Proteína A de control de catabolitos
Catabolite Control Protein A ( CcpA ) es un regulador maestro del metabolismo del carbono en bacterias grampositivas . [2] Es un miembro de la familia de reguladores de transcripción LacI / GalR . [2] A diferencia de la mayoría de las proteínas LacI/GalR, CcpA está regulada alostéricamente principalmente por una interacción proteína-proteína, en lugar de una interacción proteína-molécula pequeña. [2] CcpA interactúa con la forma fosforilada de Hpr [1] y Crh, [3] que se forma cuando hay altas concentraciones de glucosa o fructosa-1,6-bisfosfato [3]están presentes en la célula. La interacción de Hpr o Crh modula la especificidad de la secuencia de ADN de CcpA, lo que le permite unirse al operador de ADN para modular la transcripción. [2] Las moléculas pequeñas de glucosa-6-fosfato y fructosa-1,6-bifosfato también son efectores alostéricos conocidos, que ajustan la función CcpA. [4]
La unidad funcional de unión al ADN de CcpA consiste en un homodímero. [2] La región N-terminal de cada monómero forma un sitio de unión al ADN, mientras que la porción C-terminal forma un dominio "regulador". Un conector corto conecta el dominio de unión al ADN N-terminal y el dominio regulador C-terminal, que contacta parcialmente con el ADN cuando se une. [2] La subfamilia LacI/GalR se puede subdividir funcionalmente en función de la presencia o ausencia de un motivo "YxxPxxxAxxL" en la secuencia similar; CcpA pertenece a la subdivisión que contiene este motivo. [5] El dominio regulador se subdivide en un subdominio N-terminal y C-terminal. La unión del efector de molécula pequeña se produce en la hendidura entre estos subdominios. [4] La unión a Hpr/Crh fosforilada se produce a lo largo del subdominio N del dominio regulador. [1]
