Quelatasa de magnesio

quelatasa de magnesio
Hetero12mer de quelatasa de magnesio, Rhodobacter capsulatus
Identificadores
CE no.	6.6.1.1
No CAS.	9074-88-8
Bases de datos
IntEnz	Vista IntEnz
BRENDA	Entrada BRENDA
FÁCIL	NiceZyme vista
KEGG	Entrada KEGG
MetaCyc	camino metabólico
PRIAM	perfil
Estructuras PDB	RCSB PDB PDBe PDBsum
Ontología de genes	AmiGO / QuickGO
Buscar PMC artículos PubMed artículos NCBI proteinas

Quelatasa de magnesio, subunidad ChlI
Identificadores
Símbolo	Mg_chelatse_chII
Pfam	PF01078
InterPro	IPR000523
Estructuras proteicas disponibles: Pfam   estructuras / ECOD   PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum resumen de estructura PDB AP : 1g8p

CobN / quelatasa de magnesio
Identificadores
Símbolo	CobN / Mg_chltase
Pfam	PF02514
InterPro	IPR003672
Estructuras proteicas disponibles: Pfam   estructuras / ECOD   PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum resumen de estructura

La quelatasa de magnesio es una enzima de tres componentes que cataliza la inserción de Mg ²⁺ en la protoporfirina IX . Este es el primer paso único en la síntesis de clorofila y bacterioclorofila . ^{[1] [2]} Como resultado, se cree que la Mg-quelatasa tiene un papel importante en la canalización de intermediarios hacia la rama (bacterio) clorofila en respuesta a condiciones adecuadas para el crecimiento fotosintético :

protoporfirina IX + Mg²⁺
+ ATP + H
₂O ADP + fosfato + Mg-protoporfirina IX + 2 H${\displaystyle \rightleftharpoons }$⁺

Los cuatro sustratos de esta enzima son ATP , protoporfirina IX , Mg ²⁺ y H ₂ O ; sus cuatro productos son ADP , fosfato , Mg-protoporfirina IX y H + .

Esta enzima pertenece a la familia de las ligasas , específicamente las que forman enlaces nitrógeno-D-metal en complejos de coordinación. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es Mg-protoporfirina IX magnesio-liasa . Otros nombres de uso común incluyen protoporfirina IX magnesio-quelatasa , protoporfirina IX Mg-quelatasa , magnesio-protoporfirina IX quelatasa , magnesio-protoporfirina quelatasa , magnesio-quelatasa , Mg-quelatasa y Mg-protoporfirina IX magnesio-liasa . Esta enzima es parte de la ruta biosintética de las clorofilas .

Ver también

• Biosíntesis de clorofilas

Referencias

1. Sauces, Robert D. (2003). "Biosíntesis de clorofilas a partir de protoporfirina IX". Informes de productos naturales . 20 (6): 327–341. doi : 10.1039 / B110549N . PMID  12828371 .
2. Bollivar, David W. (2007). "Avances recientes en la biosíntesis de clorofila". Investigación de la fotosíntesis . 90 (2): 173-194. doi : 10.1007 / s11120-006-9076-6 . PMID 17370354 . S2CID 23808539 .  

• Walker CJ, Weinstein JD (1991). "Ensayo in vitro de la enzima biosintética de clorofila Mg-quelatasa: resolución de la actividad en fracciones solubles y unidas a membrana" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 88 (13): 5789–93. Código Bibliográfico : 1991PNAS ... 88.5789W . doi : 10.1073 / pnas.88.13.5789 . PMC  51963 . PMID  11607197 .
• Walker CJ, Willows RD (15 de octubre de 1997). "Mecanismo y regulación de Mg-quelatasa" . Biochem. J . 327 (2): 321–33. doi : 10.1042 / bj3270321 . PMC  1218797 . PMID  9359397 .
• Al-Karadaghi S; Hansson, A; Hansson, M; Olsen, JG; Gough, S; Willows, RD; Al-Karadaghi, S (2001). "La interacción entre un módulo AAA y un dominio de integrina I puede regular la función de la quelatasa de magnesio". J. Mol. Biol . 311 (1): 111–22. doi : 10.1006 / jmbi.2001.4834 . PMID  11469861 .

• Portal de biología

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