1MFG , 1MFL , 1MW4 , 1N8Z , 1QR1 , 1S78 , 2A91 , 2JWA , 2KS1 , 2L4K , 3BE1 , 3H3B , 3N85 , 3PP0 , 3RCD , 3MZW , 3WLW , 3WSQ , 4GFU , 4HRL , 4HRN , 2 , 4HRM
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El receptor tirosina-proteína quinasa erbB-2 , también conocido como CD340 ( grupo de diferenciación 340), protooncogén Neu , Erbb2 (roedor) o ERBB2 (humano), es una proteína que en humanos está codificada por el gen ERBB2 . ERBB se abrevia del oncogén B eritroblástico, un gen aislado del genoma aviar. También se le llama con frecuencia HER2 (del receptor 2 del factor de crecimiento epidérmico humano ) o HER2 / neu . [5] [6] [7]
HER2 es un miembro de la familia del receptor del factor de crecimiento epidérmico humano (HER / EGFR / ERBB) . Se ha demostrado que la amplificación o sobreexpresión de este oncogén juega un papel importante en el desarrollo y progresión de ciertos tipos agresivos de cáncer de mama . En los últimos años, la proteína se ha convertido en un biomarcador importante y un objetivo de la terapia para aproximadamente el 30% de los pacientes con cáncer de mama . [8]
HER2 se llama así porque tiene una estructura similar al receptor del factor de crecimiento epidérmico humano, o HER1 . Neu se llama así porque se deriva de una línea celular de glioblastoma de roedor , un tipo de tumor neural. ErbB-2 recibió su nombre por su similitud con ErbB (oncogén B de eritroblastosis aviar), el oncogén que posteriormente se descubrió que codificaba EGFR . La clonación molecular del gen mostró que HER2, Neu y ErbB-2 están codificados por los mismos ortólogos . [9]
La familia ErbB consta de cuatro receptores de tirosina quinasas unidos a la membrana plasmática . Uno de los cuales es erbB-2, y los otros miembros son el receptor del factor de crecimiento epidérmico, erbB-3 (unión a neuregulina; carece de dominio quinasa) y erbB-4 . Los cuatro contienen un dominio de unión a ligando extracelular, un dominio transmembrana y un dominio intracelular que puede interactuar con una multitud de moléculas de señalización y exhibir actividad tanto dependiente como independiente del ligando. En particular, todavía no se han identificado ligandos para HER2. [10] [11] HER2 puede heterodimerizar con cualquiera de los otros tres receptores y se considera que es el socio de dimerización preferido de los otros receptores ErbB.[12]