La calponina es una proteína fijadora de calcio . La calponina inhibe tónicamente la actividad ATPasa de la miosina en el músculo liso. La fosforilación de la calponina por una proteína quinasa , que depende de la unión del calcio a la calmodulina , libera la inhibición de la calponina de la ATPasa del músculo liso .
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![1WYP.png](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) Dominio CH de H.Sapiends Calponin 1. PDB 1wyp |
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CH |
PF00307 |
CL0188 |
IPR001715 |
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![1WYP.png](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) Estructura de la solución del dominio CH de la calponina humana 1. Caricatura de color arcoíris ( N-terminal = azul, C-terminal = rojo). [1] |
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CNN1 |
1264 |
2155 |
600806 |
1WYP |
NM_001299 |
P51911 |
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Chr. 19 p13.2-13.1 |
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La calponina se compone principalmente de hélices α con giros de enlaces de hidrógeno. Es una proteína de unión y está formada por tres dominios. Estos dominios en orden de aparición son Homología de calponina (CH), dominio regulador (RD) y Click-23, dominio que contiene las repeticiones de calponina . En el dominio CH, la calponina se une a la α-actina y la filamina y se une a la actina dentro del dominio RD. La calcodulina , cuando es activada por el calcio, puede unirse débilmente al dominio CH e inhibir la unión de la calponina con la α-actina. [2] La calponina es responsable de unir muchas proteínas de unión a actina, fosfolípidos y regula la interacción actina / miosina. También se cree que la calponina afecta negativamente el proceso de formación de hueso debido a que se expresa en grandes cantidades en los osteoblastos . [3]
Inmunohistoquímica para calponina en carcinoma ductal in situ , destacando las células mioepiteliales alrededor de todas las células tumorales, descartando así el carcinoma ductal invasivo .