En enzimología , una ciclomaltodextrina glucanotransferasa (también ciclodextrina glicosil transferasa o CGTasa para abreviar) ( EC 2.4.1.19 ) es una enzima que cataliza la reacción química de ciclar parte de una molécula de 1,4-alfa-D- glucano a través de la formación de un Enlace 1,4-alfa-D-glucosídico. Son enzimas bacterianas que pertenecen a la misma familia de la α-amilasa.específicamente conocida como glicosil-hidrolasa familia 13. Esta peculiar enzima es capaz de catalizar más de una reacción, siendo la más importante la síntesis de dextrinas cíclicas no reductoras conocidas como ciclodextrinas a partir de almidón , amilosa y otros polisacáridos .
ciclomaltodextrina glucanotransferasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 2.4.1.19 | |||||||
No CAS. | 9030-09-5 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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CGTasa es una enzima común a muchas especies bacterianas, en particular del género Bacillus (por ejemplo, B. circulans , B. macerans y B. stearothermophilus ) y Brevibacillus brevis. [1]
Esta enzima pertenece a la familia de las glicosiltransferasas , específicamente las hexosiltransferasas. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 1,4-alfa-D-glucano 4-alfa-D- (1,4-alfa-D-glucano) -transferasa (ciclizante) . Otros nombres en uso común incluyen Bacillus macerans amilasa , ciclodextrina glucanotransferasa , alfa-ciclodextrina glucanotransferasa , alfa-ciclodextrina glicosiltransferasa , beta-ciclodextrina glucanotransferasa , beta-ciclodextrina glicosiltransferasa , gamma-ciclodextrina glicosiltransferasa , ciclodextrina glicosiltransferasa , ciclomaltodextrina glucotransferase , ciclomaltodextrina glicosiltransferasa , konchizaimu , alfa -1,4-glucano 4-glicosiltransferasa, ciclizante , BMA , CGTasa y ciclodextrina glicosiltransferasa neutra .
Actividades catalíticas
Todas las CGTasas pueden catalizar hasta cuatro reacciones: ciclación, acoplamiento, desproporción e hidrólisis. Todas estas actividades comparten el mismo mecanismo catalítico que es común a todas las glicosilhidrolasas.
La ciclación es el proceso mediante el cual se escinde una cadena polisacárida lineal y los dos extremos del fragmento escindido se unen para producir una dextrina circular (ciclodextrina o CD): en función del número de residuos de azúcar, este producto circular se compone de tres Se puede distinguir el tipo de ciclodextrinas, α-CD con seis residuos, β-CD con siete residuos y γ-CD con ocho residuos.
La reacción de acoplamiento se puede describir fácilmente como el proceso inverso de la ciclación: la enzima escinde una ciclodextrina para producir una dextrina lineal que posteriormente se une a un oligosacárido lineal.
La desproporción es muy similar al acoplamiento, pero la dextrina escindida no es una ciclodextrina, sino un oligosacárido lineal que luego se une a un segundo oligosacárido.
La CGTasa también tiene una débil actividad hidrolizante que consiste en escindir las cadenas polisacarídicas más largas en fragmentos más cortos.
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 47 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1A47 , 1CDG , 1CGT , 1CGU , 1CGV , 1CGW , 1CGX , 1CGY , 1CIU , 1CXE , 1CXF , 1CXH , 1CXI , 1CXK , 1CXL , 1CYG , 1D3C , 1D7F , 1DED , 1DTU , 1EO5 , 1EO7 , 1I75 , 1KCK , 1KCL , 1OT1 , 1OT2 , 1PAM , 1PEZ , 1PJ9 , 1TCM , 1UKQ , 1UKS , 1UKT , 1V3J , 1V3K , 1V3L , 1V3M , 2CXG , 2DIJ , 3CGT , 4CGT , 5CGT , 6CGT , 7CGT , 8CGT y 9CGT .
Referencias
- ↑ Farahat, Mohamed (28 de marzo de 2020). "Mejora de la producción de β-ciclodextrina y fabricación de películas antimicrobianas comestibles incorporadas con complejo de inclusión de aceite esencial de clavo / β-ciclodextrina". Cartas de Microbiología y Biotecnología . 48 (1): 12-23. doi : 10.4014 / mbl.1909.09016 . ISSN 1598-642X .
- DePinto JA, Campbell LL (1968). "Purificación y propiedades de la amilasa de Bacillus macerans". Bioquímica . 7 (1): 114–20. doi : 10.1021 / bi00841a015 . PMID 5758537 .
- GM salvaje; Levine, Melvin L .; Norberg, Ethelda; Nordin, Philip; Pazur, John H .; Wild, Gene M. (1954). "Estudios sobre las dextrinas de Schardinger. VII. Especificidad de co-sustrato en reacciones de acoplamiento de amilasa de Macerans". Mermelada. Chem. Soc . 76 (9): 2387–2390. doi : 10.1021 / ja01638a027 .
- Hehre EJ (1951). Síntesis enzimática de polisacáridos: un tipo biológico de polimerización . Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem . Avances en enzimología y áreas relacionadas de la biología molecular. 11 . págs. 297–337. doi : 10.1002 / 9780470122563.ch6 . ISBN 9780470122563. PMID 24540594 .
- SCHWIMMER S (1953). "Evidencia de la pureza de la dextrinogenasa de Schardinger". Arco. Biochem. Biophys . 43 (1): 108-17. doi : 10.1016 / 0003-9861 (53) 90089-7 . PMID 13031665 .
- Biwer A, Antranikian G, Heinzle E. Producción enzimática de ciclodextrinas . Appl Microbiol Biotechnol 2002; 59: 609-17. PMID 12226716 .
- van der Veen BA, Uitdehaag JC, Penninga D, van Alebeek GJ, Smith LM, Dijkstra BW, Dijkhuizen L.Diseño racional de ciclodextrina glicosiltransferasa de Bacillus circulans cepa 251 para aumentar la producción de alfa-ciclodextrina. J Mol Biol 2000; 296: 1027-38. PMID 10686101 .