• la actividad peptidasa de tipo cisteína • actividad endopeptidasa • actividad peptidasa • GO: proteína de unión 0001948 • de tipo cisteína actividad del activador de endopeptidasa implicada en proceso de apoptosis • actividad hidrolasa • actividad endopeptidasa de tipo cisteína implicados en fase de ejecución de la apoptosis • actividad endopeptidasa de tipo cisteína involucrado en proceso de apoptosis • quinasa de unión • de tipo cisteína endopeptidasa actividad • dominio de unión CARD • proteína idéntica unión • actividad endopeptidasa de tipo cisteína implicados en la vía de señalización de apoptosis
• respuesta celular a la sustancia orgánica • respuesta al ATP • respuesta a la hipoxia • respuesta a la bacteria • hiperpolarización de la membrana • piroptosis • procesamiento de proteínas • transporte de toxinas • proteólisis • respuesta celular al estímulo mecánico • respuesta al lipopolisacárido • regulación de la autofagia • interleucina-1 beta producción • despolarización mitocondrial • muerte celular necrótica programada • transducción de señales • proceso apoptótico • Regulación del proceso apoptótico • Activación de la actividad endopeptidasa de tipo cisteína involucrada en el proceso apoptótico • Regulación de la respuesta inflamatoria • Fase de ejecución de la apoptosis • Respuesta celular al lipopolisacárido • Respuesta celular al interferón-gamma • Autoprocesamiento de proteínas • Regulación positiva de la endopeptidasa tipo cisteína actividad involucrada en proceso de apoptosis • regulación positiva de la vía de señalización mediada por el factor de necrosis tumoral • regulación positiva de I-kappaB cinasa / señalización de NF-kappaB • mediada por citoquinas vía de señalización • respuesta celular al estímulo de citocinas • vía de señalización apoptótica • regulación positiva de la producción de interleucina-1 beta
Caspasa-1 / interleucina-1 de la enzima convertidora (ICE) es una conservadas evolutivamente enzima que proteolíticamente escinde otras proteínas, tales como los precursores de los inflamatorias citocinas interleucina 1β y la interleucina 18 , así como el pyroptosis inductor Gasdermin D , en péptidos maduros activos. [5] [6] [7] Desempeña un papel central en la inmunidad celular como iniciador de la respuesta inflamatoria. Una vez activado mediante la formación de un complejo inflamasoma , inicia una respuesta proinflamatoria a través de la escisión y, por lo tanto, la activación de los dos inflamatorios.citocinas , interleucina 1β (IL-1β) e interleucina 18 (IL-18), así como piroptosis , una vía de muerte celular lítica programada , a través de la escisión de Gasdermin D. [8] Las dos citocinas inflamatorias activadas por Caspasa-1 se excretan de la célula para inducir aún más la respuesta inflamatoria en las células vecinas. [9]
Contenido
1 Expresión celular
2 Estructura
3 Regulación
3.1 Activación
3.2 Inhibición
4 Función
4.1 Escisión proteolítica
4.2 Respuesta inflamatoria
4.3 Respuesta a la piroptosis
4.4 Otros roles
5 Véase también
6 referencias
7 Enlaces externos
Expresión celular [ editar ]
La caspasa-1 se conserva evolutivamente en muchos eucariotas del Reino Animalia . Debido a su papel en la respuesta inmunitaria inflamatoria, se expresa en gran medida en los órganos inmunitarios como el hígado , los riñones , el bazo y la sangre ( neutrófilos ). [10] [11] Después de la infección, la respuesta inflamatoria aumenta la expresión de Caspasa-1 mediante un mecanismo de retroalimentación positiva que amplifica la respuesta. [11]
Estructura [ editar ]
La caspasa-1 se produce como un zimógeno que luego se puede escindir en subunidades de 20 kDa (p20) y 10 kDa (p10) que pasan a formar parte de la enzima activa. La caspasa activa 1 contiene dos heterodímeros de p20 y p10. Contiene un dominio catalítico con un sitio activo que abarca las subunidades p20 y p10, [12] así como un dominio de activación y reclutamiento de caspasa no catalítico ( CARD ). Interactúa con otras proteínas que contienen CARD , como la proteína tipo mota asociada a la apoptosis que contiene una CARD ( ASC ) y la proteína 4 que contiene el dominio CARD de la familia ( NLR ) del receptor tipo Nod ( NLRC4 ) a través de interacciones CARD-CARD en la formación de inflamasomas .[7] [13]
Reglamento [ editar ]
Caspasa-1 inhibida con subunidades de 10 kDA (azul) y 20 kDA (verde) resaltadas.
Ejemplo de estructura del inflamasoma. El centro de la estructura es el dominio catalítico, las patas externas son los dominios sensoriales.
Activación [ editar ]
Formación de anillos mediada por la interacción TARJETA-TARJETA
La caspasa-1, normalmente en su forma de zimógeno fisiológicamente inactivo, se autoactiva cuando se ensambla en el complejo del inflamasoma filamentoso por autoproteólisis en las subunidades p10 y p20. [14] [15] El complejo del inflamasoma es un complejo en anillo compuesto por trímeros de una proteína sensora específica de señal, como los de la familia NLR y los receptores similares a AIM-1 (Ausente en el melanoma), una proteína adaptadora como la ASC, y una caspasa, en este caso Caspasa-1. En algunos casos, donde las proteínas de señalización contienen sus propias CARD, como en NLRP1 y NLRC4, la interacción CARD-CARD es directa, lo que significa que no hay proteína adaptadora en el complejo. Existe una variedad de proteínas sensoras y adaptadoras, cuyas diversas combinaciones confieren las respuestas de los inflamasomas a señales específicas. Esto permite que la célula tenga diversos grados de respuestas inflamatorias según la gravedad de la señal de peligro recibida. [16] [17]
Inhibición [ editar ]
Las proteínas CARD only (COP), como su nombre lo indica, son proteínas que solo contienen las CARD no catalíticas. Debido a la importancia de las interacciones CARD-CARD en la formación del inflamasoma, muchos COP son inhibidores conocidos de la activación de caspasa. Para la Caspasa-1, los genes para COP específicos —ICEBERG, COP1 (ICE / Pseudo-ICE) e INCA (Tarjeta inhibidora) —se encuentran todos cerca de su locus y, por lo tanto, se cree que surgieron de eventos de duplicación de genes y deleciones posteriores de los dominios catalíticos. Aunque todos interactúan con los inflamasomas mediante interacciones CARD-CARD, difieren en la forma en que llevan a cabo sus funciones inhibidoras, así como en su eficacia para hacerlo. [15] [18] [19]
Por ejemplo, ICEBERG nuclea la formación de filamentos de Caspasa-1 y, por lo tanto, se incorpora a los filamentos, pero carece de la capacidad de inhibir la activación de inflamasomas. En cambio, se cree que inhibe la activación de Caspasa-1 al interferir con la interacción de Caspasa-1 con otras proteínas importantes que contienen CARD. [15] [18] [19]
INCA, por otro lado, bloquea directamente el ensamblaje del inflamasoma tapando los oligómeros CARD de Caspasa-1 , bloqueando así la polimerización adicional en los filamentos del inflamasoma. [18] [19] [20] [13]
De manera similar, también se sabe que algunas POP (proteínas solo de pirina) regulan la activación de la caspasa-1 mediante la inhibición de la activación del inflamasoma al unirse y bloquear las interacciones PYD, que también desempeñan un papel en la formación de los inflamasomas, aunque aún no se conocen los mecanismos exactos bien establecido. [19] [21]
Inhibidores
Belnacasan (VX-765) [22]
Pralnacasan (VX-740) [23]
Función [ editar ]
Escisión proteolítica [ editar ]
La Caspasa 1 activada escinde proteolíticamente la pro IL-1β y la pro IL-18 en sus formas activas, IL-1β e IL-18. Las citocinas activas conducen a una respuesta inflamatoria posterior. También escinde Gasdermin D en su forma activa, lo que conduce a la piroptosis. [13]
Respuesta inflamatoria [ editar ]
Una vez maduradas, las citocinas inician eventos de señalización aguas abajo para inducir una respuesta proinflamatoria , así como para activar la expresión de genes antivirales . La velocidad, la especificidad y los tipos de respuesta dependen de la señal recibida, así como de la proteína sensora que la recibió. Las señales que pueden recibir los inflamasomas incluyen ARN bicatenario viral , urea , radicales libres y otras señales asociadas con el peligro celular, incluso subproductos de otras vías de respuesta inmunitaria. [24]
Las citocinas maduras en sí mismas no contienen las secuencias de clasificación necesarias para entrar en la vía secretora ER-Golgi y, por lo tanto, no se excretan de la célula mediante métodos convencionales. Sin embargo, se teoriza que la liberación de estas citocinas proinflamatorias no depende de la ruptura celular a través de la piroptosis y, de hecho, es un proceso activo. Existe evidencia tanto a favor como en contra de esta hipótesis. El hecho de que para muchos tipos de células, las citocinas se secretan a pesar de que no muestran absolutamente ningún signo de piroptosis, apoya esta hipótesis. [17] [25]Sin embargo, algunos experimentos muestran que los mutantes no funcionales de Gasdermin D todavía tenían una escisión normal de las citocinas, pero carecían de la capacidad para secretarlas, lo que indica que la piroptosis puede ser necesaria para la secreción de alguna manera. [26]
Respuesta a la piroptosis [ editar ]
Después de la respuesta inflamatoria, una Caspasa-1 activada puede inducir piroptosis, una forma lítica de muerte celular, dependiendo de la señal recibida, así como de la proteína del dominio sensor del inflamasoma específico que la recibió. Aunque la piroptosis puede ser necesaria o no para la respuesta inflamatoria completa, la respuesta inflamatoria es totalmente necesaria antes de que pueda producirse la piroptosis. [17] Para inducir la piroptosis, la caspasa-1 escinde Gasdermin D, que ya sea directamente o mediante alguna cascada de señalización conduce a la piroptosis. Se desconoce el mecanismo exacto. [17]
Otros roles [ editar ]
También se ha demostrado que la caspasa-1 induce necrosis y también puede funcionar en varias etapas del desarrollo. Los estudios de una proteína similar en ratones sugieren un papel en la patogénesis de la enfermedad de Huntington . El corte y empalme alternativo del gen da como resultado cinco variantes de transcripción que codifican distintas isoformas. [27] Estudios recientes implicaron a la caspasa-1 en la promoción de la muerte e inflamación de las células T CD4 por el VIH, dos eventos característicos que impulsan la progresión de la enfermedad del VIH a SIDA. [28] [29] La actividad de la caspasa-1 también se ha relacionado con la acidificación de los lisosomas después de la fagocitosis de bacterias [30] y complejos inmunes. [31]
Ver también [ editar ]
El mapa de proteólisis
Caspasa
Piroptosis
Inflamación
Inflammasoma
Referencias [ editar ]
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Enlaces externos [ editar ]
La base de datos en línea MEROPS para peptidasas y sus inhibidores: C14.001
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1bmq : ESTRUCTURA CRISTALINA DEL COMPLEJO DE ENZIMA CONVERTIDORA DE INTERLEUKIN-1BETA (ICE) CON UN INHIBIDOR A BASE DE PEPTIDOS, (3S) -N-METANESULFONYL-3 - ({1- [N- (2-NAPHTOYL) -L-VALYL] - L-PROLYL} AMINO) -4-OXOBUTANAMIDA
1ibc : ESTRUCTURA DE CRISTAL DE LA ENZIMA CONVERTIDORA DE INTERLEUKIN-1BETA INHIBIDA
1ice : ESTRUCTURA Y MECANISMO DE LA ENZIMA CONVERTIDORA DE INTERLEUKIN-1BETA
1rwk : estructura cristalina de la caspasa-1 humana en complejo con ácido 3- (2-mercapto-acetilamino) -4-oxo-pentanoico
1rwm : estructura cristalina de la caspasa-1 humana en complejo con 4-oxo-3- [2- (5 - {[4- (quinoxalin-2-ilamino) -benzoilamino] -metil} -tiofen-2-il) -acetilamino ] -ácido pentanoico
1rwn : Estructura cristalina de la caspasa-1 humana en complejo con ácido 3- {2-etil-6- [4- (quinoxalin-2-ilamino) -benzoilamino] -hexanoilamino} -4-oxo-butírico
1rwo : Estructura cristalina de la caspasa-1 humana en complejo con ácido 4-oxo-3- {6- [4- (quinoxalin-2-ilamino) -benzoilamino] -2-tiofen-2-il-hexanoilamino} -pentanoico
1rwp : estructura cristalina de la caspasa-1 humana en un complejo con ácido 3- {6 - [(8-hidroxi-quinolina-2-carbonil) -amino] -2-tiofen-2-il-hexanoilamino} -4-oxo-butírico
1rwv : Estructura cristalina de la caspasa-1 humana en complejo con ácido 5- [5- (1-carboximetil-2-oxo-propilcarbamoil) -5-fenil-pentilsulfamoil] -2-hidroxi-benzoico
1rww : Estructura cristalina de la caspasa-1 humana en complejo con 4-oxo-3 - [(6 - {[4- (quinoxalin-2-ilamino) -benzoilamino] -metil} -piridina-3-carbonil) -amino] - ácido butírico
1rwx : Estructura cristalina de la caspasa-1 humana en complejo con ácido 4-oxo-3- {6- [4- (quinoxalin-2-iloxi) -benzoilamino] -2-tiofen-2-il-hexanoilamino} -butírico
1sc1 : estructura cristalina de una forma libre de ligando de sitio activo del mutante de caspasa-1 C285A humana
1sc3 : Estructura cristalina del mutante de caspasa-1 C285A humana en complejo con malonato
1sc4 : Estructura cristalina del mutante de caspasa-1 C285A humana después de la eliminación del malonato
2fqq : Estructura cristalina de la caspasa-1 humana (Cys285-> Ala, Cys362-> Ala, Cys364-> Ala, Cys397-> Ala) en complejo con 1-metil-3-trifluorometil-1H-tieno [2,3-c ] (2-mercapto-etil) -amida del ácido pirazol-5-carboxílico
2h48 : Estructura cristalina de caspasa-1 humana (Cys362-> Ala, Cys364-> Ala, Cys397-> Ala) en complejo con 3- [2- (2-benciloxicarbonilamino-3-metil-butirilamino) -propionilamino] -4- ácido oxopentanoico (z-VAD-FMK)
2hbq : Estructura cristalina de caspasa-1 humana de tipo salvaje en un complejo con ácido 3- [2- (2-benciloxicarbonilamino-3-metil-butirilamino) -propionilamino] -4-oxo-pentanoico (z-VAD-FMK)
2hbr : Estructura cristalina de caspasa-1 humana (Arg286-> Ala) en complejo con ácido 3- [2- (2-benciloxicarbonilamino-3-metil-butirilamino) -propionilamino] -4-oxo-pentanoico (z-VAD-FMK )
2hby : Estructura cristalina de caspasa-1 humana (Glu390-> Ala) en complejo con ácido 3- [2- (2-benciloxicarbonilamino-3-metil-butirilamino) -propionilamino] -4-oxo-pentanoico (z-VAD-FMK )
2hbz : Estructura cristalina de caspasa-1 humana (Arg286-> Ala, Glu390-> Ala) en complejo con ácido 3- [2- (2-benciloxicarbonilamino-3-metil-butirilamino) -propionilamino] -4-oxo-pentanoico ( z-VAD-FMK)
