Las hidrofobinas son un grupo de proteínas pequeñas (~ 100 aminoácidos ) ricas en cisteína que se expresan solo por hongos filamentosos que están liquenizados o no. Son conocidos por su capacidad para formar un revestimiento hidrofóbico (repelente al agua) en la superficie de un objeto. [1] Fueron descubiertos y separados por primera vez en la comuna de Schizophyllum en 1991. [2] Basado en diferencias en los patrones de hidropatía y biofísicospropiedades, se pueden dividir en dos categorías: clase I y clase II. Las hidrofobinas pueden autoensamblarse en una monocapa en interfaces hidrofílicas: hidrofóbicas, como una interfaz agua: aire. La monocapa de clase I contiene la misma estructura central que las fibrillas de amiloide y es positiva para el rojo Congo y la tioflavina T. La monocapa formada por hidrofobinas de clase I tiene una estructura muy ordenada y solo puede disociarse mediante trifluoroacetato concentrado o ácido fórmico. El ensamblaje de monocapa implica grandes reordenamientos estructurales con respecto al monómero. [3]
Hidrofobina fúngica | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Hydrophobin_2 | |||||||
Pfam | PF06766 | |||||||
InterPro | IPR010636 | |||||||
PROSITE | PDOC00739 | |||||||
SCOP2 | 1r2m / SCOPe / SUPFAM | |||||||
Superfamilia OPM | 96 | |||||||
Proteína OPM | El 1r2m | |||||||
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Hidrofobina | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Hidrofobina | |||||||
Pfam | PF01185 | |||||||
InterPro | IPR001338 | |||||||
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Los hongos producen estructuras aéreas complejas y esporas incluso en ambientes acuosos.
Se han identificado hidrofobinas en líquenes [4] , así como en ascomicetos y basidiomicetos no liquenizados ; se desconoce si existen en otros grupos. [5] Las hidrofobinas se encuentran generalmente en la superficie exterior de los conidios y de la pared de las hifas , y pueden participar en la mediación del contacto y la comunicación entre el hongo y su entorno. [6] Algunos miembros de la familia contienen varias copias del dominio.
Se ha encontrado que las hidrofobinas son estructural y funcionalmente similares a las ceratoplataninas , otro grupo de pequeñas proteínas ricas en cisteína, [7] que también contienen un alto porcentaje de aminoácidos hidrofóbicos, [5] y también están asociadas con el crecimiento de hifas. [8] [9]
Esta familia de proteínas incluye las proteínas rodlet de Neurospora crassa (gen eas) y Emericella nidulans (gen rodA ), estas proteínas son el componente principal de la vaina hidrófoba que cubre la superficie de muchas esporas de hongos . [10] [11]
La secuenciación genómica de dos hongos de ambientes secos o salados ( Wallemia sebi y W. ichthyophaga ) reveló que estas especies contienen hidrofobinas predichas con una proporción inusualmente alta de aminoácidos ácidos y, por lo tanto, con características potencialmente nuevas. [12] Se cree que una alta proporción de aminoácidos ácidos es una adaptación de las proteínas a altas concentraciones de sal. [13]
Estructura
Las hidrofobinas se caracterizan por la presencia de 8 residuos de cisteína conservados que forman 4 enlaces disulfuro. [14] Son capaces de revertir la humectabilidad de las superficies mediante el autoensamblaje espontáneo de las proteínas monoméricas en monocapas anfipáticas en superficies hidrofóbicas: hidrofílicas. A pesar de esta característica común, las hidrofobinas se subdividen en dos clases según las diferencias en su estructura monomérica, como el espaciamiento entre los residuos de cisteína, y según las diferentes propiedades fisicoquímicas de las monocapas anfipáticas que forman. [14] [15] Extensos análisis estructurales de hidrofobinas individuales de las dos clases han aclarado que las diferencias morfológicas y físicas entre las formas poliméricas de clase I y clase II son el resultado de diferencias estructurales significativas a nivel de ensamblaje de monómeros.
Clase I
Las hidrofobinas de clase I se caracterizan por tener una secuencia de aminoácidos bastante diversa entre diferentes tipos (con excepción de los residuos de cisteína conservados) y, en comparación con la clase II, tienen un espaciamiento intercisteína largo y variado. [16] Se forman pequeñas barras que han sido identificados como funcionales amiloides debido a su amiloide-como características como se ve en difracción de rayos X estudios y confirmó por su capacidad de unirse a amiloide específica colorantes tales como rojo Congo y tioflavina T . [17] La formación de rodlets implica cambios conformacionales [18] que conducen a la formación de una estructura de hoja β extremadamente robusta [19] que solo puede despolimerizarse mediante tratamiento con ácidos fuertes. [20] Las rodlets pueden formar espontáneamente monocapas ordenadas por ensamblaje lateral, mostrando una morfología fibrilar regular en interfaces hidrofóbicas: hidrofílicas. [21] La hidrofobina de clase I mejor caracterizada es EAS , que recubre las esporas del hongo Neurospora crassa , seguida de la caracterización de DewA de Aspergillus nidulans . [22]
Clase II
Las hidrofobinas de clase II tienen en general una secuencia de aminoácidos más conservada entre los diferentes tipos y, contrariamente a la clase I, tienen un espaciado entre cisteínas regular y corto. [16] En oposición a la clase I, la monocapa de hidrofobinas de clase II formada en las interfaces hidrofóbicas: hidrofílicas no es fibrilar y no está asociada con la formación de estructuras amiloides, ni con grandes cambios conformacionales. [21] No obstante, los estudios de microscopía de fuerza atómica de alta resolución revelaron la formación de un patrón repetitivo hexagonal notable sobre superficies recubiertas con la hidrofobina HBFI de clase II, lo que significa que estas proteínas también pueden formar una red ordenada en las películas superficiales. [23]
Las estructuras cristalinas o HFBI y HFBII de Trichoderma reesei fueron las primeras hidrofobinas de clase II que se determinaron.
Autoensamblaje de varillas de hidrofobinas de clase I
Existe un interés especial en comprender el mecanismo subyacente al autoensamblaje de los monómeros de clase I que conduce a la formación de monocapas de varillas anfipáticas ordenadas y resistentes, debido a sus propiedades intrínsecas y debido a la información sustancial disponible de varios estudios de caracterización de las hidrofobinas de clase I EAS y DewA. . Estos mecanismos se han estudiado en gran medida mediante mutagénesis dirigida en un esfuerzo por identificar las regiones clave de la secuencia de aminoácidos que impulsan el autoensamblaje de las varillas. Kwan et al. (2006) a partir de datos estructurales obtenidos de experimentos de espectroscopia de RMN y difracción de rayos X que indicaron la presencia de una estructura central de barril β antiparalelo de cuatro hebras en EAS que permite la unión de monómeros a través de enlaces H de la estructura principal . [17] Hay elementos secundarios alrededor de este núcleo de barril β como los bucles Cys3-Cys4 y Cys7-Cys8. Este modelo es coherente con la estructura de tipo amiloide que forman las varillas de clase I, en la que las hebras β están orientadas perpendicularmente al eje transversal de la estructura β de la fibra. [24]
La mutagénesis dirigida al sitio de EAS ha proporcionado información sobre los cambios estructurales específicos responsables del autoensamblaje de monómeros en rodlets y la formación posterior de monocapa anfipática en interfaces hidrofóbicas: hidrofílicas. Kwan y col. (2008) informaron que el bucle Cys3-Cys4 hidrófobo largo no es necesario para el ensamblaje de las varillas porque su deleción no afecta el plegamiento y las propiedades físicas de la proteína monomérica, ni la morfología de la forma polimérica de las varillas. [25] En cambio, se ha descubierto que una región del bucle corto Cys7-Cys8, que contiene principalmente residuos polares no cargados, es fundamental para el ensamblaje de las varillas. [14]
La caracterización de los elementos secundarios de EAS involucrados en el ensamblaje de las varillas ha proporcionado información sobre el mecanismo detrás del autoensamblaje de las hidrofobinas de clase I, pero importantes diferencias estructurales con DewA, otra hidrofobina de clase I, sugieren que los mecanismos que impulsan el ensamblaje de las varillas varían entre los diferentes tipos de hidrofobinas. Al igual que EAS, DewA también tiene una estructura de núcleo de barril β, pero se diferencia significativamente de ella debido a su considerable contenido de elementos secundarios helicoidales. [26] Una característica única de DewA es su capacidad para existir como dos tipos de confórmeros en solución, ambos capaces de formar conjuntos de varillas pero a diferentes velocidades. [22] A pesar de estas diferencias en los mecanismos estructurales y de autoensamblaje, tanto EAS como DewA forman robustas monocapas fibrilares, lo que significa que deben existir varias vías, secuencias de proteínas y conformaciones terciarias capaces de autoensamblarse en monocapas anfipáticas. La caracterización adicional de EAS y DewA y sus mecanismos de autoensamblaje de varillas abrirá oportunidades para el diseño racional de hidrofobinas con nuevas aplicaciones biotecnológicas.
Potencialidad de uso
Desde los primeros estudios que dieron una idea de las propiedades de las hidrofobinas, estas pequeñas proteínas se han considerado grandes candidatas para el uso tecnológico. [15] La comprensión detallada de los mecanismos moleculares subyacentes al autoensamblaje de la hidrofobina en una monocapa anfipática en interfaces hidrofóbicas: hidrofílicas es de gran interés académico pero principalmente de interés comercial. Esto se debe a que una comprensión profunda de los elementos que impulsan estos mecanismos permitiría la ingeniería de hidrofobinas (u otras biomoléculas) para aplicaciones nano y biotecnológicas. Un ejemplo es que se descubrió que el recubrimiento de hidrofobina de los nanotubos de carbono aumenta su solubilidad y reduce su toxicidad, un hallazgo que aumenta las posibilidades de que los nanotubos de carbono se utilicen como vehículos para la administración de fármacos . [27] Otras áreas de uso potencial de hidrofobinas incluyen:
- Fabricación y recubrimiento de nanodispositivos e implantes médicos para aumentar la biocompatibilidad .
- Emulsionantes en la industria alimentaria y productos de higiene personal.
- La alta estabilidad de las hidrofobinas puede resultar muy útil en el recubrimiento de superficies de uso prolongado o en condiciones adversas.
- La fácil disociación de una monocapa de hidrofobina de clase II podría ser deseable y esto puede lograrse fácilmente mediante el uso de detergentes y alcoholes.
- Se ha informado del uso de hidrofobinas en la purificación de proteínas , [28] [29] [30] administración de fármacos [31] [32] [33] y unión celular [34] [35] [36] .
Para obtener más información sobre las posibles aplicaciones biotecnológicas de las hidrofobinas, consulte Hektor & Scholtmeijer (2005) [37] y Cox & Hooley (2009). [38]
Referencias
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