De Wikipedia, la enciclopedia libre
  (Redirigido desde RNase III )
Saltar a navegación Saltar a búsqueda
Dominio de ribonucleasa III
PDB 1yyw EBI.jpg
Estructura de la ribonucleasa III que interactúa con el ARN bicatenario.
Identificadores
SímboloRNase_III
PfamPF00636
InterProIPR000999
PROSITEPDOC00448
SCOP21jfz / SCOPe / SUPFAM
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
PDB1o0w B: 51-141 2a11 A: 41-134 1jfz A: 37-121

1rc7 A: 37-121 1yyw A: 37-121 1i4s A: 37-121 1rc5 B: 37-121 1yyo A: 37-121 1yyk B: 37-121

1yz9 A: 37-121 2ffl A: 333-418 1u61 A: 10-111

La ribonucleasa III (RNasa III o RNasa C) [1] (BRENDA 3.1.26.3 ) es un tipo de ribonucleasa que reconoce el dsRNA y lo escinde en lugares específicos para transformarlos en RNA maduros. [2] Estas enzimas son un grupo de endoribonucleasas que se caracterizan por su dominio ribonucleasa, que se denomina dominio RNasa III. [3] Son compuestos ubicuos en la célula y juegan un papel importante en vías como la síntesis de precursores de ARN , el silenciamiento de ARN y el mecanismo autorregulador de pnp . [4] [5]

Tipos de RNasa III [ editar ]

La superfamilia de RNase III se divide en cuatro clases conocidas: 1, 2, 3 y 4. Cada clase está definida por su estructura de dominio. [6]

Clase 1 RNasa III

  • Las enzimas de clase 1 RNasa III tienen una estructura homodimérica cuya función es escindir el dsRNA en múltiples subunidades. Es una endonucleasa dependiente de Mg 2+ y se encuentra principalmente en bacterias y bacteriófagos . Se ha encontrado RNasa III de clase 1 en hongos Glomeromycotan , que se sospechaba que era el resultado de la transferencia horizontal de genes de cianobacterias . [7] Entre las RNasas III de la clase se encuentran las rnc de E. coli . Normalmente, las enzimas de clase I poseen un único dominio de ARNasa III (RIIID) seguido de un dominio de unión a ARNds (dsRBD). [6] Procesan precursores del ARN ribosómico.(ARNr), ARN nuclear pequeño (ARNnn) y ARN nucleolar pequeño (ARNsno). La función básica de escisión del ARNdc de la ARNasa III de Clase 1 se retiene en la mayoría de los organismos en los que está presente. Sin embargo, en varias especies la función ha cambiado y asumido roles biológicos diferentes o adicionales. [8]
Rnc (UniProtKB P0A7Y0 ) - E.Coli - este RNasa III está implicada en el procesamiento de los transcritos virales y algunos mRNAs a través de la escisión de múltiples zonas de la dsRNA. Esta escisión puede verse influida por la presencia de proteínas ribosómicas . [9]
Las variaciones de la RNasa III de clase 1, llamadas Mini-III , son enzimas homodiméricas y consisten únicamente en los dominios de RNasa III. [10]

Clase 2 RNasa III

Ribonucleasa III de clase 2 (Rnt1p) de Saccharomyces cerevisiae en complejo con ARN bicatenario
  • La clase II se define por la presencia de un dominio N-terminal (NTD), un RIIID y un dsRBD. La clase II se encuentra en algunas especies de hongos. [6] Procesan precursores de rRNA, snRNA y snoRNA.
Nucleasas de levadura con el dominio de clase 2 RNasa III : [11]
RNT1 (UniProtKB Q02555 ) - S. cerevisiae - esta RNasa III está involucrada en la transcripción y procesamiento del rDNA, la formación del extremo 3 'del snRNA U2 a través de la escisión del bucle terminal, la respuesta y degradación al estrés de la pared celular y la regulación del punto de control de morfogénesis genes. [12]
Pac1 (UniProtKB P22192 ) - S. pombe - esta RNasa III se encuentra en el cromosoma II de la nucleasa de levadura y cuando se expresa en exceso, está directamente involucrada en la esterilidad, falta de eficiencia de apareamiento, ciclo celular mitótico anormal y supresión de mutaciones del organismo . [13]

Clase 3 RNasa III

La estructura cristalina de la enzima ribonucleasa Drosha humana en complejo con dos hélices C-terminales de la proteína DGCR8.
  • Las RNasas III de Clase 3 incluyen la familia Drosha de enzimas que se sabe que funcionan en la maduración de los precursores de microARN (miARN) . [14]

Clase 4 RNasa III

  • Las RNasas III de Clase 4 incluyen la familia de enzimas Dicer que se sabe que funcionan en la interferencia de ARN (ARNi). [15] Las ARNasas de clase 4 III son componentes de S-ARNasa. Es un componente del sistema de autoincompatibilidad en Rosaceae, Solanaceae y Plantaginaceae. Se los contrata para hacer frente a diversos escenarios de estrés ambiental. [dieciséis]
  • Las enzimas Dicer procesan sustratos de dsRNA en pequeños fragmentos de RNA de tamaño individual que varían de 21 a 27 nucleótidos de longitud. [17] Dicer tiene un dominio helicasa / ATPasa N-terminal que es seguido por otro dominio de función desconocida. También comprende el dominio PAZ posicionado centralmente y una configuración C-terminal que incluye un dominio catalítico dsRBD y dos RNasa III. [18] Las interacciones de Dicer ocurren con otras proteínas, que incluyen TRBP, PACT y Ago2. [19] Los ARN producidos por Dicer actúan como guías para una secuencia de silenciamiento particular de genes afines a través de ARNi y vías relacionadas. [17]

Proteínas humanas que contienen dominio RNasa III [ editar ]

  • DICER1 [20]
  • DROSHA [21]

Ver también [ editar ]

  • RncO

Referencias [ editar ]

  1. ^ Filippov, Valery; Solovyev, Victor; Filippova, Maria; Gill, Sarjeet S. (7 de marzo de 2000). "Un nuevo tipo de proteínas de la familia RNasa III en eucariotas". Gene . 245 (1): 213-221. doi : 10.1016 / S0378-1119 (99) 00571-5 . PMID  10713462 .
  2. ^ Zamore, Phollip D. (diciembre de 2001). "Treinta y tres años después, un vistazo al sitio activo de la ribonucleasa III". Célula molecular . 8 (6): 1158-1160. doi : 10.1016 / S1097-2765 (01) 00418-X . PMID 11885596 . 
  3. ^ Conrad, Christian; Rauhut, Reinhard (febrero de 2002). "Ribonucleasa III: nuevo sentido de molestia". La Revista Internacional de Bioquímica y Biología Celular . 34 (2): 116-129. doi : 10.1016 / S1357-2725 (01) 00112-1 . PMID 11809414 . 
  4. ^ Inada, T .; Nakamura, Y. (1995). "Actividad de procesamiento de ARN bicatenario letal de la ribonucleasa III en ausencia de la proteína SuhB de Escherichia coli". Biochimie . 77 (4): 294-302. doi : 10.1016 / 0300-9084 (96) 88139-9 . PMID 8589060 . 
  5. ^ Parque, Hongmarn; Yakhnin, Helen; Connolly, Michael; Romeo, Tony; Babitzke, Paul; Gourse, RL (15 de diciembre de 2015). "CsrA participa en un mecanismo autorregulador de PNPase mediante la represión selectiva de la traducción de transcripciones que han sido procesadas previamente por RNase III y PNPase" . Revista de bacteriología . 197 (24): 3751–3759. doi : 10.1128 / JB.00721-15 . PMC 4652041 . PMID 26438818 .  
  6. ^ a b c Liang YH, Lavoie M, Comeau MA, Elela SA, Ji X. La estructura de un complejo de post-escisión de RNasa III eucariota revela un mecanismo de doble regla para la selección del sustrato. Célula molecular. 2014; 54 (3): 431-444. doi: 10.1016 / j.molcel.2014.03.006.
  7. ^ Soon-Jae Lee, Mengxuan Kong, Paul Harrison, Mohamed Hijri; Las proteínas conservadas del sistema de interferencia del ARN en el hongo micorrízico arbuscular Rhizoglomus irregulare proporcionan una nueva perspectiva de la historia evolutiva de Glomeromycota, Genome Biology and Evolution`` evy002, https://doi.org/10.1093/gbe/evy002
  8. ↑ Kreuze, Jan F .; Savenkov, Eugene I .; Cuéllar, Wilmer; Li, Xiangdong; Valkonen, Jari PT (1 de junio de 2005). "RNasa III de clase 1 viral implicada en la supresión del silenciamiento de ARN" . Revista de Virología . 79 (11): 7227–7238. doi : 10.1128 / JVI.79.11.7227-7238.2005 . ISSN 0022-538X . PMC 1112141 . PMID 15890961 .   
  9. ^ "rnc - Ribonucleasa 3 - Escherichia coli (cepa K12) - proteína y gen rnc" . www.uniprot.org . Consorcio UniProt . Consultado el 5 de noviembre de 2016 .
  10. ^ Resplandor, D .; Pianka, D .; Sulej, AA; Kozlowski, Lukasz P .; Czarnecka, J .; Chojnowski, G .; Skowronek, KJ; Bujnicki, JM (2015). "Escisión de secuencia específica de dsRNA por Mini-III RNase" . Investigación de ácidos nucleicos . 43 (5): 2864–2873. doi : 10.1093 / nar / gkv009 . ISSN 0305-1048 . PMC 4357697 . PMID 25634891 .   
  11. ^ Wu, Chang-Xian; Xu, Xian-Jin; Zheng, Ke; Liu, Fang; Yang, Xu-Dong; Chen, Chuang-Fu; Chen, Huan-Chun; Liu, Zheng-Fei (1 de abril de 2016). "Caracterización de ribonucleasa III de Brucella". Gene . 579 (2): 183-192. doi : 10.1016 / j.gene.2015.12.068 . PMID 26778206 . 
  12. ^ "Descripción general de RNT1 / YMR239C" . www.yeastgenome.org . Universidad de Stanford . Consultado el 5 de noviembre de 2016 .
  13. ^ "pac1 (SPBC119.11c)" . www.pombase.org . EMBL-EBI . Consultado el 5 de noviembre de 2016 .
  14. ^ Filippov V, Solovyev V, Filippova M, Gill SS (marzo de 2000). "Un nuevo tipo de proteínas de la familia RNasa III en eucariotas". Gene . 245 (1): 213-221. doi : 10.1016 / S0378-1119 (99) 00571-5 . PMID 10713462 . 
  15. ^ Bernstein E, Caudy AA, Hammond SM, Hannon GJ (2001). "Papel de una ribonucleasa bidentada en el paso de iniciación de la interferencia de ARN". Naturaleza . 409 (6818): 363–6. doi : 10.1038 / 35053110 . PMID 11201747 . S2CID 4371481 .  
  16. ^ Rojas, Hernán; Floyd, Brice; Morriss, Stephanie C .; Bassham, Diane; MacIntosh, Gustavo C .; Goldraij, Ariel (1 de julio de 2015). "NnSR1, una clase III no-S-RNasa inducida específicamente en Nicotiana alata bajo deficiencia de fosfato, se localiza en los compartimentos del retículo endoplásmico". Ciencia de las plantas . 236 : 250-259. doi : 10.1016 / j.plantsci.2015.04.012 . PMID 26025538 . 
  17. ^ a b MacRae, Ian J; Doudna, Jennifer A (febrero de 2007). "Ribonucleasa revisitada: conocimientos estructurales en las enzimas de la familia de la ribonucleasa III". Opinión actual en biología estructural . 17 (1): 138-145. doi : 10.1016 / j.sbi.2006.12.002 . PMID 17194582 . 
  18. ^ Redko, Yulia; Bechhofer, David H .; Condon, Ciarán (junio de 2008). "Mini-III, un miembro inusual de la familia de enzimas RNase III, cataliza la maduración del ARN ribosómico 23S en B. subtilis" . Microbiología molecular . 68 (5): 1096-1106. doi : 10.1111 / j.1365-2958.2008.06207.x . PMID 18363798 . 
  19. ^ Nicholson, Allen W. (enero de 2014). "Mecanismos de ribonucleasa III de escisión de ARN bicatenario" . Revisiones interdisciplinarias de Wiley: ARN . 5 (1): 31–48. doi : 10.1002 / wrna.1195 . PMC 3867540 . PMID 24124076 .  
  20. ^ "Expresión de tejido de DICER1 - Resumen" . www.proteinatlas.org . El Atlas de proteínas humanas . Consultado el 5 de noviembre de 2016 .
  21. ^ "Expresión de tejido de DROSHA - Resumen" . www.proteinatlas.org . El Atlas de proteínas humanas . Consultado el 5 de noviembre de 2016 .
Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR000999

Enlaces externos [ editar ]

  • RNase + III en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  • EC 3.1.26.3