La óxido nítrico reductasa , una enzima, cataliza la reducción del óxido nítrico (NO) a óxido nitroso (N 2 O). [1] [2] [3] [4] La enzima participa en el metabolismo del nitrógeno y en la defensa microbiana contra la toxicidad del óxido nítrico. La reacción catalizada puede depender de diferentes moléculas pequeñas participantes: citocromo c (EC: 1.7.2.5, óxido nítrico reductasa (citocromo c) ), NADPH (EC: 1.7.1.14) o menaquinona (EC: 1.7.5.2).
reductasa de óxido nítrico | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.7.2.5 | |||||||
No CAS. | 37256-43-2 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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Nomenclatura
Se asignó al óxido nítrico reductasa el número de la Comisión de Enzimas (CE) 1.7.2.5. Los números de la Comisión de enzimas son el sistema de nomenclatura estándar que se utiliza para las enzimas. [5] La CE identifica la clase, subclase, sub-subclase y número de serie de la enzima. [5] La óxido nítrico reductasa está en la Clase 1, por lo tanto es una oxidorreductasas . [5]
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/a/aa/The_nitrogen_cycle_with_the_role_of_DNRA..png/220px-The_nitrogen_cycle_with_the_role_of_DNRA..png)
La óxido nítrico reductasa pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre otros compuestos nitrogenados como donantes con otros aceptores. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es óxido nitroso: aceptor oxidorreductasa (formadora de NO) . Otros nombres de uso común incluyen óxido de nitrógeno reductasa y óxido nitroso: (aceptor) oxidorreductasa (formador de NO) .
Función
Los organismos reducen el nitrato (NO 3 - ) a nitrógeno gaseoso (N 2 ) a través del proceso de desnitrificación , ver Figura 1. [1] [2] Dos intermedios importantes de la vía de reducción son el óxido nítrico (NO) y el óxido nitroso (N 2 O). [1] [2] La reacción reductora que transforma NO en N 2 O es catalizada por óxido nítrico reductasa (NOR). [1] [2] [3] [4]
El NO se reduce a N 2 O también para prevenir la toxicidad celular. [4] [6] Se libera N 2 O, un potente gas de efecto invernadero. [1] [4]
Reacción
En enzimología , una óxido nítrico reductasa (NOR) cataliza la reacción química :
- 2 NO + 2 e - + 2 H +N 2 O + H 2 O [4]
La enzima actúa sobre 2 óxido nítrico ( sustrato ). [2] Los convertidos de la enzima NO, los electrones y los protones a productos : óxido nitroso , y H 2 O . [2]
Entradas: 2 moléculas de NO, 2 electrones, 2 protones [2]
Salidas: 1 molécula de N 2 O, 1 molécula de H 2 O [2]
Mecanismo
NOR cataliza la formación de enlaces de nitrógeno a nitrógeno (N - N). [1] [3] [6] Los cambios de conformación del sitio activo y los ligandos adjuntos (es decir, Glu211) permiten que el NO se coloque en el centro binuclear abarrotado y forme enlaces N - N. [4]
El mecanismo preciso de la catálisis aún se desconoce, aunque se han propuesto hipótesis. [3] [4]
Cordas et al. 2013 propone tres opciones: el mecanismo trans, los mecanismos cis-FeB y cis-heme b3. [3]
Basado en la estructura de la enzima, Shiro 2012 propone el siguiente mecanismo: (1) las moléculas de NO se unen en el centro binuclear, (2) los electrones se transfieren de los hierros ferrosos al NO, (3) las moléculas de NO cargadas tienen el potencial forman enlaces N a N, y (4) los enlaces N a O se rompen potencialmente con el agua, lo que permite la liberación de N 2 O y H 2 O. [4]
Según Hino et al. 2010, la carga cambiante del sitio activo hace que el NO se una, forme N 2 O y abandone la enzima. El sitio activo NOR se coloca cerca de dos ácidos glutámicos unidos a hidrógeno (Glu). Los grupos Glu proporcionan una carga electrónica negativa al sitio activo. [1] La carga electro-negativa reduce el potencial de reacción del hemo b3 y permite que el NO se una al sitio de activación binuclear. [1] Los residuos de Glu también proporcionan los protones necesarios para la eliminación de N 2 O y la producción de H 2 O. [1]
Estructura
Subunidades
NOR se compone de dos subunidades, NorC (pequeña) y NorB (grande), con un centro de hierro binuclear. [1] [3] [4] El centro de hierro binuclear es el sitio activo. [1] [2] [3] [4] Está compuesto por dos hemes tipo b y un hierro no hemo (FeB). [1] [2] [3] [4] Los ligandos están conectados a través de un puente μ-oxo. [3] Los residuos de histidina (His) se unen al hemo b3 en la subunidad pequeña. [1] La región hidrófila de la subunidad más grande tiene ligandos de His y metionina (Met). [1] La estructura es similar a las citocromo oxidasas . [1] [4]
El sitio activo se conserva entre cNOR y qNOR, aunque se producen diferencias (es decir, tipo hemo) entre cNOR y qNOR. [4]
Plegable
El plegamiento enzimático produjo 13 hélices alfa (12 de NorB, 1 de NorC) ubicadas dentro y a través de la membrana. [1] La metaloenzima plegada [7] atraviesa la membrana. [2] [3] [4]
Distribución de especies
Las bacterias, arqueas y hongos utilizan NOR. [4] [6] qNOR se encuentra en bacterias desnitrificantes y arqueas, así como en bacterias patógenas que no participan en la desnitrificación. [4] Los hongos desnitrificantes reducen el NO usando la enzima soluble P-450nor. [6]
Tipos
Se identificaron tres tipos de NOR a partir de bacterias: cNOR, qNOR y qCuNOR. [3] cNOR se encontró en bacterias desnitrificantes: Paracoccus denitrificans , Halomonas halodenitrificans , Pseudomonas nautica , Pseudomonas stutzeri y Pseudomonas aeruginosa . [3] cnor se aisló primero a partir de P . aeruginosa. [1] [4] qNOR se aisló de Geobacillus stearothermophilus . [4]
Referencias
- ^ a b c d e f g h i j k l m n o p q Hino T, Matsumoto Y, Nagano S, Sugimoto H, Fukumori Y, Murata T, et al. (Diciembre de 2010). "Base estructural de la generación biológica de N 2 O por reductasa de óxido nítrico bacteriano". Ciencia . 330 (6011): 1666–70. Código bibliográfico : 2010Sci ... 330.1666H . doi : 10.1126 / science.1195591 . PMID 21109633 . S2CID 206529112 .
- ^ a b c d e f g h yo j k Collman JP, Yang Y, Dey A, Decréau RA, Ghosh S, Ohta T, Solomon EI (octubre de 2008). "Un modelo funcional de óxido nítrico reductasa" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 105 (41): 15660–5. Código Bibliográfico : 2008PNAS..10515660C . doi : 10.1073 / pnas.0808606105 . PMC 2572950 . PMID 18838684 .
- ^ a b c d e f g h yo j k l Cordas CM, Duarte AG, Moura JJ, Moura I (marzo de 2013). "El comportamiento electroquímico de la reductasa de óxido nítrico bacteriano-evidencia de Fe (B) no hemo de bajo potencial redox da nuevas perspectivas sobre el mecanismo catalítico" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1827 (3): 233–8. doi : 10.1016 / j.bbabio.2012.10.018 . PMID 23142527 .
- ^ a b c d e f g h i j k l m n o p q r Shiro Y (octubre de 2012). "Estructura y función de las reductasas de óxido nítrico bacterianas: óxido nítrico reductasa, enzimas anaeróbicas" . Biochimica et Biophysica Acta . 1817 (10): 1907–13. doi : 10.1016 / j.bbabio.2012.03.001 . PMID 22425814 .
- ^ a b c Moss GP, Webb EC y col. (Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular. Comité de Nomenclatura; Comisión Conjunta de Nomenclatura Bioquímica IUPAC-IUBMB) (1992). Nomenclatura de enzimas . Prensa académica. ISBN 0122271645. OCLC 715593348 .
- ^ a b c d Hendriks J, Oubrie A, Castresana J, Urbani A, Gemeinhardt S, Saraste M (agosto de 2000). "Reductasas de óxido nítrico en bacterias" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1459 (2–3): 266–73. doi : 10.1016 / S0005-2728 (00) 00161-4 . PMID 11004439 .
- ^ Yeung N, Lin YW, Gao YG, Zhao X, Russell BS, Lei L, et al. (Diciembre de 2009). "Diseño racional de una reductasa de óxido nítrico estructural y funcional" . Naturaleza . 462 (7276): 1079–82. Código Bibliográfico : 2009Natur.462.1079Y . doi : 10.1038 / nature08620 . PMC 4297211 . PMID 19940850 .
Otras lecturas
- Heiss B, Frunzke K, Zumft WG (junio de 1989). "Formación del enlace NN a partir de óxido nítrico por un complejo citocromo bc unido a la membrana de Pseudomonas stutzeri que respiran nitratos (desnitrificantes)" . Revista de bacteriología . 171 (6): 3288–97. doi : 10.1128 / jb.171.6.3288-3297.1989 . PMC 210048 . PMID 2542222 .
- Gardner AM, Helmick RA, Gardner PR (marzo de 2002). "Flavorubredoxina, un catalizador inducible para la reducción y desintoxicación de óxido nítrico en Escherichia coli" . La revista de química biológica . 277 (10): 8172–7. doi : 10.1074 / jbc.M110471200 . PMID 11751865 .