Tiorredoxina

TXN
Estructuras disponibles PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 4TRX , 1AIU , 1AUC , 1CQG , 1CQH , 1ERT , 1ERU , 1ERV , 1ERW , 1MDI , 1MDJ , 1MDK , 1TRS , 1TRU , 1TRV , 1TRW , 2HSH , 2HXK , 2IFQ , 2IIY , 3E3E , 3KD0 , 3M9J , 3M9K , 3QFA , 3QFB , 3TRX, 4LL1 , 4LL4 , 4OO4 , 4OO5 , 4POK , 4POL , 4POM , 4PUF , 5DQY
Identificadores
Alias	TXN , TRDX, TRX, TRX1, tiorredoxina, Trx80
Identificaciones externas	OMIM : 187700 MGI : 98874 HomoloGene : 128202 GeneCards : TXN
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 9 (humano) [1] Banda 9q31.3 Comienzo 110,243,810 pb [1] Fin 110,256,507 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma 4 (ratón) [2] Banda 4 B3 | 4 31,87 cm Comienzo 57,943,373 pb [2] Fin 57.956.411 pb [2]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • actividad proteína-disulfuro reductasa • actividad oxidorreductasa, que actúa sobre un grupo de donantes de azufre, disulfuro como aceptor • GO: 0001948 unión a proteínas • actividad tiorredoxina-disulfuro reductasa • actividad proteína-disulfuro reductasa (NAD (P)) • unión a ARN Componente celular • región extracelular • exosoma extracelular • núcleo • citoplasma • mitocondria • citosol • nucleoplasma Proceso biológico • activación de la actividad de la proteína quinasa B • regulación positiva de la señalización de la proteína quinasa B • movimiento de la célula o componente subcelular • interconversión de moléculas pequeñas que contienen nucleobase • proceso metabólico del éter de glicerol • regulación de la transcripción, plantilla de ADN • señalización célula-célula • regulación negativa de la transcripción por la ARN polimerasa II • homeostasis redox celular • transcripción, plantilla de ADN • regulación positiva de la fosforilación de peptidil-serina • regulación negativa de la exportación de proteínas desde el núcleo • respuesta a la radiación • regulación positiva de la unión al ADN • regulación negativa de la muerte celular inducida por el peróxido de hidrógeno • proliferación de la población celular • transducción de señales • reparación de proteínas • desintoxicación celular oxidante • respuesta celular al estrés oxidativo Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	7295	22166
Ensembl	ENSG00000136810	ENSMUSG00000028367
UniProt	P10599	P10639
RefSeq (ARNm)	NM_003329 NM_001244938	NM_011660
RefSeq (proteína)	NP_001231867 NP_003320	NP_035790
Ubicación (UCSC)	Crónicas 9: 110,24 - 110,26 Mb	Crónicas 4: 57,94 - 57,96 Mb
Búsqueda en PubMed	[3]	[4]
Wikidata
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La tiorredoxina es una clase de pequeñas proteínas redox que se sabe que están presentes en todos los organismos . Desempeña un papel en muchos procesos biológicos importantes , incluida la señalización redox. En los seres humanos, las tiorredoxinas están codificadas por genes TXN y TXN2 . ^{[5] [6]} La mutación con pérdida de función de cualquiera de los dos genes de tiorredoxina humana es letal en la etapa de cuatro células del embrión en desarrollo . Aunque no se comprende del todo, la tiorredoxina desempeña un papel central en los seres humanos y está cada vez más vinculada a la medicina a través de su respuesta a las especies reactivas de oxígeno (ROS). En plantas , las tiorredoxinas regulan un espectro de funciones críticas, que van desde la fotosíntesis hasta el crecimiento, la floración y el desarrollo y germinación de semillas. También se ha descubierto recientemente que desempeñan un papel en la comunicación de célula a célula . ^[7]

Función

Las tiorredoxinas son proteínas que actúan como antioxidantes facilitando la reducción de otras proteínas mediante el intercambio de cisteína tiol-disulfuro . Las tiorredoxinas se encuentran en casi todos los organismos conocidos y son esenciales para la vida de los mamíferos . ^{[8] [9]}

La tiorredoxina es una enzima oxidorreductasa de 12 kD que contiene un sitio activo de ditiol-disulfuro. Es ubicuo y se encuentra en muchos organismos, desde plantas y bacterias hasta mamíferos. Se han identificado múltiples sustratos in vitro para la tiorredoxina, que incluyen ribonucleasa , coriogonadotropinas, factores de coagulación, receptor de glucocorticoides e insulina. La reducción de insulina se usa clásicamente como prueba de actividad. ^[10]

Las tiorredoxinas se caracterizan a nivel de su secuencia de aminoácidos por la presencia de dos cisteínas vecinas en un motivo CXXC . Estas dos cisteínas son la clave de la capacidad de la tiorredoxina para reducir otras proteínas. Las proteínas de tiorredoxina también tienen una estructura terciaria característica denominada pliegue de tiorredoxina .

Las tiorredoxinas se mantienen en estado reducido por la flavoenzima tiorredoxina reductasa , en una reacción dependiente de NADPH. ^{[11] Las} tiorredoxinas actúan como donantes de electrones para las peroxidasas y la ribonucleótido reductasa . ^[12] Las glutaredoxinas relacionadas comparten muchas de las funciones de las tiorredoxinas, pero son reducidas por el glutatión en lugar de una reductasa específica.

El beneficio de las tiorredoxinas para reducir el estrés oxidativo lo demuestran los ratones transgénicos que sobreexpresan la tiorredoxina, son más resistentes a la inflamación y viven un 35% más ^[13] , lo que respalda la teoría del envejecimiento de los radicales libres . Sin embargo, los controles de este estudio fueron de corta duración, lo que puede haber contribuido al aparente aumento de la longevidad. ^[14] Trx1 puede regular modificaciones postraduccionales no redox. ^[15]En los ratones con sobreexpresión cardíaca específica de Trx1, el estudio de proteómica encontró que la proteína 1 que contiene el dominio SET y MYND (SMYD1), una lisina metiltransferasa altamente expresada en el corazón y otros tejidos musculares, también está regulada al alza. Esto sugiere que Trx1 también puede desempeñar un papel en la metilación de proteínas mediante la regulación de la expresión de SMYD1, que es independiente de su actividad oxidorreductasa. ^[15]

Las plantas tienen un complemento inusualmente complejo de Trxs compuesto de seis tipos bien definidos (Trxs f, m, x, y, hyo) que residen en diferentes compartimentos celulares y funcionan en una serie de procesos. En 2010 se descubrió por primera vez que las proteínas tiorredoxinas pueden moverse de una célula a otra , lo que representa una nueva forma de comunicación celular en las plantas. ^[7]

Mecanismo de acción

La función principal de la tiorredoxina (Trx) es la reducción de residuos de cisteína oxidada y la ruptura de enlaces disulfuro. ^[16] Para Trx1, este proceso comienza con el ataque de Cys32, uno de los residuos conservados en el motivo tiorredoxina CXXC, sobre el grupo oxidado del sustrato. ^[17] Casi inmediatamente después de este evento, Cys35, el otro residuo Cys conservado en Trx1, forma un enlace disulfuro con Cys32, transfiriendo así 2 electrones al sustrato que ahora está en su forma reducida. La Trx1 oxidada se reduce luego mediante tiorredoxina reductasa, que a su vez se reduce mediante NADPH como se describió anteriormente. ^[17]

Mecanismo de Trx1 reduciendo un sustrato

Interacciones

Se ha demostrado que la tiorredoxina interactúa con:

• PREGUNTE1 , ^{[18] [19] [20]}
• Colágeno, tipo I, alfa 1 , ^[21]
• Receptor de glucocorticoides , ^[22]
• SENP1 , ^[23]
• TXNIP . ^[24]
• NF-κB : al reducir un enlace disulfuro en NF-κB, Trx1 promueve la unión de este factor de transcripción al ADN. ^[25]
• AP1 a través de Ref1: Trx1 aumenta indirectamente la actividad de unión al ADN de la proteína activadora 1 (AP1) al reducir la enzima de reparación del ADN factor redox 1 (Ref-1), que a su vez reduce AP1 en un ejemplo de una cascada de regulación redox. ^[26]
• AMPK : la función AMPK en los cardiomiocitos se conserva durante el estrés oxidativo debido a una interacción entre AMPK y Trx1. Al formar un puente disulfuro entre las dos proteínas, Trx1 evita la formación y agregación de AMPK oxidada, lo que permite que AMPK funcione normalmente y participe en las cascadas de señalización . ^[27]

Efecto sobre la hipertrofia cardíaca

Se ha demostrado que Trx1 regula a la baja la hipertrofia cardíaca , el engrosamiento de las paredes de las cámaras inferiores del corazón, mediante interacciones con varios objetivos diferentes. Trx1 regula al alza la actividad transcripcional de los factores respiratorios nucleares 1 y 2 ( NRF1 y NRF2 ) y estimula la expresión del coactivador 1-α del receptor γ activado por el proliferador de peroxisomas ( PGC-1α ). ^{[28] [29]} Además, Trx1 reduce dos residuos de cisteína en la histona desacetilasa 4 ( HDAC4 ), lo que permite que HDAC4 se importe del citosol , donde reside la forma oxidada, ^[30] al núcleo .^[31] Una vez en el núcleo, la reducción de HDAC4 regula negativamente la actividad de factores de transcripción como NFAT que median la hipertrofia cardíaca. ^[17] Trx 1 también controla losniveles de microARN en el corazón y se ha encontrado que inhibe la hipertrofia cardíaca al regular al alza miR-98 / let-7 . ^[32] Trx1 puede regular el nivel de expresión de SMYD1, por lo que puede modular indirectamente la metilación de proteínas con el propósito de protección cardíaca. ^[15]

Tiorredoxina en el cuidado de la piel

La tiorredoxina se utiliza en productos para el cuidado de la piel como antioxidante junto con glutaredoxina y glutatión. ^{[ cita requerida ]}

Ver también

• RuBisCO - actividad enzimática regulada por tiorredoxina
• Peroxiredoxina : actividad enzimática regulada por tiorredoxina
• Pliegue de tiorredoxina
• Tiorredoxina reductasa

Referencias

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000136810 - Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000028367 - Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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27. Shao D, Oka S, Liu T, Zhai P, Ago T, Sciarretta S, Li H, Sadoshima J (febrero de 2014). "Un mecanismo dependiente de redox para la regulación de la activación de AMPK por Thioredoxin1 durante la falta de energía" . Metabolismo celular . 19 (2): 232–45. doi : 10.1016 / j.cmet.2013.12.013 . PMC 3937768 . PMID 24506865 .  
28. Ago T, Yeh I, Yamamoto M, Schinke-Braun M, Brown JA, Tian B, Sadoshima J (2006). "Thioredoxin1 regula al alza las proteínas mitocondriales relacionadas con la fosforilación oxidativa y el ciclo de TCA en el corazón". Antioxidantes y señalización redox . 8 (9-10): 1635–50. doi : 10.1089 / ars.2006.8.1635 . PMID 16987018 . 
29. Yamamoto M, Yang G, Hong C, Liu J, Holle E, Yu X, Wagner T, Vatner SF, Sadoshima J (noviembre de 2003). "La inhibición de la tiorredoxina endógena en el corazón aumenta el estrés oxidativo y la hipertrofia cardíaca" . La Revista de Investigación Clínica . 112 (9): 1395–406. doi : 10.1172 / JCI17700 . PMC 228400 . PMID 14597765 .  
30. Matsushima S, Kuroda J, Ago T, Zhai P, Park JY, Xie LH, Tian B, Sadoshima J (febrero de 2013). "El aumento del estrés oxidativo en el núcleo causado por Nox4 media la oxidación de HDAC4 y la hipertrofia cardíaca" . Investigación de circulación . 112 (4): 651–63. doi : 10.1161 / CIRCRESAHA.112.279760 . PMC 3574183 . PMID 23271793 .  
31. Ago T, Liu T, Zhai P, Chen W, Li H, Molkentin JD, Vatner SF, Sadoshima J (junio de 2008). "Una vía dependiente de redox para regular las HDAC de clase II y la hipertrofia cardíaca". Celular . 133 (6): 978–93. doi : 10.1016 / j.cell.2008.04.041 . PMID 18555775 . S2CID 2678474 .  
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Otras lecturas

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enlaces externos

• Tiorredoxina en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
• Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P10599 ( Thioredoxin ) en el PDBe-KB .