Recoverin (abreviado Recov ) es una proteína neuronal de unión al calcio de 23 kilodalton (kDa) que se detecta principalmente en las células fotorreceptoras del ojo. [1] Desempeña un papel clave en la inhibición de la rodopsina quinasa , una molécula que regula la fosforilación de la rodopsina . [2] Una reducción en esta inhibición ayuda a regular la adaptación sensorial en la retina , ya que el cierre del canal dependiente de la luz en los fotorreceptores hace que los niveles de calcio disminuyan, lo que alivia la inhibición de la rodopsina quinasa. por la recupeina unida al calcio, lo que conduce a una inactivación más rápida de la metarrodopsina II (forma activada de la rodopsina).
Recuperación | ||||||
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Identificadores | ||||||
Símbolo | RCVRN | |||||
Alt. simbolos | RCV1 | |||||
Gen NCBI | 5957 | |||||
HGNC | 9937 | |||||
OMIM | 179618 | |||||
RefSeq | NM_002903 | |||||
UniProt | P35243 | |||||
Otros datos | ||||||
Lugar | Chr. 17 p13.1 | |||||
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Estructura y función
Recoverin participa en la fase de recuperación de la excitación visual y en la adaptación a la luz de fondo. [3] Controla la vida útil de la rodopsina fotoexcitada ayudando a inhibir la rodopsina quinasa . [4] Se muestra una imagen de la recuperación bovina con una resolución de 3,00 Å. [5] Esta estructura tridimensional fue determinada por difracción de rayos X. Unido covalentemente en el extremo amino de la recoveryina se encuentra un grupo miristoílo. [3] Cuando la proteína se une a los iones de calcio, sufre un cambio conformacional y saca el grupo miristoilo de la porción de unión para que el grupo pueda interactuar con el objetivo o la proteína pueda moverse a una región diferente. [3] Cuando la recupeina no se une al calcio, permanece en el citosol. Cuando la recupeina se une al calcio, migra a la membrana del disco y se incrusta en la membrana utilizando el grupo miristoilo para anclarse. Esta forma de recoveryina unida al calcio ralentiza la actividad de la rodopsina quinasa , lo que prolonga la sensibilidad a la luz de la rodopsina. [3] Publicaciones recientes señalan funciones adicionales para la recuperación. Por ejemplo, pasa por una translocación intracelular dependiente de la luz a los terminales sinápticos de los bastones y mejora la transferencia de señal entre los bastones y las células bipolares de los bastones en la retina de los ratones. [5]
En los seres humanos, la proteína recoveryin está codificada por el gen RCVRN . [1]
Referencias
- ↑ a b Murakami A, Yajima T, Inana G (agosto de 1992). "Aislamiento de genes retinianos humanos: recupein cDNA y gen". Biochem. Biophys. Res. Comun . 187 (1): 234–44. doi : 10.1016 / S0006-291X (05) 81483-4 . PMID 1387789 .
- ^ Chen, C.-K .; Inglese, J .; Lefkowitz, RJ; Hurley, JB (1995). "Ca (2 +) - interacción dependiente de Recoverin con Rhodopsin Kinasa en la regulación de la señalización de Rhodopsin" . J. Biol. Chem . 270 (30): 18060–18065. doi : 10.1074 / jbc.270.30.18060 . PMID 7629115 .
- ^ a b c d "Recuperación" . Consultado el 20 de noviembre de 2010 .
- ^ "Recoverin Myristoyled" . Consultado el 20 de noviembre de 2010 .
- ^ a b PDB : 2HET ; Weiergräber OH, Senin II, Zernii EY, Churumova VA, Kovaleva NA, Nazipova AA, Permyakov SE, Permyakov EA, Philippov PP, Granzin J, Koch KW (diciembre de 2006). "Sintonización de un sensor de calcio neuronal" . J. Biol. Chem . 281 (49): 37594–602. doi : 10.1074 / jbc.M603700200 . PMID 17015448 .
enlaces externos
- Recoverin en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .