El colágeno tipo III es un homotrímero o una proteína compuesta por tres cadenas peptídicas idénticas ( monómeros ), cada una de las cuales se llama cadena alfa 1 de colágeno tipo III . Formalmente, los monómeros se denominan colágeno tipo III, cadena alfa-1 y en humanos están codificados por el gen COL3A1 . El colágeno tipo III es uno de los colágenos fibrilares cuyas proteínas tienen un dominio de triple hélice largo e inflexible. [5]
El péptido señal se escinde produciendo una molécula de procolágeno. Tres cadenas de procolágeno de tipo III idénticas se unen en los extremos carboxi-terminales y la estructura se estabiliza mediante la formación de enlaces disulfuro . Cada cadena individual se pliega en una hélice izquierda y las tres cadenas se envuelven juntas en una superhélice derecha, la triple hélice. Antes de ensamblar la superhélice, cada monómero se somete a una serie de modificaciones postraduccionales que se producen mientras se traduce el monómero . Primero, del orden de 145 prolyllos residuos del 239 en el dominio de triple hélice se hidroxilan a 4-hidroxiprolina mediante prolil-4-hidroxilasa. En segundo lugar, algunos de los residuos de lisina están hidroxilados o glicosilados , y algunos residuos de lisina, así como de hidroxilisina, experimentan desaminación oxidativa catalizada por lisil oxidasa . Otras modificaciones postraduccionales ocurren después de que se forma la triple hélice. Los grandes dominios globulares de ambos extremos de la molécula son eliminados por las proteinasas terminales C y amino (N) para generar monómeros de colágeno de tipo III de triple hélice llamados tropocolágeno.. Además, se forman enlaces cruzados entre ciertos residuos de lisina e hidroxilisina. En el espacio extracelular de los tejidos, los monómeros de colágeno de tipo III se ensamblan en fibrillas macromoleculares, que se agregan en fibras, proporcionando una estructura de soporte fuerte para los tejidos que requieren resistencia a la tracción.
La conformación de triple hélice, que es un rasgo característico de todos los colágenos fibrilares, es posible debido a la presencia de una glicina como cada tercer aminoácido en la secuencia de aproximadamente 1000 aminoácidos. Cuando se forma la superhélice derecha, los residuos de glicina de cada uno de los monómeros se colocan en el centro de la superhélice (donde los tres monómeros se "tocan"). Cada hélice izquierda se caracteriza por un giro completo en aproximadamente 3,3 aminoácidos. La periodicidad inducida por las glicinas en un espaciado no entero da como resultado una superhélice que completa una vuelta en aproximadamente 20 aminoácidos. Esta secuencia (Gly-XY) n se repite 343 veces en la molécula de colágeno tipo III. La prolina o hidroxiprolina se encuentra a menudo en la posición X e Y, lo que da estabilidad a la triple hélice.
Además de ser un componente estructural integral de muchos órganos, el colágeno tipo III también es un regulador importante del diámetro de las fibrillas de colágeno tipo I y II. También se sabe que el colágeno de tipo III facilita la agregación plaquetaria a través de su unión a las plaquetas y, por lo tanto, juega un papel importante en la coagulación de la sangre.
El colágeno tipo III se encuentra como un componente estructural importante en órganos huecos como los vasos sanguíneos grandes, el útero y el intestino. También se encuentra en muchos otros tejidos junto con el colágeno tipo I.
El gen COL3A1 se encuentra en el brazo largo (q) del cromosoma 2 en 2q32.2, entre posiciones188 974 372 y189 012 745 . El gen tiene 51 exones y una longitud aproximada de 40 kpb . [7] El gen COL3A1 está en orientación de cola con cola con un gen para otro colágeno fibrilar, llamado COL5A2 . [7]