Los filamentos intermedios ( IF ) son componentes estructurales del citoesqueleto que se encuentran en las células de los vertebrados y muchos invertebrados . [1] [2] [3] Se han observado homólogos de la proteína IF en un invertebrado , el cefalocordado Branchiostoma . [4]
Dominio de cola de filamento intermedio | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identificadores | ||||||||
Símbolo | IF_tail | |||||||
Pfam | PF00932 | |||||||
InterPro | IPR001322 | |||||||
PROSITE | PDOC00198 | |||||||
SCOP2 | 1ivt / SCOPe / SUPFAM | |||||||
|
Dominio de varilla de filamento intermedio | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identificadores | ||||||||
Símbolo | Filamento | |||||||
Pfam | PF00038 | |||||||
InterPro | IPR016044 | |||||||
PROSITE | PDOC00198 | |||||||
SCOP2 | 1gk7 / SCOPe / SUPFAM | |||||||
|
Región de la cabeza del filamento intermedio (unión al ADN) | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identificadores | ||||||||
Símbolo | Filament_head | |||||||
Pfam | PF04732 | |||||||
InterPro | IPR006821 | |||||||
SCOP2 | 1gk7 / SCOPe / SUPFAM | |||||||
|
Proteína de filamento intermedio neuronal periférico | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
Identificadores | ||||||
Símbolo | PRPH | |||||
Alt. simbolos | NEF4 | |||||
Gen NCBI | 5630 | |||||
HGNC | 9461 | |||||
OMIM | 170710 | |||||
RefSeq | NM_006262.3 | |||||
UniProt | P41219 | |||||
Otros datos | ||||||
Lugar | Chr. 12 q13.12 | |||||
|
Proteína de filamento intermedio de células madre neuronales de Nestin | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
Identificadores | ||||||
Símbolo | NES | |||||
Gen NCBI | 10763 | |||||
HGNC | 7756 | |||||
OMIM | 600915 | |||||
RefSeq | NP_006608 | |||||
UniProt | P48681 | |||||
Otros datos | ||||||
Lugar | Chr. 1 q23.1 | |||||
|
Los filamentos intermedios están compuestos por una familia de proteínas relacionadas que comparten características estructurales y de secuencia comunes. Inicialmente designados como `` intermedios '' porque su diámetro promedio (10 nm ) se encuentra entre los de los microfilamentos más estrechos (actina) y los filamentos de miosina más anchos que se encuentran en las células musculares, el diámetro de los filamentos intermedios ahora se compara comúnmente con los microfilamentos de actina (7 nm) y los microtúbulos ( 25 nm). [1] [5] Los filamentos intermedios de animales se subcategorizan en seis tipos según las similitudes en la secuencia de aminoácidos y la estructura de las proteínas . [6] La mayoría de los tipos son citoplasmáticos , pero un tipo, el tipo V, es una lámina nuclear . A diferencia de los microtúbulos, la distribución de IF en las células no muestra una buena correlación con la distribución de las mitocondrias o del retículo endoplásmico . [7]
Estructura
La estructura de las proteínas que forman filamentos intermedios (IF) se predijo por primera vez mediante análisis computarizado de la secuencia de aminoácidos de una queratina epidérmica humana derivada de ADNc clonados . [8] El análisis de una segunda secuencia de queratina reveló que los dos tipos de queratinas comparten sólo un 30% de homología de secuencia de aminoácidos, pero comparten patrones similares de dominios de estructura secundaria. [9] Como sugiere el primer modelo, todas las proteínas IF parecen tener un dominio de barra central alfa helicoidal que se compone de cuatro segmentos alfa helicoidales (denominados 1A, 1B, 2A y 2B) separados por tres regiones enlazadoras. [9] [10]
El bloque de construcción central de un filamento intermedio es un par de dos proteínas entrelazadas que se denomina estructura en espiral . Este nombre refleja el hecho de que la estructura de cada proteína es helicoidal y el par entrelazado también es una estructura helicoidal. El análisis estructural de un par de queratinas muestra que las dos proteínas que forman la espiral se unen por vía hidrófoba . [11] [12] Los residuos cargados en el dominio central no tienen un papel importante en la unión del par en el dominio central. [11]
Los IF citoplasmáticos se ensamblan en filamentos de longitud unitaria no polares (ULF). ULF idénticos se asocian lateralmente en tetrámeros solubles antiparalelos escalonados, que se asocian de la cabeza a la cola en protofilamentos que se emparejan lateralmente en protofibrillas, cuatro de las cuales se enrollan juntas en un filamento intermedio. [13] Parte del proceso de ensamblaje incluye un paso de compactación, en el cual ULF aprieta y asume un diámetro menor. Las razones de esta compactación no se comprenden bien y se observa de forma rutinaria que los IF tienen diámetros que oscilan entre 6 y 12 nm.
El N-terminal y el C-terminal de las proteínas IF son regiones no helicoidales alfa y muestran una amplia variación en sus longitudes y secuencias a través de las familias IF. El "dominio principal" N-terminal se une al ADN . [14] Las cabezas de vimentina pueden alterar la arquitectura nuclear y la distribución de la cromatina , y la liberación de las cabezas por la proteasa del VIH-1 puede desempeñar un papel importante en la citopatogenia y la carcinogénesis asociadas al VIH-1 . [15] La fosforilación de la región de la cabeza puede afectar la estabilidad del filamento. [16] Se ha demostrado que la cabeza interactúa con el dominio de la barra de la misma proteína . [17]
El "dominio de cola" C-terminal muestra una variación de longitud extrema entre diferentes proteínas IF . [18]
La orientación antiparalela de los tetrámeros significa que, a diferencia de los microtúbulos y microfilamentos, que tienen un extremo positivo y un extremo negativo, los IF carecen de polaridad y no pueden servir como base para la motilidad celular y el transporte intracelular.
Además, a diferencia de la actina o la tubulina , los filamentos intermedios no contienen un sitio de unión para un nucleósido trifosfato .
Los IF citoplasmáticos no se mueven en cinta rodante como los microtúbulos y las fibras de actina, pero son dinámicos. [19]
Propiedades biomecánicas
Las IF son proteínas bastante deformables que pueden estirarse varias veces su longitud inicial. [20] La clave para facilitar esta gran deformación se debe a su estructura jerárquica, que facilita una activación en cascada de los mecanismos de deformación a diferentes niveles de deformación. [12] Inicialmente, las hélices alfa acopladas de los filamentos de longitud unitaria se desenrollan a medida que se tensan, luego, a medida que aumenta la tensión, se transforman en láminas beta y , finalmente, a mayor tensión, los enlaces de hidrógeno entre las láminas beta se deslizan y los monómeros ULF. deslizarse uno junto al otro. [12]
Tipos
Hay alrededor de 70 genes humanos diferentes que codifican varias proteínas de filamentos intermedios. Sin embargo, los diferentes tipos de IF comparten características básicas: en general, todos son polímeros que miden entre 9 y 11 nm de diámetro cuando están completamente ensamblados.
Los IF de animales se subcategorizan en seis tipos según las similitudes en la secuencia de aminoácidos y la estructura de las proteínas : [6]
Tipos I y II: queratinas ácidas y básicas
Estas proteínas son las más diversas entre los IF y constituyen proteínas IF de tipo I (ácidas) y de tipo II (básicas) . Las muchas isoformas se dividen en dos grupos:
- queratinas epiteliales (alrededor de 20) en células epiteliales (imagen a la derecha)
- queratinas tricocíticas (alrededor de 13) ( queratinas del cabello ), que forman el cabello , las uñas , los cuernos y las escamas de los reptiles .
Independientemente del grupo, las queratinas son ácidas o básicas. Las queratinas ácidas y básicas se unen entre sí para formar heterodímeros ácido-básicos y estos heterodímeros luego se asocian para formar un filamento de queratina. [6]
Los filamentos de citoqueratina se asocian lateralmente entre sí para crear un haz grueso de ~ 50 nm de radio. El radio óptimo de tales haces está determinado por la interacción entre la repulsión electrostática de largo alcance y la atracción hidrofóbica de corto alcance. [21] Posteriormente, estos haces se cruzan a través de uniones para formar una red dinámica, que abarca el citoplasma de las células epiteliales.
Tipo III
Hay cuatro proteínas clasificadas como proteínas IF de tipo III, que pueden formar proteínas homo o heteropoliméricas .
- Los IF de desmina son componentes estructurales de los sarcómeros en las células musculares y conectan diferentes orgánulos celulares como los desmosomas con el citoesqueleto. [22]
- La GFAP (proteína ácida fibrilar glial) se encuentra en los astrocitos y otras glías .
- Peripherina que se encuentra en neuronas periféricas.
- La vimentina , la más ampliamente distribuida de todas las proteínas IF, se puede encontrar en fibroblastos , leucocitos y células endoteliales de vasos sanguíneos. Apoyan las membranas celulares, mantienen algunos orgánulos en un lugar fijo dentro del citoplasma y transmiten señales de receptores de membrana al núcleo. [6]
Tipo IV
- Alfa-internexina
- Neurofilamentos : la familia de filamentos intermedios tipo IV que se encuentra en altas concentraciones a lo largo de los axones de las neuronas de los vertebrados.
- Synemin
- Sincoilina
Tipo V - láminas nucleares
- Laminas
Las láminas son proteínas fibrosas que tienen una función estructural en el núcleo celular.
En las células de metazoos, hay láminas de tipo A y B, que difieren en su longitud y pI. Las células humanas tienen tres genes regulados diferencialmente. Las láminas de tipo B están presentes en todas las células. Las laminas de tipo B, lamina B1 y B2 , se expresan a partir de los genes LMNB1 y LMNB2 en 5q23 y 19q13, respectivamente. Las láminas de tipo A solo se expresan después de la gastrulación . Las láminas A y C son las láminas de tipo A más comunes y son variantes de empalme del gen LMNA que se encuentra en 1q21.
Estas proteínas se localizan en dos regiones del compartimento nuclear, la lámina nuclear, una capa de estructura proteica subyacente a la superficie interna de la envoltura nuclear y en todo el nucleoplasma en el velo nucleoplasmático .
La comparación de las láminas con las IF del citoesqueleto de vertebrados muestra que las láminas tienen 42 residuos adicionales (seis heptadas) dentro de la bobina 1b. El dominio de la cola c-terminal contiene una señal de localización nuclear (NLS), un dominio similar al pliegue de Ig y, en la mayoría de los casos, una caja CaaX carboxi-terminal que está isoprenilada y carboximetilada (la lamina C no tiene una caja CAAX). La lamina A se procesa adicionalmente para eliminar los últimos 15 aminoácidos y su cisteína farnesilada.
Durante la mitosis, las láminas son fosforiladas por MPF, que impulsa el desmontaje de la lámina y la envoltura nuclear. [6]
Tipo VI
- Filamentos moldeados: Filensin , Phakinin . [6]
- Nestin (una vez se propuso la reclasificación, pero debido a diferencias, sigue siendo una proteína IF de tipo VI) [23]
Solo para vertebrados. Relacionado con el tipo I-IV. Se utiliza para contener otras proteínas IF recién descubiertas que aún no se han asignado a un tipo. [24]
Función
Adhesión celular
En la membrana plasmática , algunas queratinas o desmina interactúan con los desmosomas (adhesión célula-célula) y los hemidesmosomas (adhesión célula-matriz) a través de proteínas adaptadoras.
Proteínas asociadas
La filagrina se une a las fibras queratínicas de las células epidérmicas. La plectina une la vimentina a otras fibras de vimentina, así como a los microfilamentos, microtúbulos y miosina II. Se está investigando la kinesina y se sugiere que conecte la vimentina con la tubulina a través de proteínas motoras.
Filamentos de queratina en las células epiteliales enlazan a desmosomas (desmosomas conectan el citoesqueleto juntos) a través de plakoglobina , desmoplaquina , desmogleínas y desmocollins ; Los filamentos de desmina están conectados de manera similar en las células del músculo cardíaco.
Enfermedades derivadas de mutaciones en genes IF
- Miocardiopatía dilatada (DCM), mutaciones en el gen DES [25]
- Miocardiopatía arritmogénica (MCA), mutaciones en el gen DES . [26] [27] [28] [29]
- Miocardiopatía restrictiva (RCM), mutaciones en el gen DES [30]
- Miocardiopatía no compactada, mutaciones en los genes DES [31] [32]
- Miocardiopatía en combinación con miopatía esquelética ( DES ) [33]
- Epidermólisis ampollosa simple ; mutación de queratina 5 o queratina 14
- Las laminopatías son una familia de enfermedades causadas por mutaciones en las laminas nucleares e incluyen el síndrome de progeria de Hutchinson Gilford y diversas lipodistrofias y cardiomiopatías, entre otras.
En otros organismos
Las proteínas IF son universales entre los animales en forma de lamina nuclear. Hydra tiene una "nematocilina" adicional derivada de la lamina. Los IF citoplasmáticos (tipo I-IV) que se encuentran en humanos están muy extendidos en Bilateria ; también surgieron de un evento de duplicación de genes que involucró lamin nuclear "tipo V". Además, algunos otros tipos diversos de eucariotas tienen láminas, lo que sugiere un origen temprano de la proteína. [24]
En realidad, no había una definición concreta de "proteína de filamento intermedio", en el sentido de que la definición basada en el tamaño o la forma no cubre un grupo monofilético . Con la inclusión de proteínas inusuales como las láminas con cuentas formadoras de redes (tipo VI), la clasificación actual se está moviendo hacia un clado que contiene láminas nucleares y sus muchos descendientes, caracterizados por la similitud de secuencia, así como la estructura del exón. Las proteínas funcionalmente similares de este clado, como las crescentinas , las alveolinas, las tetrinas y las epiplasminas, son por lo tanto solo "similares a IF". Probablemente surgieron a través de una evolución convergente . [24]
Referencias
- ↑ a b Herrmann H, Bär H, Kreplak L, Strelkov SV, Aebi U (julio de 2007). "Filamentos intermedios: de la arquitectura celular a la nanomecánica". Reseñas de la naturaleza. Biología celular molecular . 8 (7): 562–73. doi : 10.1038 / nrm2197 . PMID 17551517 . S2CID 27115011 .
- ^ Chang L, Goldman RD (agosto de 2004). "Los filamentos intermedios median la diafonía citoesquelética". Reseñas de la naturaleza. Biología celular molecular . 5 (8): 601-13. doi : 10.1038 / nrm1438 . PMID 15366704 . S2CID 31835055 .
- ^ Traub, P. (2012), Filamentos intermedios: una revisión , Springer Berlin Heidelberg, p. 33, ISBN 9783642702303Mantenimiento de CS1: utiliza el parámetro de autores ( enlace )
- ^ Karabinos A, Riemer D, Erber A, Weber K (octubre de 1998). "Homólogos de proteínas de filamento intermedio (IF) de vertebrados tipo I, II y III en un invertebrado: la familia multigénica IF del cefalocordado Branchiostoma". Cartas FEBS . 437 (1–2): 15–8. doi : 10.1016 / S0014-5793 (98) 01190-9 . PMID 9804163 . S2CID 7886395 .
- ^ Ishikawa H, Bischoff R, Holtzer H (septiembre de 1968). "Mitosis y filamentos de tamaño intermedio en el desarrollo del músculo esquelético" . The Journal of Cell Biology . 38 (3): 538–55. doi : 10.1083 / jcb.38.3.538 . PMC 2108373 . PMID 5664223 .
- ^ a b c d e f Szeverenyi I, Cassidy AJ, Chung CW, Lee BT, Common JE, Ogg SC, Chen H, Sim SY, Goh WL, Ng KW, Simpson JA, Chee LL, Eng GH, Li B, Lunny DP, Chuon D, Venkatesh A , Khoo KH, McLean WH, Lim YP, Lane EB. "Base de datos de filamentos intermedios humanos" .PMID 18033728 .
- ^ Soltys, BJ y Gupta RS: interrelaciones del retículo endoplásmico, mitocondrias, filamentos intermedios y microtúbulos: un estudio de etiquetado de fluorescencia cuádruple. Biochem. Célula. Biol. (1992) 70: 1174-1186
- ^ Hanukoglu I, Fuchs E (noviembre de 1982). "La secuencia de cDNA de una queratina epidérmica humana: divergencia de secuencia pero conservación de estructura entre proteínas de filamento intermedio" . Celular . 31 (1): 243–52. doi : 10.1016 / 0092-8674 (82) 90424-X . PMID 6186381 . S2CID 35796315 .
- ^ a b Hanukoglu I, Fuchs E (julio de 1983). "La secuencia de ADNc de una queratina citoesquelética de tipo II revela dominios estructurales constantes y variables entre las queratinas" . Celular . 33 (3): 915–24. doi : 10.1016 / 0092-8674 (83) 90034-X . PMID 6191871 . S2CID 21490380 .
- ^ Lee CH, Kim MS, Chung BM, Leahy DJ, Coulombe PA (junio de 2012). "Base estructural para el ensamblaje heteromérico y la organización perinuclear de los filamentos de queratina" . Naturaleza Biología Molecular y Estructural . 19 (7): 707-15. doi : 10.1038 / nsmb.2330 . PMC 3864793 . PMID 22705788 .
- ^ a b Hanukoglu I, Ezra L (enero de 2014). "Entrada de Proteopedia: estructura en espiral de las queratinas". Educación en Bioquímica y Biología Molecular . 42 (1): 93–4. doi : 10.1002 / bmb.20746 . PMID 24265184 . S2CID 30720797 .
- ^ a b c Qin Z, Kreplak L, Buehler MJ (octubre de 2009). "La estructura jerárquica controla las propiedades nanomecánicas de los filamentos intermedios de vimentina" . PLOS ONE . 4 (10): e7294. Código bibliográfico : 2009PLoSO ... 4.7294Q . doi : 10.1371 / journal.pone.0007294 . PMC 2752800 . PMID 19806221 .
- ^ Lodish H, Berk A, Zipursky SL y col. (2000). Biología celular molecular . Nueva York: WH Freeman. pag. Sección 19.6, Filamentos intermedios . ISBN 978-0-07-243940-3.
- ^ Wang Q, Tolstonog GV, Shoeman R, Traub P (agosto de 2001). "Sitios de unión de ácido nucleico en proteínas de subunidad de filamento intermedio de tipo I-IV". Bioquímica . 40 (34): 10342–9. doi : 10.1021 / bi0108305 . PMID 11513613 .
- ^ Shoeman RL, Hüttermann C, Hartig R, Traub P (enero de 2001). "Los polipéptidos amino-terminales de vimentina son responsables de los cambios en la arquitectura nuclear asociados con la actividad de la proteasa del virus de inmunodeficiencia humana tipo 1 en células de cultivo de tejidos" . Biología molecular de la célula . 12 (1): 143–54. doi : 10.1091 / mbc.12.1.143 . PMC 30574 . PMID 11160829 .
- ^ Takemura M, Gomi H, Colucci-Guyon E, Itohara S (agosto de 2002). "Papel protector de la fosforilación en el recambio de la proteína ácida fibrilar glial en ratones" . La Revista de Neurociencia . 22 (16): 6972–9. doi : 10.1523 / JNEUROSCI.22-16-06972.2002 . PMC 6757867 . PMID 12177195 .
- ^ Parry DA, Marekov LN, Steinert PM, Smith TA (2002). "Un papel para los segmentos de dominio de barra 1A y L1 en la organización del dominio principal y la función de los filamentos intermedios: análisis estructural de la queratina de tricocitos". Revista de Biología Estructural . 137 (1–2): 97–108. doi : 10.1006 / jsbi.2002.4437 . PMID 12064937 .
- ^ Quinlan R, Hutchison C, Carril B (1995). "Proteínas de filamentos intermedios". Perfil de proteínas . 2 (8): 795–952. PMID 8771189 .
- ^ Helfand BT, Chang L, Goldman RD (enero de 2004). "Los filamentos intermedios son elementos dinámicos y móviles de la arquitectura celular" . Revista de ciencia celular . 117 (Parte 2): 133–41. doi : 10.1242 / jcs.00936 . PMID 14676269 .
- ^ Herrmann H, Bär H, Kreplak L, Strelkov SV, Aebi U (julio de 2007). "Filamentos intermedios: de la arquitectura celular a la nanomecánica". Reseñas de la naturaleza. Biología celular molecular . 8 (7): 562–73. doi : 10.1038 / nrm2197 . PMID 17551517 . S2CID 27115011 .Qin Z, Kreplak L, Buehler MJ (octubre de 2009). "La estructura jerárquica controla las propiedades nanomecánicas de los filamentos intermedios de vimentina" . PLOS ONE . 4 (10): e7294. Código bibliográfico : 2009PLoSO ... 4.7294Q . doi : 10.1371 / journal.pone.0007294 . PMC 2752800 . PMID 19806221 .Kreplak L, Fudge D (enero de 2007). "Propiedades biomecánicas de los filamentos intermedios: desde los tejidos hasta los filamentos individuales y espalda". BioEssays . 29 (1): 26–35. doi : 10.1002 / bies.20514 . PMID 17187357 . S2CID 6560740 .Qin Z, Buehler MJ, Kreplak L (enero de 2010). "Un enfoque multiescala para comprender la mecanobiología de los filamentos intermedios". Revista de Biomecánica . 43 (1): 15-22. doi : 10.1016 / j.jbiomech.2009.09.004 . PMID 19811783 .Qin Z, Kreplak L, Buehler MJ (octubre de 2009). "Propiedades nanomecánicas de los dímeros de filamentos intermedios de vimentina". Nanotecnología . 20 (42): 425101. Bibcode : 2009Nanot..20P5101Q . doi : 10.1088 / 0957-4484 / 20/42/425101 . PMID 19779230 .
- ^ Haimov E, Windoffer R, Leube RE, Urbakh M, Kozlov MM (julio de 2020). "Modelo de agrupación de filamentos intermedios de queratina" . Revista biofísica . 119 (1): 65–74. Código bibliográfico : 2020BpJ ... 119 ... 65H . doi : 10.1016 / j.bpj.2020.05.024 . PMC 7335914 . PMID 32533940 .
- ^ Brodehl A, Gaertner-Rommel A, Milting H (agosto de 2018). "Conocimientos moleculares sobre miocardiopatías asociadas con mutaciones de desmina (DES)" . Revisiones biofísicas . 10 (4): 983–1006. doi : 10.1007 / s12551-018-0429-0 . PMC 6082305 . PMID 29926427 .
- ^ Bernal A, Arranz L (junio de 2018). "Células progenitoras que expresan Nestina: función, identidad e implicaciones terapéuticas" . Ciencias de la vida celular y molecular . 75 (12): 2177–2195. doi : 10.1007 / s00018-018-2794-z . PMC 5948302 . PMID 29541793 .
- ^ a b c Kollmar M (mayo de 2015). "La polifilia de genes de lamina nuclear indica un origen eucariota temprano de las proteínas de filamento intermedio de tipo metazoo" . Informes científicos . 5 : 10652. Código Bibliográfico : 2015NatSR ... 510652K . doi : 10.1038 / srep10652 . PMC 4448529 . PMID 26024016 .
- ^ Fischer B, Dittmann S, Brodehl A, Unger A, Stallmeyer B, Paul M, et al. (Diciembre de 2020). "Caracterización funcional de nuevas variantes patogénicas de desmina (DES) de dominio de barra alfa helicoidal asociadas con miocardiopatía dilatada, bloqueo auriculoventricular y riesgo de muerte súbita cardíaca". Revista Internacional de Cardiología . 329 : 167-174. doi : 10.1016 / j.ijcard.2020.12.050 . PMID 33373648 .
- ^ Bermúdez-Jiménez FJ, Carriel V, Brodehl A, Alaminos M, Campos A, Schirmer I, et al. (Abril de 2018). "La nueva mutación de Desmin p.Glu401Asp altera la formación de filamentos, altera la integridad de la membrana celular y provoca una miocardiopatía / displasia arritmogénica severa del ventrículo izquierdo" . Circulación . 137 (15): 1595-1610. doi : 10.1161 / CIRCULATIONAHA.117.028719 . PMID 29212896 . S2CID 4715358 .
- ^ Protonotarios A, Brodehl A, Asimaki A, Jager J, Quinn E, Stanasiuk C, et al. (Diciembre de 2020). "La nueva variante de desmina p.Leu115Ile se asocia con una forma única de miocardiopatía arritmogénica biventricular". Revista canadiense de cardiología : S0828282X20311363. doi : 10.1016 / j.cjca.2020.11.017 . PMID 33290826 .
- ^ Klauke B, Kossmann S, Gaertner A, Brand K, Stork I, Brodehl A, et al. (Diciembre de 2010). "De novo desmina-mutación N116S se asocia con miocardiopatía arritmogénica del ventrículo derecho" . Genética molecular humana . 19 (23): 4595–607. doi : 10.1093 / hmg / ddq387 . PMID 20829228 .
- ^ Brodehl A, Hedde PN, Dieding M, Fatima A, Walhorn V, Gayda S, et al. (Mayo de 2012). "Microscopía de localización de fotoactivación de doble color de mutantes de desmina asociados a miocardiopatía" . La revista de química biológica . 287 (19): 16047–57. doi : 10.1074 / jbc.M111.313841 . PMC 3346104 . PMID 22403400 .
- ^ Brodehl A, Pour Hakimi SA, Stanasiuk C, Ratnavadivel S, Hendig D, Gaertner A, et al. (Noviembre de 2019). "La miocardiopatía restrictiva es causada por una nueva mutación homocigótica de Desmin ( DES ) p.Y122H que conduce a un defecto severo de ensamblaje de filamentos" . Genes . 10 (11): 918. doi : 10.3390 / genes10110918 . PMC 6896098 . PMID 31718026 .
- ^ Kley RA, Hellenbroich Y, van der Ven PF, Fürst DO, Huebner A, Bruchertseifer V, et al. (Diciembre de 2007). "Fenotipo clínico y morfológico de la miopatía filamina: un estudio de 31 pacientes alemanes" . Cerebro . 130 (Pt 12): 3250–64. doi : 10.3390 / genes12010121 . PMID 18055494 .
- ^ Marakhonov AV, Brodehl A, Myasnikov RP, Sparber PA, Kiseleva AV, Kulikova OV, et al. (Junio de 2019). "La miocardiopatía no compactada es causada por una nueva mutación por deleción de desmina (DES) en el marco del segmento de varilla en espiral 1A que conduce a un defecto severo en el ensamblaje del filamento". Mutación humana . 40 (6): 734–741. doi : 10.1002 / humu.23747 . PMID 30908796 . S2CID 85515283 .
- ^ Schirmer I, Dieding M, Klauke B, Brodehl A, Gaertner-Rommel A, Walhorn V, et al. (Marzo de 2018). "Una nueva mutación indel de desmina (DES) causa miocardiopatía atípica grave en combinación con bloqueo auriculoventricular y miopatía esquelética" . Genética molecular y medicina genómica . 6 (2): 288-293. doi : 10.1002 / mgg3.358 . PMC 5902401 . PMID 29274115 .
Otras lecturas
- Herrmann H, Harris JR, eds. (1998). Filamentos intermedios . Saltador. ISBN 978-0-306-45854-5.
- Omary MB, Coulombe PA, eds. (2004). Citoesqueleto de filamentos intermedios . Publicaciones profesionales del Golfo. ISBN 978-0-12-564173-9.
- Paramio JM, ed. (2006). Filamentos intermedios . Saltador. ISBN 978-0-387-33780-7.
enlaces externos
- Intermedio + Filamento + Proteínas en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .