SHTX es una toxina derivada de la anémona de mar Stichodactyla haddoni ; hay cuatro subtipos diferentes, SHTX I, II, III y IV. SHTX I, II y III pueden paralizar a los cangrejos al actuar sobre los canales de potasio, mientras que SHTX IV actúa sobre los canales de sodio y es letal para los cangrejos.
SHTX I y II constan de 28 aminoácidos. [1] Las SHTX I y II se han clasificado como miembros de la familia de toxinas de los canales de potasio de tipo IV. [2] Las secuencias de proteínas de SHTX I y II difieren solo en la posición de aminoácido 6, donde la proteína SHTX I contiene una hidroxiprolina y la SHTX II contiene una prolina . [1] La SHTX I contiene dos puentes disulfuro entre Cys-7 y -19 y entre Cys-10 y -25, [1] mientras que la mayoría de las toxinas peptídicas derivadas de las anémonas de mar tienen tres puentes disulfuro. [3] Debido a la amplia homología entre SHTX I y II, es plausible que SHTX II comparta la ubicación de los puentes disulfuro. [1] SHTX I y II también comparten homología con Am I, [1] una toxina aislada de la anémona de mar Antheopsis maculata . [3] Estas proteínas tienen las mismas posiciones de cisteínas en sus secuencias de aminoácidos, lo que apunta hacia una estructura comparable. [1] [3] Am I es tóxico para los cangrejos y es letal en dosis altas (LD 50 830 µg/kg), pero aún se desconoce el objetivo de esta toxina. [3]
La proteína SHTX III es un inhibidor de la proteasa tipo Kunitz, con una longitud de 62 aminoácidos. [1] Muestra homología con otros miembros de la familia de inhibidores de la proteasa tipo Kunitz y la mayor similitud se muestra con AEPI-I, una toxina derivada de la anémona de mar Actinia equina . [1] [4]
SHTX IV se compone de 48 aminoácidos y es miembro de la familia de toxinas del canal de sodio de la anémona de mar tipo 2. La proteína comparte homología con los demás miembros de esta familia, especialmente con la toxina Rp II de la anémona de mar Radianthus paumotensis . [1] [5] El aminoácido glicina en el extremo C-terminal de la proteína SHTX IV se elimina después de completar la traducción. Como resultado, la proteína madura tiene una lisina amidada en su extremo C en lugar de una glicina. [1]
La SHTX II actúa sobre los canales de potasio regulados por voltaje y se informó que es aproximadamente 50 veces menos potente que la 125I - a- dendrotoxina para las membranas sinaptosómicas, con una IC50 de 270 nM. [1] Aún no se ha evaluado la afinidad y el objetivo de SHTX I, sin embargo, debido a las similitudes de SHTX I con SHTX II tanto en la secuencia como en la actividad paralizante del cangrejo, se considera que muestra la misma afinidad por los canales de potasio que SHTX II . [1]
Se sabe que SHTX III es un inhibidor de la proteasa tipo Kunitz y un bloqueador de los canales de potasio ( Kv1.2 ). Se informó que era aproximadamente 110 veces menos potente que la 125I -a-dendrotoxina para las membranas sinaptosómicas, con una IC50 de 650 nM. [1]