Claire E. Eyers


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Profesora Claire Eyers

Claire Eyers (de soltera Haydon ) es una espectrometrista de masas biológica británica que es profesora de espectrometría de masas biológica en la Universidad de Liverpool , donde dirige el Centro de Investigación de Proteomas. [1] [ verificación fallida ] Sus publicaciones de investigación la enumeran como Claire E Haydon (su apellido de soltera) o Claire E Eyers (de 2005).

Temprana edad y educación

Eyers nació en Londres y se educó en Putney High School [ cita requerida ] . Obtuvo una licenciatura en Bioquímica con experiencia industrial Rhône-Poulenc de la Universidad de Bristol en 1998 antes de realizar estudios de posgrado en el MRC PPU [2] [ verificación fallida ] en la Universidad de Dundee, donde obtuvo un doctorado en 2002 por su trabajo sobre las proteínas quinasas activadas por estrés con Sir Philip Cohen [ cita requerida ] . Sus intereses en la fosforilación de proteínas y la biologíaPosteriormente, la espectrometría de masas dio lugar a una serie de nombramientos profesionales, incluido (en 2017) un miembro invitado del Grupo Asesor Científico de la Organización del Proteoma Humano (HUPO) [ cita requerida ] , el Comité Editorial de Informes Científicos (2017–) [ cita necesario ] , y como Comité Ejecutivo y Fideicomisario de la Sociedad Británica de Espectrometría de Masas (2015–), para quien también fue Tesorera entre 2016 y 2018 [ cita requerida ] .

Carrera e investigación

Después de su doctorado en Dundee, Eyers se unió al grupo de la profesora Natalie Ahn [ cita requerida ] en los EE. UU., Y recibió un premio de becaria posdoctoral sobresaliente (Pacific / Mountain Affiliate) de la American Heart Association (2004) [ cita requerida ] , celebrada en la Universidad de Colorado Boulder [ cita requerida ] . Posteriormente, en 2005, regresó al Reino Unido para ocupar un puesto con el profesor Simon Gaskell como directora adjunta del Centro Michael Barber de Espectrometría de Masas de la Universidad de Manchester [ cita requerida ]. Su trabajo en Manchester, un centro de excelencia nacional e internacional para la espectrometría de masas mejor conocido por el desarrollo del bombardeo de átomos rápidos (FAB) [ cita requerida ] , involucró el desarrollo, refinamiento y aplicación de estrategias para la cuantificación de proteínas por espectrometría de masas y gas -Fase de caracterización de péptidos modificados y glucanos. Durante su estadía en Manchester, también contribuyó a obtener el primer premio de bronce (2011) y posteriormente de plata (2013) Athena SWAN (Scientific Women's Academic Network) para la Escuela de Química [ cita requerida ] . En 2007, Eyers recibió una distinción personal de la Royal Society Dorothy HodgkinBeca para establecer su propio laboratorio de investigación de proteómica , [3] [ verificación fallida ] y fue ascendida a profesora principal en 2010 [ cita requerida ] . Desde 2014, es Profesora de Espectrometría de Masas Biológica en la Facultad de Ciencias de la Salud y la Vida de la Universidad de Liverpool [4] [ verificación fallida ] y actualmente es Directora del Centro de Investigación de Proteomas. [5] Actualmente es directora de investigación e impacto del Instituto de Biología Integrativa de la Universidad de Liverpool [ cita requerida ], miembro fundador del Workload Model Working Group, que supervisó un premio Athena SWAN de clasificación Gold charter para el IIB en 2017, una novedad para la Universidad de Liverpool . [6] Eyers forma parte del Comité de Selección de L'Oréal-UNESCO For Women in Science [ cita requerida ] , Membresías de Organismos Profesionales y es miembro de la Royal Society of Chemistry [ cita requerida ] , la Sociedad Estadounidense de Espectrometría de Masas [ cita necesario ] , la Sociedad Británica para la Investigación del Proteoma (miembro de la Federación de Biociencias del Reino Unido ) [cita requerida ], laSociedad Británica de Espectrometría de Masasy laSociedad Bioquímicadel Reino Unido.[7]Su experiencia en fosforilación de proteínas y espectrometría de masas biológica ha resultado en una serie de citas profesionales[ cita requerida ]. Actualmente es presidenta del Comité D de BBSRC.[8]Junto a las profesorasSabine FlitschyPerdita Barran, Eyers es también cofundadora y directora científica de Bio-Shape Ltd[ cita requerida ], una empresa especializada en el análisis de proteínas, carbohidratos y sus conjugados utilizando métodos basados ​​en espectrometría de masas[ cita requerida ] .

El trabajo de Eyers en espectrometría de masas biológica se centra en el análisis global y dirigido de la modificación postraduccional en proteínas [ cita requerida ] . Ha publicado más de 70 artículos de investigación, ha editado dos libros ('Proteómica cuantitativa' publicado por RSC Press [9] y 'Fosforilación de histidina: métodos y protocolos publicados por Springer Press [10] ) y actualmente tiene dos patentes. [11] Sus publicaciones más citadas [ cita requerida ] se centran en estudios bioquímicos, estructurales, celulares y en fase gaseosa de la fosforilación de proteínas, [12] complejos de proteína quinasa [13][14] [15] y la conformación de glucanos, [16] [17] [18] y varias revisiones de gran acceso [ cita requerida ] sobre el tema de la espectrometría de masas de movilidad iónica para moléculas biológicas. [19] [20] [21] [22] [23] Es muy citada [ cita requerida ] por su análisis de la fosforilación de proteínas por espectrometría de masas, [24] [25] y en 2019 el trabajo en su laboratorio condujo al descubrimiento que la fosforilación de proteínas no canónicaen una amplia gama de aminoácidos, incluidos Arg, Asp, Cys, Glu, His y Lys, está muy extendido en las células humanas. [26] Este trabajo abre potencialmente un campo completamente nuevo de análisis de fosforilación de proteínas "no canónicas" en organismos procariotas y eucariotas , donde la fosforilación de proteínas representa un interruptor reversible que transmite señales intracelulares en respuesta a factores extracelulares. [27]

Premios y honores

Eyers recibió el Premio al Socio Postdoctoral Sobresaliente (Pacific / Mountain Affiliate) de la American Heart Association (2004), [ cita requerida ] cuando trabajaba en el laboratorio de la Profesora Natalie Ahn , en la Universidad de Colorado Boulder . Eyers es el conferencista nombrado 2020 de la Sociedad Británica de Investigación del Proteoma. [28] [ Verificación fallida ] En su papel de profesora de BSPR, Eyers presentará una serie de conferencias durante 2020 y 2021 centradas en la fosfoproteómica y el análisis de modificaciones postraduccionales de proteínas .

Referencias

  1. ^ "Centro de investigación del proteoma - Universidad de Liverpool" .
  2. ^ "MRC PPUU - Universidad de Dundee" .
  3. ^ "Facultad de Ciencias de la vida y la salud - Universidad de Liverpool" .
  4. ^ "Facultad de Ciencias de la vida y la salud - Universidad de Liverpool" .
  5. ^ "Centro de investigación del proteoma - Universidad de Liverpool" .
  6. ^ "Athena SWAN - Instituto de Biología Integrativa - Universidad de Liverpool" .
  7. ^ "Comité BMSS | BMSS" .
  8. ^ "Panel D de BBSRC; BBSRC" .
  9. ^ Proteómica cuantitativa; Prensa RSC . Nuevos desarrollos en espectrometría de masas. 2014. doi : 10.1039 / 9781782626985 . ISBN 978-1-84973-808-8.
  10. ^ Proteómica cuantitativa; Prensa RSC . Métodos en Biología Molecular. 2077 . Saltador. 2020. doi : 10.1007 / 978-1-4939-9884-5 . ISBN 978-1-4939-9883-8. S2CID  207988391 .
  11. ^ "Google Académico" .
  12. ^ Ferries S, Perkins S, Brownridge PJ, Campbell A, Eyers PA, Jones AR, Eyers CE (2017). "Evaluación de parámetros para la localización segura del sitio de fosforilación utilizando un espectrómetro de masas Tribrid de fusión Orbitrap" . Revista de investigación del proteoma . 16 (9): 3448–3459. doi : 10.1021 / acs.jproteome.7b00337 . PMID 28741359 . 
  13. ^ Vonderach M, Byrne DP, Barran PE, Eyers PA, Eyers CE (2019). "La unión del ADN y la fosforilación regulan la estructura central del factor de transcripción NF-κB p50" . Revista de la Sociedad Estadounidense de Espectrometría de Masas . 30 (1): 128–138. Código Bib : 2019JASMS..30..128V . doi : 10.1007 / s13361-018-1984-0 . PMC 6318249 . PMID 29873020 .  
  14. ^ Smith FD, Esseltine JL, Nygren PJ, Veesler D, Byrne DP, Vonderach M, Strashnov I, Eyers CE, Eyers PA, Langeberg LK, Scott JD (2017). "La acción de la proteína quinasa A local procede a través de holoenzimas intactas" . Ciencia . 356 (6344): 1288–1293. Código bibliográfico : 2017Sci ... 356.1288S . doi : 10.1126 / science.aaj1669 . PMC 5693252 . PMID 28642438 .  
  15. ^ Byrne DP, Vonderach M, Ferries S, Brownridge PJ, Eyers CE, Eyers PA (2016). "Complejos de proteína quinasa dependiente de AMPc (PKA) probados por fluorimetría de barrido diferencial complementario y espectrometría de masas de movilidad iónica" . Revista bioquímica . 473 (19): 3159–75. doi : 10.1042 / BCJ20160648 . PMC 5095912 . PMID 27444646 .  
  16. ^ Gray CJ, Migas LG, Barran PE, Pagel K, Seeberger PH, Eyers CE, Boons GJ, Pohl NL, Compagnon I, Widmalm G, Flitsch SL (2019). "Soluciones avanzadas para el desafío de secuenciación de carbohidratos" . Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 141 (37): 14463-14479. doi : 10.1021 / jacs.9b06406 . PMID 31403778 . 
  17. ^ Ambos P, Green AP, Gray CJ, Sardzík R, Voglmeir J, Fontana C, Austeri M, Rejzek M, Richardson D, Field RA, Widmalm G, Flitsch SL, Eyers CE (2014). "Discriminación de glicanos y glicopéptidos epiméricos usando IM-MS y su potencial para la secuenciación de carbohidratos" . Química de la naturaleza . 6 (1): 65–75. Código Bibliográfico : 2014NatCh ... 6 ... 65B . doi : 10.1038 / nchem.1817 . PMID 24345949 . S2CID 205292342 .  
  18. ^ Gray CJ, Schindler B, Migas LG, Pičmanová M, Allouche AR, Green AP, Mandal S, Motawia MS, Sánchez-Pérez R, Bjarnholt N, Moller BL, Rijs AM, Barran PE, Compagnon I, Eyers CE, Flitsch SL (2017). "Elucidación de abajo hacia arriba de la estereoquímica del enlace glucosídico" (PDF) . Química analítica . 89 (8): 4540–4549. doi : 10.1021 / acs.analchem.6b04998 . hdl : 2066/174591 . PMID 28350444 .  
  19. ^ Eyers CE, Vonderach M, Ferries S, Jeacock K, Eyers PA (2018). "Comprensión de las interacciones proteína-fármaco mediante espectrometría de masas de movilidad iónica" . Opinión actual en biología química . 42 : 167-176. doi : 10.1016 / j.cbpa.2017.12.013 . PMID 29331721 . 
  20. ^ Gray CJ, Thomas B, Upton R, Migas LG, Eyers CE, Barran PE, Flitsch SL (2016). "Aplicaciones de la espectrometría de masas de movilidad iónica para análisis de alta resolución y alto rendimiento" . Biochimica et Biophysica Acta . 1860 (8): 1688-1709. doi : 10.1016 / j.bbagen.2016.02.003 . PMID 26854953 . 
  21. ^ Lanucara F, Holman SW, Gray CJ, Eyers CE (2014). "El poder de la espectrometría de masas-movilidad iónica para la caracterización estructural y el estudio de la dinámica conformacional". Química de la naturaleza . 6 (4): 281-294. Código bibliográfico : 2014NatCh ... 6..281L . doi : 10.1038 / nchem.1889 . PMID 24651194 . 
  22. ^ González-Sánchez MB, Lanucara F, Hardman GE, Eyers CE (2014). "Transferencia de fosfato intermolecular en fase gaseosa dentro de un dímero de fosfopéptido de fosfohistidina" . Revista Internacional de Espectrometría de Masas . 367 : 28–34. Código bibliográfico : 2014IJMSp.367 ... 28G . doi : 10.1016 / j.ijms.2014.04.015 . PMC 4375673 . PMID 25844054 .  
  23. ^ González-Sanchez MB, Lanucara F, Helm M, Eyers CE (2013). "Intentar reescribir la historia: desafíos con el análisis de péptidos fosforilados con histidina". Transacciones de la sociedad bioquímica . 41 (4): 1089–1095. doi : 10.1042 / bst20130072 . PMID 23863184 . 
  24. ^ Haydon CE, Eyers PA, Aveline-Wolf LD, Resing KA, Maller JL, Ahn NG (2003). "Identificación de nuevos sitios de fosforilación en Xenopus laevis Aurora A y análisis del enriquecimiento de fosfopéptidos mediante cromatografía de afinidad por metales inmovilizados" . Proteómica molecular y celular . 2 (10): 1055–1067. doi : 10.1074 / mcp.M300054-MCP200 . PMID 12885952 . 
  25. ^ Haydon CE, Watt PW, Morrice N, Knebel A, Gaestel M, Cohen P (2003). "Identificación de un sitio de fosforilación en la cinasa de cadena ligera de miosina del músculo esquelético que se fosforila durante la contracción del músculo". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 397 (2): 224-231. doi : 10.1006 / abbi.2001.2625 . PMID 11795875 . 
  26. ^ Hardman G, Perkins S, Brownridge PJ, Clarke CJ, Byrne DP, Campbell AE, Kalyuzhnyy A, Myall A, Eyers PA, Jones AR, Eyers CE (2019). "La fosfoproteómica mediada por intercambio aniónico fuerte revela una fosforilación no canónica humana extensa" . El diario EMBO . 38 (21): e100847. doi : 10.15252 / embj.2018100847 . PMC 6826212 . PMID 31433507 .  
  27. ^ Hunter T (2012). "Por qué la naturaleza eligió el fosfato para modificar las proteínas" . Transacciones filosóficas de la Royal Society B: Ciencias biológicas . 367 (1602): 2513–6. doi : 10.1098 / rstb.2012.0013 . PMC 3415839 . PMID 22889903 .  
  28. ^ "Sociedad británica para la investigación del proteoma; BSPR" .
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