Disulfuro

Estructura química

En química , un disulfuro se refiere a un grupo funcional con la estructura R− S − S −R ′. El enlace también se denomina enlace SS o, a veces, puente disulfuro y generalmente se deriva del acoplamiento de dos grupos tiol . En biología, los puentes disulfuro formados entre grupos tiol en dos residuos de cisteína son un componente importante de la estructura secundaria y terciaria de las proteínas . La conexión es un persulfuro , en analogía con su congénere , el peróxido (R − O − O − R ′), pero esta terminología se usa raramente, excepto en referencia a los hidrodisulfuros (compuestos R − S − S − H).

En química inorgánica, el disulfuro generalmente se refiere al anión correspondiente S²⁻
₂( ^- S − S ^- ).

Disulfuros orgánicos

Una selección de disulfuros

S ₂ Cl ₂ , una sustancia química industrial común

cistina , reticulante en muchas proteínas

ácido lipoico , una vitamina

Ph ₂ S ₂ , un disulfuro orgánico común

Los disulfuros simétricos son compuestos de fórmula R ₂ S ₂ . La mayoría de los disulfuros que se encuentran en la química del azufre orgánico son disulfuros simétricos. Los disulfuros asimétricos (también llamados heterodisulfuros ) son compuestos de fórmula RSSR '. Son menos comunes en química orgánica, pero la mayoría de los disulfuros en la naturaleza son asimétricos.

Propiedades

Los enlaces disulfuro son fuertes, con una energía de disociación de enlace típica de 60 kcal / mol (251 kJ mol ^-1 ). Sin embargo, al ser aproximadamente un 40% más débil que los enlaces C-C y C-H , el enlace disulfuro suele ser el "eslabón débil" en muchas moléculas. Además, reflejando la polarizabilidad del azufre divalente, el enlace S-S es susceptible de escisión por reactivos polares, tanto electrófilos como especialmente nucleófilos (Nu): ^[1]

RS − SR + Nu ^- → RS − Nu + RS ^-

El enlace disulfuro tiene aproximadamente 2,05  Å de longitud, aproximadamente 0,5 Å más largo que un enlace C-C. La rotación sobre el eje S − S está sujeta a una barrera baja. Los disulfuros muestran una clara preferencia por los ángulos diedros que se acercan a 90 °. Cuando el ángulo se acerca a 0 ° o 180 °, entonces el disulfuro es un oxidante significativamente mejor.

Los disulfuros en los que los dos grupos R son iguales se denominan simétricos, por ejemplo, el disulfuro de difenilo y el disulfuro de dimetilo . Cuando los dos grupos R no son idénticos, se dice que el compuesto es un disulfuro asimétrico o mixto. ^[2]

Aunque la hidrogenación de disulfuros generalmente no es práctica, la constante de equilibrio para la reacción proporciona una medida del potencial redox estándar para disulfuros:

RSSR + H ₂ → 2 RSH

Este valor es de aproximadamente -250 mV frente al electrodo de hidrógeno estándar (pH = 7). En comparación, el potencial de reducción estándar de las ferrodoxinas es de aproximadamente -430 mV.

Síntesis

Los enlaces disulfuro se forman generalmente a partir de la oxidación de grupos sulfhidrilo (-SH) , especialmente en contextos biológicos. ^[3] La transformación se representa de la siguiente manera:

2 RSH ⇌ RS − SR + 2 H ⁺ + 2 e ^-

Una variedad de oxidantes participan en esta reacción, incluidos el oxígeno y el peróxido de hidrógeno . Se cree que tales reacciones proceden a través de intermedios de ácido sulfénico . En el laboratorio, el yodo en presencia de una base se emplea comúnmente para oxidar los tioles a disulfuros. Varios metales, como los complejos de cobre (II) y hierro (III) afectan esta reacción. ^{[ cita requerida ]} Alternativamente, los enlaces disulfuro en proteínas a menudo se forman por intercambio de tiol-disulfuro :

RS − SR + R′SH ⇌ R′S − SR + RSH

Tales reacciones están mediadas por enzimas en algunos casos y en otros casos están bajo control de equilibrio, especialmente en presencia de una cantidad catalítica de base.

La alquilación de di y polisulfuros de metales alcalinos da disulfuros. Los polímeros de "tiokol" surgen cuando el polisulfuro de sodio se trata con un dihaluro de alquilo. En la reacción inversa, los reactivos carbaniónicos reaccionan con azufre elemental para producir mezclas de tioéter, disulfuro y polisulfuros superiores. Estas reacciones a menudo no son selectivas, pero se pueden optimizar para aplicaciones específicas.

Síntesis de disulfuros asimétricos (heterodisulfuros)

Se han desarrollado muchos métodos especializados para formar disulfuros asimétricos. Los reactivos que liberan el equivalente de "RS ⁺ " reaccionan con tioles para dar disulfuros asimétricos: ^[3]

RSH + R′SNR ″ ₂ → RS − SR ′ + HNR ″ ₂

donde R ″ ₂ N es el grupo ftalimido . Las sales de Bunte , derivados del tipo RSSO ₃ ^- Na ⁺ , también se utilizan para generar disulfuros asimétricos: ^[4] Na [O ₃ S ₂ R] + NaSR '→ RSSR' + Na ₂ SO ₃

Reacciones

El aspecto más importante de los enlaces disulfuro es su escisión, que se produce mediante reducción. Puede usarse una variedad de reductores. En bioquímica, los tioles como el β- mercaptoetanol (β-ME) o el ditiotreitol (DTT) sirven como reductores; los reactivos de tiol se utilizan en exceso para impulsar el equilibrio hacia la derecha:

RS − SR + 2 HOCH ₂ CH ₂ SH ⇌ HOCH ₂ CH ₂ S − SCH ₂ CH ₂ OH + 2 RSH

El reductor tris (2-carboxietil) fosfina (TCEP) es útil, además de inodoro en comparación con β-ME y DTT, porque es selectivo, trabaja tanto en condiciones alcalinas como ácidas (a diferencia del DTT), es más hidrófilo y más resistente a oxidación en el aire. Además, a menudo no es necesario eliminar el TCEP antes de la modificación de los tioles proteicos. ^[5]

En la síntesis orgánica, los agentes hidruros se emplean típicamente para la escisión de disulfuros, como el borohidruro de sodio . Los metales alcalinos más agresivos afectarán esta reacción:

RS − SR + 2 Na → 2 NaSR

Estas reacciones a menudo van seguidas de la protonación del tiolato metálico resultante:

NaSR + HCl → HSR + NaCl

El intercambio tiol-disulfuro es una reacción química en la que un grupo tiolato −S ^- ataca un átomo de azufre de un enlace disulfuro −S − S−. El enlace disulfuro original se rompe y su otro átomo de azufre se libera como un nuevo tiolato, que se lleva la carga negativa. Mientras tanto, se forma un nuevo enlace disulfuro entre el tiolato atacante y el átomo de azufre original. ^{[6] [7]}

Intercambio de tiol-disulfuro que muestra el intermedio lineal en el que la carga se comparte entre los tres átomos de azufre. El grupo tiolato (mostrado en rojo) ataca un átomo de azufre (mostrado en azul) del enlace disulfuro, desplazando al otro átomo de azufre (mostrado en verde) y formando un nuevo enlace disulfuro.

Los tiolatos, no los tioles, atacan los enlaces disulfuro. Por lo tanto, el intercambio de tiol-disulfuro se inhibe a un pH bajo (típicamente, por debajo de 8) donde la forma de tiol protonado se ve favorecida en relación con la forma de tiolato desprotonado. (El p K a de un grupo tiol típico es aproximadamente de 8,3, pero puede variar debido a su entorno).

El intercambio de tiol-disulfuro es la reacción principal por la cual se forman y reorganizan los enlaces disulfuro en una proteína . El reordenamiento de los enlaces disulfuro dentro de una proteína generalmente ocurre a través de reacciones de intercambio de tiol-disulfuro intraproteicas; un grupo tiolato de un residuo de cisteína ataca uno de los enlaces disulfuro de la propia proteína. Este proceso de reordenamiento disulfuro (conocido como reordenamiento disulfuro ) no cambia el número de enlaces disulfuro dentro de una proteína, simplemente su ubicación (es decir, qué cisteínas están unidas). La reorganización de disulfuro es generalmente mucho más rápida que las reacciones de oxidación / reducción, que cambian el número de enlaces disulfuro dentro de una proteína. La oxidación y reducción de enlaces disulfuro de proteínas in vitro.también ocurre generalmente a través de reacciones de intercambio de tiol-disulfuro. Normalmente, el tiolato de un reactivo redox como el glutatión o el ditiotreitol ataca el enlace disulfuro de una proteína formando un enlace disulfuro mixto entre la proteína y el reactivo. Este enlace disulfuro mixto cuando es atacado por otro tiolato del reactivo, deja la cisteína oxidada. En efecto, el enlace disulfuro se transfiere de la proteína al reactivo en dos pasos, ambas reacciones de intercambio tiol-disulfuro.

La in vivo oxidación y la reducción de los enlaces disulfuro de proteínas por tiol-disulfuro de cambio se ve facilitada por una proteína llamada tiorredoxina . Esta pequeña proteína, esencial en todos los organismos conocidos, contiene dos cisteína residuos de aminoácidos en una vicinal disposición (es decir, uno junto al otro), que le permite formar un enlace disulfuro interno, o enlaces disulfuro con otras proteínas. Como tal, se puede utilizar como depósito de restos de enlaces disulfuro oxidados o reducidos.

Se han desarrollado muchas reacciones orgánicas especializadas para los disulfuros, nuevamente asociados principalmente con la escisión del enlace S-S, que suele ser el enlace más débil de una molécula. En las reacciones de escisión por disulfuro de Zincke, los disulfuros son escindidos por halógenos. Esta reacción produce un haluro de sulfenilo : ^{[8] [9]}

ArSSAr + Cl ₂ → 2 ArSCl

Ocurrencia en biología

Esquema de los enlaces disulfuro que reticulan las regiones de una proteína.

Ocurrencia en proteínas

Los enlaces disulfuro se pueden formar en condiciones oxidantes y desempeñan un papel importante en el plegamiento y la estabilidad de algunas proteínas, generalmente proteínas secretadas al medio extracelular. ^[2] Dado que la mayoría de los compartimentos celulares son entornos reductores , en general, los enlaces disulfuro son inestables en el citosol , con algunas excepciones como se indica a continuación, a menos que esté presente una sulfhidril oxidasa . ^[10]

La cistina está compuesta por dos cisteínas unidas por un enlace disulfuro (que se muestra aquí en su forma neutra).

Los enlaces disulfuro en las proteínas se forman entre los grupos tiol de los residuos de cisteína mediante el proceso de plegamiento oxidativo . El otro aminoácido que contiene azufre, la metionina , no puede formar enlaces disulfuro. Un enlace disulfuro se denota típicamente mediante un guion en las abreviaturas de cisteína, p. Ej., Cuando se hace referencia a la ribonucleasa A, el "enlace disulfuro Cys26-Cys84", o el "enlace disulfuro 26-84", o más simplemente como "C26-C84" ^{[11 ]} donde se entiende el enlace disulfuro y no es necesario mencionarlo. El prototipo de un enlace disulfuro de proteína es el péptido cistina de dos aminoácidos , que se compone de dos cisteínasaminoácidos unidos por un enlace disulfuro. La estructura de un enlace disulfuro se puede describir por su ángulo diedro χ _ss entre los átomos de C ^β −S ^γ −S ^γ −C ^β , que suele estar cerca de ± 90 °.

El enlace disulfuro estabiliza la forma plegada de una proteína de varias formas:

1. Mantiene juntas dos porciones de la proteína, inclinando la proteína hacia la topología plegada. Es decir, el enlace disulfuro desestabiliza la forma desplegada de la proteína al reducir su entropía .
2. El enlace disulfuro puede formar el núcleo de un núcleo hidrofóbico de la proteína plegada, es decir, los residuos hidrofóbicos locales pueden condensarse alrededor del enlace disulfuro y entre sí a través de interacciones hidrofóbicas .
3. Relacionado con 1 y 2, el enlace disulfuro une dos segmentos de la cadena de la proteína, el enlace disulfuro aumenta la concentración local efectiva de residuos de proteína y reduce la concentración local efectiva de moléculas de agua. Dado que las moléculas de agua atacan los enlaces de hidrógeno amida-amida y rompen la estructura secundaria , un enlace disulfuro estabiliza la estructura secundaria en su vecindad. Por ejemplo, los investigadores han identificado varios pares de péptidos que no están estructurados de forma aislada, pero adoptan una estructura secundaria y terciaria estable al formar un enlace disulfuro entre ellos.

Una especie de disulfuro es un emparejamiento particular de cisteínas en una proteína con enlaces de disulfuro y generalmente se representa enumerando los enlaces de disulfuro entre paréntesis, por ejemplo, la "(26-84, 58-110) especie de disulfuro". Un conjunto de disulfuro es una agrupación de todas las especies de disulfuro con el mismo número de enlaces disulfuro, y generalmente se denota como el conjunto 1S, el conjunto 2S, etc. para las especies disulfuro que tienen uno, dos, etc. enlaces disulfuro. Por tanto, la especie de disulfuro (26-84) pertenece al conjunto 1S, mientras que la especie (26-84, 58-110) pertenece al conjunto 2S. La especie única sin enlaces disulfuro se suele denotar como R para "completamente reducida". En condiciones típicas, reorganización de disulfuroes mucho más rápido que la formación de nuevos enlaces disulfuro o su reducción; por tanto, las especies de disulfuro dentro de un conjunto se equilibran más rápidamente que entre conjuntos.

La forma nativa de una proteína suele ser una única especie de disulfuro, aunque algunas proteínas pueden ciclar entre unos pocos estados de disulfuro como parte de su función, por ejemplo, tiorredoxina . En proteínas con más de dos cisteínas, se pueden formar especies de disulfuro no nativas, que casi siempre están mal plegadas. A medida que aumenta el número de cisteínas, el número de especies no nativas aumenta factorialmente.

En bacterias y arqueas

Los enlaces disulfuro juegan un papel protector importante para las bacterias como un interruptor reversible que enciende o apaga una proteína cuando las células bacterianas están expuestas a reacciones de oxidación . El peróxido de hidrógeno ( H ₂ O ₂ ) en particular podría dañar severamente el ADN y matar la bacteria en concentraciones bajas si no fuera por la acción protectora del enlace SS. Las arqueas suelen tener menos disulfuros que los organismos superiores. ^[12]

En eucariotas

En las células eucariotas , en general, se forman enlaces disulfuro estables en el lumen del RER (retículo endoplásmico rugoso) y el espacio intermembrana mitocondrial, pero no en el citosol . Esto se debe al entorno más oxidante de los compartimentos antes mencionados y al entorno más reductor del citosol (ver glutatión ). Por tanto, los enlaces disulfuro se encuentran principalmente en proteínas secretoras, proteínas lisosomales y dominios exoplasmáticos de proteínas de membrana.

Hay notables excepciones a esta regla. Por ejemplo, muchas proteínas nucleares y citosólicas pueden reticularse por disulfuro durante la muerte celular necrótica. ^[13] De manera similar, una serie de proteínas citosólicas que tienen residuos de cisteína en las proximidades entre sí que funcionan como sensores de oxidación o catalizadores redox ; cuando falla el potencial reductor de la célula, se oxidan y desencadenan mecanismos de respuesta celular. El virus Vaccinia también produce proteínas y péptidos citosólicos que tienen muchos enlaces disulfuro; aunque se desconoce la razón de esto, presumiblemente tienen efectos protectores contra la maquinaria de proteólisis intracelular.

Los enlaces disulfuro también se forman dentro y entre las protaminas en la cromatina del esperma de muchas especies de mamíferos .

Disulfuros en proteínas reguladoras

Como los enlaces disulfuro se pueden reducir y volver a oxidar de forma reversible, el estado redox de estos enlaces se ha convertido en un elemento de señalización. En los cloroplastos , por ejemplo, la reducción enzimática de los enlaces disulfuro se ha relacionado con el control de numerosas vías metabólicas, así como con la expresión génica. Se ha demostrado, hasta ahora, que la actividad de señalización reductora es transportada por el sistema de ferredoxina tiorredoxina , canalizando electrones de las reacciones de luz del fotosistema I para reducir catalíticamente los disulfuros en proteínas reguladas de una manera dependiente de la luz. De esta manera, los cloroplastos ajustan la actividad de procesos clave como el ciclo de Calvin-Benson , la degradación del almidón , el ATPproducción y expresión génica según la intensidad de la luz. Además, se ha informado que los disulfuros desempeñan un papel importante en la regulación del estado redox de los sistemas de dos componentes (TCS), que podrían encontrarse en ciertas bacterias, incluida la cepa fotogénica. Unos enlaces disulfuro de cisteína intramoleculares únicos en el dominio de unión de ATP de los TC de SrrAB que se encuentran en Staphylococcus aureus es un buen ejemplo de disulfuros en proteínas reguladoras, cuyo estado redox de la molécula de SrrB está controlado por enlaces disulfuro de cisteína, lo que lleva a la modificación de la actividad de SrrA. incluida la regulación genética. ^[14]

En pelo y plumas

Más del 90% del peso seco del cabello comprende proteínas llamadas queratinas , que tienen un alto contenido de disulfuro, del aminoácido cisteína. La robustez conferida en parte por los enlaces disulfuro queda ilustrada por la recuperación de cabello prácticamente intacto de las antiguas tumbas egipcias. Las plumas tienen queratinas similares y son extremadamente resistentes a las enzimas digestivas proteicas. La rigidez del cabello y las plumas está determinada por el contenido de disulfuro. La manipulación de los enlaces disulfuro en el cabello es la base de la onda permanente en el peinado. Los reactivos que afectan la formación y ruptura de enlaces S-S son clave, por ejemplo, tioglicolato de amonio. El alto contenido de disulfuro de las plumas dicta el alto contenido de azufre de los huevos de aves. El alto contenido de azufre del cabello y las plumas contribuye al desagradable olor que resulta cuando se queman.

Disulfuros inorgánicos

El anión disulfuro es S²⁻
₂, o ^- S − S ^- . En el disulfuro, el azufre existe en estado reducido con un número de oxidación -1. Su configuración electrónica se asemeja a la de un átomo de cloro . Por lo tanto, tiende a formar un enlace covalente con otro S ^- centro para formar S²⁻
₂grupo, similar al cloro elemental existente como el Cl ₂ diatómico . El oxígeno también puede comportarse de manera similar, por ejemplo, en peróxidos como H ₂ O ₂ . Ejemplos:

• Disulfuro de hidrógeno (S ₂ H ₂ ), el disulfuro inorgánico más simple
• Dicloruro de disulfuro (S ₂ Cl ₂ ), un líquido destilable.
• Disulfuro de hierro (FeS ₂ ) o pirita .

En la industria

Los enlaces disulfuro y (polisulfuro) son los grupos reticulantes que resultan de la vulcanización del caucho . En analogía con el papel de los disulfuros en las proteínas, los enlaces S-S en el caucho son reticulantes y afectan fuertemente la reología del material.

Compuestos relacionados

CS ₂

MoS ₂

Los tiosulfóxidos son ortogonalmente isoméricos con disulfuros, teniendo el segundo azufre ramificado del primero y no participando en una cadena continua, es decir,> S = S en lugar de −S − S−.

Los enlaces disulfuro son análogos pero más comunes que los enlaces peróxido , tioselenuro y diselenuro relacionados . También existen compuestos intermedios de estos, por ejemplo tioperóxidos (también conocidos como oxasulfuros) tales como tioperóxido de hidrógeno , tienen la fórmula R ¹ OSR ² (equivalentemente R ² SOR ¹ ). Estos son isoméricos a los sulfóxidos de manera similar a los anteriores; es decir,> S = O en lugar de −S − O−.

Los disulfuros de tiuram , con la fórmula (R ₂ NCSS) ₂ , son disulfuros pero se comportan de forma distinta debido al grupo tiocarbonilo .

Los compuestos con tres átomos de azufre, como CH ₃ S − S − SCH ₃ , se denominan trisulfuros o enlaces trisulfuro.

Nombres erróneos

El disulfuro también se usa para referirse a compuestos que contienen dos centros de sulfuro (S ²⁻ ). El compuesto disulfuro de carbono , CS ₂ se describe con la fórmula estructural, es decir, S = C = S. Esta molécula no es un disulfuro en el sentido de que carece de enlace SS. De manera similar, el disulfuro de molibdeno , MoS ₂ , no es un disulfuro en el sentido de que sus átomos de azufre no están enlazados.

Referencias

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Lectura adicional

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Enlaces externos

• Medios relacionados con los disulfuros en Wikimedia Commons