La desorción por láser suave (SLD) es la desorción por láser de moléculas grandes que produce ionización sin fragmentación. "Suave" en el contexto de la formación de iones significa formar iones sin romper los enlaces químicos . La ionización "dura" es la formación de iones con la rotura de enlaces y la formación de iones fragmentados.
Fondo
El término "desorción por láser suave" no ha sido ampliamente utilizado por la comunidad de espectrometría de masas , que en la mayoría de los casos utiliza desorción / ionización láser asistida por matriz (MALDI) para indicar la ionización por desorción por láser suave que es asistida por un compuesto de matriz separado. El término desorción por láser suave fue utilizado principalmente por la Fundación Nobel en información pública publicada junto con el Premio Nobel de Química de 2002 . [1] Koichi Tanaka fue galardonado con 1/4 del premio por su uso de una mezcla de nanopartículas de cobalto y glicerol en lo que llamó el “método de matriz líquida y metal ultrafino” de ionización por desorción por láser. Con este enfoque, pudo demostrar la ionización suave de proteínas. [2] La técnica MALDI fue demostrada (y el nombre acuñado) en 1985 por Michael Karas , Doris Bachmann y Franz Hillenkamp , [3] pero la ionización de proteínas por MALDI no se informó hasta 1988, inmediatamente después de que se informaron los resultados de Tanaka.
Algunos han argumentado que Karas y Hillenkamp merecían más el Premio Nobel que Tanaka porque su método de matriz cristalina es mucho más utilizado que la matriz líquida de Tanaka. [4] [5] Contrarrestando este argumento está el hecho de que Tanaka fue el primero en usar un láser de nitrógeno de 337 nm , mientras que Karas y Hillenkamp usaban un láser Nd: YAG de 266 nm . El enfoque "moderno" de MALDI surgió varios años después de que se demostrara la primera desorción de proteínas con láser suave. [6] [7] [8]
El término desorción por láser suave se utiliza ahora para referirse a MALDI, así como a métodos "sin matriz" para la ionización por desorción por láser con mínima fragmentación. [9]
Variantes
Grafito
El enfoque de desorción / ionización láser asistida por superficie (SALDI) utiliza una matriz de partículas líquidas más grafito. [10] [11] Una matriz de grafito coloidal se ha denominado "GALDI" para la desorción / ionización láser asistida por grafito coloidal. [12]
Superficies nanoestructuradas
El enfoque de ionización por desorción en silicio (DIOS) es la desorción / ionización por láser de una muestra depositada sobre una superficie porosa de silicio. [13] La espectrometría de masas con iniciador de nanoestructura (NIMS) es una variante de DIOS que utiliza moléculas "iniciadoras" atrapadas en las nanoestructuras. [14] Aunque las nanoestructuras se forman típicamente mediante grabado, el grabado con láser también se puede utilizar, por ejemplo, en matrices de microcolumnas de silicio inducidas por láser (LISMA) para análisis de espectrometría de masas sin matriz. [15]
Nanocables
Los nanocables de silicio se desarrollaron inicialmente como una aplicación DIOS-MS. [16] Este enfoque se comercializó posteriormente como desorción / ionización láser asistida por nanocables (NALDI) que utiliza un objetivo que consta de nanocables hechos de óxidos o nitruros metálicos. [17] Los objetivos NALDI están disponibles en Bruker Daltonics (aunque se comercializan como objetivos "nanoestructurados" en lugar de "nanocables").
Desorción / ionización láser de superficie mejorada (SELDI)
La variante de desorción / ionización láser de superficie mejorada (SELDI) es similar a MALDI, pero utiliza un objetivo de afinidad bioquímica. [18] [19] La técnica conocida como desorción pura mejorada en la superficie (SEND) [18] es una variante relacionada de MALDI con la matriz unida covalentemente a la superficie objetivo. La tecnología SELDI fue comercializada por Ciphergen Biosystems en 1997 como el sistema ProteinChip. Ahora es producido y comercializado por Bio-Rad Laboratories.
Otros metodos
La técnica conocida como desorción acústica inducida por láser (LIAD) es la geometría de transmisión LDI con un objetivo de película metálica. [20] [21]
Referencias
- ^ "El Premio Nobel de Química 2002" . La Fundación Nobel. 9 de octubre de 2002 . Consultado el 31 de enero de 2013 .
- ^ Tanaka, Koichi; Hiroaki Waki; Yutaka Ido; Satoshi Akita; Yoshikazu Yoshida; Tamio Yoshida; T. Matsuo (1988). "Análisis de proteínas y polímeros hasta m / z 100 000 por espectrometría de masas de tiempo de vuelo de ionización láser". Comunicaciones rápidas en espectrometría de masas . 2 (8): 151-153. Código bibliográfico : 1988RCMS .... 2..151T . doi : 10.1002 / rcm.1290020802 .
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enlaces externos
- El Premio Nobel de Química 2002 - Información para el público