Proteína de fusión de membrana
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Las proteínas de fusión de membranas (que no deben confundirse con las proteínas quiméricas o de fusión ) son proteínas que causan la fusión de las membranas biológicas . La fusión de membranas es fundamental para muchos procesos biológicos, especialmente en el desarrollo eucariota y la entrada viral . Las proteínas de fusión pueden originarse a partir de genes codificados por virus envueltos infecciosos , retrovirus antiguos integrados en el genoma del huésped, [1] o únicamente por el genoma del huésped. [2] Modificaciones postranscripcionales hechas a las proteínas de fusión por el huésped, a saber, adición y modificación de glicanos y grupos acetilo., puede afectar drásticamente la fusogenicidad (la capacidad de fusionarse). [3]

Fusión en eucariotas

Los genomas eucariotas contienen varias familias de genes , de origen viral y del huésped , que codifican productos implicados en el impulso de la fusión de membranas. Mientras que las células somáticas adultas no experimentan típicamente fusión de membranas en condiciones normales, los gametos y las células embrionarias siguen vías de desarrollo para impulsar de forma no espontánea la fusión de membranas, como en la formación de placenta , formación de sincitiotrofoblasto y neurodesarrollo . Las vías de fusión también están involucradas en el desarrollo de los tejidos del sistema nervioso y musculoesquelético . Eventos de fusión de vesículas involucrados enEl tráfico de neurotransmisores también se basa en la actividad catalítica de las proteínas de fusión.

Familia SNARE

La familia SNARE incluye proteínas de fusión eucariotas auténticas . Solo se encuentran en eucariotas y sus parientes arqueales más cercanos como Heimdallarchaeota . [4]

Retroviral

Estas proteínas se originan a partir del gen env de retrovirus endógenos . Son proteínas de fusión virales de clase I domesticadas.

  • Las sincitinas son responsables de las estructuras de la placenta .
    • Sincitina-1
    • Sincitina-2
  • ERV3 no es funcional en fusión.

Familia HAP2

HAP2 es una proteína de fusión viral de clase II domesticada que se encuentra en diversos eucariotas, incluidos Toxoplasma , thale berro y moscas de la fruta. Esta proteína es esencial para la fusión de gametos en estos organismos. [5]

Fusión viral patógena

Los virus envueltos superan fácilmente la barrera termodinámica de fusionar dos membranas plasmáticas al almacenar energía cinética en proteínas de fusión (F). Las proteínas F pueden expresarse de forma independiente en las superficies de la célula huésped, lo que puede (1) hacer que la célula infectada se fusione con las células vecinas, formando un sincitio , o (2) incorporarse en un virión en gemación de la célula infectada, lo que conduce a la emancipación completa. de la membrana plasmática de la célula huésped. Algunos componentes F únicamente impulsan la fusión, mientras que un subconjunto de proteínas F puede interactuar con factores del huésped . Hay cuatro grupos de proteínas de fusión categorizadas por su estructura y mecanismo de fusión. [6]

Clase I

Las proteínas de fusión de clase I se parecen a la hemaglutinina del virus de la influenza en su estructura. Después de la fusión, el sitio activo tiene un trímero de bobinas en espiral α-helicoidales. El dominio de unión es rico en hélices α y péptidos de fusión hidrófobos ubicados cerca del extremo N-terminal. El cambio de conformación de la fusión a menudo se puede controlar mediante el pH. [7] [8]

Clase II

Las proteínas de clase II son dominantes en las láminas β y los sitios catalíticos se localizan en la región central. Las regiones peptídicas necesarias para impulsar la fusión se forman a partir de los giros entre las hojas β. [7] [8]

Clase III

Las proteínas de fusión de clase III son distintas de las I y II. Por lo general, constan de 5 dominios estructurales, donde los dominios 1 y 2 localizados en el extremo C-terminal a menudo contienen más hojas β y los dominios 2-5 más cercanos al lado N-terminal son más ricos en hélices α. En el estado previo a la fusión, los últimos dominios anidan y protegen el dominio 1 (es decir, el dominio 1 está protegido por el dominio 2, que está anidado en el dominio 3, que está protegido por el dominio 4). El dominio 1 contiene el sitio catalítico para la fusión de membranas. [7] [8]

Clase IV

Las proteínas de fusión de clase IV, más conocidas como proteínas transmembrana pequeñas asociadas a la fusión (FAST), son el tipo más pequeño de proteína de fusión. Se encuentran en los reovirus , que son virus sin envoltura y están especializados para la fusión célula-célula en lugar de virus-célula, formando sincitios . Son las únicas proteínas de fusión de membrana conocidas que se encuentran en virus sin envoltura. [9] [10]

Ejemplos de

Proteína de fusiónAbreviaturaClaseFamilia de virusVirus de ejemploReferencia
Proteína de pico de coronavirusSICoronaviridaeSARS-CoV , SARS-CoV-2[11] [12]
Glicoproteína del ébolavirusGPIFiloviridaeZaire -, Sudán - ebolavirus , Marburgvirus[6] [13]
Glicoproteína 41Gp41IRetroviridaeVIH[6] [13]
HemaglutininaH, HA, HNIOrthomyxoviridae , ParamyxoviridaeVirus de la influenza , virus del sarampión , virus de las paperas[6] [13]
Proteína de la envoltura del alfavirus E1E1IITogaviridaeVirus del bosque de Semliki[6] [13]
Proteína de la envoltura de flavivirusmiIIFlaviviridaeVirus del dengue , virus del Nilo occidental[6] [13]
Glicoproteína B del virus del herpesGBIIIHerpesviridaeHSV-1[6] [14]
VSV GGRAMOIIIRhabdoviridaeVirus de la estomatitis vesicular , lissavirus de la rabia[6] [14]
Proteína transmembrana pequeña asociada a la fusiónRÁPIDOIVReoviridaeOrtoreovirus aviar[6] [10]

Ver también

  • Fuerzas entre capas en la fusión de membranas
  • Proteínas de fusión de membranas virales

Referencias

  1. ^ Clasificación de proteínas de fusión viral en labase de datos TCDB
  2. ^ Klapper R, Stute C, Schomaker O, Strasser T, Janning W, Renkawitz-Pohl R, Holz A (enero de 2002). "La formación de sincitios dentro de la musculatura visceral del intestino medio de Drosophila depende de duf, sns y mbc" . Mecanismos de desarrollo . 110 (1–2): 85–96. doi : 10.1016 / S0925-4773 (01) 00567-6 . PMID  11744371 .
  3. ^ Ortega V, Stone JA, Contreras EM, Iorio RM, Aguilar HC (enero de 2019). "Adictos al azúcar: funciones de los glicanos en el orden Mononegavirales" . Glicobiología . 29 (1): 2-21. doi : 10.1093 / glycob / cwy053 . PMC 6291800 . PMID 29878112 .  
  4. ^ Neveu E, Khalifeh D, Salamin N, Fasshauer D (julio de 2020). "Las proteínas prototípicas de SNARE están codificadas en los genomas de Heimdallarchaeota, potencialmente cerrando la brecha entre los procariotas y eucariotas". Biología actual . 30 (13): 2468–2480.e5. doi : 10.1016 / j.cub.2020.04.060 . PMID 32442459 . 
  5. ^ Fédry J, Liu Y, Péhau-Arnaudet G, Pei J, Li W, Tortorici MA, et al. (Febrero de 2017). "El antiguo gameto Fusogen HAP2 es una proteína de fusión eucariota de clase II" . Celular . 168 (5): 904–915.e10. doi : 10.1016 / j.cell.2017.01.024 . PMC 5332557 . PMID 28235200 .  
  6. ↑ a b c d e f g h i Podbilewicz, Benjamin (11 de octubre de 2014). "Mecanismos de fusión de virus y células". Revisión anual de biología celular y del desarrollo . 30 (1): 111-139. doi : 10.1146 / annurev-cellbio-101512-122422 .
  7. ↑ a b c Backovic M, Jardetzky TS (abril de 2009). "Proteínas de fusión de membrana viral de clase III" . Opinión actual en biología estructural . 19 (2): 189–96. doi : 10.1016 / j.sbi.2009.02.012 . PMC 3076093 . PMID 19356922 .  
  8. ↑ a b c White JM, Delos SE, Brecher M, Schornberg K (2008). "Estructuras y mecanismos de las proteínas de fusión de la membrana viral: múltiples variaciones sobre un tema común" . Revisiones críticas en bioquímica y biología molecular . 43 (3): 189–219. doi : 10.1080 / 10409230802058320 . PMC 2649671 . PMID 18568847 .  
  9. ^ Shmulevitz, Maya; Duncan, Roy (1 de marzo de 2000). "Una nueva clase de proteínas transmembrana pequeñas asociadas a la fusión (FAST) codificadas por los reovirus fusogénicos no envueltos" . El diario EMBO . 19 (5): 902–912. doi : 10.1093 / emboj / 19.5.902 . PMC 305630 . 
  10. ↑ a b Ciechonska, Marta; Duncan, Roy (diciembre de 2014). "Proteínas FAST de reovirus: fusógenos celulares codificados por virus". Tendencias en microbiología . 22 (12): 715–724. doi : 10.1016 / j.tim.2014.08.005 .
  11. ^ Li, Fang (29 de septiembre de 2016). "Estructura, función y evolución de las proteínas de pico de Coronavirus" . Revisión anual de virología . 3 (1): 237–261. doi : 10.1146 / annurev-virology-110615-042301 . PMC 5457962 . 
  12. ^ Zhu, Chaogeng; Él, Guiyun; Yin, Qinqin; Zeng, Lin; Ye, Xiangli; Shi, Yongzhong; Xu, Wei (octubre de 2021). "Biología molecular de la proteína de pico de SARs-CoV-2: una revisión del conocimiento actual" . Revista de Virología Médica . 93 (10): 5729–5741. doi : 10.1002 / jmv.27132 .
  13. ^ a b c d e Blanco, Judith M .; Whittaker, Gary R. (junio de 2016). "Fusión de virus envueltos en endosomas" . Tráfico . 17 (6): 593–614. doi : 10.1111 / tra.12389 . PMC 4866878 . 
  14. ↑ a b Baquero, Eduard; Albertini, Aurélie AV; Gaudin, Yves (agosto de 2015). "Conocimientos mecanicistas y estructurales recientes sobre glucoproteínas de fusión viral de clase III". Opinión actual en biología estructural . 33 : 52–60. doi : 10.1016 / j.sbi.2015.07.011 .

enlaces externos

  • Membrana + fusión + proteínas en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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