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Pepsina
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Pepsina en complejo con pepstatina . [1]
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La pepsina es una endopeptidasa que descompone las proteínas en péptidos más pequeños . Se produce en las células principales de la mucosa del estómago y es una de las principales enzimas digestivas en los sistemas digestivos de los seres humanos y muchos otros animales, donde ayuda a digerir las proteínas en los alimentos . La pepsina es una proteasa aspártica que utiliza un aspartato catalítico en su sitio activo . [2]

Es una de las tres principales proteasas del sistema digestivo humano, las otras dos son la quimotripsina y la tripsina . Durante el proceso de digestión, estas enzimas, cada una de las cuales está especializada en cortar los vínculos entre tipos particulares de aminoácidos , colaboran para descomponer las proteínas de la dieta en sus componentes, es decir, péptidos y aminoácidos, que pueden ser absorbidos fácilmente por el intestino delgado. . La especificidad de escisión de la pepsina es amplia, pero algunos aminoácidos como la tirosina , la fenilalanina y el triptófano aumentan la probabilidad de escisión. [3]

La proenzima de la pepsina , el pepsinógeno , es liberada por las células principales en la pared del estómago y, al mezclarse con el ácido clorhídrico del jugo gástrico , el pepsinógeno se activa para convertirse en pepsina. [2]

Historia [ editar ]

La pepsina fue una de las primeras enzimas descubiertas en 1836 por Theodor Schwann . Schwann acuñó su nombre de la palabra griega πέψις pepsis , que significa " digestión " (de πέπτειν peptein "digerir"). [4] [5] [6] [7] Los científicos de esta época comenzaron a descubrir muchos compuestos bioquímicos que desempeñan un papel importante en los procesos biológicos, y la pepsina fue uno de ellos. Se determinó que una sustancia ácida que podía convertir alimentos a base de nitrógeno en material soluble en agua era la pepsina. [8]

En 1928, se convirtió en una de las primeras enzimas en cristalizarse cuando John H. Northrop lo cristalizó mediante diálisis, filtración y enfriamiento. [9]

Precursor [ editar ]

La pepsina se expresa como un zimógeno llamado pepsinógeno, cuya estructura primaria tiene 44 aminoácidos adicionales en comparación con la enzima activa.

En el estómago, las células principales liberan pepsinógeno. Este zimógeno es activado por el ácido clorhídrico (HCl), que se libera de las células parietales en el revestimiento del estómago. La hormona gastrina y el nervio vago desencadenan la liberación de pepsinógeno y HCl del revestimiento del estómago cuando se ingieren alimentos. El ácido clorhídrico crea un ambiente ácido, que permite que el pepsinógeno se despliegue y se escinda de forma autocatalítica , generando así pepsina (la forma activa). La pepsina escinde los 44 aminoácidos del pepsinógeno para crear más pepsina.

Los pepsinógenos se agrupan principalmente en 5 grupos diferentes según su estructura primaria: pepsinógeno A (también llamado pepsinógeno I), pepsinógeno B, progastricsina (también llamado pepsinógeno II y pepsinógeno C), proquimosina (también llamado prorenina) y pepsinógeno F (también llamado embarazo -glicoproteína asociada). [10]

Actividad y estabilidad [ editar ]

La pepsina es más activa en ambientes ácidos entre pH 1,5 y 2,5. [11] La temperatura óptima de la pepsina está entre 37 ° C y 42 ° C. [12] [13] En consecuencia, su sitio principal de síntesis y actividad es el estómago ( pH 1,5 a 2). En los seres humanos, la concentración de pepsina en el estómago alcanza de 0,5 a 1 mg / ml. [14] [15]

La pepsina es inactiva a pH 6,5 y superior, sin embargo, la pepsina no se desnaturaliza por completo ni se inactiva irreversiblemente hasta el pH 8,0. [11] [16] Por lo tanto, la pepsina en soluciones de hasta pH 8.0 puede reactivarse al volver a acidificar. La estabilidad de la pepsina a pH alto tiene implicaciones significativas sobre la enfermedad atribuida al reflujo laringofaríngeo . La pepsina permanece en la laringe después de un evento de reflujo gástrico. [17] [18] En el pH medio de la laringofaringe (pH = 6,8), la pepsina estaría inactiva, pero podría reactivarse en eventos posteriores de reflujo ácido que dañaran los tejidos locales.

La pepsina exhibe una amplia especificidad de escisión. La pepsina digerirá hasta un 20% de los enlaces amida ingeridos. [19] : 96 Los residuos en las posiciones P1 y P1 'son los más importantes para determinar la probabilidad de escisión. Generalmente, los aminoácidos hidrófobos en las posiciones P1 y P1 'aumentan la probabilidad de escisión. Fenilalanina , leucina y metionina en la posición P1, y fenilalanina , triptófano y tirosina en la posición P1 'dan como resultado la mayor probabilidad de escisión. [3] [19] : 675 La escisión es desfavorecida por los aminoácidos histidina cargados positivamente ,lisina y arginina en la posición P1. [3]

En el reflujo laringofaríngeo [ editar ]

La pepsina es una de las principales causas de daño de la mucosa durante el reflujo laringofaríngeo . [20] [21] La pepsina permanece en la laringe (pH 6,8) después de un evento de reflujo gástrico. [17] [18] Aunque enzimáticamente inactiva en este entorno, la pepsina permanecería estable y podría reactivarse en eventos posteriores de reflujo ácido. [16] La exposición de la mucosa laríngea a pepsina enzimáticamente activa, pero no a pepsina o ácido inactivado irreversiblemente, da como resultado una expresión reducida de proteínas protectoras y, por lo tanto, aumenta la susceptibilidad laríngea al daño. [16] [17] [18]

La pepsina también puede causar daño a las mucosas durante el reflujo gástrico débilmente ácido o no ácido. El reflujo débil o no ácido se correlaciona con síntomas de reflujo y lesión de la mucosa. [22] [23] [24] [25] En condiciones no ácidas (pH neutro), las células de las vías respiratorias superiores, como la laringe y la hipofaringe, internalizan la pepsina mediante un proceso conocido como endocitosis mediada por receptores . [26] Actualmente se desconoce el receptor por el cual se endocitosa la pepsina. Tras la captación celular, la pepsina se almacena en vesículas intracelulares de pH bajo en las que se restauraría su actividad enzimática. La pepsina se retiene dentro de la célula hasta por 24 horas. [27]Esta exposición a la pepsina a pH neutro y la endocitosis de la pepsina provocan cambios en la expresión génica asociados con la inflamación, que subyace a los signos y síntomas del reflujo [28] y la progresión del tumor. [29] Esta y otras investigaciones [30] implican a la pepsina en la carcinogénesis atribuida al reflujo gástrico.

La pepsina en las muestras de las vías respiratorias se considera un marcador sensible y específico del reflujo laringofaríngeo. [31] [32] La investigación para desarrollar nuevas herramientas terapéuticas y de diagnóstico dirigidas a la pepsina para el reflujo gástrico está en curso. Ahora está disponible un diagnóstico rápido de pepsina no invasivo llamado Peptest que determina la presencia de pepsina en las muestras de saliva. [33]

Almacenamiento [ editar ]

Las pepsinas deben almacenarse a temperaturas muy bajas (entre -80 ° C y -20 ° C) para evitar la autólisis (autodigestión). [ cita requerida ]

Inhibidores [ editar ]

La pepsina puede inhibirse por un pH alto (ver Actividad y estabilidad ) o por compuestos inhibidores. La pepstatina es un compuesto de bajo peso molecular y un potente inhibidor específico para las proteasas ácidas con una Ki de aproximadamente 10-10 M para la pepsina. Se cree que el residuo de estatilo de pepstatina es responsable de la inhibición de la pepsina por pepstatina; la estatina es un análogo potencial del estado de transición para la catálisis por pepsina y otras proteasas ácidas. La pepstatina no se une covalentemente a la pepsina y, por tanto, la inhibición de la pepsina por la pepstatina es reversible. [34] El 1-bis (diazoacetil) -2-feniletano inactiva reversiblemente la pepsina a pH 5, una reacción que se acelera por la presencia de Cu (II). [35]

La pepsina porcina es inhibida por el inhibidor de pepsina-3 (PI-3) producido por el gran gusano redondo del cerdo ( Ascaris suum ). [36] PI-3 ocupa el sitio activo de la pepsina usando sus residuos N-terminales y por lo tanto bloquea la unión del sustrato . Los residuos de aminoácidos 1-3 (Gln-Phe-Leu) de la PI-3 madura se unen a las posiciones P1 '- P3' de la pepsina. El N-terminal de PI-3 en el complejo PI-3: pepsina está posicionado por enlaces de hidrógeno que forman una hoja β de ocho hebras , donde tres hebras son aportadas por pepsina y cinco por PI-3. [36]

La pepsina también sufre una inhibición por retroalimentación; un producto de la digestión de proteínas ralentiza la reacción al inhibir la pepsina. [37] [38]

El sucralfato también inhibe la actividad de la pepsina. [39]

Aplicaciones [ editar ]

Chicle de pepsina de Beeman
Adams Pepsin Tutti Frutti Gum, comercializado "Para el alivio de la indigestión y la dispepsia"

La pepsina comercial se extrae de la capa glandular de los estómagos de los cerdos. Es un componente del cuajo que se utiliza para cuajar la leche durante la elaboración del queso. La pepsina se utiliza para una variedad de aplicaciones en la fabricación de alimentos: para modificar y proporcionar cualidades de batido a la proteína de soja y gelatina, [40] para modificar proteínas vegetales para su uso en aperitivos no lácteos, para convertir cereales precocidos en cereales calientes instantáneos, [41] y para preparar hidrolizados de proteínas animales y vegetales para su uso en alimentos y bebidas aromatizantes. Se utiliza en la industria del cuero para eliminar el pelo y el tejido residual de las pieles y en la recuperación de plata de películas fotográficas desechadas al digerir la capa de gelatina que contiene la plata. [42]La pepsina fue históricamente un aditivo de goma de Beeman marca de goma de mascar por el Dr. Edward E. Beeman.

La pepsina se usa comúnmente en la preparación de fragmentos F (ab ') 2 a partir de anticuerpos. En algunos ensayos, es preferible utilizar solo la parte del anticuerpo que se une al antígeno (Fab) . Para estas aplicaciones, los anticuerpos se pueden digerir enzimáticamente para producir un fragmento Fab o F (ab ') 2 del anticuerpo. Para producir un fragmento F (ab ') 2, la IgG se digiere con pepsina, que escinde las cadenas pesadas cerca de la región de la bisagra. [43]Uno o más de los enlaces disulfuro que unen las cadenas pesadas en la región de la bisagra se conservan, por lo que las dos regiones Fab del anticuerpo permanecen unidas, produciendo una molécula divalente (que contiene dos sitios de unión del anticuerpo), de ahí la designación F (ab ' ) 2. Las cadenas ligeras permanecen intactas y unidas a la cadena pesada. El fragmento Fc se digiere en pequeños péptidos. Los fragmentos Fab se generan por escisión de IgG con papaínaen lugar de pepsina. La papaína escinde la IgG por encima de la región de bisagra que contiene los enlaces disulfuro que unen las cadenas pesadas, pero por debajo del sitio del enlace disulfuro entre la cadena ligera y la cadena pesada. Esto genera dos fragmentos Fab monovalentes separados (que contienen un único sitio de unión al anticuerpo) y un fragmento Fc intacto. Los fragmentos se pueden purificar mediante filtración en gel, intercambio iónico o cromatografía de afinidad. [44]

Los fragmentos de anticuerpos Fab y F (ab ') 2 se utilizan en sistemas de ensayo en los que la presencia de la región Fc puede causar problemas. En tejidos como los ganglios linfáticos o el bazo, o en las preparaciones de sangre periférica, están presentes células con receptores Fc (macrófagos, monocitos, linfocitos B y células asesinas naturales) que pueden unirse a la región Fc de anticuerpos intactos, lo que provoca una tinción de fondo en áreas que no contienen el antígeno diana. El uso de fragmentos F (ab ') 2 o Fab asegura que los anticuerpos se unan al antígeno y no a los receptores Fc. Estos fragmentos también pueden ser deseables para teñir preparaciones de células en presencia de plasma, porque no pueden unirse al complemento, que podría lisar las células. Los fragmentos F (ab ') 2 y, en mayor medida, Fab, permiten una localización más exacta del antígeno diana, es decir,en la tinción de tejidos para microscopía electrónica. La divalencia del fragmento F (ab ') 2 le permite entrecruzar antígenos, lo que permite su uso para ensayos de precipitación, agregación celular a través de antígenos de superficie o ensayos de formación de rosetas.[45]

Genes [ editar ]

Los siguientes tres genes codifican enzimas pepsinógeno A humano idénticas:

Un cuarto gen humano codifica gastricsin también conocido como pepsinógeno C:

Referencias [ editar ]

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Enlaces externos [ editar ]

  • La base de datos en línea MEROPS para peptidasas y sus inhibidores: Pepsina A A01.001 , Pepsina B A01.002 , Pepsina C (Gastricsin) A01.003
  • Pepsina + A en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  • Pepsinógenos en los títulos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  • Pepsinógeno + A en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  • Pepsinógeno + C en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  • Chicle de Beemans
  • Pepsina: molécula del mes Archivado el 30 de noviembre de 2015 en la Wayback Machine , por David Goodsell, RCSB Protein Data Bank
  • Descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P20142 (Human Gastricsin) en el PDBe-KB .
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P0DJD7 ( Pepsin A-4) en el PDBe-KB .