Sirtuin
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Familia Sir2
1SZD.png
Estructura cristalográfica de la levadura sir2 (dibujos animados de colores del arco iris, N-terminal = azul, C-terminal = rojo) complejado con ADP ( modelo de llenado de espacio , carbono = blanco, oxígeno = rojo, nitrógeno = azul, fósforo = naranja) y una histona Péptido H4 (magenta) que contiene un residuo de lisina acilado (mostrado como esferas). [1]
Identificadores
SímboloSIR2
PfamPF02146
Clan pfamCL0085
InterProIPR003000
PROSITEPS50305
SCOP21j8f / SCOPe / SUPFAM
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
PDB1ici , 1j8f , 1M2G , 1m2h , 1m2j , 1m2k , 1m2n , 1ma3 , 1q14 , 1q17 , 1q1a , 1s5p , 1s7g , 1szc , 1szd , 1yc2 , 1yc5

Las sirtuinas son una familia de proteínas de señalización implicadas en la regulación metabólica . [2] [3] Son antiguos en la evolución animal y parecen poseer una estructura muy conservada en todos los reinos de la vida. [2] Químicamente, las sirtuinas son una clase de proteínas que poseen actividad mono -ADP-ribosiltransferasa o desacilasa , incluyendo desacetilasa, desuccinilasa, desmalonilasa, desmiristoilasa y depalmitoilasa. [4] [5] [6] El nombre Sir2 proviene del gen de levadura ' s ilent-tipo de apareamiento i nformación regulation 2 ', [7] el gen responsable de la regulación celular en la levadura .

A partir de estudios in vitro , las sirtuinas están implicadas en la influencia de procesos celulares como el envejecimiento , la transcripción , la apoptosis , la inflamación [8] y la resistencia al estrés, así como en la eficiencia energética y el estado de alerta durante situaciones de bajas calorías . [9] En 2018, no había evidencia clínica de que las sirtuinas afecten el envejecimiento humano. [10]

La levadura Sir2 y algunas, pero no todas, las sirtuinas son proteínas desacetilasas . A diferencia de otras proteínas desacetilasas conocidas, que simplemente hidrolizan los residuos de acetil - lisina , la reacción de desacetilación mediada por sirtuina acopla la desacetilación de lisina a la hidrólisis de NAD +. [11] Esta hidrólisis produce O-acetil-ADP- ribosa , el sustrato desacetilado y nicotinamida , que es un inhibidor de la actividad de la sirtuína en sí. Estas proteínas utilizan NAD + para mantener la salud celular y convertir NAD + en nicotinamida (NAM) . [12] La dependencia de las sirtuinas de NAD + vincula su actividad enzimática directamente al estado energético de la célula a través de la relación celular NAD +: NADH, los niveles absolutos de NAD +, NADH o NAM o una combinación de estas variables.

Las sirtuinas que desacetilan histonas son estructural y mecánicamente distintas de otras clases de histonas desacetilasas (clases I, IIA, IIB y IV), que tienen un pliegue proteico diferente y usan Zn 2+ como cofactor . [13] [14]

Acciones y distribución de especies

Las sirtuinas son una familia de proteínas de señalización implicadas en la regulación metabólica. [2] [3] Son antiguos en la evolución animal y parecen poseer una estructura muy conservada en todos los reinos de la vida. [2] Mientras que las bacterias y arqueas codifican una o dos sirtuinas, los eucariotas codifican varias sirtuinas en sus genomas. En levaduras, lombrices intestinales y moscas de la fruta, sir2 es el nombre de una de las proteínas de tipo sirtuína (consulte la tabla siguiente). [15] Los mamíferos poseen siete sirtuinas (SIRT1–7) que ocupan diferentes compartimentos subcelulares: SIRT1, SIRT6 y SIRT7 están predominantemente en el núcleo, SIRT2 en el citoplasma y SIRT3, SIRT4 y SIRT5 en las mitocondrias. [2]

Historia

La investigación sobre la proteína sirtuína se inició en 1991 por Leonard Guarente del MIT . [16] [17] El interés en el metabolismo de NAD + aumentó después del descubrimiento del año 2000 por Shin-ichiro Imai y sus colaboradores en el laboratorio de Guarente de que las sirtuinas son proteínas desacetilasas dependientes de NAD +. [18]

Tipos

La primera sirtuína se identificó en la levadura (un eucariota inferior) y se denominó sir2. En mamíferos más complejos, hay siete enzimas conocidas que actúan en la regulación celular, como lo hace sir2 en la levadura. Estos genes se designan como pertenecientes a diferentes clases (I-IV), dependiendo de su estructura de secuencia de aminoácidos. [19] Varios procariotas gram positivos, así como la bacteria hipertermofílica gram negativa Thermotoga maritima poseen sirtuinas que son intermedias en secuencia entre clases, y estas se colocan en la clase "indiferenciada" o "U". Además, varias bacterias Gram positivas, incluidas Staphylococcus aureus y Streptococcus pyogenes , así como varios hongos portan macrodominio.sirtuinas ligadas (denominadas sirtuinas de "clase M"). [6]

ClaseSubclaseEspecies
Ubicación intracelular		ActividadFunción
BacteriasLevaduraRatónHumano
IaSir2 o Sir2p,
Hst1 o Hst1p		Sirt1SIRT1Núcleo, citoplasmaDesacetilasaInflamación del metabolismo
BHst2 o Hst2pSirt2SIRT2Núcleo y citoplasmaDesacetilasaCiclo celular, tumorigénesis
Sirt3SIRT3MitocondriasDesacetilasaMetabolismo
CHst3 o Hst3p,
Hst4 o Hst4p
IISirt4SIRT4MitocondriasADP-ribosil transferasaSecreción de insulina
IIISirt5SIRT5MitocondriasDemalonilasa, desuccinilasa y desacetilasaDesintoxicación de amoniaco
IVaSirt6SIRT6NúcleoDesmiristoilasa, depalmitoilasa, ADP-ribosil transferasa y desacetilasaReparación de ADN, metabolismo, secreción de TNF
BSirt7SIRT7NucleoloDesacetilasa transcripción de ARNr
UcobB [20]Regulación de la acetil-CoA sintetasa [21]metabolismo
METROSirTM [6]ADP-ribosil transferasaDesintoxicación ROS

SIRT3, una proteína desacetilasa mitocondrial, juega un papel en la regulación de múltiples proteínas metabólicas como la isocitrato deshidrogenasa del ciclo TCA. También juega un papel en el músculo esquelético como respuesta adaptativa metabólica. Dado que la glutamina es una fuente de a-cetoglutarato que se utiliza para reponer el ciclo de TCA, SIRT4 participa en el metabolismo de la glutamina. [22]

Envejecimiento

Aunque los estudios preliminares con resveratrol , un activador de desacetilasas como SIRT1 , [23] llevaron a algunos científicos a especular que el resveratrol puede prolongar la vida útil, en 2018 no hubo evidencia clínica de tal efecto. [10] Aunque se ha demostrado que el resveratrol Para extender la vida útil de los ratones obesos con una dieta alta en grasas, no se ha demostrado que el resveratrol extienda la vida útil de los ratones normales alimentados con resveratrol a partir de los cuatro meses de edad. [24]

Ya sea que los activadores de sirtuína puedan prolongar la vida útil o no, los ratones modificados genéticamente con una expresión mejorada del gen de la sirtuína han mostrado una vida útil más prolongada. [25]

Los estudios in vitro demostraron que la restricción de calorías regula el sistema redox de la membrana plasmática, involucrado en la homeostasis mitocondrial, y la reducción de la inflamación a través de conversaciones cruzadas entre SIRT1 y la proteína quinasa activada por AMP (AMPK), [26] [27] [28] pero el papel de las sirtuinas en la longevidad aún no está claro, [23] [26] [28] ya que la restricción de calorías en la levadura podría extender la vida útil en ausencia de Sir2 u otras sirtuinas, mientras que la activación in vivo de Sir2 por restricción de calorías o resveratrol para extender la vida útil ha sido desafiada en múltiples organismos. [29]

Fibrosis tisular

Una revisión de 2018 indicó que los niveles de SIRT son más bajos en tejidos de personas con esclerodermia , y tales niveles reducidos de SIRT pueden aumentar el riesgo de fibrosis a través de la modulación de la vía de señalización de TGF-β . [30]

Reparación de ADN

Las proteínas SIRT1 , SIRT6 y SIRT7 se emplean en la reparación del ADN . [31] La proteína SIRT1 promueve la recombinación homóloga en las células humanas y participa en la reparación recombinacional de las roturas del ADN . [32]

SIRT6 es una proteína asociada a cromatina y en células de mamíferos es necesaria para la reparación por escisión de bases del daño del ADN . [33] La deficiencia de SIRT6 en ratones conduce a un fenotipo degenerativo similar al envejecimiento. [33] Además, SIRT6 promueve la reparación de roturas de doble hebra del ADN. [34] Además, la sobreexpresión de SIRT6 puede estimular la reparación recombinacional homóloga. [35]

Los ratones knockout SIRT7 muestran características de envejecimiento prematuro . [36] La proteína SIRT7 es necesaria para la reparación de roturas de doble hebra por unión de extremos no homólogos . [36]

Inhibidores

La nicotinamida inhibe la actividad de la sirtuina , que se une a un sitio receptor específico. [37]

Activadores

Lista de activadores de sirtuina conocidos in vitro
CompuestoTarget / Speci fi ciudadReferencias
PiceatannolSIRT1[38]
SRT1720 (paeonol)SIRT1[38]
SRT2104SIRT1[38]
β-LapachoneSIRT1[38]
CilostazolSIRT1[38]
Cianidina y proantocianidinas oligoméricas (OPC)SIRT6[39]
Derivados de la quercetina y la rutinaSIRT6[39]
LuteolinaSIRT6[39]
Catequina y epicatequinasSIRT6[39]
FisétineSIRT6[39]
Ácidos fenólicosSIRT6[39]
FucoidanSIRT6[40]
CurcuminaSIRT1, SIRT6[41]
PirfenidonaSIRT1[42]
MiricetinaSIRT6[39]
CianidinaSIRT6[39]
DelfinidinaSIRT6[39]
apigeninaSIRT6[39]
buteínaSIRT6[43]
isoquiritigéninaSIRT6[43]
Ácido féluriqueSIRT1[43]
BerberinaSIRT1[43]
CatequinaSIRT1[43]
MalvidinaSIRT1[43]
PtérostylbèneSIRT1[43]
tirosolSIRT1[43]

Ver también

  • Inmortalidad biológica
  • Histonas desacetilasas o HDAC
  • Tricostatina A

Referencias

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enlaces externos

  • Sirtuins en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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