Angiopoyetina
La angiopoyetina es parte de una familia de factores de crecimiento vascular que desempeñan un papel en la angiogénesis embrionaria y posnatal . La señalización de angiopoyetina se corresponde más directamente con la angiogénesis, el proceso por el cual se forman nuevas arterias y venas a partir de vasos sanguíneos preexistentes. La angiogénesis procede a través de la brotación, la migración de células endoteliales, la proliferación y la desestabilización y estabilización de los vasos. Son responsables de montar y desmontar el revestimiento endotelial de los vasos sanguíneos. [2] Las citocinas de angiopoyetina están involucradas en el control de la permeabilidad microvascular, vasodilatación y vasoconstricción mediante la señalización de las células del músculo liso que rodean los vasos. [3] Ahora hay cuatro angiopoyetinas identificadas: ANGPT1 , ANGPT2 , ANGPTL3 , ANGPT4 . [4]
Además, hay una serie de proteínas que están estrechamente relacionados con ( 'como') angiopoyetinas ( angiopoyetina-proteína relacionada con 1 , ANGPTL2 , ANGPTL3 , ANGPTL4 , ANGPTL5 , ANGPTL6 , ANGPTL7 , ANGPTL8 ). [5]
La angiopoyetina-1 es fundamental para la maduración, adhesión, migración y supervivencia de los vasos. La angiopoyetina-2, por otro lado, promueve la muerte celular y altera la vascularización. Sin embargo, cuando se combina con factores de crecimiento endotelial vascular, o VEGF , puede promover la neovascularización. [6]
Estructuralmente, las angiopoyetinas tienen un dominio de superagrupación N-terminal , un dominio en espiral central, una región enlazadora y un dominio relacionado con fibrinógeno C-terminal responsable de la unión entre el ligando y el receptor. [6]
La angiopoyetina-1 codifica un polipéptido de 498 aminoácidos con un peso molecular de 57 kDa, mientras que la angiopoyetina-2 codifica un polipéptido de 496 aminoácidos. [7]
La angiopoyetina-1 y la angiopoyetina-2 pueden formar dímeros, trímeros y tetrámeros. La angiopoyetina-1 tiene la capacidad de formar multímeros de orden superior a través de su dominio de superagrupación. Sin embargo, no todas las estructuras pueden interactuar con el receptor de tirosina quinasa. El receptor solo puede activarse al nivel del tetrámero o superior. [6]
