La lisina (símbolo Lys o K ) [2] es un α-aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un α-amino grupo (que se encuentra en la protonado -NH 3 + forma en condiciones biológicas), un grupo de ácido α-carboxílico (que está en la -COO desprotonada - forma en condiciones biológicas), y una lisil cadena lateral ( (CH 2 ) 4 NH 2 ), clasificándolo como un aminoácido alifático básico , cargado (a pH fisiológico) . Está codificado por los codones.AAA y AAG. Como casi todos los demás aminoácidos, el carbono α es quiral y la lisina puede referirse a un enantiómero o una mezcla racémica de ambos. Para el propósito de este artículo, lisina se referirá al enantiómero biológicamente activo L-lisina, donde el carbono α está en la configuración S.
Fórmula esquelética de L- lisina | |||
Nombres | |||
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Nombre IUPAC Ácido (2 S ) -2,6-diaminohexanoico ( L- lisina) Ácido (2 R ) -2,6-diaminohexanoico ( D- lisina) | |||
Otros nombres Lisina, D- lisina, L- lisina, LYS, h-Lys-OH | |||
Identificadores | |||
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Modelo 3D ( JSmol ) |
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CHEBI | |||
CHEMBL | |||
ChemSpider | |||
Tarjeta de información ECHA | 100.000.673 | ||
KEGG | |||
PubChem CID | |||
UNII |
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Propiedades | |||
C 6 H 14 N 2 O 2 | |||
Masa molar | 146.190 g · mol −1 | ||
1,5 kg / L | |||
Farmacología | |||
Código ATC | B05XB03 ( OMS ) | ||
Página de datos complementarios | |||
Estructura y propiedades | Índice de refracción ( n ), constante dieléctrica (ε r ), etc. | ||
Datos termodinámicos | Comportamiento de fase sólido-líquido-gas | ||
Datos espectrales | UV , IR , RMN , MS | ||
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |||
verificar ( ¿qué es ?) | |||
Referencias de Infobox | |||
El cuerpo humano no puede sintetizar lisina. Es esencial en el ser humano y debe obtenerse de la dieta. En los organismos que la lisina sintetizan, tiene dos principales rutas biosintéticas , las diaminopimelato y a-aminoadipato vías, que emplean distintas enzimas y sustratos y se encuentran en diversos organismos. El catabolismo de la lisina se produce a través de una de varias vías, la más común de las cuales es la vía de la sacaropina .
La lisina desempeña varias funciones en los seres humanos, principalmente la proteinogénesis , pero también en la reticulación de los polipéptidos de colágeno , la absorción de nutrientes minerales esenciales y la producción de carnitina , que es clave en el metabolismo de los ácidos grasos . La lisina también participa a menudo en las modificaciones de las histonas y, por lo tanto, afecta al epigenoma . El grupo ε- amino participa a menudo en la formación de puentes de hidrógeno y como base general en la catálisis . El grupo ε- amonio (NH 3 + ) está unido al cuarto carbono del carbono α, que está unido al grupo carboxilo (C = OOH). [3]
Debido a su importancia en varios procesos biológicos, la falta de lisina puede conducir a varios estados patológicos que incluyen tejidos conectivos defectuosos, metabolismo deficiente de los ácidos grasos, anemia y deficiencia sistémica de proteínas y energía. Por el contrario, una sobreabundancia de lisina, causada por un catabolismo ineficaz, puede causar graves trastornos neurológicos .
La lisina fue aislada por primera vez por el químico biológico alemán Ferdinand Heinrich Edmund Drechsel en 1889 a partir de la proteína caseína en la leche. [4] Lo llamó " lisina ". [5] En 1902, los químicos alemanes Emil Fischer y Fritz Weigert determinaron la estructura química de la lisina sintetizándola. [6]
Biosíntesis
Se han identificado dos vías en la naturaleza para la síntesis de lisina. La vía del diaminopimelato (DAP) pertenece a la familia biosintética derivada del aspartato , que también participa en la síntesis de treonina , metionina e isoleucina . [7] [8] Considerando que la vía del α-aminoadipato (AAA) es parte de la familia biosintética del glutamato . [9] [10]
La vía DAP se encuentra tanto en procariotas como en plantas y comienza con la reacción de condensación catalizada por dihidrodipicolinato sintasa (DHDPS) (EC 4.3.3.7) entre el derivado de aspartato, L -aspartato semialdehído y piruvato para formar (4 S ) -4-hidroxi Ácido -2,3,4,5 -tetrahidro- (2 S ) -dipicolínico (HTPA). [11] [12] [13] [14] [15] A continuación, el producto se reduce mediante dihidrodipicolinato reductasa (DHDPR) (EC 1.3.1.26), con NAD (P) H como donante de protones, para producir 2,3, 4,5-tetrahidrodipicolinato (THDP). [16] A partir de este momento, se han encontrado cuatro variaciones de la vía, a saber, las vías acetilasa, aminotransferasa, deshidrogenasa y succinilasa. [7] [17] Tanto la vía variante de la acetilasa como la de la succinilasa utilizan cuatro pasos catalizados por enzimas , la vía de las aminotransferasas utiliza dos enzimas y la vía de la deshidrogenasa utiliza una sola enzima. [18] Estas cuatro vías variantes convergen en la formación del penúltimo producto, meso- diaminopimelato, que posteriormente se descarboxila enzimáticamente en una reacción irreversible catalizada por diaminopimelato descarboxilasa (DAPDC) (EC 4.1.1.20) para producir L- lisina. [19] [20] La vía de DAP está regulada en múltiples niveles, incluyendo aguas arriba en las enzimas involucradas en el procesamiento del aspartato, así como en el paso inicial de condensación catalizada por DHDPS. [20] [21] La lisina imparte un fuerte circuito de retroalimentación negativa sobre estas enzimas y, posteriormente, regula toda la vía. [21]
La vía AAA implica la condensación de α-cetoglutarato y acetil-CoA a través del intermedio AAA para la síntesis de L- lisina. Se ha demostrado que esta vía está presente en varias especies de levaduras , así como en protistas y hongos superiores. [10] [22] [23] [24] [25] [26] [27] También se ha informado que se ha encontrado una variante alternativa de la ruta AAA en Thermus thermophilus y Pyrococcus horikoshii , lo que podría indicar que esta vía está más extendido en procariotas de lo que se propuso originalmente. [28] [29] [30] El primer paso y limitante en la vía AAA es la reacción de condensación entre acetil-CoA y α-cetoglutarato catalizada por homocitrato-sintasa (HCS) (EC 2.3.3.14) para dar el intermedio homocitryl-CoA, que es hidrolizado por la misma enzima para producir homocitrato . [31] El homocitrato se deshidrata enzimáticamente mediante homoaconitasa (HAc) (EC 4.2.1.36) para producir cis- homoaconitato . [32] El HAc luego cataliza una segunda reacción en la que el homoaconitado cis se rehidrata para producir homoisocitrato . [10] El producto resultante se somete a una descarboxilación oxidativa mediante homoisocitrato deshidrogenasa (HIDH) (EC 1.1.1.87) para producir α-cetoadipato. A continuación, se forma [10] AAA mediante una aminotransferasa dependiente de piridoxal 5'-fosfato (PLP) (PLP-AT) (EC 2.6.1.39), usando glutamato como donante de amino. [31] A partir de este momento, la vía AAA varía con [¿falta algo aquí? -> ¡al menos, encabezado de sección! ] en el reino. En los hongos, el AAA se reduce a α-aminoadipato-semialdehído a través de la AAA reductasa (EC 1.2.1.95) en un proceso único que involucra tanto la adenilación como la reducción que es activada por una fosfopanteteinil transferasa (EC 2.7.8.7). [10] Una vez que se forma el semialdehído, la sacaropina reductasa (EC 1.5.1.10) cataliza una reacción de condensación con glutamato y NAD (P) H, como donante de protones, y la imina se reduce para producir el penúltimo producto, la sacaropina. [30] El paso final de la vía en los hongos implica la deshidrogenasa de la sacaropina (SDH) (EC 1.5.1.8), la desaminación oxidativa catalizada de la sacaropina, que da como resultado la L- lisina. [10] En una vía variante de AAA que se encuentra en algunos procariotas, AAA se convierte primero en N -acetil-α-aminoadipato, que se fosforila y luego se desfosforila reductivamente al ε-aldehído. [30] [31] A continuación, el aldehído se transamina a N -acetil-lisina, que se desacetila para dar L- lisina. [30] [31] Sin embargo, las enzimas involucradas en esta vía variante necesitan una mayor validación.
Catabolismo
Como todos los aminoácidos, el catabolismo de la lisina se inicia a partir de la captación de lisina en la dieta o de la descomposición de la proteína intracelular . El catabolismo también se usa como un medio para controlar la concentración intracelular de lisina libre y mantener un estado estacionario para prevenir los efectos tóxicos del exceso de lisina libre. [33] Hay varias vías involucradas en el catabolismo de la lisina, pero la más comúnmente utilizada es la vía de la sacaropina, que tiene lugar principalmente en el hígado (y órganos equivalentes) de los animales, específicamente dentro de las mitocondrias . [34] [33] [35] [36] Esta es la vía inversa de la vía AAA descrita anteriormente. [34] [37] En animales y plantas, los dos primeros pasos de la vía de la sacaropina son catalizados por la enzima bifuncional, α-aminoadípica semialdehído sintasa (AASS) , que posee tanto lisina-cetoglutarato reductasa (LKR) (EC 1.5.1.8 ) y actividades SDH, mientras que en otros organismos, como bacterias y hongos, ambas enzimas están codificadas por genes separados . [38] [39] El primer paso implica la reducción catalizada por LKR de L- lisina en presencia de α-cetoglutarato para producir sacaropina, con NAD (P) H actuando como un donante de protones. [40] La saccharopina luego se somete a una reacción de deshidratación, catalizada por SDH en presencia de NAD + , para producir AAS y glutamato. [41] AAS deshidrogenasa (AASD) (EC 1.2.1.31) luego deshidrata aún más la molécula en AAA. [40] Posteriormente, PLP-AT cataliza la reacción inversa a la de la vía de biosíntesis de AAA, lo que da como resultado que AAA se convierta en α-cetoadipato. El producto, α-cetoadipato, se descarboxila en presencia de NAD + y coenzima A para producir glutaril-CoA; sin embargo, la enzima involucrada en esto aún no se ha dilucidado por completo. [42] [43] Alguna evidencia sugiere que el complejo 2-oxoadipato deshidrogenasa (OADHc), que es estructuralmente homólogo a la subunidad E1 del complejo oxoglutarato deshidrogenasa (OGDHc) (EC 1.2.4.2), es responsable de la reacción de descarboxilación. [42] [44] Finalmente, la glutaril-CoA se descarboxila oxidativamente a crotonía-CoA por la glutaril-CoA deshidrogenasa (EC 1.3.8.6), que se procesa posteriormente mediante múltiples pasos enzimáticos para producir acetil-CoA; un metabolito de carbono esencial involucrado en el ciclo del ácido tricarboxílico (TCA) . [40] [45] [46] [47]
Valor nutricional
La lisina es uno de los nueve aminoácidos esenciales del ser humano. [48] Las necesidades nutricionales humanas varían de ~ 60 mg · kg −1 · d −1 en la infancia a ~ 30 mg · kg −1 · d −1 en adultos. [34] Este requisito se cumple comúnmente en una sociedad occidental con la ingesta de lisina de fuentes cárnicas y vegetales muy por encima del requisito recomendado. [34] En las dietas vegetarianas, la ingesta de lisina es menor debido a la cantidad limitante de lisina en los cultivos de cereales en comparación con las fuentes de carne. [34]
Dada la concentración limitante de lisina en los cultivos de cereales, se ha especulado durante mucho tiempo que el contenido de lisina puede aumentarse mediante prácticas de modificación genética . [49] [50] A menudo, estas prácticas han involucrado la desregulación intencional de la vía DAP por medio de la introducción de ortólogos insensibles a la retroalimentación de lisina de la enzima DHDPS. [49] [50] Estos métodos han tenido un éxito limitado, probablemente debido a los efectos secundarios tóxicos del aumento de la lisina libre y los efectos indirectos sobre el ciclo del TCA. [51] Las plantas acumulan lisina y otros aminoácidos en forma de proteínas de almacenamiento de semillas , que se encuentran dentro de las semillas de la planta, y esto representa el componente comestible de los cultivos de cereales. [52] Esto pone de relieve la necesidad no solo de aumentar la lisina libre, sino también de orientar la lisina hacia la síntesis de proteínas estables de almacenamiento de semillas y, posteriormente, aumentar el valor nutricional del componente consumible de los cultivos. [53] [54] Si bien las prácticas de modificación genética han tenido un éxito limitado, las técnicas de reproducción selectiva más tradicionales han permitido el aislamiento de " maíz de proteína de calidad ", que ha aumentado significativamente los niveles de lisina y triptófano , también un aminoácido esencial. Este aumento en el contenido de lisina se atribuye a una mutación opaco-2 que redujo la transcripción de proteínas de almacenamiento de semillas relacionadas con zeína que carecen de lisina y, como resultado, aumentó la abundancia de otras proteínas ricas en lisina. [54] [55] Comúnmente, para superar la abundancia limitante de lisina en la alimentación del ganado , se agrega lisina producida industrialmente. [56] [57] El proceso industrial incluye el cultivo fermentativo de Corynebacterium glutamicum y la posterior purificación de lisina. [56]
Fuentes dietéticas
Buenas fuentes de lisina son los alimentos ricos en proteínas como los huevos, la carne (específicamente la carne roja, el cordero, el cerdo y las aves), la soja , los frijoles y los guisantes, el queso (especialmente el parmesano) y ciertos pescados (como el bacalao y las sardinas ). [58] La lisina es el aminoácido limitante (el aminoácido esencial que se encuentra en la menor cantidad en un alimento en particular) en la mayoría de los cereales , pero es abundante en la mayoría de las legumbres (legumbres). [59] Una dieta vegetariana o baja en proteínas animales puede ser adecuada para las proteínas, incluida la lisina, si incluye tanto cereales como legumbres, pero no es necesario que los dos grupos de alimentos se consuman en las mismas comidas.
Se considera que un alimento tiene suficiente lisina si tiene al menos 51 mg de lisina por gramo de proteína (de modo que la proteína es 5,1% de lisina). [60] L-lisina HCl se utiliza como suplemento dietético , proporcionando 80,03% de L-lisina. [61] Como tal, 1 g de L-lisina está contenido en 1,25 g de L-lisina HCl.
Comida | Lisina (% de proteína) |
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Pescado | 9,19% |
Carne de res, molida, 90% magra / 10% de grasa, cocida | 8,31% |
Pollo , asado, carne y piel, cocido, asado | 8,11% |
Frijol azuki (frijoles adzuki), semillas maduras, crudas | 7,53% |
Leche desnatada | 7,48% |
Soja , semillas maduras, crudas | 7,42% |
Huevo , entero, crudo | 7,27% |
Guisante , partido, semillas maduras, crudo | 7,22% |
Lentejas , rosadas, crudas | 6,97% |
Frijol , semillas maduras, crudo | 6,87% |
Garbanzos (garbanzos, gramo de Bengala), semillas maduras, crudas | 6,69% |
Frijol azul marino , semillas maduras, crudas | 5,73% |
Roles biológicos
El papel más común de la lisina es la proteinogénesis. La lisina juega con frecuencia un papel importante en la estructura de las proteínas . Dado que su cadena lateral contiene un grupo cargado positivamente en un extremo y una larga cola de carbono hidrófoba cerca de la columna vertebral, la lisina se considera algo anfipática . Por esta razón, la lisina se puede encontrar enterrada y más comúnmente en los canales de solventes y en el exterior de las proteínas, donde puede interactuar con el ambiente acuoso. [62] La lisina también puede contribuir a la estabilidad de las proteínas, ya que su grupo ε-amino a menudo participa en enlaces de hidrógeno , puentes salinos e interacciones covalentes para formar una base de Schiff . [62] [63] [64] [65]
Un segundo papel importante de la lisina es la regulación epigenética mediante la modificación de histonas . [66] [67] Hay varios tipos de modificaciones de histonas covalentes, que comúnmente involucran residuos de lisina que se encuentran en la cola que sobresale de las histonas. Modificaciones a menudo incluyen la adición o eliminación de un acetilo (CH 3 CO) formando acetillisina o revertir a lisina, hasta tres de metilo (-CH 3 ) , ubiquitina o una proteína sumo grupo. [66] [68] [69] [70] [71] Las diversas modificaciones tienen efectos posteriores sobre la regulación génica , en la que los genes pueden activarse o reprimirse.
También se ha implicado que la lisina desempeña un papel clave en otros procesos biológicos que incluyen; proteínas estructurales de los tejidos conectivos , homeostasis del calcio y metabolismo de los ácidos grasos . [72] [73] [74] lisina se ha demostrado estar involucrados en la reticulación entre los tres polipéptidos helicoidales en colágeno , resultando en su estabilidad y resistencia a la tracción. [72] [75] Este mecanismo es similar al papel de la lisina en las paredes celulares de las bacterias , en las que la lisina (y el meso- diaminopimelato) son fundamentales para la formación de enlaces cruzados y, por lo tanto, la estabilidad de la pared celular. [76] Este concepto se ha explorado anteriormente como un medio para evitar la liberación no deseada de bacterias modificadas genéticamente potencialmente patógenas . Se propuso que una cepa auxotrófica de Escherichia coli ( X 1776) podría usarse para todas las prácticas de modificación genética, ya que la cepa no puede sobrevivir sin la suplementación de DAP y, por lo tanto, no puede vivir fuera de un entorno de laboratorio. [77] También se ha propuesto que la lisina participa en la absorción intestinal de calcio y la retención renal y, por lo tanto, puede desempeñar un papel en la homeostasis del calcio . [73] Finalmente, se ha demostrado que la lisina es un precursor de la carnitina , que transporta los ácidos grasos a las mitocondrias , donde pueden oxidarse para la liberación de energía. [74] [78] La carnitina se sintetiza a partir de trimetilisina , que es un producto de la degradación de ciertas proteínas, ya que dicha lisina debe incorporarse primero a las proteínas y metilarse antes de convertirse en carnitina. [74] Sin embargo, en los mamíferos, la fuente principal de carnitina es a través de fuentes dietéticas, más que a través de la conversión de lisina. [74]
En opsinas como la rodopsina y las opsinas visuales (codificadas por los genes OPN1SW , OPN1MW y OPN1LW ), el retinaldehído forma una base de Schiff con un residuo de lisina conservado, y la interacción de la luz con el grupo retinilideno provoca la transducción de señales en la visión del color (Ver ciclo visual para detalles).
Roles en disputa
Ha habido una larga discusión de que la lisina, cuando se administra por vía intravenosa u oral, puede aumentar significativamente la liberación de hormonas de crecimiento . [79] Esto ha llevado a los atletas a usar lisina como un medio para promover el crecimiento muscular durante el entrenamiento, sin embargo, hasta la fecha no se ha encontrado evidencia significativa que respalde esta aplicación de lisina. [79] [80]
Debido a que las proteínas del virus del herpes simple (VHS) son más ricas en arginina y más pobres en lisina que las células que infectan, se han probado los suplementos de lisina como tratamiento. Dado que los dos aminoácidos se absorben en el intestino, se recuperan en el riñón y se trasladan a las células por los mismos transportadores de aminoácidos , una abundancia de lisina limitaría, en teoría, la cantidad de arginina disponible para la replicación viral. [81] Los estudios clínicos no proporcionan pruebas sólidas de su eficacia como profiláctico o en el tratamiento de los brotes de HSV. [82] [83] En respuesta a las afirmaciones del producto de que la lisina podría mejorar la respuesta inmunitaria al VHS, una revisión de la Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria no encontró evidencia de una relación causa-efecto. La misma revisión, publicada en 2011, no encontró evidencia que respalde las afirmaciones de que la lisina podría reducir el colesterol, aumentar el apetito, contribuir a la síntesis de proteínas en cualquier función que no sea un nutriente ordinario o aumentar la absorción o retención de calcio. [84]
Funciones en la enfermedad
Las enfermedades relacionadas con la lisina son el resultado del procesamiento posterior de la lisina, es decir, la incorporación en proteínas o la modificación en biomoléculas alternativas. El papel de la lisina en el colágeno se ha descrito anteriormente, sin embargo, la falta de lisina e hidroxilisina implicadas en la reticulación de los péptidos de colágeno se ha relacionado con un estado patológico del tejido conectivo. [85] Como la carnitina es un metabolito clave derivado de la lisina involucrado en el metabolismo de los ácidos grasos, una dieta deficiente que carece de suficiente carnitina y lisina puede conducir a niveles reducidos de carnitina, lo que puede tener efectos significativos en cascada sobre la salud de un individuo. [78] [86] También se ha demostrado que la lisina desempeña un papel en la anemia , ya que se sospecha que la lisina tiene un efecto sobre la absorción de hierro y, posteriormente, la concentración de ferritina en el plasma sanguíneo . [87] Sin embargo, el mecanismo de acción exacto aún no se ha dilucidado. [87] Más comúnmente, la deficiencia de lisina se observa en sociedades no occidentales y se manifiesta como desnutrición proteico-energética , que tiene efectos profundos y sistémicos sobre la salud del individuo. [88] [89] También existe una enfermedad genética hereditaria que involucra mutaciones en las enzimas responsables del catabolismo de la lisina, a saber, la enzima AASS bifuncional de la vía de la sacaropina. [90] Debido a la falta de catabolismo de la lisina, el aminoácido se acumula en el plasma y los pacientes desarrollan hiperlisinemia , que puede presentarse como discapacidades neurológicas asintomáticas o graves , como epilepsia , ataxia , espasticidad y deterioro psicomotor . [90] [91] La importancia clínica de la hiperlisinemia es objeto de debate en el campo y algunos estudios no encontraron correlación entre las discapacidades físicas o mentales y la hiperlisinemia. [92] Además de esto, las mutaciones en genes relacionados con el metabolismo de la lisina se han relacionado con varios estados patológicos, incluida la epilepsia dependiente de piridoxina ( gen ALDH7A1 ), la aciduria α-cetoadípica y α-aminoadípica ( gen DHTKD1 ) y el tipo de aciduria glutárica. 1 ( gen GCDH ). [42] [93] [94] [95] [96]
La hiperlisinuria se caracteriza por grandes cantidades de lisina en la orina. [97] A menudo se debe a una enfermedad metabólica en la que una proteína involucrada en la descomposición de la lisina no es funcional debido a una mutación genética. [98] También puede ocurrir debido a una falla en el transporte tubular renal . [98]
Uso de lisina en la alimentación animal
La producción de lisina para la alimentación animal es una industria mundial importante, que alcanzó en 2009 casi 700.000 toneladas por un valor de mercado de más de 1.220 millones de euros. [99] La lisina es un aditivo importante para la alimentación animal porque es un aminoácido limitante a la hora de optimizar el crecimiento de ciertos animales como cerdos y pollos para la producción de carne. La suplementación con lisina permite el uso de proteína vegetal de menor costo (maíz, por ejemplo, en lugar de soja ) mientras mantiene altas tasas de crecimiento y limita la contaminación por excreción de nitrógeno. [100] A su vez, sin embargo, la contaminación por fosfato es un costo ambiental importante cuando el maíz se usa como alimento para aves y cerdos. [101]
La lisina se produce industrialmente por fermentación microbiana, a partir de una base principalmente de azúcar. La investigación en ingeniería genética está buscando activamente cepas bacterianas para mejorar la eficiencia de la producción y permitir la obtención de lisina a partir de otros sustratos. [99]
En la cultura popular
La película de 1993 Jurassic Park (basada en la novela homónima de Michael Crichton de 1990 ) presenta dinosaurios que fueron alterados genéticamente para que no pudieran producir lisina, un ejemplo de auxotrofia manipulada . [102] Esto se conocía como la "contingencia de lisina" y se suponía que evitaba que los dinosaurios clonados sobrevivieran fuera del parque, obligándolos a depender de los suplementos de lisina proporcionados por el personal veterinario del parque. En realidad, ningún animal es capaz de producir lisina (es un aminoácido esencial ). [103]
En 1996, la lisina se convirtió en el foco de un caso de fijación de precios , el más grande en la historia de Estados Unidos. The Archer Daniels Midland Company pagó una multa de 100 millones de dólares y tres de sus ejecutivos fueron condenados y cumplieron condena en prisión. También fueron declaradas culpables en el caso de fijación de precios dos empresas japonesas ( Ajinomoto , Kyowa Hakko) y una empresa surcoreana (Sewon). [104] Se pueden encontrar grabaciones de video secretas de los conspiradores que fijan el precio de la lisina en línea o solicitando el video a la División Antimonopolio del Departamento de Justicia de los Estados Unidos. Este caso sirvió de base para la película The Informant! y un libro del mismo título . [105]
Referencias
Este artículo fue adaptado de la siguiente fuente bajo una licencia CC BY 4.0 ( 2018 ) ( informes de los revisores ): Cody J Hall; Tatiana P. Soares da Costa (1 de junio de 2018). "Lisina: biosíntesis, catabolismo y roles" (PDF) . WikiJournal of Science . 1 (1): 4. doi : 10.15347 / WJS / 2018.004 . ISSN 2470-6345 . Wikidata Q55120301 .
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Desde p. 256:] "... die darin enthaltene troquel sombrero Base Formel C 6 H 14 N 2 O 2 . Der anfängliche Irrthum ist dadurch veranlasst Worden, das dass Chloroplatinat nicht, wie sala angenommen, Krystallwasser, sondern enthält Krystallalkohol, ..." (... la base [que está] contenido allí tiene la fórmula [empírica] C 6 H 14 N 2 O 2. El error inicial fue causado por el cloroplatinato que no contenía agua en el cristal (como se suponía), sino etanol…)
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Desde p. 469:] "... die Base C 6 H 14 N 2 O 2 , welche mit dem Namen Lysin bezeichnet werden mag, ..." (... la base C 6 H 14 N 2 O 2 , que puede designarse con el nombre "lisina" ,…) [Nota: Ernst Fischer era un estudiante graduado de Drechsel.]
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