DDB1

DDB1
Estructuras disponibles PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 2B5L , 2B5M , 2B5N , 2HYE , 3E0C , 3EI1 , 3EI2 , 3EI3 , 3EI4 , 3I7H , 3I7K , 3I7L , 3I7N , 3I7O , 3I7P , 3I89 , 3I8C , 3I8E , 4A08 , 4A09 , 4A0A , 4A0B , 4A0K , 4A0L , 4A11 , 4CI1 , 4CI2, 4CI3 , 4E54 , 4E5Z , 4TZ4 , 5FQD , 5HXB
Identificadores
Alias	DDB1 , DDBA, UV-XAP1, XPCE, XPE, XPE-BF, proteína de unión al ADN específica de daño 1
Identificaciones externas	OMIM : 600045 MGI : 1202384 HomoloGene : 1448 GeneCards : DDB1
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 11 (humano) [1] Banda 11q12.2 Comienzo 61,299,451 pb [1] Final 61,342,596 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma 19 (ratón) [2] Banda 19 A | 19 6,66 cm Comienzo 10.605.327 pb [2] Final 10,629,819 pb [2]
Ontología de genes Función molecular • de unión a ADN • GO: proteína de unión 0001948 • unión a ácido nucleico • ADN dañado unión • actividad adaptador de proteína-macromolécula • cullin unión a proteínas de la familia • dominio WD40-repetición de unión • GO: 0032403 contiene proteína de complejo de unión Componente celular • citoplasma • nucleoplasma • Cul4A-RING E3 ubiquitina ligasa complejo • Cul4B-RING E3 ubiquitina ligasa complejo • extracelular exosome • núcleo • espacio extracelular • Cul4-RING E3 ubiquitina ligasa complejo • complejo contiene proteínas Proceso biológico • regulación de la transición de fase del ciclo celular mitótico • reparación por escisión de nucleótidos • reparación por escisión de nucleótidos, reconocimiento de daños en el ADN • regulación positiva por virus de los niveles de proteína viral en la célula huésped • monoubiquitinación de histona H2A • regulación negativa del proceso apoptótico • vía de señalización Wnt • global reparación por escisión de nucleótidos del genoma • proceso biológico involucrado en la interacción con el simbionte • regulación positiva de la liberación viral de la célula huésped • regulación positiva de la replicación del genoma viral • reparación por escisión de nucleótidos acoplada a la transcripción • GO: 0022415 proceso viral • reparación de nucleótidos-escisión, DNA incisión • UV-daños reparación por escisión • la reparación del ADN • dependiente de ubiquitina proceso catabólico proteína proteasoma mediada • respuesta al daño del ADN, la detección de daños en el ADN • reparación de nucleótidos-escisión, incisión DNA , 3'-a lesión • Reparación de escisión de nucleótidos, estabilización del complejo de preincisión • Reparación de escisión de nucleótidos, desenrollamiento de dúplex de ADN • Reparación de escisión de nucleótidos, ensamblaje del complejo de preincisión • Reparación de escisión de nucleótidos, incisión de ADN, lesión de 5 'a • Después de modificación de la proteína traslacional • proceso catabólico de proteínas proteasómicas • respuesta celular al estímulo de daño del ADN • ubiquitinación de proteínas • regulación positiva del proceso catabólico de proteínas • proceso catabólico de proteínas dependientes de ubiquitina • regulación del ritmo circadiano • regulación positiva de la gluconeogénesis • proceso rítmico Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	1642	13194
Ensembl	ENSG00000167986	ENSMUSG00000024740
UniProt	Q16531	Q3U1J4
RefSeq (ARNm)	NM_001923	NM_015735
RefSeq (proteína)	NP_001914	NP_056550
Ubicación (UCSC)	Crónicas 11: 61,3 - 61,34 Mb	Crónicas 19: 10,61 - 10,63 Mb
Búsqueda en PubMed	[3]	[4]
Wikidata
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La proteína 1 que se une al daño del ADN es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen DDB1 . ^{[5] [6] [7]}

Gene

La posición del gen está en el cromosoma 11q12-q13. ^[8]

Proteína

El gen DDB1 codifica la subunidad grande de la proteína de unión al daño del ADN , un heterodímero compuesto por una subunidad grande y una pequeña ( DDB2 ). DDB1 contiene 1140 aminoácidos, lo que equivale a una masa de 127 kDa. ^[8]

Función

Como sugiere su nombre, DDB1 estuvo inicialmente implicado en el proceso de un tipo específico de reparación del ADN conocido como reparación por escisión de nucleótidos . Desde entonces, los investigadores han encontrado que DDB1 funciona principalmente como un componente central de la Cul4A - y CUL4B basados E3 ubiquitina ligasa complejos. DDB1 sirve como una proteína puente o adaptadora que interactúa con docenas de proteínas conocidas como factores asociados a DDB1 y CUL4 (DCAF). ^[9] Estos DCAF son a menudo sustratos de ubiquitina ligasa y regulan numerosos procesos esenciales en la célula, incluida la reparación del ADN (DDB2), la replicación del ADN, la remodelación de la cromatina ( Cdt2 ) y más.

Interacciones

Se ha demostrado que DDB1 interactúa con el homólogo de la proteína de iniciación de la transcripción SPT3 , ^[10] GCN5L2 , ^[11] DDB2 , ^{[12] [13]} CUL4A , ^[13] CUL4B ^[13] y P21 . ^[14]

Referencias

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000167986 - Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000024740 - Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
5. Dualan R, Brody T, Keeney S, Nichols AF, Admon A, Linn S (febrero de 1996). "Localización cromosómica y clonación de ADNc de los genes (DDB1 y DDB2) para las subunidades p127 y p48 de una proteína de unión a ADN específica de daño humano". Genómica . 29 (1): 62–9. doi : 10.1006 / geno.1995.1215 . PMID 8530102 . 
6. Seki N, Hayashi A, Hattori A, Kozuma S, Sasaki M, Suzuki Y, Sugano S, Muramatsu M, Saito T (enero de 2000). "Clonación de ADNc, expresión de tejido y asignación cromosómica de un gen de ratón, que codifica una proteína de unión a ADN dañada por UV de 127 kDa que es defectuosa en las células XPE" . DNA Res . 6 (5): 319-22. doi : 10.1093 / dnares / 6.5.319 . PMID 10574459 . 
7. "Gen Entrez: proteína de unión a ADN específica de daño DDB1 1, 127kDa" .
8. Iovine, Barbara; Iannella, Maria Luigia; Bevilacqua, Maria Assunta (2011). "Proteína de unión a ADN específica de daño 1 (DDB1): una proteína con una amplia gama de funciones" . La Revista Internacional de Bioquímica y Biología Celular . Elsevier. 43 (12): 1664–1667. doi : 10.1016 / j.biocel.2011.09.001 . PMID 21959250 . 
9. Lee J (2007). "DCAF, el eslabón perdido de la ligasa de ubiquitina CUL4-DDB1". Célula molecular . 26 (6): 775–780. doi : 10.1016 / j.molcel.2007.06.001 . PMID 17588513 . 
10. Martinez E, Palhan VB, Tjernberg A, Lymar ES, Gamper AM, Kundu TK, Chait BT, Roeder RG (octubre de 2001). "El complejo STAGA humano es un coactivador de transcripción de acetilación de cromatina que interactúa con factores de unión al daño de ADN y empalme de pre-mRNA in vivo" . Mol. Célula. Biol . 21 (20): 6782–95. doi : 10.1128 / MCB.21.20.6782-6795.2001 . PMC 99856 . PMID 11564863 .  
11. Huang J, Chen J (julio de 2008). "VprBP dirige a Merlin al complejo de ligasa Roc1-Cul4A-DDB1 E3 para su degradación" . Oncogén . 27 (29): 4056–64. doi : 10.1038 / onc.2008.44 . PMID 18332868 . 
12. Bergametti F, Sitterlin D, Transy C (julio de 2002). "La rotación de la proteína X del virus de la hepatitis B está regulada por el complejo de unión al ADN dañado" . J. Virol . 76 (13): 6495–501. doi : 10.1128 / JVI.76.13.6495-6501.2002 . PMC 136256 . PMID 12050362 .  
13. Guerrero-Santoro J, Kapetanaki MG, Hsieh CL, Gorbachinsky I, Levine AS, Rapić-Otrin V (julio de 2008). "La proteína ligasa de unión a ADN dañada por rayos UV basada en cullin 4B se une a la cromatina dañada por rayos UV y ubiquitina la histona H2A" . Cancer Res . 68 (13): 5014–22. doi : 10.1158 / 0008-5472.CAN-07-6162 . PMID 18593899 . 
14. Abbas T, Sivaprasad U, Terai K, Amador V, Pagano M, Dutta A (septiembre de 2008). "Regulación dependiente de PCNA de la ubiquitilación y degradación de p21 a través del complejo de ligasa de ubiquitina CRL4Cdt2" . Genes Dev . 22 (18): 2496–506. doi : 10.1101 / gad.1676108 . PMC 2546691 . PMID 18794347 .  

Lectura adicional

• Chu G, Chang E (1988). "Las células del grupo E de Xeroderma pigmentosum carecen de un factor nuclear que se una al ADN dañado". Ciencia . 242 (4878): 564–7. doi : 10.1126 / science.3175673 . PMID  3175673 .
• Lee TH, Elledge SJ, Butel JS (1995). "La proteína X del virus de la hepatitis B interactúa con una probable proteína de reparación del ADN celular" . J. Virol . 69 (2): 1107–14. doi : 10.1128 / JVI.69.2.1107-1114.1995 . PMC  188683 . PMID  7815490 .
• Keeney S, Eker AP, Brody T, et al. (1994). "Corrección del defecto de reparación del ADN en el grupo E de xeroderma pigmentoso mediante la inyección de una proteína de unión al daño del ADN" (PDF) . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 91 (9): 4053–6. doi : 10.1073 / pnas.91.9.4053 . PMC  43721 . PMID  8171034 .
• Keeney S, Chang GJ, Linn S (1993). "Caracterización de una proteína de unión de daño al ADN humano implicada en xeroderma pigmentosum E.". J. Biol. Chem . 268 (28): 21293–300. PMID  8407967 .
• Hwang BJ, Liao JC, Chu G (1996). "Aislamiento de un ADNc que codifica un factor de unión de ADN dañado por UV defectuoso en células del grupo E de xeroderma pigmentoso". Mutat. Res . 362 (1): 105-17. doi : 10.1016 / 0921-8777 (95) 00040-2 . PMID  8538642 .
• Nichols AF, Ong P, Linn S (1996). "Mutaciones específicas del fenotipo Xeroderma pigmentosum grupo E Ddb-" . J. Biol. Chem . 271 (40): 24317–20. doi : 10.1074 / jbc.271.40.24317 . PMID  8798680 .
• Liu W, Nichols AF, Graham JA y col. (2000). "Transporte nuclear de proteína DDB humana inducida por luz ultravioleta" . J. Biol. Chem . 275 (28): 21429–34. doi : 10.1074 / jbc.M000961200 . PMID  10777491 .
• Martinez E, Palhan VB, Tjernberg A, et al. (2001). "El complejo STAGA humano es un coactivador de transcripción de acetilación de cromatina que interactúa con factores de unión al daño de ADN y empalme de pre-mRNA in vivo" . Mol. Célula. Biol . 21 (20): 6782–95. doi : 10.1128 / MCB.21.20.6782-6795.2001 . PMC  99856 . PMID  11564863 .
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• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH y col. (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 secuencias de ADNc humano y de ratón de longitud completa" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 99 (26): 16899–903. doi : 10.1073 / pnas.242603899 . PMC  139241 . PMID  12477932 .
• Groisman R, Polanowska J, Kuraoka I y col. (2003). "La actividad de ubiquitina ligasa en los complejos DDB2 y CSA está regulada diferencialmente por el signalosoma COP9 en respuesta al daño del ADN". Celular . 113 (3): 357–67. doi : 10.1016 / S0092-8674 (03) 00316-7 . PMID  12732143 . S2CID  11639677 .
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• Wertz IE, O'Rourke KM, Zhang Z y col. (2004). "Human De-etiolated-1 regula c-Jun mediante el ensamblaje de una ligasa de ubiquitina CUL4A" (PDF) . Ciencia . 303 (5662): 1371–4. doi : 10.1126 / science.1093549 . PMID  14739464 . S2CID  40501515 .
• Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H y col. (2004). "Un mapa físico y funcional de la vía de transducción de señales de TNF-alfa / NF-kappa B humano". Nat. Cell Biol . 6 (2): 97-105. doi : 10.1038 / ncb1086 . PMID  14743216 . S2CID  11683986 .