La amina deshidrogenasa ( EC 1.4.99.3 ), también conocida como metilamina deshidrogenasa (MADH), es una enzima dependiente de triptófano triptofilquinona (dependiente de TTQ) que cataliza la desaminación oxidativa de una amina primaria a un aldehído y amoníaco . La reacción ocurre de la siguiente manera:
Amina deshidrogenasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.4.99.3 | |||||||
No CAS. | 60496-14-2 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
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RCH 2 NH 2 + H 2 O + aceptor → RCHO + NH 3 + aceptor reducido
La amina deshidrogenasa posee una estructura α 2 β 2 y cada subunidad β más pequeña posee un cofactor de proteína TTQ .
La amina deshidrogenasa, estudiada en Paracoccus denitrificans , forma al menos transitoriamente un complejo ternario para catalizar la reducción del citocromo c-551i dependiente de metilamina. Dentro de este complejo, los electrones se transfieren desde el cofactor TTQ de MADH al centro de cobre de tipo 1 de la amicianina, y luego al hemo del citocromo .
Referencias
- Davidson VL (agosto de 2004). "Transferencia de electrones en quinoproteínas". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 428 (1): 32–40. doi : 10.1016 / j.abb.2004.03.022 . PMID 15234267 .
enlaces externos
- metilamina + deshidrogenasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .