Urocanasa
La urocanasa [1] (también conocida como imidazolonepropionato hidrolasa o urocanato hidratasa ) es la enzima que cataliza el segundo paso en la degradación de la histidina, la hidratación del urocanato en imidazolonepropionato.
La urocanasa está codificada por el gen UROC1, ubicado en el tercer cromosoma en humanos. [2] La proteína en sí está compuesta por 676 aminoácidos que luego se pliegan, produciendo el producto final que tiene 2 subunidades idénticas, lo que hace que la enzima sea un homodímero.
Para catalizar la hidrólisis del urocanato en la vía catabólica de la L-histidina, la enzima utiliza sus dos grupos NAD + (Nicotinamida Adnene Dinucleótido). Los grupos NAD + actúan como electrófilos, adhiriéndose al carbono superior del urocanato, lo que conduce al reordenamiento sigmatrópico de la molécula de urocanato. [3] Este reordenamiento permite la adición de una molécula de agua, convirtiendo el urocanato en 4,5-dihidro-4-oxo-5-imidazolpropanoato. [4]
La deficiencia hereditaria de urocanasa conduce a niveles elevados de ácido urocánico en la orina, una condición conocida como aciduria urocánica .
La urocanasa se encuentra en algunas bacterias (gen hutU), en el hígado de muchos vertebrados y también se ha encontrado en la planta Trifolium repens (trébol blanco). La urocanasa es una proteína de aproximadamente 60 Kd, se une fuertemente al NAD + y lo usa como cofactor electrófilo. Se ha descubierto que una cisteína conservada es importante para el mecanismo catalítico y podría estar implicada en la unión del NAD + .
(Ver Plantilla: metabolismo de la leucina en humanos ; este diagrama no incluye la vía para la síntesis de β-leucina a través de la leucina 2,3-aminomutasa)
