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CYCS
Citocromo C.png
Estructuras disponibles
PDBBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación de PDB

1J3S , 3NWV , 3ZCF , 3ZOO , 2N9J , 2N9I

Identificadores
AliasCYCS , CYC, HCS, THC4, citocromo c, somático, citocromo c, cit c
Identificaciones externasOMIM : 123970 MGI : 88578 HomoloGene : 133055 GeneCards : CYCS
Ubicación de genes ( humanos )
Cromosoma 7 (humano)
Chr.Cromosoma 7 (humano) [1]
Cromosoma 7 (humano)
Ubicación genómica de CYCS
Ubicación genómica de CYCS
Banda7p15.3Comienzo25,118,656 pb [1]
Final25,125,260 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón )
Cromosoma 6 (ratón)
Chr.Cromosoma 6 (ratón) [2]
Cromosoma 6 (ratón)
Ubicación genómica de CYCS
Ubicación genómica de CYCS
Banda6 B2.3 | 6 24.32 cmComienzo50,562,563 pb [2]
Final50,566,538 pb [2]
Patrón de expresión de ARN
PBB GE CYCS 208905 en fs.png
Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes
Función molecular• Actividad de proteína serina / treonina fosfatasa
• Unión de iones metálicos
• GO: Unión de proteínas 0001948
• Unión de hemo
• Actividad de transferencia de electrones
Componente celular• citosol
• complejo de proteína fosfatasa tipo 2A
• mitocondria
• membrana interna mitocondrial
• respirasoma
• núcleo
• espacio intermembrana mitocondrial
Proceso biológico• organización de la mitocondria
• vía de señalización apoptótica intrínseca
• activación de la actividad endopeptidasa de tipo cisteína involucrada en el proceso apoptótico por el citocromo c
• respiración celular
• desfosforilación de proteínas
• transporte de electrones mitocondriales, citocromo c a oxígeno
• proceso apoptótico
• transporte de electrones mitocondriales, ubiquinol a citocromo c
• respuesta celular al estrés oxidativo
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entrez

54205

13063

Ensembl

ENSG00000172115

ENSMUSG00000063694

UniProt

P99999

P62897

RefSeq (ARNm)

NM_018947

NM_007808

RefSeq (proteína)

NP_061820

NP_031834

Ubicación (UCSC)Crónicas 7: 25.12 - 25.13 MbCrónicas 6: 50,56 - 50,57 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidata
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Grupo protésico hemo del citocromo c, formado por un anillo de porfirina rígido coordinado con un átomo de hierro.

El complejo de citocromo , o cyt c , es una pequeña hemeproteína que se encuentra débilmente asociada con la membrana interna de la mitocondria . Pertenece a la familia de proteínas del citocromo c y juega un papel importante en la apoptosis celular. El citocromo c es muy soluble en agua , a diferencia de otros citocromos , y es un componente esencial de la cadena de transporte de electrones , donde lleva un electrón. Es capaz de sufrir oxidación y reducción a medida que su átomo de hierro se convierte entre el ferroso y elformas férricas , pero no se une al oxígeno . Transfiere electrones entre los Complejos III (Coenzima Q - Cyt C reductasa) y IV (Cyt C oxidasa). En los seres humanos, el citocromo c está codificado por el gen CYCS . [5] [6]

Distribución de especies [ editar ]

El citocromo c es una proteína altamente conservada en todo el espectro de especies, que se encuentra en plantas, animales y muchos organismos unicelulares. Esto, junto con su pequeño tamaño (peso molecular de unos 12.000 daltons ), [7] lo hace útil en estudios de cladística . [8] La molécula del citocromo c ha sido estudiada por el atisbo que da a la biología evolutiva.

El citocromo c tiene una estructura primaria que consta de una cadena de aproximadamente 100 aminoácidos . Muchos organismos de orden superior poseen una cadena de 104 aminoácidos. [9] La secuencia del citocromo c en humanos es idéntica a la de los chimpancés (nuestros parientes más cercanos), pero difiere de la de los caballos. [10]

El citocromo c tiene una secuencia de aminoácidos muy conservada en eucariotas, que se diferencia sólo por unos pocos residuos. En más de treinta especies probadas en un estudio, se conservaron 34 de los 104 aminoácidos; idénticos en su posición característica. [11] Por ejemplo, la citocromo oxidasa humana reacciona con el citocromo c del trigo , in vitro ; que se mantuvo cierto para todos los pares de especies analizadas. [11] Además, el potencial redox de +0,25 voltios es el mismo en todas las moléculas de citocromo c estudiadas. [11]

Estructura [ editar ]

Cristales de citocromo c de atún (~ 5 mm de largo) que crecen por difusión líquido-líquido en condiciones de microgravedad en el espacio exterior. [12]

El citocromo c pertenece a la clase I de la familia de citocromos de tipo c [13] y contiene un motivo de aminoácidos CXXCH característico (cisteína-cualquier-cualquier-cisteína-histidina) que se une al hemo. [14] . Este motivo se encuentra hacia el extremo N-terminal de la cadena peptídica y contiene una histidina como quinto ligando del hierro hemo. El sexto ligando lo proporciona un residuo de metionina que se encuentra hacia el extremo C-terminal . La estructura de la proteína se pliega en cinco hélices α que se numeran α1-α5 desde el extremo N-terminal al C-terminal. Las hélices α3, α4 y α5 se denominan hélices 50, 60 y 70 respectivamente cuando se hace referencia al citocromo c mitocondrial. [15]

Heme c [ editar ]

Estructura del hemo c

Si bien la mayoría de las proteínas hemo se unen al grupo protésico mediante ligadura de iones de hierro e interacciones terciarias, el grupo hemo del citocromo c forma enlaces tioéter con dos cadenas laterales de cisteína de la proteína. [16] Una de las principales propiedades del hemo c, que permite que el citocromo c tenga una variedad de funciones, es su capacidad para tener diferentes potenciales de reducción en la naturaleza. Esta propiedad determina la cinética y la termodinámica de una reacción de transferencia de electrones. [17]

Momento dipolo [ editar ]

El momento dipolar tiene un papel importante en la orientación de las proteínas en las direcciones adecuadas y en la mejora de su capacidad para unirse a otras moléculas. [18] [19] El momento dipolar del citocromo c es el resultado de un grupo de cadenas laterales de aminoácidos cargadas negativamente en la "parte posterior" de la enzima. [19] A pesar de las variaciones en el número de grupos hemo unidos y las variaciones en la secuencia, el momento dipolar de los citocromos c de vertebrados se conserva notablemente. Por ejemplo, todos los citocromos de vertebrados c tienen un momento dipolar de aproximadamente 320 debye mientras que los citocromos c de plantas e insectos tienen un momento dipolar de aproximadamente 340 debye. [19]

Función [ editar ]

El citocromo c es un componente de la cadena de transporte de electrones en las mitocondrias. El grupo hemo del citocromo c acepta electrones del complejo bc 1 y transfiere electrones al complejo IV . El citocromo c también participa en el inicio de la apoptosis . Tras la liberación del citocromo c al citoplasma, la proteína se une al factor de activación de proteasa apoptótica 1 (Apaf-1) . [5]

El citocromo c también puede catalizar varias reacciones redox como la hidroxilación y la oxidación aromática , y muestra actividad peroxidasa por oxidación de varios donantes de electrones como el ácido 2,2-azino- bis (3-etilbenztiazolina-6-sulfónico) ( ABTS ), 2- ácido ceto-4-tiometil butírico y 4-aminoantipirina.

Un citocromo c bacteriano funciona como una nitrito reductasa . [20]

Papel en la apoptosis [ editar ]

El Dr. Xiaodong Wang también descubrió en 1996 que el citocromo c tiene un papel intermedio en la apoptosis , una forma controlada de muerte celular que se utiliza para matar células en el proceso de desarrollo o en respuesta a una infección o daño del ADN. [21]

El citocromo c se une a la cardiolipina en la membrana mitocondrial interna, anclando así su presencia y evitando que se libere de las mitocondrias e inicie la apoptosis. Si bien la atracción inicial entre la cardiolipina y el citocromo c es electrostática debido a la carga positiva extrema en el citocromo c, la interacción final es hidrófoba, donde una cola hidrófoba de la cardiolipina se inserta en la porción hidrófoba del citocromo c.

Durante la fase inicial de la apoptosis, se estimula la producción de ROS mitocondriales y la cardiolipina se oxida mediante una función peroxidasa del complejo cardiolipina-citocromo c. Luego, la hemoproteína se desprende de la membrana interna mitocondrial y puede extruirse al citoplasma soluble a través de los poros de la membrana externa. [22]

La elevación sostenida de los niveles de calcio precede a la liberación de cyt c de las mitocondrias. La liberación de pequeñas cantidades de cyt c conduce a una interacción con el receptor IP3 (IP3R) en el retículo endoplásmico (ER), lo que provoca la liberación de calcio ER. El aumento general de calcio desencadena una liberación masiva de cyt c , que luego actúa en el circuito de retroalimentación positiva para mantener la liberación de calcio ER a través de los IP3R. [23] Esto explica cómo la liberación de calcio ER puede alcanzar niveles citotóxicos. Esta liberación de citocromo c activa a su vez la caspasa 9 , una cisteína proteasa . Caspase 9 puede continuar para activarsecaspasa 3 y caspasa 7 , que son responsables de destruir la célula desde dentro.

Inhibición de la apoptosis [ editar ]

Una de las formas en que se activa la apoptosis celular es mediante la liberación del citocromo c de las mitocondrias al citosol. Un estudio ha demostrado que las células son capaces de protegerse de la apoptosis mediante el bloqueo de la liberación de citocromo c utilizando Bcl-x L . [24] Otra forma en que las células pueden controlar la apoptosis es mediante la fosforilación de Tyr48, que convertiría el citocromo c en un interruptor antiapoptótico. [25]

Como enzima antioxidante [ editar ]

Eliminación de O 2 - y H 2 O 2 por el citocromo c

Se sabe que el citocromo c juega un papel en la cadena de transporte de electrones y la apoptosis celular . Sin embargo, un estudio reciente ha demostrado que también puede actuar como enzima antioxidante en las mitocondrias; y lo hace eliminando el superóxido (O 2 - ) y el peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ) de las mitocondrias . [26] Por lo tanto, el citocromo c no solo es necesario en las mitocondrias para la respiración celular, sino que también es necesario en las mitocondrias para limitar la producción de O 2 - y H 2 O 2 . [26]

Localización extramitocondrial [ editar ]

Se cree ampliamente que el citocromo c se localiza únicamente en el espacio intermembrana mitocondrial en condiciones fisiológicas normales. [27] Se cree que la liberación de citocromo-c de las mitocondrias al citosol, donde activa la familia de proteasas de caspasas, es el desencadenante principal que conduce al inicio de la apoptosis. [28] La medición de la cantidad de citocromo c que se escapa de las mitocondrias al citosol y de la célula al medio de cultivo es un método sensible para controlar el grado de apoptosis. [29] [30] Sin embargo, estudios microscópicos de inmunoelectrones detallados con secciones de tejidos de rata que emplean anticuerpos específicos del citocromo c proporcionan evidencia convincente de que el citocromo-c en condiciones celulares normales también está presente en ubicaciones extramitocondriales. [31] En las células acinares pancreáticas y la hipófisis anterior , se detectó una presencia fuerte y específica de citocromo-c en los gránulos de zimógeno y en los gránulos de la hormona del crecimiento, respectivamente. En el páncreas, el citocromo-c también se encontró en las vacuolas de condensación y en la luz acinar.. Se demostró que la localización extramitocondrial del citocromo c era específica ya que se abolió por completo tras la adsorción del anticuerpo primario con el citocromo c purificado. [31] La presencia de citocromo-c fuera de las mitocondrias en una ubicación específica en condiciones fisiológicas normales plantea cuestiones importantes sobre su función celular y mecanismo de translocación. [31] Además del citocromo c, también se ha observado la localización extramitocondrial de un gran número de otras proteínas, incluidas las codificadas por el ADN mitocondrial. [32] [33] [34] Esto plantea la posibilidad de que existan mecanismos específicos aún no identificados para la translocación de proteínas de las mitocondrias a otros destinos celulares. [34][35]

Aplicaciones [ editar ]

Detección de superóxido [ editar ]

Ácido peroxinitroso

El citocromo c se ha utilizado para detectar la producción de peróxido en sistemas biológicos. A medida que se produce superóxido, aumenta el número de citocromo c 3+ oxidado y disminuye el citocromo c 2+ reducido. [36] Sin embargo, el superóxido se produce a menudo con óxido nítrico. En presencia de óxido nítrico, se inhibe la reducción del citocromo c 3+ . [37] Esto conduce a la oxidación del citocromo c 2+ a citocromo c 3+ por el ácido peroxinitroso , un intermedio obtenido a través de la reacción de óxido nítrico y superóxido. [37] Presencia de peroxinitrito o H 2 O 2y el dióxido de nitrógeno NO 2 en las mitocondrias puede ser letal ya que nitrato los residuos de tirosina del citocromo c, lo que conduce a la interrupción de la función del citocromo c como portador de electrones en la cadena de transferencia de electrones. [38]

Ver también [ editar ]

  • Citocromo c oxidasa

Referencias [ editar ]

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Lectura adicional [ editar ]

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Enlaces externos [ editar ]

  • La proteína del citocromo c
  • Apoptosis y caspasa 3 - PMAP El mapa de proteólisis - animación
  • Cytochrome + c en la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. Encabezados de temas médicos (MeSH)
  • Descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P99999 (Cytochrome c) en el PDBe-KB .