La caspasa-3 es una proteína de caspasa que interactúa con caspasa-8 y caspasa-9 . Está codificado por el gen CASP3 . Se han identificado ortólogos CASP3 [4] en numerosos mamíferos para los que se dispone de datos completos del genoma. Los ortólogos únicos también están presentes en aves , lagartos , lisanfibios y teleósteos .
CASP3 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | CASP3 , CPP32, CPP32B, SCA-1, caspasa 3 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 600636 MGI : 107739 HomoloGene : 37912 GeneCards : CASP3 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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RefSeq (proteína) |
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Ubicación (UCSC) | n / A | Crónicas 8: 46,62 - 46,64 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [2] | [3] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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El CASP3 proteína es un miembro de la c ysteine- asp prote ácido artic ase ( caspasa familia). [5] La activación secuencial de las caspasas juega un papel central en la fase de ejecución de la apoptosis celular . Las caspasas existen como proenzimas inactivas que se someten a un procesamiento proteolítico en residuos aspárticos conservados para producir dos subunidades, grandes y pequeñas, que se dimerizan para formar la enzima activa . Esta proteína escinde y activa las caspasas 6 y 7 ; y la proteína misma es procesada y activada por las caspasas 8, 9 y 10 . Es la caspasa predominante involucrada en la escisión de la proteína precursora amiloide-beta 4A , que está asociada con la muerte neuronal en la enfermedad de Alzheimer . [6] El empalme alternativo de este gen da como resultado dos variantes de transcripción que codifican la misma proteína. [7]
La caspasa-3 comparte muchas de las características típicas comunes a todas las caspasas conocidas actualmente. Por ejemplo, su sitio activo contiene un residuo de cisteína (Cys-163) y un residuo de histidina (His-121) que estabilizan la escisión del enlace peptídico de una secuencia de proteína al lado carboxi-terminal de un ácido aspártico cuando forma parte de Secuencia de 4 aminoácidos. [9] [10] Esta especificidad permite que las caspasas sean increíblemente selectivas, con una preferencia de 20.000 veces por el ácido aspártico sobre el ácido glutámico . [11] Una característica clave de las caspasas en la célula es que están presentes como zimógenos , denominados procaspasas, que permanecen inactivos hasta que un cambio bioquímico provoca su activación. Cada procaspasa tiene una subunidad grande N-terminal de aproximadamente 20 kDa seguida de una subunidad más pequeña de aproximadamente 10 kDa, denominadas p20 y p10, respectivamente. [12]
Especificidad del sustrato
En circunstancias normales, las caspasas reconocen secuencias de tetrapéptidos en sus sustratos e hidrolizan los enlaces peptídicos después de los residuos de ácido aspártico . La caspasa 3 y la caspasa 7 comparten una especificidad de sustrato similar al reconocer el motivo tetrapéptido Asp-xx-Asp. [13] El Asp C-terminal es absolutamente necesario, mientras que se pueden tolerar variaciones en otras tres posiciones. [14] La especificidad del sustrato de caspasa se ha utilizado ampliamente en el diseño de inhibidores y fármacos basados en caspasas . [15]
Estructura
La caspasa-3, en particular, (también conocida como CPP32 / Yama / apopaína) [16] [17] [18] se forma a partir de un zimógeno de 32 kDa que se escinde en subunidades de 17 kDa y 12 kDa. Cuando la procaspasa se escinde en un residuo particular, el heterotetrámero activo puede formarse mediante interacciones hidrófobas, lo que hace que cuatro hojas beta antiparalelas de p17 y dos de p12 se unan para formar un heterodímero, que a su vez interactúa con otro heterodímero. para formar la estructura de hoja beta completa de 12 hebras rodeada por hélices alfa que es exclusiva de las caspasas. [12] [19] Cuando los heterodímeros se alinean de la cabeza a la cola entre sí, se coloca un sitio activo en cada extremo de la molécula formado por residuos de ambas subunidades participantes, aunque los residuos Cys-163 e His-121 necesarios son que se encuentra en la subunidad p17 (más grande). [19]
Mecanismo
El sitio catalítico de caspasa-3 involucra el grupo sulfohidrilo de Cys-163 y el anillo imidazol de His-121. His-121 estabiliza el grupo carbonilo del residuo clave de aspartato, mientras que Cys-163 ataca para romper finalmente el enlace peptídico. Cys-163 y Gly-238 también funcionan para estabilizar el estado de transición tetraédrico del complejo sustrato-enzima mediante enlaces de hidrógeno . [19] In vitro , se ha encontrado que la caspasa-3 prefiere la secuencia peptídica DEVDG (Asp-Glu-Val-Asp-Gly) con escisión en el lado carboxi del segundo residuo de ácido aspártico (entre D y G). [11] [19] [20] La caspasa-3 es activa en un amplio rango de pH que es ligeramente más alto (más básico) que muchas de las otras caspasas verdugos. Este amplio rango indica que la caspasa-3 estará completamente activa en condiciones de células normales y apoptóticas. [21]
Activación
La caspasa-3 se activa en la célula apoptótica tanto por vías extrínsecas (ligando de muerte) como intrínsecas (mitocondriales). [12] [22] La característica zimógena de la caspasa-3 es necesaria porque si no se regula, la actividad de la caspasa mataría las células de forma indiscriminada. [23] Como caspasa ejecutora, el zimógeno caspasa-3 prácticamente no tiene actividad hasta que es escindido por una caspasa iniciadora después de que se hayan producido eventos de señalización apoptótica. [24] Uno de estos eventos de señalización es la introducción de la granzima B , que puede activar las caspasas iniciadoras, en las células destinadas a la apoptosis por las células T asesinas . [25] [26] Esta activación extrínseca desencadena la cascada de caspasas característica de la vía apoptótica, en la que la caspasa-3 juega un papel dominante. [10] En la activación intrínseca, el citocromo c de las mitocondrias trabaja en combinación con la caspasa-9 , el factor de activación de la apoptosis 1 ( Apaf-1 ) y el ATP para procesar la procaspasa-3. [20] [26] [27] Estas moléculas son suficientes para activar la caspasa-3 in vitro, pero otras proteínas reguladoras son necesarias in vivo . [27] Se ha demostrado que el extracto de mangostán ( Garcinia mangostana ) inhibe la activación de la caspasa 3 en células neuronales humanas tratadas con B-amiloide. [28]
Inhibición
Un medio de inhibición de la caspasa es a través de la familia de proteínas IAP (inhibidor de la apoptosis), que incluye c-IAP1, c-IAP2, XIAP y ML-IAP. [19] XIAP se une e inhibe al iniciador caspasa-9, que está directamente involucrado en la activación del verdugo caspasa-3. [27] Sin embargo, durante la cascada de caspasa, la caspasa-3 inhibe la actividad de XIAP al escindir la caspasa-9 en un sitio específico, evitando que XIAP pueda unirse para inhibir la actividad de la caspasa-9. [29]
Interacciones
Se ha demostrado que la caspasa 3 interactúa con:
- CASP8 [30] [31]
- NMT2 [32]
- CFLAR [33] [34]
- DCC [35]
- GroEL [36] [37]
- HCLS1 [38] [39]
- Survivin [40] [41]
- TRAF3 [42] [43]
- XIAP [44] [45] [46] [47] [48] [49]
- NFE2L2 [50]
Función biológica
Se ha descubierto que la caspasa-3 es necesaria para el desarrollo normal del cerebro , así como para su papel típico en la apoptosis, donde es responsable de la condensación de la cromatina y la fragmentación del ADN . [20] Los niveles elevados de un fragmento de Caspasa-3, p17, en el torrente sanguíneo es un signo de un infarto de miocardio reciente . [51] Ahora se está demostrando que la caspasa-3 puede desempeñar un papel en la diferenciación de células madre embrionarias y hematopoyéticas . [52]
Ver también
- El mapa de proteólisis
- Caspasa
- PAC-1
Referencias
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000031628 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Marcador filogenético OrthoMaM: secuencia de codificación CASP3" . Archivado desde el original el 3 de marzo de 2016 . Consultado el 20 de diciembre de 2009 .
- ^ Alnemri ES, Livingston DJ, Nicholson DW, Salvesen G, Thornberry NA, Wong WW, Yuan J (octubre de 1996). "Nomenclatura de proteasa ICE / CED-3 humana". Celular . 87 (2): 171. doi : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81334-3 . PMID 8861900 . S2CID 5345060 .
- ^ Gervais FG, Xu D, Robertson GS, Vaillancourt JP, Zhu Y, Huang J, LeBlanc A, Smith D, Rigby M, Shearman MS, Clarke EE, Zheng H, Van Der Ploeg LH, Ruffolo SC, Thornberry NA, Xanthoudakis S, Zamboni RJ, Roy S, Nicholson DW (abril de 1999). "Participación de las caspasas en la escisión proteolítica de la proteína precursora beta amiloide-beta de Alzheimer y la formación de péptidos beta amiloidogénicos". Celular . 97 (3): 395–406. doi : 10.1016 / s0092-8674 (00) 80748-5 . PMID 10319819 . S2CID 17524567 .
- ^ "Entrez Gene: CASP3 caspasa 3, peptidasa de cisteína relacionada con la apoptosis" .
- ^ Harrington HA, Ho KL, Ghosh S, Tung KC (2008). "Construcción y análisis de un modelo modular de activación de caspasas en apoptosis" . Biología teórica y modelado médico . 5 (1): 26. doi : 10.1186 / 1742-4682-5-26 . PMC 2672941 . PMID 19077196 .
- ^ Wyllie AH (1997). "Apoptosis: una descripción general" . Boletín médico británico . 53 (3): 451–65. doi : 10.1093 / oxfordjournals.bmb.a011623 . PMID 9374030 .
- ^ a b Perry DK, Smyth MJ, Stennicke HR, Salvesen GS, Duriez P, Poirier GG, Hannun YA (julio de 1997). "El zinc es un potente inhibidor de la proteasa apoptótica, caspasa-3. Un objetivo novedoso para el zinc en la inhibición de la apoptosis" . La Revista de Química Biológica . 272 (30): 18530–3. doi : 10.1074 / jbc.272.30.18530 . PMID 9228015 .
- ^ a b Stennicke HR, Renatus M, Meldal M, Salvesen GS (septiembre de 2000). "Los sustratos de péptidos fluorescentes desactivados internamente revelan las preferencias de subsitio de las caspasas humanas 1, 3, 6, 7 y 8" . La revista bioquímica . 350 (2): 563–8. doi : 10.1042 / 0264-6021: 3500563 . PMC 1221285 . PMID 10947972 .
- ^ a b c Salvesen GS (enero de 2002). "Caspasas: abriendo las cajas e interpretando las flechas". Muerte y diferenciación celular . 9 (1): 3–5. doi : 10.1038 / sj.cdd.4400963 . PMID 11803369 . S2CID 31274387 .
- ^ Agniswamy J, Fang B, Weber IT (septiembre de 2007). "Plasticidad de los bolsillos de especificidad S2-S4 de verdugo caspasa-7 revelada por análisis estructural y cinético". La revista FEBS . 274 (18): 4752–65. doi : 10.1111 / j.1742-4658.2007.05994.x . PMID 17697120 .
- ^ Fang B, Boross PI, Tozser J, Weber IT (julio de 2006). "El análisis cinético y estructural de la caspasa-3 revela el papel del sitio de unión de s5 en el reconocimiento del sustrato". Revista de Biología Molecular . 360 (3): 654–66. doi : 10.1016 / j.jmb.2006.05.041 . PMID 16781734 .
- ^ Weber IT, Fang B, Agniswamy J (octubre de 2008). "Caspasas: diseño estructurado de fármacos para controlar la muerte celular". Mini revisiones en química medicinal . 8 (11): 1154–62. doi : 10.2174 / 138955708785909899 . PMID 18855730 .
- ^ Fernandes-Alnemri T, Litwack G, Alnemri ES (diciembre de 1994). "CPP32, una nueva proteína apoptótica humana con homología con la proteína de muerte celular de Caenorhabditis elegans Ced-3 y la enzima de conversión beta de interleucina-1 de mamíferos". La Revista de Química Biológica . 269 (49): 30761–4. PMID 7983002 .
- ^ Tewari M, Quan LT, O'Rourke K, Desnoyers S, Zeng Z, Beidler DR, Poirier GG, Salvesen GS, Dixit VM (junio de 1995). "Yama / CPP32 beta, un homólogo de mamífero de CED-3, es una proteasa inhibible por CrmA que escinde el sustrato de muerte poli (ADP-ribosa) polimerasa". Celular . 81 (5): 801–9. doi : 10.1016 / 0092-8674 (95) 90541-3 . PMID 7774019 . S2CID 18866447 .
- ^ Nicholson DW, Ali A, Thornberry NA, Vaillancourt JP, Ding CK, Gallant M, Gareau Y, Griffin PR, Labelle M, Lazebnik YA (julio de 1995). "Identificación e inhibición de la proteasa ICE / CED-3 necesaria para la apoptosis de mamíferos". Naturaleza . 376 (6535): 37–43. Código Bibliográfico : 1995Natur.376 ... 37N . doi : 10.1038 / 376037a0 . PMID 7596430 . S2CID 4240789 .
- ^ a b c d e Lavrik IN, Golks A, Krammer PH (octubre de 2005). "Caspasas: manipulación farmacológica de la muerte celular" . La Revista de Investigación Clínica . 115 (10): 2665–72. doi : 10.1172 / JCI26252 . PMC 1236692 . PMID 16200200 .
- ^ a b c Porter AG, Jänicke RU (febrero de 1999). "Funciones emergentes de la caspasa-3 en la apoptosis" . Muerte y diferenciación celular . 6 (2): 99–104. doi : 10.1038 / sj.cdd.4400476 . PMID 10200555 .
- ^ Stennicke HR, Salvesen GS (octubre de 1997). "Características bioquímicas de las caspasas-3, -6, -7 y -8" . La Revista de Química Biológica . 272 (41): 25719–23. doi : 10.1074 / jbc.272.41.25719 . PMID 9325297 .
- ^ Ghavami S, Hashemi M, Ande SR, Yeganeh B, Xiao W, Eshraghi M, Bus CJ, Kadkhoda K, Wiechec E, Halayko AJ, Los M (agosto de 2009). "Apoptosis y cáncer: mutaciones en genes de caspasa" . Revista de Genética Médica . 46 (8): 497–510. doi : 10.1136 / jmg.2009.066944 . PMID 19505876 .
- ^ Boatright KM, Salvesen GS (diciembre de 2003). "Mecanismos de activación de caspasas". Opinión actual en biología celular . 15 (6): 725–31. doi : 10.1016 / j.ceb.2003.10.009 . PMID 14644197 .
- ^ Walters J, Pop C, Scott FL, Drag M, Swartz P, Mattos C, Salvesen GS, Clark AC (diciembre de 2009). "Un zimógeno de caspasa-3 constitutivamente activo y desinhibible induce eficazmente la apoptosis" . La revista bioquímica . 424 (3): 335–45. doi : 10.1042 / BJ20090825 . PMC 2805924 . PMID 19788411 .
- ^ Gallaher BW, Hille R, Raile K, Kiess W (septiembre de 2001). "Apoptosis: vive o muere - ¡trabaja duro de cualquier manera!". Investigación hormonal y metabólica . 33 (9): 511–9. doi : 10.1055 / s-2001-17213 . PMID 11561209 .
- ^ a b Katunuma N, Matsui A, Le QT, Utsumi K, Salvesen G, Ohashi A (2001). "Cascada de activación de procaspasa-3 novela mediada por lisoapoptasas y sus significados biológicos en la apoptosis". Avances en la regulación de enzimas . 41 (1): 237–50. doi : 10.1016 / S0065-2571 (00) 00018-2 . PMID 11384748 .
- ^ a b c Li P, Nijhawan D, Wang X (enero de 2004). "Activación mitocondrial de la apoptosis". Celular . 116 (2 Suppl): S57–9, 2 p después de S59. doi : 10.1016 / S0092-8674 (04) 00031-5 . PMID 15055583 . S2CID 5180966 .
- ^ Moongkarndi P, Srisawat C, Saetun P, Jantaravinid J, Peerapittayamongkol C, Soi-ampornkul R, Junnu S, Sinchaikul S, Chen ST, Charoensilp P, Thongboonkerd V, Neungton N (mayo de 2010). "Efecto protector del extracto de mangostán contra citotoxicidad inducida por beta-amiloide, estrés oxidativo y proteoma alterado en células SK-N-SH". Revista de investigación del proteoma . 9 (5): 2076–86. doi : 10.1021 / pr100049v . PMID 20232907 .
- ^ Denault JB, Eckelman BP, Shin H, Pop C, Salvesen GS (julio de 2007). "La caspasa 3 atenúa la inhibición de la caspasa 9 mediada por XIAP (inhibidor de la proteína de apoptosis ligado a X)" . La revista bioquímica . 405 (1): 11–9. doi : 10.1042 / BJ20070288 . PMC 1925235 . PMID 17437405 .
- ^ Guo Y, Srinivasula SM, Druilhe A, Fernandes-Alnemri T, Alnemri ES (abril de 2002). "Caspasa-2 induce la apoptosis mediante la liberación de proteínas proapoptóticas de las mitocondrias" . La Revista de Química Biológica . 277 (16): 13430–7. doi : 10.1074 / jbc.M108029200 . PMID 11832478 .
- ^ Srinivasula SM, Ahmad M, Fernandes-Alnemri T, Litwack G, Alnemri ES (diciembre de 1996). "Orden molecular de la vía Fas-apoptótica: la proteasa Fas / APO-1 Mch5 es una proteasa inhibible por CrmA que activa múltiples cisteína proteasas de tipo Ced-3 / ICE" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 93 (25): 14486–91. Código Bibliográfico : 1996PNAS ... 9314486S . doi : 10.1073 / pnas.93.25.14486 . PMC 26159 . PMID 8962078 .
- ^ Selvakumar, P .; Sharma, RK. (Mayo de 2007). "Papel del sistema de calpaína y caspasa en la regulación de la N-miristoiltransferasa en el cáncer de colon humano (revisión)" . Int J Mol Med . 19 (5): 823–7. doi : 10.3892 / ijmm.19.5.823 . PMID 17390089 .
- ^ Shu HB, Halpin DR, Goeddel DV (junio de 1997). "Casper es un inductor de apoptosis relacionado con FADD y caspasa". La inmunidad . 6 (6): 751–63. doi : 10.1016 / S1074-7613 (00) 80450-1 . PMID 9208847 .
- ^ Han DK, Chaudhary PM, Wright ME, Friedman C, Trask BJ, Riedel RT, Baskin DG, Schwartz SM, Hood L (octubre de 1997). "MRIT, una nueva proteína que contiene el dominio efector de muerte, interactúa con caspasas y BclXL e inicia la muerte celular" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 94 (21): 11333–8. Código bibliográfico : 1997PNAS ... 9411333H . doi : 10.1073 / pnas.94.21.11333 . PMC 23459 . PMID 9326610 .
- ^ Forcet C, Ye X, Granger L, Corset V, Shin H, Bredesen DE, Mehlen P (marzo de 2001). "El receptor de dependencia DCC (eliminado en cáncer colorrectal) define un mecanismo alternativo para la activación de caspasa" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 98 (6): 3416–21. Código Bibliográfico : 2001PNAS ... 98.3416F . doi : 10.1073 / pnas.051378298 . PMC 30668 . PMID 11248093 .
- ^ Samali A, Cai J, Zhivotovsky B, Jones DP, Orrenius S (abril de 1999). "Presencia de un complejo pre-apoptótico de pro-caspasa-3, Hsp60 y Hsp10 en la fracción mitocondrial de las células jurkat" . El diario EMBO . 18 (8): 2040–8. doi : 10.1093 / emboj / 18.8.2040 . PMC 1171288 . PMID 10205158 .
- ^ Xanthoudakis S, Roy S, Rasper D, Hennessey T, Aubin Y, Cassady R, Tawa P, Ruel R, Rosen A, Nicholson DW (abril de 1999). "Hsp60 acelera la maduración de pro-caspasa-3 por las proteasas activadoras aguas arriba durante la apoptosis" . El diario EMBO . 18 (8): 2049–56. doi : 10.1093 / emboj / 18.8.2049 . PMC 1171289 . PMID 10205159 .
- ^ Ruzzene M, Penzo D, Pinna LA (mayo de 2002). "El inhibidor de la proteína quinasa CK2 4,5,6,7-tetrabromobenzotriazol (TBB) induce la apoptosis y la degradación dependiente de la caspasa de la proteína 1 específica de células de linaje hematopoyético (HS1) en células Jurkat" . La revista bioquímica . 364 (Pt 1): 41–7. doi : 10.1042 / bj3640041 . PMC 1222543 . PMID 11988074 .
- ^ Chen YR, Kori R, John B, Tan TH (noviembre de 2001). "Escisión mediada por caspasa de proteínas de unión a actina y que contienen dominio SH3 cortactin, HS1 y HIP-55 durante la apoptosis". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 288 (4): 981–9. doi : 10.1006 / bbrc.2001.5862 . PMID 11689006 .
- ^ Tamm I, Wang Y, Sausville E, Scudiero DA, Vigna N, Oltersdorf T, Reed JC (diciembre de 1998). "La proteína survivina de la familia IAP inhibe la actividad de la caspasa y la apoptosis inducida por Fas (CD95), Bax, caspasas y fármacos contra el cáncer". Investigación del cáncer . 58 (23): 5315-20. PMID 9850056 .
- ^ Shin S, Sung BJ, Cho YS, Kim HJ, Ha NC, Hwang JI, Chung CW, Jung YK, Oh BH (enero de 2001). "Una survivina humana de proteína anti-apoptótica es un inhibidor directo de caspasa-3 y -7". Bioquímica . 40 (4): 1117–23. doi : 10.1021 / bi001603q . PMID 11170436 .
- ^ Lee ZH, Lee SE, Kwack K, Yeo W, Lee TH, Bae SS, Suh PG, Kim HH (marzo de 2001). "Escisión de TRAF3 mediada por caspasa en células Jurkat-T estimuladas por FasL". Revista de biología de leucocitos . 69 (3): 490–6. PMID 11261798 .
- ^ Leo E, Deveraux QL, Buchholtz C, Welsh K, Matsuzawa S, Stennicke HR, Salvesen GS, Reed JC (marzo de 2001). "TRAF1 es un sustrato de caspasas activadas durante la apoptosis inducida por el receptor alfa del factor de necrosis tumoral" . La Revista de Química Biológica . 276 (11): 8087–93. doi : 10.1074 / jbc.M009450200 . PMID 11098060 .
- ^ Suzuki Y, Nakabayashi Y, Takahashi R (julio de 2001). "La actividad de ubiquitina-proteína ligasa del inhibidor ligado a X de la proteína de apoptosis promueve la degradación proteasomal de caspasa-3 y mejora su efecto antiapoptótico en la muerte celular inducida por Fas" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 98 (15): 8662–7. Código Bibliográfico : 2001PNAS ... 98.8662S . doi : 10.1073 / pnas.161506698 . PMC 37492 . PMID 11447297 .
- ^ Silke J, Hawkins CJ, Ekert PG, Chew J, Day CL, Pakusch M, Verhagen AM, Vaux DL (abril de 2002). "La actividad anti-apoptótica de XIAP se retiene tras la mutación de los sitios que interactúan con la caspasa 3 y la caspasa 9" . The Journal of Cell Biology . 157 (1): 115–24. doi : 10.1083 / jcb.200108085 . PMC 2173256 . PMID 11927604 .
- ^ Riedl SJ, Renatus M, Schwarzenbacher R, Zhou Q, Sun C, Fesik SW, Liddington RC, Salvesen GS (marzo de 2001). "Base estructural para la inhibición de caspasa-3 por XIAP". Celular . 104 (5): 791–800. doi : 10.1016 / S0092-8674 (01) 00274-4 . PMID 11257232 . S2CID 17915093 .
- ^ Roy N, Deveraux QL, Takahashi R, Salvesen GS, Reed JC (diciembre de 1997). "Las proteínas c-IAP-1 y c-IAP-2 son inhibidores directos de caspasas específicas" . El diario EMBO . 16 (23): 6914-25. doi : 10.1093 / emboj / 16.23.6914 . PMC 1170295 . PMID 9384571 .
- ^ Deveraux QL, Takahashi R, Salvesen GS, Reed JC (julio de 1997). "IAP ligado al cromosoma X es un inhibidor directo de las proteasas de muerte celular" . Naturaleza . 388 (6639): 300–4. Código Bibliográfico : 1997Natur.388..300D . doi : 10.1038 / 40901 . PMID 9230442 . S2CID 4395885 .
- ^ Suzuki Y, Nakabayashi Y, Nakata K, Reed JC, Takahashi R (julio de 2001). "El inhibidor de la proteína de apoptosis ligado al cromosoma X (XIAP) inhibe la caspasa-3 y -7 en distintos modos" . La Revista de Química Biológica . 276 (29): 27058–63. doi : 10.1074 / jbc.M102415200 . PMID 11359776 .
- ^ Ohtsubo T, Kamada S, Mikami T, Murakami H, Tsujimoto Y (septiembre de 1999). "Identificación de NRF2, un miembro de la familia de factores de transcripción NF-E2, como sustrato para proteasas caspasa-3 (como)" . Muerte y diferenciación celular . 6 (9): 865–72. doi : 10.1038 / sj.cdd.4400566 . PMID 10510468 .
- ^ Agosto M, Azrin M, Singh K, Jaffe AS, Liang BT (enero de 2011). "El fragmento sérico de caspasa-3 p17 está elevado en pacientes con infarto de miocardio con elevación del segmento ST: una observación novedosa" . Revista del Colegio Americano de Cardiología . 57 (2): 220–1. doi : 10.1016 / j.jacc.2010.08.628 . PMID 21211695 .
- ^ Abdul-Ghani M, Megeney LA (junio de 2008). "Rehabilitación de un asesino a sueldo: caspasa-3 dirige la diferenciación de células madre". Célula madre celular . 2 (6): 515–6. doi : 10.1016 / j.stem.2008.05.013 . PMID 18522841 .
Otras lecturas
- Cohen GM (agosto de 1997). "Caspasas: los verdugos de la apoptosis" . La revista bioquímica . 326 (Parte 1): 1-16. doi : 10.1042 / bj3260001 . PMC 1218630 . PMID 9337844 .
- Roig J, Traugh JA (2001). Proteína quinasa gamma-PAK activada por proteína p21 G citostática . Vitaminas y hormonas. 62 . págs. 167–98. doi : 10.1016 / S0083-6729 (01) 62004-1 . ISBN 9780127098623. PMID 11345898 .
- Zhao LJ, Zhu H (diciembre de 2004). "Estructura y función de la proteína reguladora auxiliar Vpr del VIH-1: pistas novedosas para el diseño de fármacos". Objetivos de fármacos actuales. Trastornos inmunes, endocrinos y metabólicos . 4 (4): 265–75. doi : 10.2174 / 1568008043339668 . PMID 15578977 .
- Le Rouzic E, Benichou S (2006). "La proteína Vpr del VIH-1: funciones distintas a lo largo del ciclo de vida viral" . Retrovirología . 2 (1): 11. doi : 10.1186 / 1742-4690-2-11 . PMC 554975 . PMID 15725353 .
- Sykes MC, Mowbray AL, Jo H (febrero de 2007). "Glutatiolación reversible de caspasa-3 por glutaredoxina como un nuevo mecanismo de señalización redox en la muerte celular inducida por factor de necrosis tumoral alfa" . Investigación de circulación . 100 (2): 152–4. doi : 10.1161 / 01.RES.0000258171.08020.72 . PMID 17272816 .
enlaces externos
- La base de datos en línea MEROPS para peptidasas y sus inhibidores: C14.003
- Apoptosis y caspasa 3 - El mapa de proteólisis - animación