Las inmunoglobulinas reconocen antígenos extrañose iniciar respuestas inmunes como la fagocitosis y el sistema del complemento. Cada molécula de inmunoglobulina consta de dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas. Hay dos clases de cadenas ligeras, kappa y lambda. Esta región representa la organización de la línea germinal del locus de la cadena ligera lambda. El lugar geométrico incluye los segmentos V (variable), J (unión) y C (constante). Durante el desarrollo de las células B, un evento de recombinación a nivel del ADN une un solo segmento V con un segmento J; el segmento C se une posteriormente mediante empalme a nivel de ARN. La recombinación de muchos segmentos V diferentes con varios segmentos J proporciona una amplia gama de reconocimiento de antígenos. La diversidad adicional se logra mediante la diversidad de unión, que resulta de la adición aleatoria de nucleótidos por la desoxinucleotidiltransferasa terminal y por la hipermutación somática,que ocurre durante la maduración de las células B en el bazo y los ganglios linfáticos. Se sabe que varios segmentos V y tres segmentos C son incapaces de codificar una proteína y se consideran pseudogenes. El locus también incluye varios genes que no son de inmunoglobulina, muchos de los cuales son pseudogenes o están predichos por análisis computacional automatizado u homología con otras especies.[2]
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vtmiAnticuerpos
Tipos principales
IgA
IgD
IgE
IgG
IgM
IgY
Cadenas
Cadena de luz
IGK @
IGL @
sustituto
IGLL1
Cadena pesada
IG H@
IGHM
Anticuerpo de cadena pesada / IgNAR
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