La albúmina de suero humano es la albúmina de suero que se encuentra en la sangre humana . Es la proteína más abundante en el plasma sanguíneo humano ; constituye aproximadamente la mitad de las proteínas séricas . Se produce en el hígado . Es soluble en agua y es monomérico .
ALBA | |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||
Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | ALB , albúmina en sangre, ANALBA, FDAH, PRO0883, PRO0903, PRO1341, albúmina, albúmina sérica, HSA, FDAHT | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 103600 MGI : 87991 HomoloGene : 405 GeneCards : ALB | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
|
| |||||||||||||||||||||||
Ensembl |
|
| |||||||||||||||||||||||
UniProt |
|
| |||||||||||||||||||||||
RefSeq (ARNm) |
|
| |||||||||||||||||||||||
RefSeq (proteína) |
|
| |||||||||||||||||||||||
Ubicación (UCSC) | Crónicas 4: 73,4 - 73,42 Mb | Crónicas 5: 90,46 - 90,48 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
|
La albúmina transporta hormonas, ácidos grasos y otros compuestos, amortigua el pH y mantiene la presión oncótica , entre otras funciones.
La albúmina se sintetiza en el hígado como preproalbúmina, que tiene un péptido N-terminal que se elimina antes de que la proteína naciente se libere del retículo endoplásmico rugoso. El producto, proalbúmina, a su vez se escinde en el aparato de Golgi para producir la albúmina secretada.
El rango de referencia para las concentraciones de albúmina en suero es de aproximadamente 35 a 50 g / L (3,5 a 5,0 g / dL). [5] Tiene una vida media sérica de aproximadamente 21 días. [6] Tiene una masa molecular de 66,5 kDa.
El gen de la albúmina se encuentra en el cromosoma 4 en el locus 4q13.3 y las mutaciones en este gen pueden resultar en proteínas anómalas. El gen de la albúmina humana tiene una longitud de 16.961 nucleótidos desde el sitio putativo "cap" hasta el primer sitio de adición de poli (A). Se divide en 15 exones que se colocan simétricamente dentro de los 3 dominios que se cree que surgieron por triplicación de un solo dominio primordial.
Liberación prolongada de fármacos
El cáncer es el crecimiento incontrolado de células con pérdida de diferenciación y comúnmente con metástasis. Los medicamentos contra el cáncer se utilizan para controlar el crecimiento de células cancerosas. El oxaliplatino es un agente antineoplásico derivado del platino de tercera generación que ha demostrado ser eficaz principalmente contra el cáncer colorrectal avanzado (CCR). La administración de oxaliplatino tiene un efecto excitador y sensibilizador agudo, que incluye una alodinia desagradable por frío en las extremidades distales, la boca y la garganta, y generalmente se asocia con calambres musculares. Sin embargo, el principal efecto secundario, una toxicidad limitante de la dosis de los nervios periféricos, afecta la sostenibilidad del tratamiento planificado. Aunque estos síntomas agudos se resuelven en una semana, se desarrolla neuropatía sensorial crónica grave con el aumento de la dosis acumulativa y se caracteriza por parestesia distal y entumecimiento. [7] [8] Los sistemas de administración de medicamentos tienen como objetivo administrar los medicamentos durante un período prolongado o en un momento específico durante el tratamiento. Por tanto, la mejora de la eficacia y la comodidad de un sistema de liberación de fármacos es de suma importancia. En las últimas dos décadas, se han explorado ampliamente numerosas nanopartículas (NP) para lograr una administración de fármacos controlada con precisión. [9] Sin embargo, la aplicación y el desarrollo de un sistema de liberación de fármacos de alta eficiencia todavía están limitados debido a la falta de un vehículo de administración de fármacos simple, estable y eficiente. La albúmina de suero humano (HSA) es una proteína plasmática monomérica globular altamente soluble en agua con un peso molecular relativo de 67 KDa, que consta de 585 residuos de aminoácidos, un grupo sulfhidrilo y 17 puentes disulfuro. Entre los portadores de nanopartículas, las nanopartículas de HSA han sido durante mucho tiempo el centro de atención en la industria farmacéutica debido a su capacidad para unirse a varias moléculas de fármacos, gran estabilidad durante el almacenamiento y uso in vivo, ausencia de toxicidad y antigenicidad, biodegradabilidad, reproducibilidad, escalado del proceso de producción y un mejor control de las propiedades de liberación. Además, se pueden incorporar cantidades significativas de fármaco en la matriz de partículas debido al gran número de sitios de unión del fármaco en la molécula de albúmina. [10]
Función
- Mantiene la presión oncótica
- Transporta hormonas tiroideas
- Transporta otras hormonas, en particular, las que son solubles en grasa.
- Transporta ácidos grasos ( ácidos grasos "libres") al hígado y a los miocitos para la utilización de energía.
- Transporta bilirrubina no conjugada
- Transporta muchas drogas ; Los niveles de albúmina sérica pueden afectar la vida media de los fármacos. La competencia entre fármacos por los sitios de unión de la albúmina puede causar interacción farmacológica al aumentar la fracción libre de uno de los fármacos, lo que afecta la potencia.
- Se une de forma competitiva a los iones de calcio (Ca 2+ )
- La albúmina sérica, como proteína de fase aguda negativa, está regulada a la baja en estados inflamatorios. Como tal, no es un marcador válido del estado nutricional; más bien, es un marcador de un estado inflamatorio
- Evita la fotodegradación del ácido fólico
- Prevenir los efectos patógenos de las toxinas de Clostridium difficile [11]
Medición
La albúmina sérica se mide comúnmente registrando el cambio de absorbancia al unirse a un tinte como el verde de bromocresol o el púrpura de bromocresol . [12]
Rangos de referencia
El rango normal de albúmina sérica humana en adultos (> 3 años) es de 3,5 a 5,0 g / dl (35 a 50 g / l). Para los niños menores de tres años, el rango normal es más amplio, 2.9 a 5.5 g / dL. [13]
La albúmina baja ( hipoalbuminemia ) puede ser causada por enfermedad hepática , síndrome nefrótico , quemaduras, enteropatía perdedora de proteínas , malabsorción , desnutrición , embarazo tardío, artefactos, variaciones genéticas y malignidad.
La albúmina alta ( hiperalbuminemia ) casi siempre es causada por deshidratación. En algunos casos de deficiencia de retinol ( vitamina A ), el nivel de albúmina puede elevarse a valores normales altos (p. Ej., 4,9 g / dl). Esto se debe a que el retinol hace que las células se llenen de agua (esta es también la razón por la que demasiada vitamina A es tóxica). [14] Es probable que esta hinchazón también ocurra durante el tratamiento con ácido 13-cis retinoico ( isotretnoína ), un fármaco para tratar el acné severo, entre otras afecciones. En experimentos de laboratorio se ha demostrado que el ácido transretinoico regula a la baja la producción de albúmina humana. [15]
Patología
Hipoalbuminemia
La hipoalbuminemia significa niveles bajos de albúmina en sangre. [16] Esto puede deberse a:
- Enfermedad del higado ; la cirrosis del hígado es la más común
- Excreción excesiva por los riñones (como en el síndrome nefrótico )
- Pérdida excesiva en el intestino (enteropatía con pérdida de proteínas, p. Ej., Enfermedad de Ménétrier )
- Quemaduras (pérdida de plasma en ausencia de barrera cutánea)
- Redistribución (hemodilución [como en el embarazo ], aumento de la permeabilidad vascular o disminución del aclaramiento linfático)
- Estados de enfermedad aguda (denominada proteína de fase aguda negativa )
- Desnutrición y emaciación [17]
- Mutación que causa analbuminemia (muy rara)
- Anorexia nerviosa (causa más común en adolescentes)
Hiperalbuminemia
La hiperalbuminemia es un aumento de la concentración de albúmina en la sangre. [18] Normalmente, esta condición se debe a la deshidratación. [18] La hiperalbuminemia también se ha asociado con dietas ricas en proteínas. [19]
Uso medico
La solución de albúmina humana (HSA) está disponible para uso médico, generalmente en concentraciones de 5 a 25%.
La albúmina humana se usa a menudo para reemplazar el líquido perdido y ayudar a restaurar el volumen sanguíneo en pacientes con traumatismos, quemaduras y cirugía. No hay pruebas médicas sólidas de que la administración de albúmina (en comparación con la solución salina) salve la vida de las personas que tienen hipovolemia o de las que están gravemente enfermas debido a quemaduras o hipoalbuminemia . [20] Tampoco se sabe si hay personas críticamente enfermas que puedan beneficiarse de la albúmina. [20] Por lo tanto, la Colaboración Cochrane recomienda que no se utilice, excepto en ensayos clínicos . [21] [ necesita actualización ]
En la vaporización de gotitas acústicas (ADV), la albúmina se utiliza a veces como tensioactivo . Se ha propuesto la ADV como tratamiento del cáncer mediante terapia de oclusión . [22]
La albúmina de suero humano puede usarse para revertir potencialmente la toxicidad del fármaco / químico al unirse al fármaco / agente libre. [23]
La albúmina humana también se puede utilizar en el tratamiento de la cirrosis descompensada. [24]
La albúmina de suero humano se ha utilizado como componente de un índice de fragilidad . [17]
No se ha demostrado que dé mejores resultados que otros líquidos cuando se usa simplemente para reemplazar el volumen, pero se usa con frecuencia en condiciones donde la pérdida de albúmina es un problema importante, como infección viral, [25] inflamación [26] y enfermedad hepática con ascitis . [ cita requerida ]
Glicación
Se sabe desde hace mucho tiempo que las proteínas de la sangre humana como la hemoglobina [27] y la albúmina sérica [28] [29] pueden sufrir una glicación lenta no enzimática , principalmente por la formación de una base de Schiff entre los grupos ε-amino de la lisina ( y a veces arginina) residuos y moléculas de glucosa en sangre ( reacción de Maillard ). Esta reacción se puede inhibir en presencia de agentes antioxidantes. [30] Aunque esta reacción puede ocurrir normalmente, [28] se observa un nivel elevado de glicoalbúmina en la diabetes mellitus. [29]
La glicación tiene el potencial de alterar la estructura biológica y la función de la proteína de albúmina sérica. [31] [32] [33] [34]
Además, la glicación puede resultar en la formación de productos finales de glicación avanzada (AGE), que dan como resultado efectos biológicos anormales. La acumulación de AGE conduce a daño tisular a través de la alteración de las estructuras y funciones de las proteínas tisulares, estimulación de respuestas celulares, a través de receptores específicos para proteínas AGE, y generación de intermediarios reactivos de oxígeno. Los AGE también reaccionan con el ADN, provocando así mutaciones y transposición del ADN. El procesamiento térmico de proteínas y carbohidratos trae consigo cambios importantes en la alergenicidad. Los AGE son antigénicos y representan muchos de los neoantígenos importantes que se encuentran en los alimentos cocinados o almacenados. [35] También interfieren con el producto normal del óxido nítrico en las células. [36]
Aunque hay varios residuos de lisina y arginina en la estructura de la albúmina sérica, muy pocos de ellos pueden participar en la reacción de glicación. [29] [37]
Oxidación
La albúmina es la proteína predominante en la mayoría de los fluidos corporales, su Cys34 representa la mayor fracción de tioles libres dentro del cuerpo. El tiol de la albúmina Cys34 existe tanto en forma reducida como oxidada. [38] En el plasma de adultos jóvenes sanos, 70 a 80% del total de HSA contiene el grupo sulfhidrilo libre de Cys34 en forma reducida o mercaptoalbúmina (HSA-SH). [39] Sin embargo, en estados patológicos caracterizados por estrés oxidativo y durante el proceso de envejecimiento, la forma oxidada, o no mercaptoalbúmina (HNA), podría predominar. [40] El tiol de albúmina reacciona con el radical hidroxilo (.OH), el peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ) y las especies de nitrógeno reactivo como peroxinitrito (ONOO.), Y se ha demostrado que oxida la Cys34 a un derivado del ácido sulfénico (HSA-SOH ), se puede reciclar a mercaptoalbúmina; sin embargo, a altas concentraciones de especies reactivas conduce a la oxidación irreversible a ácido sulfínico (HSA-SO2H) o sulfónico (HSA-SO3H) que afecta su estructura. [41] La presencia de especies reactivas de oxígeno (ROS) puede inducir daños estructurales irreversibles y alterar las actividades de las proteínas.
Pérdida por vía renal
En el riñón sano , el tamaño de la albúmina y la carga eléctrica negativa la excluyen de la excreción en el glomérulo . Este no es siempre el caso, como en algunas enfermedades, incluida la nefropatía diabética , que a veces puede ser una complicación de la diabetes no controlada o de más largo plazo en la que las proteínas pueden atravesar el glomérulo. La albúmina perdida se puede detectar mediante una simple prueba de orina. [42] Según la cantidad de albúmina perdida, un paciente puede tener una función renal normal, microalbuminuria o albuminuria .
Interacciones
Se ha demostrado que la albúmina de suero humano interactúa con FCGRT . [43]
Es posible que también interactúan con un aún no identificado albondin (gp60), un cierto par de gp18 / gp30, y algunas otras proteínas como osteonectina , hnRNPs , calreticulina , cubilin , y megalin . [44]
Ver también
- Albúmina de suero bovino
- Albúmina de suero
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000163631 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000029368 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Armonización de intervalos de referencia" (PDF) . pathologyharmony.co.uk . Patología Armonía. Archivado desde el original (PDF) el 2 de agosto de 2013 . Consultado el 23 de junio de 2013 .
- ^ "Hipoalbuminemia: antecedentes, fisiopatología, etiología" . Referencia de Medscape . 2019-11-10 . Consultado el 22 de diciembre de 2019 .
- ^ Kokotis P, Schmelz M, Kostouros E, Karandreas N, Dimopoulos MA (septiembre de 2016). "Neuropatía inducida por oxaliplatino: un estudio de seguimiento clínico y neurofisiológico a largo plazo". Cáncer colorrectal clínico . 15 (3): e133-40. doi : 10.1016 / j.clcc.2016.02.009 . PMID 27038553 .
- ^ Krishnan AV, Goldstein D, Friedlander M, Kiernan MC (julio de 2005). "Neurotoxicidad inducida por oxaliplatino y desarrollo de neuropatía". Músculo y nervio . 32 (1): 51–60. doi : 10.1002 / mus.20340 . PMID 15880395 . S2CID 23098627 .
- ^ Kaur IP, Singh H (junio de 2014). "Entrega de fármacos nanoestructurados para un mejor manejo de la tuberculosis". Diario de liberación controlada . 184 : 36–50. doi : 10.1016 / j.jconrel.2014.04.009 . PMID 24732260 .
- ^ Kouchakzadeh H, Shojaosadati SA, Shokri F (septiembre de 2014). "Carga eficiente y atrapamiento de tamoxifeno en el sistema de liberación de nanopartículas basado en albúmina de suero humano mediante una técnica de desolvatación modificada". Investigación y Diseño en Ingeniería Química . 92 (9): 1681–1692. doi : 10.1016 / j.cherd.2013.11.024 .
- ^ di Masi A, Leboffe L, Polticelli F, Tonon F, Zennaro C, Caterino M, Stano P, Fischer S, Hägele M, Müller M, Kleger A, Papatheodorou P, Nocca G, Arcovito A, Gori A, Ruoppolo M, Barth H, Petrosillo N, Ascenzi P, Di Bella S (septiembre de 2018). "La albúmina de suero humano es un componente esencial del mecanismo de defensa del huésped contra la intoxicación por Clostridium difficile" . La Revista de Enfermedades Infecciosas . 218 (9): 1424-1435. doi : 10.1093 / infdis / jiy338 . PMID 29868851 .
- ^ "Albúmina: monografía de analito" (PDF) . Asociación de Bioquímica Clínica y Medicina de Laboratorio. Archivado desde el original (PDF) el 13 de noviembre de 2012 . Consultado el 23 de junio de 2013 .
- ^ "Rangos normales para pruebas de laboratorio comunes" . Archivado desde el original el 14 de enero de 2013 . Consultado el 6 de diciembre de 2007 .CS1 maint: bot: estado de URL original desconocido ( enlace ) Universidad Rush
- ^ Pasantes-Morales H, Wright CE, Gaull GE (diciembre de 1984). "Efecto protector de taurina, zinc y tocoferol sobre el daño inducido por retinol en células linfoblastoides humanas". La Revista de Nutrición . 114 (12): 2256–61. doi : 10.1093 / jn / 114.12.2256 . PMID 6502269 .
- ^ Masaki T, Matsuura T, Ohkawa K, Miyamura T, Okazaki I, Watanabe T, Suzuki T (julio de 2006). "El ácido retinoico todo trans regula a la baja la expresión del gen de la albúmina humana a través de la inducción de C / EBPbeta-LIP" . La revista bioquímica . 397 (2): 345–53. doi : 10.1042 / BJ20051863 . PMC 1513275 . PMID 16608438 .
- ^ Anderson DM (2000). Diccionario médico ilustrado de Dorland (29ª ed.). Filadelfia [ua]: Saunders. pag. 860 . ISBN 978-0721682617.
- ^ a b Green P, Woglom AE, Genereux P, Daneault B, Paradis JM, Schnell S, Hawkey M, Maurer MS, Kirtane AJ, Kodali S, Moses JW, Leon MB, Smith CR, Williams M (septiembre de 2012). "El impacto del estado de fragilidad en la supervivencia después del reemplazo de la válvula aórtica transcatéter en adultos mayores con estenosis aórtica grave: una experiencia de un solo centro" . JACC. Intervenciones cardiovasculares . 5 (9): 974–81. doi : 10.1016 / j.jcin.2012.06.011 . PMC 3717525 . PMID 22995885 .
- ^ a b Busher JT (1990). "Capítulo 101: Albúmina y globulina sérica" . En Walker HK, Hall WD, Hurst JW (eds.). Métodos clínicos: la historia, exámenes físicos y de laboratorio (3ª ed.). Boston: Butterworths. ISBN 978-0409900774.
- ^ Mutlu EA, Keshavarzian A, Mutlu GM (junio de 2006). "Hiperalbuminemia y transaminasas elevadas asociadas a una dieta rica en proteínas". Revista escandinava de gastroenterología . 41 (6): 759–60. doi : 10.1080 / 00365520500442625 . PMID 16716979 . S2CID 21264934 .
- ^ a b Roberts I, Blackhall K, Alderson P, Bunn F, Schierhout G (noviembre de 2011). "Solución de albúmina humana para reanimación y expansión de volumen en pacientes críticos" . La base de datos Cochrane de revisiones sistemáticas (11): CD001208. doi : 10.1002 / 14651858.CD001208.pub4 . hdl : 2299/5243 . PMC 7055200 . PMID 22071799 .
- ^ Roberts I, Blackhall K, Alderson P, Bunn F, Schierhout G (noviembre de 2011). "Solución de albúmina humana para reanimación y expansión de volumen en pacientes críticos" . La base de datos Cochrane de revisiones sistemáticas (11): CD001208. doi : 10.1002 / 14651858.CD001208.pub4 . PMC 7055200 . PMID 22071799 .
- ^ Lo AH, Kripfgans OD, Carson PL, Rothman ED, Fowlkes JB (mayo de 2007). "Umbral de vaporización de gotitas acústicas: efectos de la duración del pulso y el agente de contraste". Transacciones IEEE sobre ultrasonidos, ferroeléctricos y control de frecuencia . 54 (5): 933–46. doi : 10.1109 / tuffc.2007.339 . PMID 17523558 . S2CID 11983041 .
- ^ Ascenzi P, Leboffe L, Toti D, Polticelli F, Trezza V (agosto de 2018). "Reconocimiento de fipronil por el sitio FA1 de albúmina de suero humano". Revista de reconocimiento molecular . 31 (8): e2713. doi : 10.1002 / jmr.2713 . PMID 29656610 . S2CID 4894574 .
- ^ Caraceni P, Riggio O, Angeli P, Alessandria C, Neri S, Foschi FG, et al. (Junio de 2018). "Administración de albúmina a largo plazo en cirrosis descompensada (RESPUESTA): un ensayo aleatorizado de etiqueta abierta". Lancet . 391 (10138): 2417–2429. doi : 10.1016 / S0140-6736 (18) 30840-7 . hdl : 2108/208667 . PMID 29861076 . S2CID 44120418 .
- ^ Mani Mishra, Pushpendra; Uversky, Vladimir N .; Nandi, Chayan K. (24 de abril de 2020). "Estrategia mediada por albúmina sérica para la focalización eficaz de SARS-CoV-2" . Hipótesis médicas . 140 : 109790. doi : 10.1016 / j.mehy.2020.109790 . ISSN 1532-2777 . PMC 7195355 . PMID 32353740 .
- ^ "Paclitaxel Protein-Bound - Quimioterapia - Chemocare" . chemocare.com . Consultado el 30 de abril de 2021 .
- ^ Rahbar S (octubre de 1968). "Una hemoglobina anormal en los glóbulos rojos de los diabéticos". Clinica Chimica Acta; Revista Internacional de Química Clínica . 22 (2): 296–8. doi : 10.1016 / 0009-8981 (68) 90372-0 . PMID 5687098 .
- ^ a b Day JF, Thorpe SR, Baynes JW (febrero de 1979). "Albúmina glucosilada no enzimáticamente. Preparación in vitro y aislamiento de suero humano normal" . La revista de química biológica . 254 (3): 595–7. doi : 10.1016 / S0021-9258 (17) 37845-6 . PMID 762083 .
- ^ a b c Iberg N, Flückiger R (octubre de 1986). "Glicosilación no enzimática de albúmina in vivo. Identificación de múltiples sitios glicosilados" . La revista de química biológica . 261 (29): 13542–5. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 67052-8 . PMID 3759977 .
- ^ Jakus V, Hrnciarová M, Cársky J, Krahulec B, Rietbrock N (1999). "Inhibición de la glicación de proteínas no enzimáticas y la peroxidación lipídica por fármacos con actividad antioxidante". Ciencias de la vida . 65 (18-19): 1991-3. doi : 10.1016 / S0024-3205 (99) 00462-2 . PMID 10576452 .
- ^ Mohamadi-Nejad A, Moosavi-Movahedi AA, Hakimelahi GH, Sheibani N (septiembre de 2002). "Análisis termodinámico de las interacciones de la albúmina de suero humano con glucosa: información sobre el rango diabético de concentración de glucosa". La Revista Internacional de Bioquímica y Biología Celular . 34 (9): 1115–24. doi : 10.1016 / S1357-2725 (02) 00031-6 . PMID 12009306 .
- ^ Shaklai N, Garlick RL, Bunn HF (marzo de 1984). "La glicosilación no enzimática de la albúmina de suero humano altera su conformación y función" . La revista de química biológica . 259 (6): 3812–7. doi : 10.1016 / S0021-9258 (17) 43168-1 . PMID 6706980 .
- ^ Mendez DL, Jensen RA, McElroy LA, Pena JM, Esquerra RM (diciembre de 2005). "El efecto de la glicación no enzimática sobre el despliegue de la albúmina de suero humano". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 444 (2): 92–9. doi : 10.1016 / j.abb.2005.10.019 . PMID 16309624 .
- ^ Mohamadi-Nejada A, Moosavi-Movahedi AA, Safariana S, Naderi-Maneshc MH, Ranjbarc B, Farzamid B, Mostafavie H, Larijanif MB, Hakimelahi GH (julio de 2002). "El análisis térmico de la glicosilación no enzimática de la albúmina de suero humano: calorimetría de barrido diferencial y estudios de dicroísmo circular". Thermochimica Acta . 389 (1–2): 141–151. doi : 10.1016 / S0040-6031 (02) 00006-0 .
- ^ Kańska U, Boratyński J (2002). "Glicación térmica de proteínas por D-glucosa y D-fructosa". Archivum Immunologiae et Therapiae Experimentalis . 50 (1): 61–6. PMID 11916310 .
- ^ Rojas A, Romay S, González D, Herrera B, Delgado R, Otero K (febrero de 2000). "Regulación de la expresión de la sintasa de óxido nítrico endotelial por productos finales de glicosilación avanzada derivados de albúmina" . Investigación de circulación . 86 (3): E50-4. doi : 10.1161 / 01.RES.86.3.e50 . PMID 10679490 .
- ^ Garlick RL, Mazer JS (mayo de 1983). "El sitio principal de glicosilación no enzimática de albúmina de suero humano in vivo" . La revista de química biológica . 258 (10): 6142–6. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 32384-6 . PMID 6853480 .
- ^ Kawakami A, Kubota K, Yamada N, Tagami U, Takehana K, Sonaka I, Suzuki E, Hirayama K (julio de 2006). "Identificación y caracterización de albúmina de suero humano oxidada. Un ligero cambio estructural altera sus funciones de unión a ligando y antioxidante" . La revista FEBS . 273 (14): 3346–57. doi : 10.1111 / j.1742-4658.2006.05341.x . PMID 16857017 . S2CID 12844381 .
- ^ Turell L, Carballal S, Botti H, Radi R, Alvarez B (abril de 2009). "Oxidación de la albúmina tiol a ácido sulfénico y sus implicaciones en el compartimento intravascular" . Revista Brasileña de Investigaciones Médicas y Biológicas . 42 (4): 305-11. doi : 10.1590 / s0100-879x2009000400001 . PMID 19330257 .
- ^ Rosas-Díaz M, Camarillo-Cadena M, Hernández-Arana A, Ramón-Gallegos E, Medina-Navarro R (junio de 2015). "Capacidad antioxidante y cambios estructurales de la albúmina sérica humana de pacientes en estadios avanzados de nefropatía diabética y el efecto de la diálisis". Bioquímica molecular y celular . 404 (1–2): 193–201. doi : 10.1007 / s11010-015-2378-2 . PMID 25758354 . S2CID 6718332 .
- ^ Matsuyama Y, Terawaki H, Terada T, Era S (agosto de 2009). "La oxidación del tiol de albúmina y la formación de carbonilo de proteínas séricas se mejoran progresivamente con las etapas avanzadas de la enfermedad renal crónica". Nefrología clínica y experimental . 13 (4): 308–315. doi : 10.1007 / s10157-009-0161-y . PMID 19363646 . S2CID 20886185 .
- ^ "Prueba de orina de microalbúmina" . WebMD .
- ^ Chaudhury C, Mehnaz S, Robinson JM, Hayton WL, Pearl DK, Roopenian DC, Anderson CL (febrero de 2003). "El principal receptor de Fc relacionado con el complejo de histocompatibilidad para IgG (FcRn) se une a la albúmina y prolonga su vida útil" . La Revista de Medicina Experimental . 197 (3): 315-22. doi : 10.1084 / jem.20021829 . PMC 2193842 . PMID 12566415 .
- ^ Merlot AM, Kalinowski DS, Richardson DR (2014). "Desentrañar los misterios de la albúmina sérica, más que una proteína sérica" . Fronteras en fisiología . 5 : 299. doi : 10.3389 / fphys.2014.00299 . PMC 4129365 . PMID 25161624 .
Otras lecturas
- Komatsu T, Nakagawa A, Curry S, Tsuchida E, Murata K, Nakamura N, Ohno H (septiembre de 2009). "El papel de una tríada de aminoácidos en la entrada del bolsillo del hemo en la albúmina de suero humano para la unión de O (2) y CO a la protoporfirina de hierro IX". Química orgánica y biomolecular . 7 (18): 3836–41. doi : 10.1039 / b909794e . PMID 19707690 .
- Milojevic J, Raditsis A, Melacini G (noviembre de 2009). "La albúmina de suero humano inhibe la fibrilización de Abeta a través de un mecanismo de" monómero-competidor " . Revista biofísica . 97 (9): 2585–94. Código Bibliográfico : 2009BpJ .... 97.2585M . doi : 10.1016 / j.bpj.2009.08.028 . PMC 2770600 . PMID 19883602 .
- Silva AM, Hider RC (octubre de 2009). "Influencia de modificaciones posteriores a la traducción no enzimáticas sobre la capacidad de la albúmina de suero humano para unirse al hierro. Implicaciones para la especiación de hierro no unido a transferrina". Biochimica et Biophysica Acta . 1794 (10): 1449–58. doi : 10.1016 / j.bbapap.2009.06.003 . PMID 19505594 .
- Otosu T, Nishimoto E, Yamashita S (febrero de 2010). "Estado conformacional múltiple de albúmina de suero humano alrededor de un solo residuo de triptófano a varios pH revelado por espectroscopia de fluorescencia resuelta en el tiempo". Revista de bioquímica . 147 (2): 191–200. doi : 10.1093 / jb / mvp175 . PMID 19884191 .
- Blindauer CA, Harvey I, Bunyan KE, Stewart AJ, Sleep D, Harrison DJ, Berezenko S, Sadler PJ (agosto de 2009). "Estructura, propiedades e ingeniería del principal sitio de unión de zinc en la albúmina humana" . La revista de química biológica . 284 (34): 23116–24. doi : 10.1074 / jbc.M109.003459 . PMC 2755717 . PMID 19520864 .
- Juárez J, López SG, Cambón A, Taboada P, Mosquera V (julio de 2009). "Influencia de las interacciones electrostáticas en el proceso de fibrilación de la albúmina de suero humano". El Journal of Physical Chemistry B . 113 (30): 10521–9. doi : 10.1021 / jp902224d . PMID 19572666 .
- Fu BL, Guo ZJ, Tian JW, Liu ZQ, Cao W (agosto de 2009). "[Los productos finales de glicación avanzada inducen la expresión de PAI-1 en células epiteliales tubulares proximales humanas cultivadas a través de la vía dependiente de NADPH oxidasa]". Xi Bao Yu Fen Zi Mian Yi Xue Za Zhi = Revista china de inmunología celular y molecular . 25 (8): 674–7. PMID 19664386 .
- Ascenzi P, di Masi A, Coletta M, Ciaccio C, Fanali G, Nicoletti FP, Smulevich G, Fasano M (noviembre de 2009). "El ibuprofeno altera la isomerización de peroxinitrito alostérica por hemo-albúmina de suero humano férrico" . La revista de química biológica . 284 (45): 31006–17. doi : 10.1074 / jbc.M109.010736 . PMC 2781501 . PMID 19734142 .
- Sowa ME, Bennett EJ, Gygi SP, Harper JW (julio de 2009). "Definición del paisaje de interacción de la enzima desubiquitinante humana" . Celular . 138 (2): 389–403. doi : 10.1016 / j.cell.2009.04.042 . PMC 2716422 . PMID 19615732 .
- Curry S (agosto de 2002). "Más allá de la expansión: estudios estructurales sobre las funciones de transporte de la albúmina de suero humano". Vox Sanguinis . 83 Supl. 1: 315–9. doi : 10.1111 / j.1423-0410.2002.tb05326.x . PMID 12617161 . S2CID 44482133 .
- Guo S, Shi X, Yang F, Chen L, Meehan EJ, Bian C, Huang M (septiembre de 2009). "Base estructural del transporte de lisofosfolípidos por albúmina de suero humano". La revista bioquímica . 423 (1): 23-30. doi : 10.1042 / BJ20090913 . PMID 19601929 .
- de Jong PE, Gansevoort RT (2009). "Centrarse en la microalbuminuria para mejorar la protección cardíaca y renal" . Práctica Clínica Nephron . 111 (3): c204-10, discusión c211. doi : 10.1159 / 000201568 . PMID 19212124 .
- Page TA, Kraut ND, Page PM, Baker GA, Bright FV (septiembre de 2009). "Dinámica del bucle 1 del dominio I en albúmina de suero humano cuando se disuelve en líquidos iónicos". El Journal of Physical Chemistry B . 113 (38): 12825–30. doi : 10.1021 / jp904475v . PMID 19711930 .
- Roche M, Rondeau P, Singh NR, Tarnus E, Bourdon E (junio de 2008). "Las propiedades antioxidantes de la albúmina sérica" . Cartas FEBS . 582 (13): 1783–7. doi : 10.1016 / j.febslet.2008.04.057 . PMID 18474236 . S2CID 5364683 .
- Wyatt AR, Wilson MR (febrero de 2010). "Identificación de proteínas plasmáticas humanas como principales clientes de la clusterina chaperona extracelular" . La revista de química biológica . 285 (6): 3532–9. doi : 10.1074 / jbc.M109.079566 . PMC 2823492 . PMID 19996109 .
- Cui FL, Yan YH, Zhang QZ, Qu GR, Du J, Yao XJ (febrero de 2010). "Un estudio sobre la interacción entre la 5-metiluridina y la albúmina de suero humano mediante el método de extinción de la fluorescencia y el modelado molecular". Revista de modelado molecular . 16 (2): 255–62. doi : 10.1007 / s00894-009-0548-4 . PMID 19588173 . S2CID 9042021 .
- Caridi G, Dagnino M, Simundic AM, Miler M, Stancic V, Campagnoli M, Galliano M, Minchiotti L (marzo de 2010). "Albúmina Benkovac (c.1175 A> G; p.Glu392Gly): una nueva variante genética de la albúmina de suero humano". Investigación traslacional . 155 (3): 118–9. doi : 10.1016 / j.trsl.2009.10.001 . PMID 20171595 .
- Deeb O, Rosales-Hernández MC, Gómez-Castro C, Garduño-Juárez R, Correa-Basurto J (febrero de 2010). "Exploración de sitios de unión de albúmina de suero humano mediante interacciones ligando-proteína flexibles de acoplamiento y dinámica molecular". Biopolímeros . 93 (2): 161–70. doi : 10.1002 / bip.21314 . PMID 19785033 .
- Karahan SC, Koramaz I, Altun G, Uçar U, Topbaş M, Menteşe A, Kopuz M (2010). "La reducción de albúmina modificada por isquemia después de la cirugía de bypass coronario se asocia con la eficacia cardioprotectora de la cardioplejía de sangre fría enriquecida con N-acetilcisteína: un estudio preliminar". Investigación quirúrgica europea . 44 (1): 30–6. doi : 10.1159 / 000262324 . PMID 19955769 . S2CID 26699371 .
- Jin C, Lu L, Zhang RY, Zhang Q, Ding FH, Chen QJ, Shen WF (octubre de 2009). "Asociación de albúmina glucosilada sérica, proteína C reactiva y niveles de ICAM-1 con enfermedad arterial coronaria difusa en pacientes con diabetes mellitus tipo 2". Clinica Chimica Acta; Revista Internacional de Química Clínica . 408 (1–2): 45–9. doi : 10.1016 / j.cca.2009.07.003 . PMID 19615354 .
enlaces externos
- Estructura de la albúmina humana en el banco de datos de proteínas
- Información sobre albúmina humana en la base de datos Swis-Prot / TrEMBL [ enlace muerto permanente ]
- Albúmina de suero humano en la base de datos de referencia de proteínas humanas
- Predicción de unión a albúmina
- Albúmina en pruebas de laboratorio en línea
- Albúmina: monografía de analitos de la Asociación de Bioquímica Clínica y Medicina de Laboratorio
- Descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P02768 (Albúmina sérica) en el PDBe-KB .