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Fe-S_biosyn
PDB 1s98 EBI.jpg
e.coli isca estructura cristalina a 2,3 a
Identificadores
SímboloFe-S_biosyn
PfamPF01521
InterProIPR000361
PROSITEPDOC00887
SCOP21nwb / SCOPe / SUPFAM
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura

En bioquímica, la biosíntesis del grupo de hierro-azufre describe los componentes y procesos involucrados en la biosíntesis de proteínas de hierro-azufre . El tema es de interés porque estas proteínas son omnipresentes. Las proteínas de azufre de hierro contienen grupos de hierro y azufre, algunos con estructuras elaboradas, que presentan centros de hierro y sulfuro. Una amplia tarea biosintética es la producción de sulfuro (S2-), que requiere varias familias de enzimas. Otra amplia tarea es fijar el sulfuro al hierro, lo que se logra en andamios, que no son funcionales. Finalmente, este grupo de Fe-S se transfiere a una proteína diana, que luego se vuelve funcional. [1]

La formación de grupos de hierro-azufre se produce por una de cuatro vías: [2]

  • Sistema de fijación de nitrógeno (NIF), que también se encuentra en bacterias que no fijan nitrógeno. [3]
  • Sistema de racimo de hierro-azufre (ISC), en bacterias y mitocondrias
  • Sistema de asimilación de azufre (SUF), en plastidios y algunas bacterias

Además de esos tres sistemas, se invoca el llamado Ensamblaje Cistosólico de Hierro-Azufre (CIA) para las proteínas Fe-S citosólicas y nucleares.

Mecanismos

El ensamblaje de grupos de hierro-azufre comienza con la producción del equivalente de un azufre (los átomos de azufre per se no se encuentran en la naturaleza). El átomo de S requerido se obtiene de la cisteína mediante la acción de las llamadas cisteína desulfurasas . Una desulfurasa prominente se llama Isc. La cisteína no solo es la fuente de S, sino que un residuo de cisteína en IscS participa en la abstracción. [ aclarar ] Además, un residuo de cisteína es la proteína asociada que IscU desempeña un papel en la transmisión del átomo de S al hierro.

La enzima IscS cataliza la abstracción de un átomo de azufre de la cisteína. IscS una enzima dependiente de piridoxal fosfato . El átomo de azufre se inserta en el enlace SH del residuo Cys-328 de IscS ataca el átomo de azufre de L-cisteína, y el azufre de sulfano derivado de L-cisteína se une al átomo de S􏰂 de Cys-328, formando un persulfuro :

L-cisteína + [enzima] -cisteína L-alanina + [enzima] -S-sulfanilcisteína

El persulfuro contiene el grupo funcional RSSH, que funciona como fuente de "azufre inorgánico" que comprenderá las proteínas Fe-S. Posteriormente, IscS transfiere su azufre "extra" a IscU [4] Además de IscS e IscU, el ensamblaje bacteriano de Fe-S requiere IscA, una proteína de 11 kDa de función incierta. [5]

El sistema Suf para la biosíntesis de grupos de hierro-azufre es generalmente similar al sistema Isc (y al sistema Nif). La analogía se extiende a la existencia de SufA, SufS y SufU. El sistema Suf opera con menos chaparones. [1]

Referencias

  1. ↑ a b Johnson DC, Dean DR, Smith AD, Johnson MK (2005). "Estructura, función y formación de racimos biológicos hierro-azufre". Revisión anual de bioquímica . 74 : 247–81. doi : 10.1146 / annurev.biochem.74.082803.133518 . PMID  15952888 .
  2. ^ Lill R (agosto de 2009). "Función y biogénesis de proteínas hierro-azufre". Naturaleza . 460 (7257): 831–8. Código Bibliográfico : 2009Natur.460..831L . doi : 10.1038 / nature08301 . PMID 19675643 . S2CID 205217943 .  
  3. ^ Santos PC, Dean DR (2017). "Conjunto de clúster FeS: sistema NIF en bacterias fijadoras de nitrógeno". Enciclopedia de Química Inorgánica y Bioinorgánica . págs. 1-13. doi : 10.1002 / 9781119951438.eibc2466 . ISBN 978-1-119-95143-8.
  4. ^ Kato S, Mihara H, Kurihara T, Takahashi Y, Tokumoto U, Yoshimura T, Esaki N (abril de 2002). "Cys-328 de IscS y Cys-63 de IscU son los sitios de formación de puentes disulfuro en un complejo IscS / IscU unido covalentemente: implicaciones para el mecanismo de ensamblaje de grupos de hierro-azufre" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 99 (9): 5948–52. doi : 10.1073 / pnas.082123599 . PMC 122882 . PMID 11972033 .  
  5. ^ Cupp-Vickery JR, Silberg JJ, Ta DT, Vickery LE (abril de 2004). "Estructura cristalina de IscA, una proteína de ensamblaje de racimo de hierro-azufre de Escherichia coli". Revista de Biología Molecular . 338 (1): 127–37. doi : 10.1016 / j.jmb.2004.02.027 . PMID 15050828 . 
Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR000361