En enzimología , una L-arabinosa isomerasa ( EC 5.3.1.4 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
L-arabinosa isomerasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 5.3.1.4 | |||||||
No CAS. | 9023-80-7 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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Isomerasa de arabinosa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Arabinose_Isome | |||||||
Pfam | PF02610 | |||||||
InterPro | IPR003762 | |||||||
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- L-arabinosa L-ribulosa
Por tanto, esta enzima tiene un sustrato , L-arabinosa , y un producto , L-ribulosa .
Esta enzima pertenece a la familia de las isomerasas , específicamente aquellas oxidorreductasas intramoleculares que interconvierten aldosas y cetosis . El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-arabinosa aldosa-cetosa-isomerasa . Esta enzima participa en las interconversiones de pentosa y glucuronato .
Esta enzima cataliza la conversión de L-arabinosa en L-ribulosa como primer paso en la ruta de utilización de L-arabinosa como fuente de carbono . [1]
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto dos estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 2AJT y 2HXG .
Referencias
- ^ Sa-Nogueira I, Nogueira TV, Soares S, de Lencastre H (marzo de 1997). "El operón de Bacillus subtilis L-arabinosa (ara): secuencia de nucleótidos, organización genética y expresión" . Microbiología . 143 (3): 957–69. doi : 10.1099 / 00221287-143-3-957 . PMID 9084180 .
Otras lecturas
- HEATH EC, HORECKER BL, SMYRNIOTIS PZ, TAKAGI Y (1958). "Fermentación de pentosas por Lactobacillus plantarum. II. L-arabinosa isomerasa". J. Biol. Chem . 231 (2): 1031–7. PMID 13539034 .
- Nakamatu T, Yamanaka K (1969). "Cristalización y propiedades de la L-arabinosa isomerasa de Lactobacillus gayonii". Biochim. Biophys. Acta . 178 (1): 156–65. doi : 10.1016 / 0005-2744 (69) 90142-9 . PMID 5773448 .