La dihidropteroato sintasa es una enzima clasificada en EC 2.5.1.15 . Produce dihidropteroato en bacterias , pero no se expresa en la mayoría de eucariotas, incluidos los humanos. Esto lo convierte en un objetivo útil para los antibióticos de sulfonamida , que compiten con el precursor de PABA .
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Pterin_bind |
PF00809 |
IPR000489 |
PDOC00630 |
1ajz / SCOPe / SUPFAM |
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estructuras / ECOD | RCSB PDB ; PDBe ; PDBj | resumen de estructura | 1twz A: 28-230 1tws A: 28-230 1tww B: 28-230 1tx0 A: 28-230 1tx2 A: 28-230 1ad1 B: 9-210 1ad4 A: 9-210 1eye A: 11-220 1ajz : 20-228 1aj2 : 20-228 1aj0 : 20-228 2bmb A: 509- 774 1q8a B: 315-515 1q7z B: 315-515 1q85 A: 315-515 1q8j A: 315-515 1q7q B: 315-515 1q7m A: 315-515 1f6y A: 1-206 |
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Todos los organismos requieren cofactores de folato reducidos para la síntesis de una variedad de metabolitos. La mayoría de los microorganismos deben sintetizar folato de novo porque carecen del sistema de transporte activo de las células de vertebrados superiores que les permite utilizar folatos en la dieta. Las proteínas que contienen este dominio incluyen la dihidropteroato sintasa ( EC 2.5.1.15 ), así como un grupo de enzimas metiltransferasas que incluyen metiltetrahidrofolato, metiltransferasa de proteína de hierro-azufre corrinoide (MeTr) [1] que cataliza un paso clave en la vía Wood-Ljungdahl del dióxido de carbono fijación.
La dihidropteroato sintasa ( EC 2.5.1.15 ) (DHPS) cataliza la condensación de pirofosfato de 6-hidroximetil-7,8-dihidropteridina en ácido para-aminobenzoico para formar 7,8-dihidropteroato. Este es el segundo paso en la ruta de tres pasos que va de la 6-hidroximetil-7,8-dihidropterina al 7,8-dihidrofolato. La DHPS es el objetivo de las sulfonamidas, que son sustratos análogos que compiten con el ácido para-aminobenzoico. La DHPS bacteriana (gen sul o folP) [2] es una proteína de aproximadamente 275 a 315 residuos de aminoácidos que está codificada cromosómicamente o se encuentra en varios plásmidos de resistencia a antibióticos . En el hongo Pneumocystis jirovecii (anteriormente P. carinii ), la DHPS es el dominio C-terminal de una enzima de síntesis de folato multifuncional (gen fas). [3]
- Dihidropteroato + sintetasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR000489