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La secreción es el movimiento de material de un punto a otro, como una sustancia química secretada por una célula o glándula . Por el contrario, la excreción es la eliminación de determinadas sustancias o productos de desecho de una célula u organismo. El mecanismo clásico de secreción celular es a través de portales secretores en la membrana plasmática celular llamados porosomas . [1] Los porosomas son estructuras de lipoproteínas permanentes en forma de copa en la membrana plasmática celular, donde las vesículas secretoras se acoplan y fusionan transitoriamente para liberar el contenido intravesicular de la célula.

La secreción en especies bacterianas significa el transporte o translocación de moléculas efectoras, por ejemplo: proteínas , enzimas o toxinas (como la toxina del cólera en bacterias patógenas, por ejemplo, Vibrio cholerae ) desde el interior ( citoplasma o citosol ) de una célula bacteriana hacia su exterior. La secreción es un mecanismo muy importante en el funcionamiento bacteriano y la operación en su entorno natural circundante para la adaptación y supervivencia.

En células eucariotas [ editar ]

Porosoma

Mecanismo [ editar ]

Las células eucariotas , incluidas las humanas , tienen un proceso de secreción muy evolucionado . Las proteínas dirigidas al exterior son sintetizadas por ribosomas acoplados al retículo endoplásmico rugoso (RE). A medida que se sintetizan, estas proteínas se trasladan a la luz del RE , donde se glicosilan y donde las chaperonas moleculares ayudan al plegamiento de las proteínas . Las proteínas mal plegadas generalmente se identifican aquí y se retrotranslocan por degradación asociada al ER al citosol., donde son degradados por un proteasoma . Las vesículas que contienen las proteínas correctamente plegadas ingresan al aparato de Golgi .

En el aparato de Golgi, la glicosilación de las proteínas se modifica y pueden producirse otras modificaciones postraduccionales , que incluyen escisión y funcionalización. Las proteínas se mueven entonces en vesículas secretoras que viajan a lo largo del citoesqueleto hasta el borde de la célula. Pueden producirse más modificaciones en las vesículas secretoras (por ejemplo, la insulina se escinde de la proinsulina en las vesículas secretoras).

Finalmente, hay una fusión de vesículas con la membrana celular en una estructura llamada porosoma , en un proceso llamado exocitosis , que arroja su contenido fuera del entorno de la célula. [2]

Se mantiene un control bioquímico estricto sobre esta secuencia mediante el uso de un gradiente de pH : el pH del citosol es 7,4, el pH del RE es 7,0 y el cis-golgi tiene un pH de 6,5. Las vesículas secretoras tienen pH que oscilan entre 5,0 y 6,0; algunas vesículas secretoras evolucionan a lisosomas , que tienen un pH de 4,8.

Secreción no clásica [ editar ]

Hay muchas proteínas como FGF1 (aFGF), FGF2 (bFGF), interleucina-1 (IL1), etc. que no tienen una secuencia señal. No utilizan la vía clásica ER-Golgi. Estos se secretan a través de varias vías no clásicas.

Se han descrito al menos cuatro vías de secreción de proteínas no clásicas (no convencionales). [3] Incluyen 1) translocación directa de proteínas a través de la membrana plasmática probablemente a través de transportadores de membrana, 2) formación de ampollas , 3) secreción lisosomal y 4) liberación a través de exosomas derivados de cuerpos multivesiculares. Además, las proteínas pueden liberarse de las células mediante heridas mecánicas o fisiológicas [4] ya través de poros oncóticos transitorios no letales en la membrana plasmática inducidos por el lavado de las células con medios o tampones sin suero. [5]

En tejidos humanos [ editar ]

Muchos tipos de células humanas tienen la capacidad de ser células secretoras. Tienen un retículo endoplásmico bien desarrollado y un aparato de Golgi para cumplir con esta función. Los tejidos que producen secreciones incluyen el tracto gastrointestinal que secreta enzimas digestivas y ácido gástrico , los pulmones que secretan tensioactivos y las glándulas sebáceas que secretan sebo para lubricar la piel y el cabello. Las glándulas de Meibomio en el párpado segregan meibum para lubricar y proteger el ojo.

En bacterias gramnegativas [ editar ]

Artículo principal: sistema de secreción bacteriana

La secreción no es exclusiva de los eucariotas, también está presente en bacterias y arqueas. Los transportadores de tipo casete de unión a ATP (ABC) son comunes a los tres dominios de la vida. Algunas proteínas secretadas son translocadas a través de la membrana citoplasmática por el translocón SecYEG , uno de los dos sistemas de translocación, que requiere la presencia de un péptido señal N-terminal en la proteína secretada. Otros son translocados a través de la membrana citoplasmática por la vía de translocación de arginina gemela (Tat). Bacterias Gram-negativotienen dos membranas, lo que hace que la secreción sea más compleja topológicamente. Hay al menos seis sistemas de secreción especializados en bacterias gramnegativas. Muchas proteínas secretadas son particularmente importantes en la patogénesis bacteriana. [6]

Sistema de secreción de tipo I (T1SS o TOSS) [ editar ]

La secreción de tipo I es un sistema de secreción dependiente de la chaperona que emplea los grupos de genes Hly y Tol. El proceso comienza cuando una secuencia líder de la proteína que se secreta es reconocida por HlyA y se une a HlyB en la membrana. Esta secuencia de señales es extremadamente específica para el transportador ABC. El complejo HlyAB estimula HlyD que comienza a desenrollarse y llega a la membrana externa donde TolC reconoce una molécula terminal o señal en HlyD. HlyD recluta TolC a la membrana interna y HlyA se excreta fuera de la membrana externa a través de un canal de proteínas de túnel largo.

El sistema de secreción de tipo I transporta varias moléculas, desde iones, fármacos, hasta proteínas de varios tamaños (20 - 900 kDa). Las moléculas secretadas varían en tamaño desde el péptido pequeño de Escherichia coli colicina V, (10 kDa) hasta la proteína de adhesión celular de Pseudomonas fluorescens LapA de 520 kDa. [7] Las mejor caracterizadas son las toxinas RTX y las lipasas. La secreción de tipo I también participa en la exportación de sustratos no proteicos como los β-glucanos cíclicos y los polisacáridos.

Sistema de secreción de tipo II (T2SS) [ editar ]

Artículo principal: sistema de secreción de tipo II

Las proteínas secretadas a través del sistema de tipo II, o rama terminal principal de la vía secretora general, dependen del sistema Sec o Tat para el transporte inicial al periplasma . Una vez allí, atraviesan la membrana externa a través de un complejo multimérico (12-14 subunidades) de proteínas secretinas formadoras de poros. Además de la proteína secretina, otras 10 a 15 proteínas de la membrana interna y externa componen el aparato de secreción completo, muchas de las cuales tienen una función aún desconocida. Los pili gramnegativos de tipo IV utilizan una versión modificada del sistema de tipo II para su biogénesis y, en algunos casos, ciertas proteínas se comparten entre un complejo de pilus y un sistema de tipo II dentro de una única especie bacteriana.

Sistema de secreción de tipo III (T3SS o TTSS) [ editar ]

Artículo principal: sistema de secreción de tipo tres

Es homólogo al cuerpo basal en los flagelos bacterianos. Es como una jeringa molecular a través de la cual una bacteria (por ejemplo, ciertos tipos de Salmonella , Shigella , Yersinia , Vibrio ) puede inyectar proteínas en células eucariotas. La baja concentración de Ca 2+ en el citosol abre la puerta que regula T3SS. Uno de estos mecanismos para detectar concentraciones bajas de calcio ha sido ilustrado por el antígeno lcrV (respuesta baja en calcio) utilizado por Yersinia pestis., que se utiliza para detectar concentraciones bajas de calcio y provoca la unión de T3SS. El sistema Hrp en patógenos de plantas inyecta arpinas y proteínas efectoras de patógenos a través de mecanismos similares en las plantas. Este sistema de secreción se descubrió por primera vez en Yersinia pestis y mostró que las toxinas podían inyectarse directamente desde el citoplasma bacteriano en el citoplasma de las células de su huésped en lugar de simplemente secretarse en el medio extracelular. [8]

Sistema de secreción de tipo IV (T4SS o TFSS) [ editar ]

T4SS
Sistema de secreción tipo IV
Identificadores
SímboloT4SS
PfamPF07996
InterProIPR012991
SCOP21gl7 / SCOPe / SUPFAM
TCDB3.A.7
Superfamilia OPM215
Proteína OPM3jqo
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
Artículo principal: sistema de secreción de tipo IV

Es homólogo a la maquinaria de conjugación de bacterias, los pili conjugativos . Es capaz de transportar tanto ADN como proteínas. Se descubrió en Agrobacterium tumefaciens , que utiliza este sistema para introducir la porción de ADN-T del plásmido Ti en la planta huésped, lo que a su vez hace que el área afectada se convierta en un tumor de corona. Helicobacter pylori utiliza un sistema de secreción de tipo IV para administrar CagA a las células epiteliales gástricas, que se asocia con la carcinogénesis gástrica. [9] Bordetella pertussis , el agente causante de la tos ferina, secreta la toxina pertussis en parte a través del sistema tipo IV.Legionella pneumophila , el agente causante de la legionelosis (enfermedad de los legionarios) utiliza un sistema de secreción IVB tipo , conocido como el ICM / punto ( i ntra c ellular m ultiplication / d efect en o rganelle t rafficking genes) del sistema, para trasladar numerosas proteínas efectoras en su huésped eucariota. [10] El sistema de secreción prototípico de Tipo IVA es el complejo VirB de Agrobacterium tumefaciens . [11]

Los miembros proteicos de esta familia son componentes del sistema de secreción de tipo IV. Ellos median la transferencia intracelular de macromoléculas a través de un mecanismo ancestralmente relacionado con el de las maquinarias de conjugación bacteriana . [12] [13]

Función [ editar ]

En resumen, el sistema de secreción de tipo IV (T4SS), es el mecanismo general por el cual las células bacterianas secretan o captan macromoléculas. Su mecanismo preciso permanece desconocido. T4SS está codificado en elementos conjugativos gramnegativos en bacterias. T4SS son complejos que abarcan la envoltura celular o, en otras palabras, 11-13 proteínas centrales que forman un canal a través del cual el ADN y las proteínas pueden viajar desde el citoplasma de la célula donante al citoplasma de la celda receptora. Además, T4SS también secreta proteínas del factor de virulencia directamente en las células hospedadoras, además de tomar ADN del medio durante la transformación natural , lo que demuestra la versatilidad de este aparato de secreción macromolecular. [14]

Estructura [ editar ]

Como se muestra en la figura anterior, TraC, en particular, consiste en un haz de tres hélices y un apéndice globular suelto. [13]

Interacciones [ editar ]

T4SS tiene dos proteínas efectoras: en primer lugar, ATS-1, que significa sustrato translocado 1 de Anaplasma, y ​​en segundo lugar AnkA , que significa proteína A que contiene el dominio de repetición de anquirina. [15]

Sistema de secreción de tipo V (T5SS) [ editar ]

Ver también: Adhesina de autotransportador trimérico § Sistema de secreción de tipo V (T5SS)

También llamado sistema de autotransportador, [16] la secreción de tipo V implica el uso del sistema Sec para cruzar la membrana interna. Las proteínas que utilizan esta vía tienen la capacidad de formar un barril beta con su extremo C-terminal que se inserta en la membrana externa, permitiendo que el resto del péptido (el dominio pasajero) llegue al exterior de la célula. A menudo, los autotransportadores se escinden, dejando el dominio barril beta en la membrana externa y liberando el dominio pasajero. Algunos investigadores creen que los restos de los autotransportadores dieron lugar a las porinas que forman estructuras similares de barril beta. [ cita requerida ] Un ejemplo común de un autotransportador que utiliza este sistema de secreción son las adhesinas del autotransportador trimérico. [17]

Sistema de secreción de tipo VI (T6SS) [ editar ]

Artículo principal: sistema de secreción de tipo VI

Los sistemas de secreción de tipo VI fueron identificados originalmente en 2006 por el grupo de John Mekalanos de la Escuela de Medicina de Harvard (Boston, EE. UU.) En dos patógenos bacterianos, Vibrio cholerae y Pseudomonas aeruginosa . [18] [19] Estos se identificaron cuando las mutaciones en los genes Hcp y VrgG en Vibrio Cholerae condujeron a una disminución de la virulencia y patogenicidad. Desde entonces, se han encontrado sistemas de secreción de Tipo VI en una cuarta parte de todos los genomas proteobacterianos, incluidos patógenos animales, vegetales y humanos, así como bacterias del suelo, ambientales o marinas. [20] [21]Si bien la mayoría de los primeros estudios de la secreción de tipo VI se centraron en su papel en la patogénesis de organismos superiores, estudios más recientes sugirieron un papel fisiológico más amplio en la defensa contra los depredadores eucariotas simples y su papel en las interacciones entre bacterias. [22] [23] Los grupos de genes del sistema de secreción Tipo VI contienen de 15 a más de 20 genes, dos de los cuales, Hcp y VgrG, han demostrado ser sustratos secretados casi universalmente del sistema. El análisis estructural de estas y otras proteínas en este sistema tiene un parecido sorprendente con el pico de la cola del fago T4, y se cree que la actividad del sistema se parece funcionalmente a la infección por fagos. [24]

Liberación de vesículas de la membrana externa [ editar ]

Además del uso de los complejos multiproteicos enumerados anteriormente, las bacterias Gram-negativas poseen otro método para la liberación de material: la formación de vesículas bacterianas de la membrana externa . [25] Partes de la membrana externa se pellizcan, formando estructuras esféricas a nanoescala hechas de una bicapa lipídica rica en lipopolisacáridos que encierra materiales periplásmicos, y se utilizan para el tráfico de vesículas de membrana para manipular el medio ambiente o invadir la interfaz huésped-patógeno. Se ha encontrado que las vesículas de varias especies bacterianas contienen factores de virulencia, algunas tienen efectos inmunomoduladores y algunas pueden adherirse directamente e intoxicar a las células huésped. La liberación de vesículas se ha demostrado como una respuesta general a las condiciones de estrés, el proceso de carga de proteínas parece ser selectivo. [26]

Secreción en bacterias grampositivas [ editar ]

Artículo principal: sistema de secreción bacteriana

En algunas especies de Staphylococcus y Streptococcus , el sistema secretor accesorio maneja la exportación de glucoproteínas de adhesión altamente repetitivas.

Ver también [ editar ]

  • Proteína efectora bacteriana
  • Vesículas de la membrana externa bacteriana
  • Interfaz huésped-patógeno
  • Tráfico de vesículas de membrana
  • Secretomics
  • Proteínas secretoras
  • Estado secretor

Referencias [ editar ]

[27]

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Lectura adicional [ editar ]

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  • Avon D. "Página de inicio" . ¡Células vivas! .

Enlaces externos [ editar ]

  • Secreciones en los títulos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  • Ilustración de T5SS / Autotransporter en Uni Münster