Xplor-NIH es un programa de determinación de estructuras biomoleculares altamente sofisticado y flexible que incluye una interfaz para el programa X-PLOR heredado . Los principales desarrolladores son Charles Schwieters y Marius Clore de los Institutos Nacionales de Salud . Xplor-NIH se basa en un marco de trabajo C ++ con una extensa interfaz de Python que permite un scripting muy potente y sencillo de protocolos de refinamiento y determinación de estructuras complejas. Restricciones derivadas de toda la solución actual y muchos experimentos de resonancia magnética nuclear ( RMN ) de estado sólido [1] [2] y de dispersión de rayos X [3]se puede acomodar durante los cálculos de la estructura. También se encuentran disponibles amplias instalaciones para muchos tipos de cálculos de conjuntos donde los datos experimentales no pueden ser contabilizados por una estructura única. [4] Muchos de los protocolos de cálculo de estructuras implican el uso de recocido simulado diseñado para superar los mínimos locales en la ruta de la región mínima global de la función objetivo. Estos cálculos se pueden realizar utilizando cualquier combinación de dinámica y minimización cartesiana, ángulo de torsión y cuerpo rígido. Actualmente, Xplor-NIH es el paquete de determinación / refinamiento de estructuras más versátil, completo y ampliamente utilizado en la determinación de estructuras por RMN.
Referencias
- ^ CD de Schwieters; Kuszewski JJ; Tjandra N; Clore GM (enero de 2003). "El paquete de determinación de la estructura molecular de Xplor-NIH NMR" . J. Magn. Reson . 160 (1): 65–73. Código bibliográfico : 2003JMagR.160 ... 65S . doi : 10.1016 / S1090-7807 (02) 00014-9 . PMID 12565051 .
- ^ Schwieters, CD; Kuszewski, JJ; Clore, GM (2006). "Uso de Xplor-NIH para la determinación de la estructura molecular por RMN". Progresos en espectroscopia de resonancia magnética nuclear . 48 (1): 47–62. doi : 10.1016 / j.pnmrs.2005.10.001 .
- ^ Schwieters, CD; Clore, GM (2014). "Uso de datos de dispersión de solución de ángulo pequeño en cálculos de estructura de Xplor-NIH" . Progresos en espectroscopia de resonancia magnética nuclear . 80 : 1-11. doi : 10.1016 / j.pnmrs.2014.03.001 . PMC 4057650 . PMID 24924264 .
- ^ Deshmukh, L; Schwieters, CD; Grishaev, A; Ghirlando, R; Baber, JL; Clore, GM (2013). "Estructura y dinámica de la proteína de la cápside del VIH-1 de longitud completa en solución" . Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 135 (43): 16133–16147. doi : 10.1021 / ja406246z . PMC 3946434 . PMID 24066695 .