Saltar a navegación Saltar a búsqueda
| NADH deshidrogenasa | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | ||||||||
| CE no. | 1.6.99.3 | |||||||
| No CAS. | 9079-67-8 | |||||||
| Alt. nombres | citocromo c reductasa , tipo 1 deshidrogenasa , beta-NADH deshidrogenasa dinucleótido , diaforasa , dihydrocodehydrogenase I deshidrogenasa , dihidronicotinamida adenina dinucleótido deshidrogenasa , diphosphopyridine diaforasa , DPNH diaforasa , NADH diaforasa , NADH hidrogenasa , NADH oxidorreductasa , NADH-menadiona oxidorreductasa , reducida diphosphopyridine diaforasa de nucleótidos [ 1] | |||||||
| Bases de datos | ||||||||
| IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
| BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
| FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
| KEGG | Entrada KEGG | |||||||
| MetaCyc | camino metabólico | |||||||
| PRIAM | perfil | |||||||
| Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
| ||||||||
La NADH deshidrogenasa es una enzima que convierte el dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD) de su forma reducida (NADH) a su forma oxidada (NAD + ). Los miembros de la familia de la NADH deshidrogenasa y sus análogos se denominan habitualmente de forma sistemática utilizando el formato NADH: aceptor oxidorreductasa . [2] [3] [4] [5] La reacción química que catalizan estas enzimas generalmente se representa con la siguiente ecuación;
- NADH + H + + aceptor ⇌ NAD + + aceptor reducido
La NADH deshidrogenasa es una flavoproteína que contiene centros de hierro y azufre.
La NADH deshidrogenasa se utiliza en la cadena de transporte de electrones para la generación de ATP.
Ver también [ editar ]
Referencias [ editar ]
- ^ EC 1.6.99.3
- ^ Adachi K, Okuyama T (junio de 1972). "Estudio de la piridina nucleótido deshidrogenasa reducida de eritrocitos bovinos. I. Cristalización y propiedades de la piridina nucleótido deshidrogenasa reducida de eritrocitos bovinos". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzimología . 268 (3): 629–37. doi : 10.1016 / 0005-2744 (72) 90266-5 . PMID 4402556 .
- ^ Hatefi, Y .; Ragan, CI; Galante, YM (1985). "Las enzimas y los complejos enzimáticos del sistema de fosforilación oxidativa mitocondrial". En Martonosi, A. (ed.). Las enzimas de las membranas biológicas . 4 (2ª ed.). Nueva York: Plenum Press. págs. 1-70.
- ^ Hochstein LI, Dalton BP (abril de 1973). "Estudios de una NADH deshidrogenasa halófila. I. Purificación y propiedades de la enzima". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzimología . 302 (2): 216-28. doi : 10.1016 / 0005-2744 (73) 90150-2 . PMID 4144655 .
- ^ Kaniuga Z (agosto de 1963). "La transformación de la NADH deshidrogenasa mitocondrial en NADH: Citocromo c oxidorreductasa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Sección especializada en Temas Enzimológicos . 73 (4): 550–64. doi : 10.1016 / 0926-6569 (63) 90175-5 . PMID 14074130 .
Enlaces externos [ editar ]
- NADH + deshidrogenasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .