Proteína inactivante de ribosomas
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Proteína inactivante de ribosomas
PDB 1paf EBI.jpg
Estructura de la proteína antiviral de hierba carmín. [1]
Identificadores
SímboloROTURA
PfamPF00161
InterProIPR001574
PROSITEPDOC00248
SCOP21paf / SCOPe / SUPFAM
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
PDBAP : 1abr AP : 1aha AP : 1ahb AP : 1ahc AP : 1apa AP : 1apg AP : 1br5 AP : 1br6 AP : 1bry AP : 1cf5

Una proteína inactivante de ribosomas ( RIP ) es un inhibidor de la síntesis de proteínas que actúa en el ribosoma eucariota . [2] Esta familia de proteínas describe una gran familia de tales proteínas que funcionan actuando como ARNr N-glicosilasa (EC 3.2.2.22). Inactivan las subunidades ribosómicas 60S mediante una escisión N-glicosídica, que libera una base de adenina específica de la cadena principal de azúcar-fosfato del ARNr 28S . [3] [4] [5] Los RIP existen en bacterias y plantas. [6]

Los miembros de la familia incluyen toxinas shiga y proteínas inactivadoras de ribosomas (RIP) de tipo I (por ejemplo, tricosantina y luffin ) y tipo II (por ejemplo , ricina , aglutinina y abrina ). Todas estas toxinas están relacionadas estructuralmente. Los RIP han sido de considerable interés debido a su uso potencial, conjugados con anticuerpos monoclonales, como inmunotoxinas para tratar cánceres . Además, tricosantina se ha demostrado que tienen una potente actividad contra el VIH-1 infectadas con las células T y los macrófagos . [7]La elucidación de las relaciones estructura-función de los PIR se ha convertido, por tanto, en un importante esfuerzo de investigación. Ahora se sabe que los RIP están relacionados estructuralmente. Se ha implicado un residuo glutámico conservado en el mecanismo catalítico; [8] esto se encuentra cerca de una arginina conservada, que también juega un papel en la catálisis. [9]

Solo una minoría de los PIR son tóxicos para los humanos cuando se consumen, y las proteínas de esta familia se encuentran en la gran mayoría de las plantas utilizadas para el consumo humano, como el arroz, el maíz y la cebada. En las plantas, se cree que se defienden de patógenos e insectos. [10]

Las proteínas inactivadoras de ribosomas (RIP) se dividen en los siguientes tipos según la composición del dominio de proteínas: [11]

  • Tipo I (A): los RIP-I son polipéptidos compuestos por un dominio A. Este es el sitio de la actividad N-glicosidasa.
  • Tipo II (AB): los RIP-II están compuestos por un dominio A con actividad catalítica similar a los RIP de Tipo I, y un dominio B con propiedades de unión a carbohidratos (lectina). El dominio B es capaz de unirse a restos de galactosilo en la superficie celular, lo que facilita la entrada en la célula, lo que hace que el Tipo II sea particularmente citotóxico. Los dominios A y B se fusionan mediante enlaces disulfuro. [11] [12] Este grupo excluye las toxinas AB5 bacterianas como la toxina Shiga, ya que la capacidad de unión a carbohidratos evolucionó por separado y estas toxinas son más similares a las RIP de tipo I. [11]
  • Tipo III: los RIP-III se dividen en dos subgrupos. Un subgrupo (AC) contiene el mismo dominio RIP original (A) y un C-terminal con funcionalidad desconocida. El otro subgrupo (AD) es similar al Tipo I, pero contiene un sitio para la inactivación. [11]

Ejemplos incluyen:

  • Abrina
  • Beetin
  • Ricina
  • Saporin
  • Toxina Shiga
  • Una toxina de Spiroplasma [13]
  • Tricosantina
  • Viscumin ( muérdago europeo )
  • Proteína antiviral de hierba carmín ( Phytolacca americana ) [14]

Referencias

  1. ^ Monzingo AF, Collins EJ, Ernst SR, Irvin JD, Robertus JD (octubre de 1993). "La estructura 2.5 A de la proteína antiviral de hierba carmín". Revista de Biología Molecular . 233 (4): 705-15. doi : 10.1006 / jmbi.1993.1547 . PMID  8411176 .
  2. ^ Ribosoma + Inactivadoras + Proteínas en los encabezados de temas médicos de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.(MeSH)
  3. ^ Endo Y, Tsurugi K, Yutsudo T, Takeda Y, Ogasawara T, Igarashi K (enero de 1988). "Sitio de acción de una toxina Vero (VT2) de Escherichia coli O157: H7 y de la toxina Shiga sobre ribosomas eucariotas. Actividad ARN N-glicosidasa de las toxinas". Revista europea de bioquímica . 171 (1–2): 45–50. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1988.tb13756.x . PMID 3276522 . 
  4. ^ Mayo MJ, Hartley MR, Roberts LM, Krieg PA, Osborn RW, Lord JM (enero de 1989). "Inactivación de ribosomas por cadena A de ricina: un método sensible para evaluar la actividad de polipéptidos de tipo salvaje y mutantes" . El diario EMBO . 8 (1): 301–8. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1989.tb03377.x . PMC 400803 . PMID 2714255 .  
  5. ^ Funatsu G, Islam MR, Minami Y, Sung-Sil K, Kimura M (1991). "Residuos de aminoácidos conservados en proteínas de plantas inactivadoras de ribosomas". Biochimie . 73 (7–8): 1157–61. doi : 10.1016 / 0300-9084 (91) 90160-3 . PMID 1742358 . 
  6. ^ Mak AN, Wong YT, An YJ, Cha SS, Sze KH, Au SW, et al. (2007). "Estudio de estructura-función de la proteína inactivante de ribosomas de maíz: implicaciones para la región de inactivación interna y el glutamato único en el sitio activo" . Investigación de ácidos nucleicos . 35 (18): 6259–67. doi : 10.1093 / nar / gkm687 . PMC 2094058 . PMID 17855394 .  
  7. ^ Zhou K, Fu Z, Chen M, Lin Y, Pan K (mayo de 1994). "Estructura de tricosantina en 1,88 una resolución". Las proteínas . 19 (1): 4–13. doi : 10.1002 / prot.340190103 . PMID 8066085 . 
  8. ^ Hovde CJ, Calderwood SB, Mekalanos JJ, Collier RJ (abril de 1988). "Evidencia de que el ácido glutámico 167 es un residuo del sitio activo de la toxina I similar a Shiga" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 85 (8): 2568–72. Código bibliográfico : 1988PNAS ... 85.2568H . doi : 10.1073 / pnas.85.8.2568 . PMC 280038 . PMID 3357883 .  
  9. ^ Monzingo AF, Collins EJ, Ernst SR, Irvin JD, Robertus JD (octubre de 1993). "La estructura 2.5 A de la proteína antiviral de hierba carmín". Revista de Biología Molecular . 233 (4): 705-15. doi : 10.1006 / jmbi.1993.1547 . PMID 8411176 . 
  10. ^ Zhu, Feng; Zhou, Yang-Kai; Ji, Zhao-Lin; Chen, Xiao-Ren (9 de febrero de 2018). "Las proteínas que inactivan los ribosomas de las plantas juegan un papel importante en la defensa contra los patógenos y los ataques de plagas de insectos" . Fronteras en la ciencia de las plantas . 9 : 146. doi : 10.3389 / fpls.2018.00146 .
  11. ^ a b c d Lapadula WJ, Ayub MJ (septiembre de 2017). "Proteínas inactivadoras de ribosomas desde una perspectiva evolutiva". Toxicon . 136 : 6-14. doi : 10.1016 / j.toxicon.2017.06.012 . PMID 28651991 . S2CID 9814488 .  
  12. ^ Fredriksson, Sten-Åke; Artursson, Elisabet; Bergström, Tomas; Östin, Anders; Nilsson, Calle; Åstot, Crister (diciembre de 2014). "Identificación de toxinas RIP-II por enriquecimiento por afinidad, digestión enzimática y LC-MS". Química analítica . 87 (2): 967–974. doi : 10.1021 / ac5032918 . ISSN 0003-2700 . PMID 25496503 .  
  13. ^ Hamilton PT, Peng F, Boulanger MJ, Perlman SJ (enero de 2016). "Una proteína inactivante de ribosomas en un simbionte defensivo de Drosophila" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 113 (2): 350–5. Código bibliográfico : 2016PNAS..113..350H . doi : 10.1073 / pnas.1518648113 . PMC 4720295 . PMID 26712000 .  
  14. ^ Domashevskiy AV, Goss DJ (enero de 2015). "Proteína antiviral de hierba carmín, una proteína inactivante de ribosomas: actividad, inhibición y perspectivas" . Toxinas . 7 (2): 274–98. doi : 10.3390 / toxins7020274 . PMC 4344624 . PMID 25635465 .   
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