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Mabinlin 1
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Símbolo2SS1_CAPMA
UniProtP80351
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Mabinlin 2
Mabinlin II 2DS2.png
También conocido como: Mabinlin II, MAB II
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Las mabinlinas son proteínas de sabor dulce extraídas de la semilla de mabinlang ( Capparis masaikai Levl. ), Una planta china que crece en la provincia de Yunnan . Hay cuatro homólogos. Mabinlin-2 se aisló por primera vez en 1983 [1] y se caracterizó en 1993, [2] y es el más estudiado de los cuatro. Las otras variantes de mabinlin-1, -3 y -4 fueron descubiertas y caracterizadas en 1994. [3]

Estructuras de proteínas

Las 4 mabinlinas son muy similares en sus secuencias de aminoácidos (ver más abajo).

Cadena A
M-1: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD
M-2: QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD M-3: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD M-4: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG cadena B M-1: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2 : QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW secuencia de aminoácidos de homólogos Mabinlins se adaptan de Swiss-Prot








base de datos biológica de proteínas. [4] [5] [6] [7]

Los pesos moleculares de Mabinlin-1, Mabinlin-3 y Mabinlin-4 son 12,3 kDa , 12,3 kDa y 11,9 kDa, respectivamente. [3]

Con un peso molecular de 10,4 kDa, mabinlin-2 es más ligero que mabinlin-1. Es un heterodímero que consta de dos cadenas A y B diferentes producidas por escisión postraduccional. La cadena A está compuesta por 33 residuos de aminoácidos y la cadena B está compuesta por 72 residuos de aminoácidos. La cadena B contiene dos enlaces disulfuro intramoleculares y está conectada a la cadena A a través de dos puentes disulfuro intermoleculares. [2] [8]

Mabinlin-2 es la proteína de sabor dulce con la termoestabilidad más alta conocida , [9] que se debe a la presencia de los cuatro puentes disulfuro. [10] También se ha sugerido que la diferencia en la estabilidad térmica de los diferentes homólogos de mabinlin se debe a la presencia de un residuo de arginina (homólogo estable al calor) o una glutamina (homólogo inestable al calor) en la posición 47 en el B -cadena. [3]

Las secuencias de Mabilins se agrupan con Napins ( InterPro :  IPR000617 ).

Propiedades de dulzura

Se estimó que el dulzor de las mabinlinas era aproximadamente 100-400 veces mayor que el de la sacarosa en base molar, 10 veces la sacarosa en base al peso, [2] [3] lo que los hace menos dulces que la taumatina (3000 veces) pero provocan un perfil de dulzor similar. [11]

El dulzor de mabinlin-2 no cambia después de 48 horas de incubación a 80 ° C. [2]

La dulzura de Mabinlin-3 y -4 se mantuvo sin cambios después de 1 hora a 80 ° C, mientras que la mabinlin-1 pierde dulzura después de 1 hora en las mismas condiciones. [3] [12]

Como edulcorante

Las mabinlinas, como proteínas, son fácilmente solubles en agua y resultan muy dulces; sin embargo, mabinlin-2 con su alta estabilidad al calor tiene las mejores posibilidades de ser utilizado como edulcorante .

Durante la última década, se han hecho intentos para producir mabinlin-2 industrialmente. La proteína de sabor dulce se sintetizó con éxito mediante un método de fase sólida escalonada en 1998, sin embargo, la proteína sintética tenía un sabor dulce astringente. [8]

Mabinlin-2 se ha expresado en tubérculos de papa transgénicos , pero aún no se han informado resultados explícitos. [13] Sin embargo, se han concedido patentes para proteger la producción de mabinlina recombinante mediante clonación y secuenciación del ADN. [14]

Ver también

  • Brazzein
  • Monellin
  • Pentadin
  • Taumatina

Referencias

  1. ^ Hu Z, He M (1983). "Estudios sobre mabinlin, una proteína dulce de las semillas de Capparis masaikai levl. I. extracción, purificación y determinadas características". Acta Botan. Yunnan. (5): 207–212.
  2. ↑ a b c d Liu X, Maeda S, Hu Z, Aiuchi T, Nakaya K, Kurihara Y (enero de 1993). "Purificación, secuencia completa de aminoácidos y caracterización estructural de la proteína dulce termoestable, mabinlin II". Revista europea de bioquímica . 211 (1–2): 281–7. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1993.tb19896.x . PMID 8425538 . 
  3. ↑ a b c d e Nirasawa S, Nishino T, Katahira M, Uesugi S, Hu Z, Kurihara Y (agosto de 1994). "Estructuras de homólogos termoestables e inestables de la proteína dulce mabinlin. La diferencia en la estabilidad térmica se debe a la sustitución de un solo residuo de aminoácido". Revista europea de bioquímica . 223 (3): 989–95. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1994.tb19077.x . PMID 8055976 . 
  4. ^ Número de acceso de recurso proteico universal P80351 para "Sweet protein mabinlin-1" en UniProt .
  5. ^ Número de acceso de recurso proteico universal P30233 para "Sweet protein mabinlin-2" en UniProt .
  6. ^ Número de acceso de recurso proteico universal P80352 para "Sweet protein mabinlin-3" en UniProt .
  7. ^ Número de acceso de recurso proteico universal P80353 para "Sweet protein mabinlin-4" en UniProt .
  8. ↑ a b Kohmura M, Ariyoshi Y (octubre de 1998). "Síntesis química y caracterización de la proteína dulce mabinlin II". Biopolímeros . 46 (4): 215-23. doi : 10.1002 / (SICI) 1097-0282 (19981005) 46: 4 <215 :: AID-BIP3> 3.0.CO; 2-S . PMID 9715665 . 
  9. ^ Guan RJ, Zheng JM, Hu Z, Wang DC (julio de 2000). "Cristalización y análisis radiográfico preliminar de la proteína dulce termoestable mabinlin II". Acta Crystallographica Sección D . 56 (Pt 7): 918–9. doi : 10.1107 / S0907444900005850 . PMID 10930844 . 
  10. ^ Nirasawa S, Liu X, Nishino T, Kurihara Y (octubre de 1993). "Estructura de puente disulfuro de la proteína dulce termoestable mabinlin II". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1202 (2): 277–80. doi : 10.1016 / 0167-4838 (93) 90016-K . PMID 8399391 . 
  11. ^ Kurihara Y (1992). "Características de las sustancias antidulce, proteínas dulces y proteínas inductoras del dulzor". Revisiones críticas en ciencia de los alimentos y nutrición . 32 (3): 231–52. doi : 10.1080 / 10408399209527598 . PMID 1418601 . 
  12. ^ Kurihara Y, Nirasawa S (1997). "Estructuras y actividades de sustancias inductoras de dulzor (miraculina, curculina, strogin) y la proteína dulce termoestable, mabinlin" (PDF) . Alimentos e ingredientes alimentarios de Japón (174): 67–74. Archivado desde el original (PDF) el 12 de septiembre de 2013 . Consultado el 1 de octubre de 2007 .
  13. ^ Xiong LW, Sun S (1996). "Clonación molecular y expresión transgénica de la proteína dulce mabinlin en tubérculos de patata". Fisiología vegetal . 111 (2): 147.
  14. ^ EE. UU. Concedió 6051758 , Sun S, Xiong L, Hu Z, Chen H, "Mabinlin de proteína dulce recombinante", emitida el 18 de abril de 2000, asignada a la Universidad de Hawai 

Enlaces externos

  • Medios relacionados con Mabinlin en Wikimedia Commons