducir al debilitamiento de los huesos, daño hepático y agrandamiento y deterioro de la función del bazo. [10]
Tiburón cabeza de capo
Los tiburones cabeza de bonnet se encuentran en aguas tropicales y subtropicales que viven en estuarios con fondos fangosos o arenosos, ricos en pastos marinos. Alguna vez se pensó que eran únicamente carnívoros. Se sabía que bonnethead consumía pastos marinos, pero se consideró incidental y se descartó por no ayudar a beneficiar al tiburón. [11] Sin embargo, estudios recientes del intestino posterior del tiburón han encontrado que tiene un alto nivel de actividad de beta glucosidasa. [12] Durante el proceso digestivo del tiburón cabeza de sombrero, el estómago ácido debilita las paredes celulares de los pastos marinos y permite que la beta-glucosidasa ingrese a la célula y digiera la celulosa. El nivel de actividad está a la par con la anguila cara de mono . La anguila cara de mono es un herbívoro, lo que significa que la cabeza de sombrero es capaz de realizar la misma actividad digestiva que tiene un organismo que es un herbívoro. Por lo tanto, el tiburón cabeza de sombrero ahora se clasifica como omnívoro.
Cangrejo rojo de la isla de Navidad
El cangrejo rojo de la Isla de Navidad es una especie de cangrejo que se encuentra únicamente en la Isla de Navidad del Océano Índico. Los cangrejos terrestres como estos poseen múltiples variedades de beta-glucosidasa ya que son herbívoros terrestres. En el caso del cangrejo rojo de la Isla de Navidad, la beta glucosidasa no solo produce glucosa, sino que también elimina la celobiosa. [13] Esto es importante ya que la celobiosa es un inhibidor de varias enzimas, incluidas la endo-β-1,4-glucanasa y la celobiohidrolasa. La beta-glucosidasa también es capaz de hidrólisis en pequeños oligómeros que son producidos por otras enzimas sin la ayuda de una enzima intermedia. [13] Esto, a su vez, hace que la beta glucosidasa sea una enzima muy eficaz no solo en el tracto digestivo del cangrejo rojo de la Isla de Navidad, sino también en otros crustáceos.
Sinónimos
Sinónimos, derivados, y enzimas relacionadas incluir gentiobiase , celobiasa , emulsina , [14] elaterase , arilo-beta-glucosidasa , beta-D-glucosidasa , beta-glucósido glucohidrolasa , arbutinase , amygdalinase , p-nitrofenil beta-glucosidasa , primeverosidase , amygdalase , linamarasa , salicilinasa y beta-1,6-glucosidasa .
glucosidasa, beta, ácido 3 (citosólico) | ||||||
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Identificadores | ||||||
Símbolo | GBA3 | |||||
Alt. simbolos | CBGL1, KLRP | |||||
Gen NCBI | 57733 | |||||
HGNC | 19069 | |||||
OMIM | 606619 | |||||
RefSeq | NM_020973 | |||||
UniProt | Q9H227 | |||||
Otros datos | ||||||
Número CE | 3.2.1.21 | |||||
Lugar | Chr. 4 p15.31 | |||||
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Ver también
- Amigdalina beta-glucosidasa
- Celulasa , un conjunto de enzimas producidas principalmente por hongos, bacterias y protozoos que catalizan la celulólisis (es decir, la hidrólisis de la celulosa).
- Glucosilceramidasa , una enzima relacionada
- Prunasina beta-glucosidasa
- Vicianin beta-glucosidasa
Referencias
- ^ PDB : 3AHX ; Jeng WY, Wang NC, Lin MH, Lin CT, Liaw YC, Chang WJ, et al. (Enero de 2011). "Análisis estructural y funcional de tres β-glucosidasas de la bacteria Clostridium cellulovorans, el hongo Trichoderma reesei y la termita Neotermes koshunensis". Revista de Biología Estructural . 173 (1): 46–56. doi : 10.1016 / j.jsb.2010.07.008 . PMID 20682343 .; renderizado a través de PyMOL .
- ^ Cox M., Lehninger AL, Nelson DR (2000). Principios de bioquímica de Lehninger . Nueva York: Worth Publishers. págs. 306-308 . ISBN 1-57259-931-6.
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- ^ Dale MP, Kopfler WP, Chait I, Byers LD (mayo de 1986). "Beta-glucosidasa: sustrato, disolvente y variación de la viscosidad como sondas de los pasos de limitación de velocidad" . Bioquímica . 25 (9): 2522–9. doi : 10.1021 / bi00357a036 . PMID 3087421 .
- ^ a b Davies G, Henrissat B (septiembre de 1995). "Estructuras y mecanismos de glicosil hidrolasas". Estructura . 3 (9): 853–9. doi : 10.1016 / S0969-2126 (01) 00220-9 . PMID 8535779 .
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- ^ a b Allardyce BJ, Linton SM, Saborowski R (septiembre de 2010). "La última pieza del rompecabezas de la celulasa: la caracterización de la beta-glucosidasa del cangrejo terrestre gecarcínido herbívoro Gecarcoidea natalis" . La Revista de Biología Experimental . 213 (Pt 17): 2950–7. doi : 10.1242 / jeb.041582 . PMID 20709923 . S2CID 3521384 .
- ^ Mann FG, Saunders BC (1975). Química Orgánica Práctica (4ª ed.). Londres: Longman. págs. 509–517. ISBN 9788125013808. Consultado el 1 de febrero de 2016 .
enlaces externos
- beta-glucosidasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- Listado de la base de datos GO 'GO: 0016162 actividad de celulosa 1,4-beta-celobiosidasa'
- Resumen de evaluación de riesgos, CEPA 1999. Trichoderma reesei P59G